البروتينات عادة يكون لها تركيبات تنائية وثلاثية والتي يمكن تحديدها على نحو تجريبي. 00:00:07.100 00:00:10.130 ومع ذلك،العديد من البروتينات تتمتع بتركيبات مرنة بدون تشكُل ثابت. هذه البروتينات المضطربة جوهريا أو آى دى بيز يجب ان تغيير الشكل لتقوم بوظائفها في الكائنات الحية.

الأجزاء المُختلة فى البروتين تحتوي على العديد من الأحماض الأمينية المحبة للماء لأن سلسلة الأحماض الأمينية الخاصة بهم يجب أن تكون قابلة للذوبانًفي السيتوبلازم. آى دى بيز تحتوى على قليل من الاحماض الأمينية الكارهه للماء عندما تكون السلسلة بأكملها مرنة وهذا بسبب أن على عكس تركيبات البروتين المدمج, هذه التركيبات الممتدة ليس عندها بروتين مركزى حيث يمكن للأحماض الأمينية الكارهه للماء ان تتجمع عنده. بخلاف البروتينات غير المطوية, والتي عادة ما يعاد طيها او اتتحللها بواسطة الخلية آى دى بيز قد لاينطوى أبدا فى تشكّل ثابت أو قد يتم ترتيبه فقط فى ظل ظروف خلوية معينة.

عندما يتكون ترتيبًا منظمًا لسلسلة حمض الأمينى فى آى دى بيز فهذا يسمّى خلل فى ترتيب الإنتقال. يمكن تحفيز هذا بواسطة تعديل تساهمي أو التفاعل مع جزيء آخر يحفز على تشكّل جديد بعض آى دى بيز لديهم مقاطع مرنة صغيرة, موصلة لمقاطع صلبة من البروتين تقوم المقاطع بربط أجزاء كروية من البروتين معاًمع تمكينهم إما ان يتفاعلون فيما بينهم أو يتصرفون بشكل مستقل مع أهداف أخرى كما يمكن أيضًا للمقاطع المرنة العمل كمحولات جزيئية تغيير وظيفة البروتين اعتمادا على تشكّله شكل آى دى بيز المرن يسمح لهم بالتفاعل بطرق فريدة مع أسطح البروتينات الأخرى. يمكن أن تلتف هذه البروتينات حول شركائهم المترابطة أو العمل كصمغ جزيئي،لجلب العديد من البروتينات الأخرى معًا.

بسبب مرونتهم آى دى بيز 00:02:03.920 00:02:06.230 يمكن أن يكون لهم العديد من الشركاء المرتبطة المختلفة. وقد تأخذ اشكال مختلفة الترتيب معتمدة على تفاعلاتهم وهذا يسمح ببروتين واحد للقيام بعدة أدوار مختلفة في الخلية