5.10 : Amyloid Fibrils
Las fibrillas de amiloide son agregados de proteínas mal plegadas. En la mayoría de las circunstancias, las proteínas mal plegadas son redobladas por proteínas chaperonas o degradadas por el proteasoma. Sin embargo, en el caso de una mutación o una enfermedad, estas proteínas pueden acumularse para formar grandes grupos y, a menudo, ensamblarse aún más para formar fibras alargadas, llamadas fibrillas.
Ya en 1639 se observaron depósitos de amiloide en el hígado y el bazo. En 1854, Rudolph Virchow realizó una tinción con yodo, normalmente utilizada para identificar la celulosa, y concluyó que el depósito era algún tipo de carbohidrato. Llamó a los depósitos amiloide de la palabra griega amylon y del latín amylum para el almidón. A pesar de que Friedrich y Kekule descubrieron que los agregados eran principalmente proteínas, solo unos años más tarde, en 1859, se sigue utilizando el nombre inapropiado. Originalmente, se pensaba que las fibrillas se formaban solo fuera de las células, pero más recientemente, se ha demostrado que el amiloide interrumpe las funciones intracelulares.
Los trastornos amiloides se asocian con diferentes agregados de proteínas. A pesar de las diferencias en las secuencias de aminoácidos y las estructuras de las proteínas causantes de enfermedades, un rasgo característico de las fibras amiloides es el apilado β hojas. La formación de estas fibrillas insolubles a partir de proteínas solubles se produce mediante la producción de un intermediario parcialmente desplegado. Este intermediario es termodinámicamente desfavorable y progresa rápidamente a un polímero estable.
Las fibrillas y otros agregados, como las placas, son rasgos característicos de enfermedades como el Alzheimer y el Parkinson. Sin embargo, el mecanismo exacto de la neurodegeneración y si las fibrillas son la causa o un síntoma aún se está debatiendo. Otras enfermedades asociadas con las fibrillas de amiloide son las enfermedades priónicas, un grupo de trastornos neurodegenerativos mortales que se sabe que afectan a animales y humanos. También se conocen como encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Estos trastornos pueden surgir espontáneamente a través de una mutación hereditaria y pueden transmitirse a otras personas a través de una infección. Un ejemplo típico de enfermedad priónica es la encefalopatía espongiforme bovina, también conocida como enfermedad de las vacas locas, una enfermedad neurodegenerativa en el ganado. Esta enfermedad puede transmitirse a los seres humanos que consumen la carne infectada, donde se denomina enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.
Del capítulo 5:
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5.10 : Amyloid Fibrils
Estructura de las proteínas
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5.1 : ¿Qué son las proteínas?
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5.2 : Organización de proteínas
Estructura de las proteínas
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5.3 : Plegamiento de las proteínas
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5.4 : Familias de proteínas
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5.5 : Conservación de los dominios proteicos
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5.6 : Proteínas globulares y fibrosas
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5.7 : Proteínas intrínsecamente desordenadas
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5.8 : Ensamblaje del complejo proteico
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5.9 : Proteínas conjugadas
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