Es vital regular la actividad de las proteínas enzimáticas y no enzimáticas dentro de la célula. Esto se puede lograr mediante la creación de un equilibrio entre su tasa de síntesis y degradación o mediante la regulación de la actividad intrínseca de la proteína. Ambos mecanismos de regulación juegan un papel esencial en el funcionamiento normal de las células.
La degradación de proteínas desempeña dos funciones importantes en las células. Ayuda a proteger las células de proteínas mal plegadas o dañadas antes de que conduzcan a un estado de enfermedad. También ayuda a controlar los niveles de proteínas saludables, que solo tienen una función de corta vida dentro de la célula bajo ciertas condiciones.
Una de las principales vías de degradación de proteínas activas en las células eucariotas es la vía ubiquitina-proteasoma. Sin embargo, incluso esta vía está estrictamente regulada para permitir la degradación de proteínas diana específicas solo bajo ciertas condiciones. Dos de los mecanismos reguladores más comunes son el control estricto de la actividad de la ubiquitina ligasa E3 y el desenmascaramiento de las señales de degradación en las proteínas diana.
Se estima que los seres humanos tienen 600 o más genes de ubiquitina ligasa E3, cada uno de los cuales puede mediar la ubiquitinación de sus propias proteínas objetivo. Sin embargo, la actividad de la ligasa E3 se regula a través de diferentes mecanismos de acción, como la fosforilación o la unión de ligandos. Del mismo modo, el desenmascaramiento de las señales de degradación en las proteínas intracelulares está controlado por varios mecanismos diferentes, como la fosforilación, la escisión de enlaces peptídicos o la disociación de subunidades de proteínas. Solo cuando las ligasas E3 reconocen estas señales de degradación normalmente ocultas, la proteína objetivo puede ser ubiquitinada y degradada por el proteasoma.
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