Name: preparation of keratin hydrolysate from chicken feathers and its application in cosmetics
Uploaded: 2017-11-27T14:00:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about Preparation of Keratin Hydrolysate from Chicken Feathers and Its Application in Cosmetics at JoVE.com

Este artículo fue escrito con el apoyo del proyecto IGA/FT/2017/007, de Universidad de Tomas Bata en Zlin.

Se reclutaron voluntarios entre empleados y estudiantes de nuestra Universidad. El método de selección se llevó a cabo según "normas eticas internacionales para biomédica investigación involucra sujetos humanos. Consejo de organizaciones internacionales de ciencias médicas, Ginebra (2002)." KH es un ingrediente cosmético común utilizado en productos de cuidado del cabello (champús, acondicionadores, etc.) y por lo tanto no es necesaria la aprobación de la Junta de revisión institucional.
<p clas...

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	<li>United States Department of Agriculture - National Agricultural Statistics Services. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Poultry Slaughter, 2016 Summary. , (2016).</li><li>McGovern, V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Recycling+poultry+feathers:+more+bang+for+the+cluck.">Recycling poultry feathers: more bang for the cluck.</a> Environ.Health Perspect. 108 (8), A336-A339 (2000).</li><li>Gousterova, A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Degradation+of+keratin+and+collagen+containing+wastes+by+newly+isolated+thermoactinomycetes+or+by+alkaline+hydrolysis.">Degradation of keratin and collagen containing wastes by newly isolated thermoactinomycetes or by alkaline hydrolysis.</a> Lett. Appl. Microbiol. 40 (5), 335-340 (2005).</li><li>Yamauchi, K., Yamauchi, A., Kusunoki, T., Khoda, A., Konishi, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Preparation+of+stable+aqueous+solution+of+keratins,+and+physiochemical+and+biodegradational+properties+of+films.">Preparation of stable aqueous solution of keratins, and physiochemical and biodegradational properties of films.</a> Biomed. Mater. Res. 31 (4), 439-444 (1996).</li><li>Schrooyen, P. M. M., Dijkstra, P. J., Oberthur, R. C., Bantjes, A., Feijen, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Partially+carboxymethylated+feather+keratins.+2.+Thermal+and+mechanical+properties+of+films.">Partially carboxymethylated feather keratins. 2. Thermal and mechanical properties of films.</a> J. Agric. Food Chem. 49 (1), 221-230 (2001).</li><li>Mark, H. F., Gaylord, N. G., Bikales, N. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Encyclopedia of Polymer Science Technology: vol. 8: Keratin to Modacrylic Fibers. , (1968).</li><li>Bertsch, A., Cello, N. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+biotechnological+process+for+treatment+and+recycling+poultry+feathers+as+a+feed+ingredient.">A biotechnological process for treatment and recycling poultry feathers as a feed ingredient.</a> Bioresour. Technol. 96 (15), 1703-1708 (2005).</li><li>Grazziotin, A., Pimentel, F. A., de Jong, E. V., Brandelli, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Nutritional+improvement+of+feather+protein+by+treatment+with+microbial+keratinase.">Nutritional improvement of feather protein by treatment with microbial keratinase.</a> Animal Feed Sci. Technol. 126 (1-2), 135-144 (2006).</li><li>Brandelli, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Bacterial+keratinases:+useful+enzymes+for+bioprocessing+agroindustrial+wastes+and+beyond.">Bacterial keratinases: useful enzymes for bioprocessing agroindustrial wastes and beyond.</a> Food Bioprocess Technol. 1 (2), 105-116 (2008).</li><li>Gusta, R., Ramnani, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Microbial+keratinases+and+their+prospective+applications:+an+overview.">Microbial keratinases and their prospective applications: an overview.</a> Appl.Microbiol. Biotechnol. 70 (1), 21-33 (2006).</li><li>Vasileva-Tonkova, E., Gousterova, A., Neshev, G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Ecologically+safe+method+for+improved+feather+wastes+biodegradation.">Ecologically safe method for improved feather wastes biodegradation.</a> International Biodeterior &amp; Biodegradation. 63 (8), 1008-1012 (2009).</li><li>Lod&#233;n, M., Barel, A. O., Paye, M., Maibach, H. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Hydrating+Substance.">Hydrating Substance.</a> Handbook of Cosmetic Science and Technology. , 107-119 (2009).</li><li>Teglia, A., Secchi, G., Goddard, E. D., Gruber, J. V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Chapter+9:+Proteins+in+Cosmetics.">Chapter 9: Proteins in Cosmetics.</a> Principles of Polymer Science and Technology in Cosmetics and Personal Care. , (1999).</li><li>Magdassi, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Delivery+systems+in+cosmetics.">Delivery systems in cosmetics.</a> Colloids and Surfaces A: Physicochem. Engin. Aspects. 123-124, 671-679 (1997).</li><li>Dahms, G., Jung, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Method+for+producing+a+protein+hydrolysate.">Method for producing a protein hydrolysate.</a> U.S. Patent. , (2014).</li><li>Pons, R., Carrera, I., Erra, P., Kunieda, G., Solans, C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Novel+preparation+methods+for+highly+concentrated+water-in-oil+emulsions.">Novel preparation methods for highly concentrated water-in-oil emulsions.</a> Colloids and Surfaces A: Physicochem. Engin. Aspects. 91 (3), 259-266 (1994).</li><li>Mokrejs, P., Hrncirik, J., Janacova, D., Svoboda, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Processing+of+keratin+waste+of+meat+industry.">Processing of keratin waste of meat industry.</a> Asian J. Chem. 24 (4), 1489-1494 (2012).</li><li>Mokrejs, P., Svoboda, P., Hrncirik, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Processing+poultry+feathers+into+keratin+hydrolysate+through+alkaline-enzymatic+hydrolysis.">Processing poultry feathers into keratin hydrolysate through alkaline-enzymatic hydrolysis.</a> Waste Manage. Res. 29 (3), 260-267 (2011).</li><li>Mokrejs, P., Krejci, O., Svoboda, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Producing+keratin+hydrolysates+from+sheep+wool.">Producing keratin hydrolysates from sheep wool.</a> Orient. J. Chem. 27 (4), 1303-1309 (2011).</li><li>Mokrejs, P., Krejci, O., Svoboda, P., Vasek, V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Modeling+technological+conditions+for+breakdown+of+waste+sheep+wool.">Modeling technological conditions for breakdown of waste sheep wool.</a> Rasayan J. Chem. 4 (4), 728-735 (2011).</li><li>Polaskova, J., Pavlackova, J., Vltavska, P., Mokrejs, P., Janis, R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Moisturizing+effect+of+topical+cosmetic+products+applied+to+dry+skin.">Moisturizing effect of topical cosmetic products applied to dry skin.</a> J. Cosmet. Sci. 64 (5), 329-340 (2013).</li><li>Polaskova, J., Pavlackova, J., Egner, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Effect+of+vehicle+on+the+performance+of+active+moisturizing+substances.">Effect of vehicle on the performance of active moisturizing substances.</a> Skin Res. Technol. 21 (4), 403-412 (2015).</li><li>Verdier-S&#233;vrain, S., Bont&#233;, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Skin+hydration:+a+review+on+its+molecular+mechanisms.">Skin hydration: a review on its molecular mechanisms.</a> J. Cosmet. Dermatol. 6 (2), 75-82 (2007).</li><li>Darlenski, R., Sassning, S., Tsankov, N., Fluhr, J. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Non-invasive+in+vivo+methods+for+investigation+of+the+skin+barrier+physical+properties.">Non-invasive in vivo methods for investigation of the skin barrier physical properties.</a> Eur. J. Pharm. Biopharm. 72 (2), 295-303 (2009).</li><li>Berardesca, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=EEMCO+guidance+for+assessment+of+stratum+corneum+hydration:+electrical+methods.">EEMCO guidance for assessment of stratum corneum hydration: electrical methods.</a> Skin Res. Technol. 3 (2), 126-132 (1997).</li><li>Rogiers, V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=EEMCO+guidance+for+the+assessment+of+transepidermal+water+loss+in+cosmetic+sciences.">EEMCO guidance for the assessment of transepidermal water loss in cosmetic sciences.</a> Skin Pharmacol. Appl. Skin Physiol. 14 (2), 117-128 (2001).</li><li>Ali, S. M., Yosipovitch, G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Skin+pH:+from+basic+science+to+basic+skin+care.">Skin pH: from basic science to basic skin care.</a> Acta Derm. Venereol. 93 (3), 261-267 (2013).</li><li>Agache, P., Humbert, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Measuring the Skin. , (2004).</li><li>Council for International Organizations of Medical Sciences. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> International Ethical Guidelines for Biomedical Research Involving Human Subjects. , (2002).</li><li>Ruland, J. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Transdermal+permeability+and+skin+accumulation+of+amino+acids.">Transdermal permeability and skin accumulation of amino acids.</a> Int. J. Pharm. 72 (2), 149-155 (1991).</li><li>Draelos, Z. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Therapeutic+moisturizers.">Therapeutic moisturizers.</a> Dermatol. Clin. 18 (4), 597-607 (2000).</li><li>Courage and Khazaka Electronic GmbH, Technical Charges. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Information and Operating Instructions for the Multi probe Adapter MPA and its Probe. , (2013).</li></ol>

La ventaja de la hidrólisis alcalina enzimática es que puede ser modificado según las aplicaciones futuras de KH. Por ejemplo, en aplicaciones de cosméticos de cuidado del cabello donde un color ligeramente amarronado de un producto no es un obstáculo, una temperatura más alta en la hidrólisis puede aplicarse a un rendimiento superior de KH. Además, el tiempo de procesamiento durante ambas etapas del procedimiento tecnológico afecta significativamente el proceso general de eficiencia: rendimiento de KH se eleva ...

Los mataderos, la industria alimentaria y la industria del curtido producen anualmente enormes cantidades de subproductos sólidos queratina – lana, plumas, cerdas, pezuñas, garras, cuernos y similares. Según los últimos datos estadísticos, el peso vivo total de pollos, pavos, patos y otras aves de corral sacrificadas en los E.e.u.u. es 62,5 billones de libras por año1; en la UE es aproximadamente 28,7 billones de libras al año. Teniendo en cuenta que plumas hacen hasta el 8.5% del peso total de las aves de corral, los Estados Unidos solo produce anualmente aprox. 5,3 billones de libras de residuos plumas2.
La queratina es una proteína exhibe alta resistencia química debido a que es fuertemente reticulado con puentes disulfuro que hacen difícil su tratamiento. Obtención de productos solubles requiere hendiendo enlaces cruzados y posiblemente realizar la hidrólisis de los enlaces peptídicos3. Ruptura de los puentes de disulfuro se puede proceder a través de una reacción del anión tiol según el siguiente patrón4,5:
Suna– + – SbSc-↔ – Sb– + – SaSc–
Con un nivel de pH muy alto, hidrólisis de los puentes de disulfuro también aparece, según el patrón6
SS –– + → OH– – S– – SOH
Condiciones suaves (pH aprox. 8), incluso sulfitolysis tiene lugar según el siguiente patrón:
SS – – + HSO3– → – SH – SSO3–
La forma más económica de degradar queratina es descomposición microbiana, que se caracteriza por las condiciones de reacción suaves durante el proceso y alta avería eficiencia (aprox. 90%)7,8. Keratinases son producidas por algunas bacterias aisladas del suelo y la queratina residuos9. Keratinases microbianas hidrolizar queratina rígidas y fuertemente reticulado estructuras10 y el KH resultante preparado es rico en proteínas solubles, sin pérdida de aminoácidos detectados en ella11.
Para incorporar proteínas en preparaciones cosméticas (por ejemplo, emulsiones, lociones y geles), los requisitos de aseguran que estas proteínas son solubles en agua, los sistemas dados son transparentes, y la agregación de los péptidos se evita debido a interacciones hidrofóbicas. Por lo tanto, una práctica común es aplicar hidrolizados de proteínas, como el hidrolizado de colágeno, elastina y queratina. Al agregar hidrolizados en emulsiones cosméticas, son pasos para asegurar que el hidrolizado primero se disuelve en agua. En algunos casos, es deseable que las proteínas (hidrolizado) es soluble en alcohol u otros solventes orgánicos12.
KH normalmente aparece en champús, acondicionadores, lociones y sueros nutritivos para el cabello, así como máscaras, esmalte de uñas y agentes del maquillaje del ojo. Los efectos KH declarados generalmente incluyen formando una película protectora, alisa el cabello o uñas de estructura, una mayor plasticidad y aspecto de la formación tratada, regulación de la consistencia de los productos y alentar la formación de espuma13 , 14. también se ha demostrado que KH reduce la tensión superficial, por lo tanto, la suplementación en cosméticos puede facilitar la reducción en la cantidad de emulsionante agregado para estabilizar cremas. KH limitar los efectos de la irritación provocada por detergentes (surfactantes) a la piel, ojos y cabello, reduciendo así los efectos secundarios potenciales de limpieza sobre el tejido (p. ej., deshidratación de la piel, la dureza y la función de barrera disminuida de la piel). La alta capacidad de almacenamiento en búfer de hidrolizados es explotada también para estabilizar el pH de los cosméticos; péptidos de longitud más corta tienen un efecto tampón mayor15,16. Aunque KHs se han establecido como componentes estándar en el cabello y cosméticos de uñas como se utiliza en productos para el cuidado de la piel, estudios sobre los efectos hidratantes de KH no aparecen en la literatura contemporánea.
Tecnología alcalina enzimática ha sido desarrollada para el procesamiento de productos derivados de queratina en KH, y activa la prueba es en proceso sobre los efectos de una serie de aditivos cosméticos17,18,19,20 , 21 , 22. la ventaja de dos etapas hidrólisis alcalina enzimática utilizando proteasas microbianas de plumas de pollo logra alta eficiencia bajo condiciones suaves de reacción y la calidad de KH es muy alta en contraste con hidrólisis en ácidos fuertes o álcalis. En la primera etapa, las plumas se incuban a una temperatura mayor en un ambiente alcalino, que altera la estructura de queratina parcialmente y se hincha las plumas; después de ajustar el pH, las plumas son hidrolizadas con una enzima proteolítica condiciones suaves en la segunda etapa. El KH dializado posee un alto contenido de proteínas.
Los propósitos del método descrito aquí son procesar plumas de aves en un KH mediante hidrólisis alcalina enzimática y prueba el efecto de las propiedades hidratantes de KH aplicado en emulsión cosmética O/W. Las propiedades hidratantes son investigadas por métodos no invasivos instrumental en vivo. Los métodos más frecuentes para medir la función de la hidratación y la barrera de la piel de SC incluyen medición de propiedades eléctricas de la piel (conductancia o capacitancia). Diferentes métodos para la investigación de hidratación SC incluyen cerca de método imaginando multiespectral infrarrojo (NIM), espectroscopia de resonancia magnética nuclear, tomografía de coherencia óptica o transferencia térmica transitorio23. Función de barrera de SC correlaciona a la urea de SC y se mide por el método de cámara ventilada, método de ventilación de la cámara y cámara abierta método24.
Propiedades de las formulaciones del modelo se determinan usando el adaptador de sonda Multi 5 MPA con tres tipos de sondas. El primero de ellos, corneometer CM 825, hidratación de la piel de medidas mediante la evaluación de cambios en la capacidad eléctrica de la superficie de la piel; el condensador mide muestra cambios en la capacitancia de la superficie de la piel en las corneometric unidades. El corneometer da sólo una evaluación relativa de la piel hidratación25. De urea, la segunda sonda, el tewameter TM 300, se utiliza para medir el gradiente de densidad de la evaporación del agua (en un instrumento de cámara abierta basada en el derecho de difusión de Fick) de la piel indirectamente por los dos pares de sensores (temperatura y humedad relativa) indicando la cantidad de agua transportada por un área definida y un período de tiempo (g/m2/h). Este método puede detectar incluso la más leve alteración de piel barrera función26. PH de la piel es un indicador de barrera y función anti-microbiana de la SC27. La acidez de la capa de piel fue medida por un sensor de piel PH 905 (tercero) conectado a la estación de 5 MPA. Esta sonda especialmente diseñada consta de un electrodo de vidrio plana para contacto de la piel completo, conectado a un voltímetro. El sistema mide los cambios de potencial debido a la actividad de los cationes de hidrógeno que rodea la capa muy delgada de formas semi-sólidas medido en la parte superior de la sonda. Los cambios en el voltaje se muestran como pH28.
Presentamos experimentos divididos en tres secciones: (1) preparación de KH de pollo plumas por hidrólisis alcalina enzimática de dos etapas y su purificación por diálisis (eliminación de sales y las fracciones de peso molecular bajo), (2) preparación de cosméticos formulaciones que contienen 2, 4 y 6% KH y (3) pruebas de las propiedades de KH midiendo TEWL, hidratación de la piel y pH de la piel. La prueba se realizó en 10 mujeres con edad media de 27,2 años y 10 hombres con la edad media de 26,2 años. El método de selección de los voluntarios y las pruebas se realizaron con arreglo a los principios éticos internacionales de investigación bio-médica utilizando seres humanos29; todas las personas que dieron su consentimiento informado antes de la inclusión en el estudio. Antes del ensayo comenzó, los voluntarios debían completar un cuestionario sobre su estado de salud. Los voluntarios comprometidos para evitar aplicar cualquier producto cosmético a los sitios de prueba y las regiones circundantes durante las 24 h antes y durante el período de prueba; Además, sólo se les permitió la noche breve lavados con agua corriente.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>Material or chemicals</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>LIPEX 100T</td>
			<td>Novozymes</td>
			<td>LJP30020</td>
			<td>Lipex - enzyme produced by submerged fermentation of a genetically-modified microorganism, activity 100 KLU/g</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Savinase Ultra 16L</td>
			<td>Novozymes</td>
			<td>PXN40001</td>
			<td>Savinase - enzyme produced by submerged fermentation of a genetically-modified microorganism, activity 16 KNPU-S/g</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Potassium hydroxide, KOH</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>302510289</td>
			<td>Potassium hydroxide, KOH, 97,0 %, Mr 56,11</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Phosphoric acid solution, H3PO4</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>W290017</td>
			<td>Phosphoric acid solution, H3PO4, 85 wt. % concentration in water, Mr 98,00</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Sodium chloride physiological solution</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>52455</td>
			<td>Tablets of BioUltra NaCl physiological solution; 1 tablet in 1000 mL of water yields 0.9 % NaCl</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Sodium hydroxide, NaOH</td>
			<td>Penta s.r.o.</td>
			<td>40216</td>
			<td>Sodium hydroxide, NaOH, 97,0 %, Mr 40,00</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>AmiFarm (Cremor base-A)</td>
			<td>Fagron</td>
			<td>608425</td>
			<td>Hydrophilic oil in water (O/W) cream base; the composition: aqua, paraffin, paraffin liquid, cetearyl alkohol, Laureth 4, sodium hydroxide, carbomer, methylparaben, propylparaben.</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Name</td>
			<td>Company</td>
			<td>Catalog Number</td>
			<td>Comments</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Equipment</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>IKA EUROSTAR POWER control-visc stirrers</td>
			<td>IKA-labortechnik</td>
			<td>Z404020</td>
			<td>Digital laboratory stirrer, for tasks up to the high viscosity range, 230V, 1/cs</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>IKA Propeller stirrer, 3-bladed</td>
			<td>IKA-labortechnik</td>
			<td>R 1381</td>
			<td>Propeller stirrer, 3-bladed, stirrer &#216;: 45 mm, shaft &#216;: 8 mm, shaft length: 350 mm</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Dialysis tubing closures</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>Z371017-10EA</td>
			<td>Dialysis tubing closures, red, size 110 mm</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Dialysis tubing cellulose membrane</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>D9402-100FT</td>
			<td>Dialysis tubing cellulose membrane, average flat width 76 mm (3.0 in.)</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>DOMO Pot with stailess, LCD</td>
			<td>DOMO Elektronic</td>
			<td>DO42325PC</td>
			<td>Preserving boiler stainless steel, 2000 W, 27-L container (diameter 37 cm, height 30 cm), temperature control 30-100 &#176; C, operation LCD display</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Hettich zentrifugen Universal 32</td>
			<td>Gemini bv</td>
			<td>2770 GS1R</td>
			<td>Mid bench centrifuge, speed 18000 rpm</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>LT 3 shaking device</td>
			<td>Fischer Scientific</td>
			<td>6470.0002</td>
			<td>Orbital shaking device</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>KERN 440-47N</td>
			<td>Kern</td>
			<td>440-47N</td>
			<td>Laboratory balance</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>KERN 770</td>
			<td>Kern</td>
			<td>770 -N</td>
			<td>Laboratory analytical balance</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>VENTICELL 222 - Komfort</td>
			<td>BMT, MMM Group</td>
			<td>C 131749</td>
			<td>Drying oven, temperature control 30-100 &#176; C, air circulation control</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Vacucell 55 - EVO</td>
			<td>BMT, MMM Group</td>
			<td>B 050328</td>
			<td>Vacuum drying oven, temperature control 30-100 &#176; C</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>PULVERISETTE 19</td>
			<td>Fritsch</td>
			<td>19.1030.00</td>
			<td>Universal cutting mill, rotor with V-cutting edges and fixed knives</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Multi Probe Adapter System MPA 5</td>
			<td>Courage &#38; Kazaka Electronic</td>
			<td>10225237</td>
			<td>MPA 5 Station - equipment for measurement hydratation, TEWL and pH</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Skin pH-meter PH 905 probe</td>
			<td>Courage &#38; Kazaka Electronic</td>
			<td></td>
			<td>Probe to specifically measure the pH on the skin surface or the scalp</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Corneometer CM 825 probe</td>
			<td>Courage &#38; Kazaka Electronic</td>
			<td></td>
			<td>Probe to determine the hydration level of the skin surface (Stratum corneum).</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Tewameter TM 300</td>
			<td>Courage &#38; Kazaka Electronic</td>
			<td></td>
			<td>Probe for the assessment of the transepidermal water loss (TEWL)</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Heidolph RZR 2020</td>
			<td>Heidolph</td>
			<td>13-225-007-03-1</td>
			<td>Overhead stirrer, mechanical speed setting and stepless transmission; speed range 40-2000 rpm</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Heidolph mechanical stirrer BR 10</td>
			<td>Heidolph</td>
			<td>Z336688-1EA</td>
			<td>Blade impeller crossed stirrer</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fagor FS 12</td>
			<td>Fagor</td>
			<td>BTT-138</td>
			<td>Laboratory refrigerator with freezer space</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>WTW bench pH/mV meter</td>
			<td>WTW</td>
			<td>Z313165</td>
			<td>High-performance bench pH and pH/conductivity meters for routine and high precision laboratory measurements in research or quality control laboratories</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Container</td>
			<td>RPC Superfos</td>
			<td></td>
			<td>13-L plastic bucket, diameter 26 cm, height 26 cm</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Name</td>
			<td>Company</td>
			<td>Catalog Number</td>
			<td>Comments</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Software</td>
			<td></td>
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		</tr>
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			<td>Microsoft Office 2010</td>
			<td>Microsoft</td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>C+K software</td>
			<td colspan="2">Courage and Khazaka Electronic GmbH</td>
			<td>MPA 5 station operating software</td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

preparation of keratin hydrolysate from chicken feathers and its application in cosmetics

Hidrolizados de queratina (KHs) son componentes estándar establecidos en cosmética capilar. Comprender los efectos hidratantes de KH es ventajoso para los cosméticos del cuidado de la piel. Los objetivos del protocolo son: (1) para procesar plumas de pollo en KH por hidrólisis alcalina enzimática y purificar por diálisis y (2) para comprobar si la adición de KH en una base de ungüento (OB) aumenta la hidratación de la piel y mejora la función barrera de la piel disminuyendo pérdida de agua transepidérmica (TEWL). Durante la hidrólisis alcalina enzimática plumas primero se incuban a una temperatura mayor en un ambiente alcalino y luego, en condiciones suaves, hidrolizadas con enzimas proteolíticas. La solución de KH se dializaron, vacío secado y molido a un polvo fino. Se preparan formulaciones cosméticas que comprende aceite en emulsión en agua (O/W) contiene 2, 4 y 6% de peso de KH (basado en el peso del OB). Prueba las propiedades hidratantes del KH se lleva a cabo en 10 hombres y 10 mujeres en intervalos de 1, 2, 3, 4, 24 y 48 h. comprobado formulaciones se extienden en los sitios de antebrazo volar desengrasado. La hidratación de la piel del estrato córneo (SC) se evalúa mediante la medición de la capacitancia de la piel, que es uno de los métodos usados y simples de más por todo el mundo. UREA se basa en medir la cantidad de agua transportada por un área definida y un período de tiempo de la piel. Ambos métodos son completamente no-invasivo. KH es una oclusiva excelente; dependiendo de la adición de KH en OB, trae consigo una reducción de 30% de urea después de la aplicación. KH también funciona como un humectante, como se une el agua de las capas inferiores de la epidermis a la SC; el agregado óptimo de KH en el OB, hasta 19% aumento de la hidratación en los hombres y 22% aumento en las mujeres ocurre.

El KH preparado según el procedimiento presentado aquí (ver figura 2) es de color amarillo en el color, fácilmente soluble en agua con alto contenido de proteína (sólidos inorgánicos representan < 2.0%); el pH de la solución al 1.0% de KH es de 5.3 y cumple con los requisitos para hidrolizados de grado cosmético. El rendimiento de KH de 50 g materia prima es de aprox. 30%. La distribución de peso molecular de KH fue determinada por SDS-PAGE y se mues...

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Preparation of Keratin Hydrolysate from Chicken Feathers and Its Application in Cosmetics

Preparación de hidrolizado de queratina de plumas de pollo y su aplicación en cosméticos

El objetivo del protocolo es preparar hidrolizado de queratina de plumas de pollo por hidrólisis alcalina y enzimática y para probar si la adición de hidrolizado de queratina en una base para ungüentos cosméticos mejora la función barrera de la piel (aumentan la hidratación y disminuye la pérdida transepidérmica de agua). Las pruebas se realizan en hombres y mujeres voluntarios.

Keratin hydrolysates (KHs) are established standard components in hair cosmetics. Understanding the moisturizing effects of KH is advantageous for ...

Research

JoVE Journal

Biochemistry

Preparation and Delivery of Protein Microcrystals in Lipidic Cubic Phase for Serial Femtosecond Crystallography

Preparación y entrega de microcristales de proteínas en fase cúbica lipídico para la serie de femtosegundo Cristalografía

Membrane proteins (MPs) are essential components of cellular membranes and primary drug targets. Rational drug design relies on precise structural ...

Investigación

Bioquímica

Sample Preparation for Mass Spectrometry-based Identification of RNA-binding Regions

Preparación de muestras para identificación basada en espectrometría de masa de regiones de unión de ARN

Noncoding RNAs play important roles in several nuclear processes, including regulating gene expression, chromatin structure, and DNA repair. In most ...

Isolation and Respiratory Measurements of Mitochondria from Arabidopsis thaliana

Isolation and Respiratory Measurements of Mitochondria from Arabidopsis thaliana

Aislamiento y medidas respiratoria de las mitocondrias de Arabidopsis thaliana

Mitochondria are essential organelles involved in numerous metabolic pathways in plants, most notably the production of adenosine triphosphate (ATP) from ...

Genetic Incorporation of Biosynthesized L-dihydroxyphenylalanine (DOPA) and Its Application to Protein Conjugation

Genetic Incorporation of Biosynthesized L-dihydroxyphenylalanine DOPA and Its Application to Protein Conjugation

Incorporación genética de biosintetizada a partir de L-dopa (DOPA) y su aplicación a la conjugación de proteínas

L-dihydroxyphenylalanine (DOPA) is an amino acid found in the biosynthesis of catecholamines in animals and plants. Because of its particular biochemical ...

Preparation of Chloroplast Sub-compartments from Arabidopsis for the Analysis of Protein Localization by Immunoblotting or Proteomics

Preparación de compartimientos los cloroplasto de Arabidopsis para el análisis de la localización de la proteína por Immunoblotting o proteómica

Chloroplasts are major components of plant cells. Such plastids fulfill many crucial functions, such as assimilation of carbon, sulfur and nitrogen as ...

Isolation of Lipoprotein Particles from Chicken Egg Yolk for the Study of Bacterial Pathogen Fatty Acid Incorporation into Membrane Phospholipids

Aislamiento de partículas de lipoproteínas de yema de huevo de pollo para el estudio de la incorporación de ácidos grasos patógenos bacterianos en fosfolípidos de membrana

Staphylococcus aureus and other Gram-positive pathogens incorporate fatty acids from the environment into membrane phospholipids. During infection, the ...

Application of Biolayer Interferometry (BLI) for Studying Protein-Protein Interactions in Transcription

Application of Biolayer Interferometry BLI for Studying Protein-Protein Interactions in Transcription

Aplicación de la interferometría de Biolayer (BLI) para el estudio de las interacciones proteínas y proteínas en la transcripción

A transcription factor&#160;(TF) is a protein that regulates gene expression by interacting with the RNA polymerase, another TF, and/or template DNA. GrgA ...

Preparation of High-Quality Fermented Fish Product

Preparación de productos de pescado fermentados de alta calidad

This protocol provides a method for preparation of industrialized fermented fish product with sturgeon (Aquilaria sinensis) meat product. The procedures ...

JUMPn: A Streamlined Application for Protein Co-Expression Clustering and Network Analysis in Proteomics

JUMPn: Una aplicación optimizada para la agrupación de coexpresión de proteínas y el análisis de redes en proteómica

With recent advances in mass spectrometry-based proteomics technologies, deep profiling of hundreds of proteomes has become increasingly feasible. ...

Exploring Biomolecular Interaction Between the Molecular Chaperone Hsp90 and Its Client Protein Kinase Cdc37 using Field-Effect Biosensing Technology

Explorando la interacción biomolecular entre la chaperona molecular Hsp90 y su proteína quinasa cliente Cdc37 utilizando tecnología de biodetección de efecto de campo

Biomolecular interactions play versatile roles in numerous cellular processes&#160;by regulating and coordinating functionally relevant biological events. ...