Proteomisk analys av höljevirus avslöjade att värdproteiner är inkorporerade i nybildat virus, vilket påverkar replikation, infektionsförmåga och patogenes. Vår forskning fokuserar på att profilera ytproteiner i viruspartiklar för att hitta nyckelelement i virus-värdinteraktion, vilket leder till nya mål för antivirala läkemedel och vacciner. Immunoelektronmikroskopi är den enda avbildningstekniken som möjliggör direkt visualisering av proteinsuppressant virus.
Men masspektrometri, immuninfångning med magnetiska pärlor och framväxande flödesbiometri används nu oftare för att möjliggöra bredare proteomprofilering och för att screena ett stort antal viruspartiklar. Vår metod använder färgkodade Luminex-pärlor och dubbel laseravläsning för immuninfångning. Det möjliggör multiplex profilering av värdyteproteiner på intakta virioner och screening av antikroppar och antivirala läkemedel på flera virus och antigener samtidigt.
Masspektrometri och affinitetsproteomik är kraftfulla verktyg för att identifiera både virus- och värdproteiner på virusets yta. Strategin vi beskriver kommer att leda till en bättre förståelse för värdproteinernas roll på viruspartiklar, vilket möjliggör storskalig profilering av infekterade prover i olika experimentella uppställningar.