3.2 : تنظيم البروتين

نظره عامه

البروتينات هي إحدى اللبنات الأساسية للحياة التي تقوم بالعديد من الوظائف المتنوعة في الخلية. يتم تجميع البروتينات من الأحماض الأمينية. يُعرف تسلسل الأحماض الأمينية بالبنية الأولية للبروتين. تتسبب التفاعلات المحلية للأحماض الأمينية الفردية في ثني السلسلة الخطية في الهياكل الثانوية. تؤدي تفاعلات الأحماض الأمينية البعيدة إلى مزيد من طي البروتين ، البنية الثلاثية. يُعرف تجميع السلاسل المتعددة المطوية (الوحدات الفرعية) باسم بنية البروتين الرباعية.

يحدد ترتيب الأحماض الأمينية البنية الأساسية

الأحماض الأمينية التي ترتبط معا في سلسلة تسمى بولي بيبتيد. و ترتبط الأحماض الأمينية بمجموعاتها الأمينية (-NH₃) ومجموعة الكاربوكسيل (–COOH) التي تشكل روابط ببتيد. سلسلة ذرات الكربون والنيتروجين المترابطة هي العمود الفقري للبروتين ، حيث تبرز السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية بشكل عمودي. ترتيب بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد هو الهيكل الأساسي.

تساهم روابط الهيدروجين بين بقايا الأحماض الأمينية القريبة في الهيكل الثانوي

يمكن للمجموعات الأمينية والكربوكسيلية في العمود الفقري للبروتين تكوين روابط هيدروجينية. عندما تكون بقايا الأحماض الأمينية المتعددة على مقربة شديدة مكونة روابط هيدروجينية ، يمكن أن تتشكل الهياكل المحلية مثل حلزونات ألفا وصفائح مطوية بيتا. هذه هياكل موضعية شائعة ، مما يؤدي إلى ما يسمى بالبنية الثانوية للبروتين.

تحدد تفاعلات السلاسل الجانبية البعيدة البنية الثلاثية

يصف الهيكل الثلاثي للبروتين الترتيب ثلاثي الأبعاد للبروتين. لتثبيت بنية ثلاثية ، تتفاعل بقايا الأحماض الأمينية التي قد تكون متباعدة داخل سلسلة البولي ببتيد. يمكن أن تكون التفاعلات ضعيفة وغير تساهمية (على سبيل المثال ، روابط أيونية ، تفاعلات كارهة للماء أو روابط هيدروجينية) أو قوية وتساهمية (مثل جسور ثنائي الكبريتيد). جميع التفاعلات تساهم في شكل البروتين و وظيفته.

يمكن أن تشكل سلاسل البولي ببتيد المتعددة بروتيناً واحداً

حتى الآن ، درسنا البروتينات التي يتم إنشاؤها من سلسلة بولي الببتيد واحدة. تتكون العديد من البروتينات من وحدات فرعية ، يتكون كل منها من سلسلة بولي ببتيد واحدة. يُعرف تكوين وتفاعل وحدات البروتين الفرعية المتعددة بالبنية الرباعية.