蛋白质结构域是结构独立的小单元，是单个氨基酸链的一部分。尽管这些结构域通常在结构上是独立的，但它们可能依靠协同效应来作为较大蛋白质的一部分来执行其功能。蛋白质结构域可以在同一生物体内以及不同生物体之间保守。

进化过程中，一组有限的蛋白质结构域通常会复制和重组。这些结构域可以以不同的组合组织起来，以形成功能不同的分子，这个过程称为结构域改组。进化相关蛋白质的三级蛋白质结构通常比一级氨基酸序列更相似;因此，除了分析其序列外，分析蛋白质结构域的三维结构对于研究蛋白质结构域保守性至关重要。

Argonaute 蛋白家族具有三个重要的保守结构域 – PAZ、MID 和 PIWI。这些蛋白质具有高度特化的结合模块，可与小 RNA 组分（包括 microRNA、短干扰 RNA 和 Piwi 相互作用 RNA）结合，参与基因沉默调控。这些小 RNA 只有在与 Argonaute 蛋白结合时才会沉默基因功能。PAZ 结构域的特征是小 RNA 的 3' 突出端的结合口袋。PIWI 结构域是一个具有切片活性的结构域，在结构上类似于细菌 RNase H，后者是一种负责水解 RNA-DNA 复合物中的 RNA 的蛋白质。MID 结构域存在于 PAZ 和 PIWI 结构域之间，并且具有小 RNA 的 5′ 磷酸盐结合口袋。这些结构域中的保守基序之一是天冬氨酸-天冬氨酸-组氨酸 （DDH） 基序，它参与其催化功能。

Argonaute 蛋白在生物体中是保守的，并且在不同的生物体中具有多个家族，包括果蝇的 5 个、人类的 8 个、拟南芥的 10 个和秀丽隐杆线虫的 27 个。