该方法有助于回答生物化学领域关键问题，如生物分子的大小、形状和构象变化及其复合物。该技术的主要优点是，在生物分子稳定的环境中，可以在生理相关的缓冲条件下进行实验。SAXS 是许多其他生物物理和结构生物学方法的免费技术。
将SAXS与这些方法相结合，可以帮助我们开发基于结构的治疗方法。虽然这种方法可以提供生物分子复合物的见解，它也可以应用于其他系统，如研究纳米部分和药物输送的细胞。通常，对此方法的新鲜用户将难以为之，因为它看起来是一个压倒性而复杂的过程，从原始散射数据到低分辨率结构。
此方法的可视化演示至关重要，因为从原始数据获取结构模型的数据分析管道很难学习，因为它涉及使用许多不同的软件包。有几个软件包可用于 SAXS 数据分析。其中包括散射、BioXTAS RAW 和 ATSAS 套件。
在此视频中，我们将概述使用 ATSAS 程序套件分析原始 SAXS 数据时要采取的一般步骤。首先，安装并加载 ATSAS 程序套件。打开 PRIMUS/Qt 程序并转到"打开菜单"选项。
在这里，选择最多13个感兴趣的数据文件。数据文件必须采用 ASCII 格式，其中第一列为 s 向量轴，第二列为强度。仅对缓冲区数据重复此步骤，将此数据插入第二个"工具"菜单。
接下来，导航到"数据处理"窗口并选择"减法"。这将生成一条减去的散射曲线，只表示来自感兴趣的大分子的散射。要执行 Guinier 分析，请从加载到 PRIMUS/Qt 中的缓冲区减去散点曲线开始。
接下来单击"回油半径"，该半径将打开普里莫斯吉尼尔向导。此时，将显示显示强度与散射角度平方的自然日志的图。要获得回变的初步半径，请查找"命令提示"窗口并使用 Autorg 函数。
按下 Autorg 后，单击上限向上一个，然后向下单击一个以强制程序更新统计测量值。或者，通过单击同一打开提示并选择多个数据文件名称，以与前面描述的相同方式突出显示多个文件，一次输入多个文件。若要开始 Kratky 分析，请单击以选择数据文件名。
这将绘制窗口中的数据。然后，选择"绘图"。接下来，在"绘图"按钮下方，单击 Kratky 绘图。
因此，球状蛋白质显示GALC-ean峰，而展开的蛋白质将显示高原而不是峰值，类似于类似此处所示的双曲图。负载缓冲器再次减去 PRIMUS/Qt 中每个浓度的数据。在"处理"选项卡下，单击"缩放"并检查每个曲线和 i 刻度编号，该数字与原始样品的稀释相关。
检查后，单击"处理"窗口中的"合并"按钮合并数据。要生成距离分布图，请将合并的数据曲线加载到 PRIMUS/Qt 中，然后在"分析"选项卡中单击"距离分布"。调整合并数据的数据范围，以避免原始数据尾部出现任何显著噪声。
此外，通过选择较低范围值并增加数字，省略低 q 区域中靠近光束停止的数据点。要确定 Dmax，请从从 Guinier 分析中获得的旋转半径的五倍的范围开始。然后，逐渐降低此值，直到距离分布图在 y 轴上不会突然下降到零，并且在接近零之前没有长尾。
检查从吉尼尔近似值派生的陀螺与强度图的实验半径与陀螺强度数的距离分布半径是否相似。在这里，散射光的强度显示与散射角，建议生物分子尼多根-1，层丁伽马-1的质量及其复杂，以及其形状。从散射数据中确定的电子对距离分布表明，生物分子具有拉长的形状，而Kratky图表明，随着数据趋于稳定，甚至更大的q范围增加，并且缺少钟形曲线形状，蛋白质处于折叠状态。
此外，Guinier 图使用低散射角的数据，指示用于确定回波半径的线性区域，此处显示了 nidogen-1、层丁伽马-1 及其复杂度。为了研究蛋白质-蛋白质复合物，MONSA用于获得整个尼多根-1层丁伽马-1复合物的低分辨率结构，表明只有两种蛋白质的C-终端区域参与调解相互作用，而其他域彼此相距甚远。不要忘记，使用 Synchrotron 辐射可能非常危险，在进行初始数据收集时，应始终采取每个不同光束线概述的预防措施和安全。
