Proteine gehören zu den am häufigsten vorkommenden organischen Molekülen in lebenden Systemen und haben von allen Makromolekülen den vielfältigsten Funktionsbereich. Proteine können strukturell, regulatorisch, kontraktil oder schützend sein. Sie können beim Transport, bei der Lagerung oder in Membranen eingesetzt werden; Oder es können Toxine oder Enzyme sein. Ihre Strukturen, wie auch ihre Funktionen, sind sehr unterschiedlich. Sie alle sind jedoch Aminosäurepolymere, die in einer linearen Abfolge angeordnet sind.

Die Form eines Proteins ist entscheidend für seine Funktion. So kann ein Enzym beispielsweise ein bestimmtes Substrat an seinem aktiven Zentrum binden. Wenn dieses aktive Zentrum aufgrund lokaler Veränderungen oder Veränderungen in der gesamten Proteinstruktur verändert wird, kann das Enzym möglicherweise nicht an das Substrat binden. Um zu verstehen, wie das Protein seine endgültige Form oder Konformation erhält, müssen wir die vier Ebenen der Proteinstruktur verstehen: primär, sekundär, tertiär und quartär.

Primäre Struktur

Die einzigartige Sequenz einer Aminosäure in einer Polypeptidkette ist ihre Primärstruktur. Zum Beispiel hat das Pankreashormon Insulin zwei Polypeptidketten, A und B, die durch Disulfidbindungen miteinander verbunden sind. Die N-terminale Aminosäure der A-Kette ist Glycin; während die C-terminale Aminosäure Asparagin ist. Die Aminosäuresequenzen in der A- und B-Kette sind einzigartig für Insulin.

Das Gen, das für das Protein kodiert, bestimmt letztendlich die einzigartige Sequenz für jedes Protein. Eine Veränderung der Nukleotidsequenz der kodierenden Region des Gens kann dazu führen, dass der wachsenden Polypeptidkette eine andere Aminosäure hinzugefügt wird, was zu einer Veränderung der Proteinstruktur und -funktion führt. Bei der Sichelzellenanämie weist die Hämoglobin-β-Kette eine einzelne Aminosäuresubstitution auf, die zu einer Veränderung der Proteinstruktur und -funktion führt. Insbesondere ersetzt Valin in der β Kette die Aminosäure Glutaminsäure. Aufgrund dieser Veränderung einer Aminosäure in der Kette bilden Hämoglobinmoleküle lange Fasern, die die bikonkaven oder scheibenförmigen roten Blutkörperchen verzerren und dazu führen, dass sie eine Sichel- oder "Sichel"-Form annehmen, die die Blutgefäße verstopft. Dies kann bei den Betroffenen zu unzähligen schwerwiegenden Gesundheitsproblemen wie Atemnot, Schwindel, Kopf- und Bauchschmerzen führen.

Sekundäre Struktur

Durch die lokale Faltung des Polypeptids in einigen Regionen entsteht die Sekundärstruktur des Proteins. Am gebräuchlichsten sind die α-helix- und β-plissee-Blechstrukturen. Beide Strukturen werden durch Wasserstoffbrückenbindungen in Form gehalten. Die Wasserstoffbrückenbindungen bilden sich zwischen dem Sauerstoffatom in der Carbonylgruppe einer Aminosäure und einer anderen Aminosäure, die vier Aminosäuren weiter in der Kette liegt.

Jede spiralförmige Windung in einer Alpha-Helix hat 3,6 Aminosäurereste. Die R-Gruppen des Polypeptids (die Variantengruppen) ragen aus der α-Helix-Kette heraus. In der β-gefalteten Folie bilden Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Atomen auf dem Rückgrat der Polypeptidkette die "Falten". Die R-Gruppen sind an den Kohlenstoffen befestigt und erstrecken sich über und unter die Falten der Falte. Die gefalteten Segmente richten sich parallel oder antiparallel zueinander aus, und zwischen dem teilweise positiven Wasserstoffatom in der Aminogruppe und dem teilweise negativen Sauerstoffatom in der Carbonylgruppe des Peptidrückgrats bilden sich Wasserstoffbrückenbindungen. Die α-helix- und β-gefalteten Schichtstrukturen sind in den meisten globulären und faserigen Proteinen enthalten und spielen eine wichtige strukturelle Rolle.

Tertiärstruktur

Die einzigartige dreidimensionale Struktur des Polypeptids ist seine Tertiärstruktur. Diese Struktur ist zum Teil auf chemische Wechselwirkungen zurückzuführen, die an der Polypeptidkette wirken. In erster Linie entsteht durch die Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen die komplexe dreidimensionale Tertiärstruktur des Proteins. Die Art der R-Gruppen in den beteiligten Aminosäuren kann der Bildung der von uns beschriebenen Wasserstoffbrückenbindungen für Standard-Sekundärstrukturen entgegenwirken. Zum Beispiel stoßen sich R-Gruppen mit gleichen Ladungen ab, und solche mit ungleichen Ladungen werden aneinander angezogen (ionische Bindungen). Bei der Proteinfaltung liegen die hydrophoben R-Gruppen der unpolaren Aminosäuren im Inneren des Proteins; wohingegen die hydrophilen R-Gruppen außen liegen. Wechselwirkungen zwischen Cystein-Seitenketten bilden Disulfid-Bindungen in Gegenwart von Sauerstoff, der einzigen kovalenten Bindung, die sich während der Proteinfaltung bildet.

Alle diese Wechselwirkungen, schwach und stark, bestimmen die endgültige dreidimensionale Form des Proteins. Wenn ein Protein seine dreidimensionale Form verliert, kann es sein, dass es nicht mehr funktionsfähig ist.

Quartäre Struktur

In der Natur bilden sich einige Proteine aus mehreren Polypeptiden oder Untereinheiten, und das Zusammenspiel dieser Untereinheiten bildet die Quartärstruktur. Schwache Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten tragen zur Stabilisierung der Gesamtstruktur bei. Zum Beispiel hat Insulin (ein globuläres Protein) eine Kombination aus Wasserstoff- und Disulfidbindungen, die dazu führen, dass es meist zu einer Kugel verklumpt. Insulin beginnt als einzelnes Polypeptid und verliert einige interne Sequenzen in Gegenwart einer posttranslationalen Modifikation, nachdem es die Disulfidbindungen gebildet hat, die die verbleibenden Ketten zusammenhalten. Seide (ein faseriges Protein) hingegen hat eine β gefaltete Blattstruktur, die das Ergebnis von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen verschiedenen Ketten ist.

Dieser Text wurde übernommen von Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins.