Öffnen Sie zunächst die Visual Dynamics- oder VD-Webseite und klicken Sie auf Anmelden, um auf den Systemanmeldebildschirm zuzugreifen. Nach dem Einloggen können der Bereich für die Simulationsabgabe, Tutorials und Nutzungsstatistiken aufgerufen werden. Um die Simulation von APO-Enzymen einzureichen, klicken Sie in der Seitenleiste auf Neue Simulation und dann auf die Schaltfläche APO.
Laden Sie das freie Protein 4mgv hoch. pdb-Datei und wählen Sie das Feld AMBER94 Kraft aus. Wählen Sie das TIP3P-Wassermodell aus, gefolgt von dem kubischen Feld.
Wählen Sie einen Abstand von 0,5 Nanometern zwischen dem Protein und dem Kastenrand. Aktivieren Sie die Option Auf unseren Servern ausführen, um die Simulation auszuführen. Öffnen Sie mit UCSF Chimera den Proteinligandenkomplex 4mgv.
pdv, klicken Sie auf residue, und legen Sie den Code auf D5I fest. Klicken Sie dann unter Datei auf PDB speichern, wählen Sie Nur ausgewählte Atome speichern und legen Sie den Dateinamen auf Ligand fest. pdb, und klicken Sie auf Speichern.
Wechseln Sie zum Bio2Byte ACPYPE-Server und senden Sie den generierten Liganden. pdb-Datei aus den Ausgabedateien. Klicken Sie auf Neue Simulation, gefolgt von Proteinligand.
Laden Sie das freie Protein 4mgv hoch. pdb-Datei und wählen Sie die in ACPYPE vorbereiteten Ligandendateien aus, gefolgt von MBER94 Force Field. Wählen Sie das TIP3P-Wassermodell gefolgt von der kubischen Box und wählen Sie den Abstand von 0,5 Nanometern zwischen Protein und Box-Rand.
Aktivieren Sie die Option Auf unseren Servern ausführen, um die Simulation auszuführen. Klicken Sie in der Seitenleiste auf Meine Simulationen und dann auf MDP-Dateien herunterladen, um die verwendeten Simulationskonfigurationsdateien herunterzuladen. Klicken Sie auf Befehle, um die Liste der von der Plattform ausgeführten Befehle herunterzuladen, und klicken Sie auf GROMACS Log, um die LOG-Datei mit den GMX-Befehlsausgaben herunterzuladen.
Klicken Sie auf Ergebnisse, um die von den GMX-Befehlen generierten Dateien herunterzuladen, und klicken Sie schließlich auf Abbildungsgrafiken, um Diagramme für die Analyse der einzelnen Simulationsschritte im Bild- und XVG-Format auf den Computer herunterzuladen. Das Proteinrückgrat wies eine mittlere quadratische Abweichung von weniger als 2,5 Ångström auf, und der Radius der Dauer zeigte, dass das Protein während der Fünf-Nanosekunden-Simulation seine Kompaktheit in den X-, Y- und Z-Koordinaten beibehielt. Die durchschnittliche Fluktuationsdistanz jeder Aminosäure in der Proteinstruktur, wie sie durch die mittlere quadratische Fluktuation gezeigt wird, blieb während der gesamten Fünf-Nanosekunden-Simulation konstant.
Das System stabilisierte sich während des Energieminimierungsprozesses mit einer maximalen Kraft von weniger als 1000 Kilojoule pro mol pro Nanometer.
