5.7 : Intrinsically Disordered Proteins

タンパク質は、多くの場合、実験的に決定できる硬い二次構造と三次構造を持っていますが、多くのタンパク質は固定された立体配座のない柔軟な構造を持っています。

これらの天然変性タンパク質(IDP)は、生物内で機能を果たすために形状を変える必要があります。

タンパク質の無秩序な切片は、そのアミノ酸鎖が細胞質に可溶でなければならないため、多くの親水性アミノ酸を含んでいます。

IDPは、その全鎖が柔軟であるとき、疎水性アミノ酸をほとんど含まない;これは、コンパクトなタンパク質構造とは異なり、これらの拡張構造は、疎水性アミノ酸が集まることができるタンパク質コアを持たないからである。

不適切または折り畳まれていないタンパク質とは異なり、通常は細胞によって再折り畳まれるか分解されますが、IDPは固定構造に折りたたまれることはなく、特定の細胞条件下でのみ秩序化される可能性があります。

IDPでアミノ酸鎖の構造的な配列が形成されると、これは秩序障害遷移と呼ばれます。これは、共有結合修飾または新しい立体配座を誘導する別の分子との相互作用によって引き起こされる可能性があります。

一部のIDPは、タンパク質の硬い部分をつなぐ小さな柔軟なセグメントを持っています。このセグメントは、タンパク質の球状部分をつなぎ合わせると同時に、タンパク質が他の標的と相互作用したり、独立して行動したりできるようにします。

フレキシブルセグメントは、タンパク質のコンフォメーションに応じて機能を変化させる分子スイッチとしても機能します。

IDPの柔軟な形状により、IDPは他のタンパク質の表面と独自の方法で相互作用することができます。これらのタンパク質は、結合パートナーを包み込んだり、分子接着剤として機能したりして、他のさまざまなタンパク質をまとめることができます。

その柔軟性により、IDPは多くの異なる結合パートナーを持つことができ、相互作用に応じて異なる順序付けられたコンフォメーションをとることができます。これにより、単一のタンパク質が細胞内でいくつかの異なる役割を果たすことができます。