Allosteryczna regulacja enzymów zachodzi, gdy wiązanie cząsteczki efektora z miejscem innym niż miejsce aktywne powoduje zmianę aktywności enzymatycznej. To alternatywne miejsce nazywa się miejscem allosterycznym, a enzym może zawierać więcej niż jedno z tych miejsc. Regulacja allosteryczna może być dodatnia lub ujemna, co skutkuje wzrostem lub spadkiem aktywności enzymu. Większość enzymów, które wykazują regulację allosteryczną, to enzymy metaboliczne biorące udział w degradacji lub syntezie określonych cząsteczek komórkowych.

Hamowanie allosteryczne

W hamowaniu allosterycznym wiązanie cząsteczki efektorowej z miejscem allosterycznym powoduje zmianę konformacyjną, która zmniejsza powinowactwo enzymu do substratu. Często inhibitor allosteryczny jest produktem enzymu lub szlaku enzymatycznego, co pozwala produktom enzymatycznym ograniczyć własną produkcję. Ten rodzaj zahamowania sprzężenia zwrotnego zapobiega nadprodukcji produktów. Jako klasyczny przykład, izoleucyna jest allosterycznym inhibitorem enzymu ważnego w swojej własnej syntezie.

Aktywacja allosteryczna

Natomiast aktywator allosteryczny powoduje zmianę konformacyjną, która zwiększa powinowactwo enzymu do jego substratu. Aktywacja allosteryczna radykalnie zwiększa szybkość reakcji, co jest reprezentowane przez krzywą hiperboliczną na wykresie szybkości reakcji w funkcji stężenia substratu. Na przykład ligand zewnątrzkomórkowy wiążący się z transbłonowym receptorem EGF powoduje zmianę konformacyjną, która powoduje wzrost aktywności kinazy wewnątrzkomórkowej receptora. Jeśli enzym składa się z wielu podjednostek, wiązanie aktywatora allosterycznego z pojedynczą podjednostką może spowodować wzrost powinowactwa i zmiany kształtu dla wszystkich powiązanych podjednostek.

Sugerowane czytanie