Dodawanie lub usuwanie grup fosforanowych z białek jest najczęstszą modyfikacją chemiczną regulującą procesy komórkowe. Modyfikacje te mogą wpływać na strukturę, aktywność, stabilność i lokalizację białek w komórkach, a także na ich interakcje z innymi białkami.

Podczas fosforylacji kinazy białkowe przenoszą końcową grupę fosforanową ATP do określonych łańcuchów bocznych aminokwasów białek substratowych. Seryna, treonina i tyrozyna są najczęściej fosforylowanymi aminokwasami. W związku z tym kinazy białkowe są klasyfikowane jako kinazy serynowo-treoninowe, kinazy tyrozynowe lub kinazy o podwójnym działaniu, jeśli mogą fosforylować wszystkie trzy aminokwasy. I odwrotnie, fosfatazy białkowe katalizują usuwanie grupy fosforanowej (defosforylację), przywracając pierwotne właściwości białka.

W warunkach fizjologicznych fosforylacja i defosforylacja są ściśle regulowane, aby zapobiec długotrwałym zmianom w strukturze i funkcji białka. Zaburzenie tej równowagi może powodować choroby, w tym nowotwory i różne zaburzenia neurodegeneracyjne. Na przykład białko zwane tau jest hiperfosforylowane w chorobie Alzheimera (AD). Fizjologicznie tau reguluje kształt, strukturę i rozwój neuronów. Białko tau zawiera ponad 80 reszt seryny, treoniny i tyrozyny, z których tylko część jest zwykle fosforylowana. W mózgach pacjentów z chorobą Alzheimera tau jest nieprawidłowo i nadmiernie fosforylowane. Zmienia to rozpuszczalność białka, tworząc toksyczne, nierozpuszczalne agregaty, które prowadzą do śmierci neuronów.