Domena białkowa to samodzielna sekcja białka, która jest zdolna do niezależnego składania się w swoją trójwymiarową strukturę.

Istnieją ograniczone sposoby, w jakie domeny białkowe mogą się fałdować, ponieważ pewne specyficzne trójwymiarowe układy helis alfa, arkuszy beta i pętli są bardziej korzystne energetycznie niż inne. Istnieją dziesiątki tysięcy różnych białek, ale znanych jest mniej niż 1500 domen, ponieważ podobne domeny pojawiają się w wielu białkach.

Białka z krótkimi sekwencjami aminokwasów będą prawdopodobnie miały tylko jedną domenę, ale większość białek zawiera wiele domen o różnych funkcjach.

Wiele domen białka współpracuje ze sobą, aby umożliwić mu pełnienie swojej roli, a często jedna domena działa w celu regulacji funkcji innej domeny. Na przykład, gdy ligand wiąże się z domeną wiążącą ligand receptora - może to spowodować wzmocnienie funkcji enzymatycznej domeny katalitycznej.

Domeny białkowe ewoluowały jako moduły, które można przegrupowywać w celu stworzenia nowych białek o unikalnych funkcjach w procesie zwanym tasowaniem domen. Jednostki te będą łączyć się w różnych orientacjach w zależności od położenia N- i C-końcowych ogonów łańcucha aminokwasowego.

Jeśli koniec N i koniec C domeny znajdują się w bliskiej odległości, białko skończy jako zwarta struktura kulista, podczas gdy jeśli końce N i C znajdują się na przeciwległych końcach domeny, ogólna struktura stanie się wydłużona liniowo.

Src jest białkiem zawierającym trzy odrębne domeny białkowe. Dwie z tych domen, zwane domenami homologii Src SH2 i SH3, umożliwiają białkom zawierającym tę domenę wiązanie się z określonymi sekwencjami łańcuchów aminokwasowych.

Każda z tych domen jest konserwatywna w różnych białkach. Domena SH2 wiąże się z fosforylowanymi tyrozynami i znajduje się w ponad 115 różnych białkach. Domena SH3 wiąże się z sekwencjami bogatymi w prolinę i znajduje się 300 razy w ludzkim genomie.

Te i inne domeny białkowe są genetycznymi elementami budulcowymi do tworzenia białek, które łączą wiele funkcji w unikalny sposób.