Białka często mają sztywne struktury drugorzędowe i trzeciorzędowe, które można określić eksperymentalnie, jednak wiele białek ma elastyczne struktury bez ustalonej konformacji.

Te wewnętrznie nieuporządkowane białka lub IDP muszą zmienić kształt, aby pełnić swoje funkcje w organizmie.

Nieuporządkowane odcinki białek zawierają wiele aminokwasów hydrofilowych, ponieważ ich łańcuch aminokwasowy musi być rozpuszczalny w cytoplazmie.

IDP zawierają niewiele aminokwasów hydrofobowych, gdy cały ich łańcuch jest elastyczny; dzieje się tak dlatego, że w przeciwieństwie do zwartych struktur białkowych, te rozszerzone struktury nie mają rdzenia białkowego, w którym aminokwasy hydrofobowe mogą się grupować.

W przeciwieństwie do nieprawidłowo lub niesfałdowanych białek, które zwykle są ponownie fałdowane lub degradowane przez komórkę, IDP mogą nigdy nie złożyć się w ustaloną strukturę lub mogą zostać uporządkowane tylko w określonych warunkach komórkowych.

Kiedy w IDP tworzy się ustrukturyzowany układ łańcucha aminokwasów, nazywa się to przejściem od zaburzenia do porządku. Może to być wywołane przez modyfikację kowalencyjną lub interakcję z inną cząsteczką, która indukuje nową konformację.

Niektóre IDP mają małe elastyczne segmenty łączące sztywne odcinki białka. Segmenty łączą ze sobą kuliste sekcje białek, umożliwiając im jednocześnie interakcję lub działanie niezależnie od innych celów.

Elastyczne segmenty mogą również działać jako przełączniki molekularne, zmieniające funkcję białka w zależności od jego konformacji.

Elastyczny kształt IDP pozwala im wchodzić w interakcje w unikalny sposób z powierzchniami innych białek. Białka te mogą owijać się wokół swoich partnerów wiążących lub działać jak klej molekularny, łącząc ze sobą różne inne białka.

Ze względu na swoją elastyczność, IDP mogą mieć wielu różnych partnerów wiążących i mogą przyjmować różne uporządkowane konformacje w zależności od ich interakcji. Dzięki temu pojedyncze białko może odgrywać kilka różnych ról w komórce.