Grupy białek mogą tworzyć kompleks, w którym każde białko w tym kompleksie odgrywa inną rolę w ogólnym wykonywaniu funkcji kompleksu. Często niektóre białka w kompleksie mogą być zastąpione przez blisko spokrewniony wariant, aby uzyskać kompleks, który zawiera wiele tych samych składników, ale jest funkcjonalnie odrębny.

Ligaza ubikwityny SCF jest kompleksem białkowym składającym się z pięciu pojedynczych białek. Kompleks ten przyłącza ubikwitynę do innych białek docelowych, aby oznaczyć je do degradacji. Aby pełnić tę funkcję, jedno z białek, F-box, jest odpowiedzialne za wiązanie się z substratem, umożliwiając w ten sposób innemu białku w kompleksie, enzymowi sprzęgającemu ubikwitynę, dostęp do substratu i przyłączenie ubikwityny. Białko F-box ma wiele wymiennych wariantów, dzięki czemu kompleks może rozpoznawać różne substraty. Ponadto różne organizmy mogą mieć różne zestawy wariantów białka F-box. Ludzie mają 38 znanych wariantów, Saccharomyces cerevisiae ma 11, Drosophila ma 22, a C. elegans ma 326. Ta zmienność umożliwia kompleksowi celowanie w szerokie spektrum białek poprzez zmianę tylko jednego z jego składników.

Te wymienne warianty są często wynikiem duplikacji genów. Podczas ewolucji molekularnej gen korzystnego białka może czasami duplikować się podczas replikacji DNA z przyczyn takich jak rekombinacja ektopowa, poślizg replikacji, aneuploidia, poliploidia i retrotranspozycja. Ta zduplikowana kopia genu może dalej ulegać mutacjom podczas przenoszenia z pokolenia na pokolenie, ponieważ mutacja nie wpływa na funkcję oryginalnego genu. Mutacje te skutkują wariantami genu, które są odpowiedzialne za białka, takie jak F-box, które są funkcjonalnie podobne, ale mają różną specyficzność substratową.