Аминокислоты — это мономеры, которые состоят из белков. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, или альфа (α) углерода, связанного с аминогруппой (NH2), карбоксильной группой (COOH), и атомом водорода. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известным как группа R. В белках присутствуют 20 общих аминокислот, каждая из которых имеет различную R-группу. Изменение аминокислотной последовательности является причиной огромного изменения структуры и функции белка.
Ученые используют название «аминокислота», так как эти кислоты содержат как аминогруппы, так и группы карбоновых кислот в своей основной структуре. Одна буква в верхнем регистре или трехбуквенное сокращение обозначает аминокислоты. Например, буква V или трехбуквенный символ val представляют валину.
Группы R.
Группа R (или боковая цепь) различна для каждой аминокислоты. Химический характер боковой цепи определяет характер аминокислоты (то есть, кислой, основной, полярной или неполярной). Например, аминокислотный глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, являются неполярными или гидрофобными по своей природе, в то время как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина положительно заряжены, и поэтому эти аминокислоты также являются основными аминокислотами. Proline имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Proline является исключением из стандартной структуры аминокислоты, так как ее аминогруппа не отделена от боковой цепи.
Этот текст адаптирован из Openstax, Biology 2e, Глава 3.4: Белки.
Авторские права © 2025 MyJoVE Corporation. Все права защищены