Белки часто имеют жёсткую вторичную и третичную структуры, которые могут быть определены экспериментально. Однако, многие белки имеют гибкие структуры без фиксированной конформации. Эти по сути непорядоченные белки или IDP, должны изменить форму, чтобы осуществлять свои функции в организме.

Неупорядоченные секции белков содержат много гидрофильных аминокислот, потому что их аминокислотная цепь должна быть растворима в цитоплазме. IDP содержат мало гидрофобных аминокислот, в то время как вся их цепь является гибкой. Это потому, что в отличие от компактных белковых структур, эти удлиннённые структуры не имеют белкового ядра, где гидрофобные аминокислоты могут сформировать кластер.

В отличие от неправильно свёрнутых или совсем несвёрнутых белков, которые обычно или сворачиваются заново, или унчтожаются клеткой, IDP могут никогда не свернуться в фиксированную структуру, или могут быть упорядочены только при особых клеточных условиях. Когда структурированное расположение в цепи аминокислот формируется в IDP, это называется переходом от беспорядка к порядка. Это может быть вызвано ковалентной модификацией или взаимодействием с ещё одной молекулой, которое вызывает новую конформацию.

Некоторые IDP имеют небольшие, гибкие сегменты, соединяющие жесткие участки белка. Сегменты связывают глобулярные участки белка вместе, одновременно обеспечивая возможность либо взаимодействовать, либо действовать независимо, с другими целями. Гибкие сегменты также могут действовать как молекулярные переключатели, изменяя функцию белка в зависимости от его конформации.

Гибкая форма IDP позволяет им взаимодействовать уникальными способами с поверхностями других белков. Эти белки могут оборачиваться вокруг своих партнеров по связке или действовать, как молекулярный клей, соединяя различные другие белки вместе. Из-за их гибкости, IDP могут иметь много разных партнеров по связыванию.

И они могут принимать различные упорядоченные конформации в зависимости от их взаимодействий. Это позволяет одному белку играть несколько разных ролей в клетке.