Name: a protocol for computer-based protein structure and function prediction
Uploaded: 2011-11-03T12:00:00
Duration: 16 min 41 s
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이 프로젝트는 알프레드 P. 슬로안 재단, NSF 경력 수상 (DBI 1,027,394), 그리고 일반 의료 과학 국립 연구소 (GM083107, GM084222)에 의해 부분적으로 지원됩니다.

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	<li>Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Template-based+modeling+and+free+modeling+by+I-TASSER+in+CASP7.">Template-based modeling and free modeling by I-TASSER in CASP7.</a> Proteins. 69, 108-117 (2007).</li><li>Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=I-TASSER:+Fully+automated+protein+structure+prediction+in+CASP8.">I-TASSER: Fully automated protein structure prediction in CASP8.</a> Proteins. 77, 100-113 (2009).</li><li>Wu, S., Skolnick, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Ab+initio+modeling+of+small+proteins+by+iterative+TASSER+simulations.">Ab initio modeling of small proteins by iterative TASSER simulations.</a> BMC Biol. 5, 17-17 (2007).</li><li>Roy, A., Kucukural, A., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=I-TASSER:+a+unified+platform+for+automated+protein+structure+and+function+prediction.">I-TASSER: a unified platform for automated protein structure and function prediction.</a> Nat Protoc. 5, 725-738 (2010).</li><li>Wu, S., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=LOMETS:+a+local+meta-threading-server+for+protein+structure+prediction.">LOMETS: a local meta-threading-server for protein structure prediction.</a> Nucleic Acids Res. 35, 3375-3382 (2007).</li><li>Zhang, Y., Kihara, D., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Local+energy+landscape+flattening:+parallel+hyperbolic+Monte+Carlo+sampling+of+protein+folding.">Local energy landscape flattening: parallel hyperbolic Monte Carlo sampling of protein folding.</a> Proteins. 48, 192-201 (2002).</li><li>Li, Y., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=REMO:+A+new+protocol+to+refine+full+atomic+protein+models+from+C-alpha+traces+by+optimizing+hydrogen-bonding+networks.">REMO: A new protocol to refine full atomic protein models from C-alpha traces by optimizing hydrogen-bonding networks.</a> Proteins. 76, 665-676 (2009).</li><li>Zhang, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=High-resolution+protein+structure+refinement+using+fragment+guided+molecular+dynamics+simulations.">High-resolution protein structure refinement using fragment guided molecular dynamics simulations.</a> , (2011).</li><li>Roy, A., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=COFACTOR:+protein-ligand+binding+site+predictions+by+global+structure+similarity+match+and+local+geometry+refinement.">COFACTOR: protein-ligand binding site predictions by global structure similarity match and local geometry refinement.</a> , (2011).</li><li>Zhang, Y., Hubner, I. A., Arakaki, A. K., Shakhnovich, E., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=On+the+origin+and+highly+likely+completeness+of+single-domain+protein+structures.">On the origin and highly likely completeness of single-domain protein structures.</a> Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 103, 2605-2610 (2006).</li><li>Zhang, Y., Kolinski, A., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=TOUCHSTONE+II:+a+new+approach+to+ab+initio+protein+structure+prediction.">TOUCHSTONE II: a new approach to ab initio protein structure prediction.</a> Biophys. J. 85, 1145-1164 (2003).</li><li>Wu, S., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+comprehensive+assessment+of+sequence-based+and+template-based+methods+for+protein+contact+prediction.">A comprehensive assessment of sequence-based and template-based methods for protein contact prediction.</a> Bioinformatics. 24, 924-931 (2008).</li><li>Zhang, Y., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=SPICKER:+a+clustering+approach+to+identify+near-native+protein+folds.">SPICKER: a clustering approach to identify near-native protein folds.</a> J. Comput. Chem. 25, 865-871 (2004).</li><li>Zhang, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=High-resolution+protein+structure+refinement+using+fragment+guided+molecular+dynamics+simulations.">High-resolution protein structure refinement using fragment guided molecular dynamics simulations.</a> , (2010).</li><li>Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=I-TASSER+server+for+protein+3D+structure+prediction.">I-TASSER server for protein 3D structure prediction.</a> BMC Bioinformatics. 9, 40-40 (2008).</li><li>Xu, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=How+significant+is+a+protein+structure+similarity+with+TM-score+=+0.5?.">How significant is a protein structure similarity with TM-score = 0.5?.</a> Bioinformatics. 26, 889-895 (2010).</li><li>Zhang, Y., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Scoring+function+for+automated+assessment+of+protein+structure+template+quality.">Scoring function for automated assessment of protein structure template quality.</a> Proteins. 57, 702-710 (2004).</li><li>Barrett, A. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Nomenclature+Committee+of+the+International+Union+of+Biochemistry+and+Molecular+Biology+(NC-IUBMB).+Enzyme+Nomenclature.+Recommendations+1992.+Supplement+4:+corrections+and+additions+(1997).">Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Enzyme Nomenclature. Recommendations 1992. Supplement 4: corrections and additions (1997).</a> Eur J Biochem. 250, 1-6 (1997).</li><li>Ashburner, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Gene+ontology:+tool+for+the+unification+of+biology.+The+Gene+Ontology+Consortium.">Gene ontology: tool for the unification of biology. The Gene Ontology Consortium.</a> Nat. Genet. 25, 25-29 (2000).</li><li>Zhang, Y., Skolnick, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=TM-align:+a+protein+structure+alignment+algorithm+based+on+the+TM-score.">TM-align: a protein structure alignment algorithm based on the TM-score.</a> Nucleic. Acids. Res. 33, 2302-2309 (2005).</li><li>Xu, D., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=RK+Ab+Intio+Protein+Structure+Prediction.">RK Ab Intio Protein Structure Prediction.</a> , (2011).</li><li>Kim, D. E., Chivian, D., Baker, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Protein+structure+prediction+and+analysis+using+the+Robetta+server.">Protein structure prediction and analysis using the Robetta server.</a> Nucleic. Acids. Res. 32, W526-W531 (2004).</li><li>Roy, A., Mukherjee, S., Hefty, P. S., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Inferring+protein+function+by+global+and+local+similarity+of+structural+analogs.">Inferring protein function by global and local similarity of structural analogs.</a> , (2011).</li><li>Marchler-Bauer, A., Bryant, S. H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=CD-Search:+protein+domain+annotations+on+the+fly.">CD-Search: protein domain annotations on the fly.</a> Nucleic. Acids. Res. 32, W327-W331 (2004).</li><li>Finn, R. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+Pfam+protein+families+database.">The Pfam protein families database.</a> Nucleic. Acids. Res. 38, D211-D222 (2010).</li><li>Zdobnov, E. M., Apweiler, R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=InterProScan--an+integration+platform+for+the+signature-recognition+methods+in+InterPro.">InterProScan--an integration platform for the signature-recognition methods in InterPro.</a> Bioinformatics. 17, 847-848 (2001).</li></ol>

관심 없음 충돌 선언하지 않습니다.

위에 제시 프로토콜 구조와 I - TASSER 서버를 사용하여 함수 모델링을위한 일반적인 지침입니다. 이 자동화된 절차는 단백질의 대부분 잘 작동하지만, 인간의 개입은 종종 특히 PDB 라이브러리에 가까운 템플릿 부족한 단백질을 위해, 크게 모델링의 정확도를 개선하는 데 도움이됩니다. (B) 구조 어셈블리를 개선하기 위해 외부 구속을 제공,, 멀티 도메인 단백질 (A) 분리 및 (C) 모델링하는 동안 템플릿을 제거 : 사용자는 다음과 같은 방법으로 I - TASSER 모델링하는 동안 개입하실 수 있습니다. 분할 다중 도메인 단백질 : 오랜 단백질 시퀀스가​​ 자주 실험과 전산 두 기술을 사용하여 구조 해설 어렵게 만드는 유연 링커 지역에 의해 곁에 여러 도메인을 포함합니다. 도메인 독립적으로 엔티티를 접는하고 독특한 분자 기능을 수행할 수있는 그럼에도 불구하고, 그것은이다별도로 각 도메인 긴 다중 도메인 단백질과 모델을 분할하는 것이 바람직하다. 모델링 도메인은 개별적에만 예측 프로세스 속도를하지 않을뿐만 아니라, 쿼리 템플릿 정렬의 품질보다 신뢰할 수있는 구조와 기능 예측의 결과로, 증가합니다. 단백질 시퀀스에서 도메인 경계는 그러한 NCBI CDD 24 PFAM 25 InterProScan 26로 자유롭게 사용할 외부 프로그램을 사용하여 온라인으로 예측할 수 있습니다. LOMETS 스레딩 정렬이 쿼리 단백질에 사용할 수있는 경우 또한, 도메인 경계는 시각 (단계 5.4 참조) 상단 스레딩 템플릿 unaligned 잔류 긴 펼쳐진을 식별하여 찾을 수 있습니다. 이러한 unaligned 지역은 대부분 도메인 링커 지역에 해당합니다. 다중 도메인 템플릿 정렬 모든 쿼리 도메인으로 템플릿 PDB 라이브러리에 이미있는 경우 다음 쿼리 단백질은 전체 길이로 모델 수 있습니다. 외부 구속을 제공 <p클래스 = &quot;jove_content&quot;&gt; I - TASSER의 구조 조립 시뮬레이션은 주로 템플릿을 스레딩 LOMETS에서 수집한 공간적 구속하여 안내하고 있습니다. 템플릿 라이브러리에 좋은 스레딩 히트 (Norm. Z - 점수&gt; 1)이 쿼리 단백질 들어, 파생된 공간 억제는 높은 정확도의 대부분이며, I - TASSER이 단백질에 대한 고해상도 구조 모델을 생성합니다. Contrarily, 약한가 쿼리 단백질 또는 전혀 스레딩 히트 (Norm. Z - 점수 &lt;1), 수집 공간 억제는 종종 때문에 템플릿과 정렬의 불확실성의 오류가 포함되어 있습니다. 이러한 단백질 타겟 들어, 사용자가 지정한 공간 정보는 예측 모델의 품질을 향상시키기 위해 매우 도움이 될 수 있습니다. 사용자는 두 가지 방법으로 I - TASSER 서버로 외부 구속을 제공할 수 있습니다 : A. 연락처 / 거리 제한을 지정 실험적 특징 상호 잔여물 연락처 / 거리, NMR의 예 또는가교 실험을 구속 파일을 업로드하여 지정할 수 있습니다. 예를 들어 파일을 열 1 규제의 종류를 지정합니다 그림 8에 표시됩니다 &quot;DIST&quot;또는 &quot;접촉&quot;즉. 거리 구속에 대한 (DIST), 컬럼 2, 4 잔류 위치를 (I, J)를 포함, 컬럼 3, 5 두 지정한 원자 사이의 거리를 지정 잔여물 및 열 6 원자 유형을 포함합니다. 문의 묶기 위해 (연락처), 컬럼 2, 3 연락해야 잔류물의 위치를 (I, J)가 포함되어 있습니다. 이러한 접촉 잔여 쌍 측면 체인 센터 사이의 거리는 PDB 알려진 구조에서 관찰 거리에 따라 결정됩니다. I - TASSER의 구조 상세 시뮬레이션 동안 지정된 거리에 가까운 이러한 원자 쌍을 그릴려고합니다. B.는 단백질 구조 템플릿을 지정 LOMETS 스레딩 프로그램은 쿼리 제자에 대한 그럴듯한 주름을 찾을 대표 PDB 라이브러리를 사용EIN. 대표적인 구조 라이브러리를 사용하면 시퀀스 구조의 정렬을 계산하는 데 필요한 시간을 줄이기 위해 도움이되지만 그것이하더라도, 그것은 좋은 템플릿 단백질이 도서관에서보고 있거나 템플릿 LOMETS 스레딩 프로그램에서 확인되지 않았을 수도 있습니다 도서관에 존재. 이러한 경우에는 사용자는 템플릿으로 원하는 단백질 구조를 지정해야합니다. 추가 템플릿으로 단백질 구조를 지정하려면, 사용자는 하나 PDB 형식의 구조 파일을 업로드하거나 PDB 라이브러리에 쌓인 단백질 구조의 PDB ID를 지정할 수 있습니다. I - TASSER이 소집 프로그램 23을 사용하여 쿼리 템플릿 정렬을 생성하고 지정된 사용자 템플릿과 구조 조립 시뮬레이션을 안내 LOMETS 템플릿 모두에서 공간적 구속을 수집합니다. LOMETS 묶기의 정확성이 다른 대상에 대해 서로 다른이기 때문에 LOMETS 묶기의 무게는 쉬운 (상동) 타에 강해체계적으로 우리의 벤치 마크 훈련 조정되었습니다 하드 (비 상동) 목표에보다 rgets. 사용자는 자신의 쿼리 템플릿 정렬을 지정할 수 있습니다. FASTA 형식 (그림 9A)와 3D 형식 (그림 9B) : 서버는 두 형식의 정렬을 허용합니다. FASTA 형식은 표준에서 설명 <a href="http://zhanglab.%20ccmb.med.umich.edu/FASTA/">http://zhanglab. ccmb.med.umich.edu / FASTA /</a> . 3D 형식은 표준 PDB 포맷 (유사합니다 <a href="http://www.wwpdb.org/documentation/format32/sect9.html">http://www.wwpdb.org/documentation/format32/sect9.html</a> )하지만 템플릿에서 파생된 두 개의 추가 열이 원자 기록 (그림 9B 참조)에 추가됩니다 : 열 10-30 : 아톰 (단 C - 알파)와 잔여물 질의 순서에 대한 이름입니다. 열 31-54 : 템플릿에 해당 원자에서 복사한 쿼리의 C - 알파 원자 좌표. 열 55-59 : 대응 잔여물 번호를 템플릿에이 배열을 기반으로 열 60-64 : 대응 잔여물 이름 템플릿에 템플릿 단백질을 제외 단백질은 유연한 분자 및 생물 학적 활동을 변경하는 여러 conformational 상태를 채택할 수 있습니다. 예를 들어, 많은 단백질 kinases 및 막 단백질의 구조 활성 및 비활성 두 형태에서 해결되었습니다. 또한 행 리간드의 존재 또는 부재는 큰 구조적 움직임을 일으킬 수 있습니다. 템플릿의 모든 conformational 상태는 스레딩 프로그램에 똑같지만, 그것은 하나의 특정 상태에있는 템플릿을 사용하여 쿼리를 모델하는 것이 바람직하다. 서버에 새로운 옵션은 사용자가 구조를 모델링하는 동안 템플릿 단백질을 제외 수 있습니다. 이 기능은 또한 사용자가 모델링에 사용되는 템플릿의 상동 수준을 선택할 수 있도록합니다. 사용자는 템플릿 단백질 천을 제외시킬 수 있습니다톰 I - TASSER 도서관으로 : A.이 시퀀스 신분 컷오프 지정 사용자는 I - TASSER 템플릿 라이브러리에서 상동 단백질을 제외하려면이 옵션을 사용할 수 있습니다. 상동 수준이 시퀀스 신분 컷오프에 따라 설정, 쿼리 및 쿼리 순서의 시퀀스 길이로 나눈 템플릿 단백질 사이의 동일 물질의 수를 즉. 예를 들어, 제공되는 양식에 &quot;70%&quot;의 사용자 유형,&gt; 70 %를 쿼리 단백질 내가 - 것입니다 I - TASSER 템플릿 라이브러리에서 제외 될 수있는 시퀀스 ID를 가진 모든 템플릿 단백질. B. 특정 템플릿 단백질을 제외 특정 템플릿 단백질은 제외하는 구조의 PDB ID를 포함하는 목록을 업로드하여 I - TASSER 템플릿 라이브러리에서 제외시킬 수 있습니다. 예제 파일은 그림 10에 표시됩니다. 같은 단백질은 PDB 라이브러리에서 여러 항목, I - TASSER SE로 존재 수 있듯이rver는 기본적으로 지정된 템플릿 (COLUMN1에서)뿐만 아니라 평범한 생활을 도서관에서 다른 모든 템플릿&gt; 지정된 템플릿 90 %를 제외합니다. 사용자는 ID를 모든 템플릿&gt; 지정된 템플릿 단백질 70 %가 제외됩니다 다른 신분 컷오프, 예를 들어 70 %, 지정할 수 있습니다.

<ol><li> FASTA는 (참조 모델로 단백질의 아미노산 서열 포맷 <a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/fasta.shtml">http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/fasta.shtml을</a> ). </li><li> 인터넷에 접속하고 웹 브라우저와 함께 개인용 컴퓨터. </li><li> 예측 차 구조와 기능 사이트를 분석하는 분자 시각화 소프트웨어, 예를 들어 RASMOL 또는 PYMOL. </li></ol>

a protocol for computer-based protein structure and function prediction

게놈 시퀀싱 프로젝트는 생물 학적 역할에 대한 이해를 향상시키기 위해 자신의 구조와 기능에 대한 지식을 필요로 단백질 시퀀스의 수백만을 계산합니다. 실험 방법이 단백질의 작은 일부분에 대한 자세한 정보를 제공할 수 있지만, 전산 모델링을 실험적으로 uncharacterized 아르 단백질 분자의 대부분 필요합니다. I - TASSER 서버는 단백질 구조와 기능의 고해상도 모델링을위한 온라인 작업대입니다. 단백질 시퀀스 감안할 때, I - TASSER 서버에서 전형적인 출력, 보조 구조 예측을 포함 각 물질의 용매 접근성, 스레딩 및 구조 정렬에 의해 감지 동종 템플릿 단백질, 최대 다섯 전체 길이 차 구조 모델 및 구조 기반을 예측 효소 분류에 대한 주석 기능, 유전자 온톨로지 조건과 단백질 - 리간드 결합 사이트. 모든 예측은 신뢰 점수 태그가있는예측은 실험 데이터를 모르고하는 방법 정확하게 알려줍니다. 최종 사용자의 특별한 요청을 촉진하기 위해서, 서버는 사용자가 지정한 간 잔여 거리를 수락하고 대화형 I - TASSER 모델링을 변경하려면지도를 연락 채널을 제공하고, 또한 사용자가 템플릿으로 어떤 단백질을 지정할 수 있습니다, 또는 서식 파일을 제외 구조 조립 시뮬레이션 중에 단백질. 구조 정보는 I - TASSER 예측의 품질을 향상 목적으로 실험 증거 또는 생물 학적 지식을 바탕으로 사용자가 수집한 수 있습니다. 서버가 최근 사회 전체 CASP 실험에서 최고의 단백질 구조에 대한 프로그램 및 기능 예측으로 평가되었다. 온라인 I - TASSER 서버를 사용하는 100 개 이상의 나라에서&gt; 20000 등록 과학자들은 현재이 있습니다.

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A Protocol for Computer-Based Protein Structure and Function Prediction

I - TASSER 파이프라인을 사용하여 단백질의 구조와 기능 특성화 기반 컴퓨터에 대한 지침이 설명되어 있습니다. 쿼리 단백질 시퀀스에서 시작, 3D 모델은 여러 스레딩 정렬을 사용하여 생성 및 구조 조립 시뮬레이션을 반복하고 있습니다. 기능성 inferences는 이후 알려진 구조와 기능을 가진 단백질 일치를 기반으로 그려져있다.

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