Name: microfluidic mixers for studying protein folding
Uploaded: 2012-04-10T13:00:00
Duration: 12 min 42 s
Description: Watch this Scientific Journal Video about Microfluidic Mixers for Studying Protein Folding at JoVE.com

ويدعم هذا العمل من قبل المؤسسة الوطنية للعلوم FIBR (جبهة الخلاص الوطني EF-0623664) وIDBR (جبهة الخلاص الوطني DBI-0754570). وأيد هذا العمل جزئيا بتمويل من المنحة الوطنية للعلوم FIBR 0623664 مؤسسة تدار من قبل مركز بيوفوتونيك، وجبهة الخلاص الوطني للعلوم والتكنولوجيا المركز، الذي تديره جامعة كاليفورنيا في ديفيز، في إطار اتفاق التعاون PHY 0120999. البحوث من ليزا لابيدوس، دكتوراه معتمد في جزء من جائزة الوظيفي في واجهة العلم من صندوق مرحبا بوروز.

<ol>
	<li>Eaton, W. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Fast+kinetics+and+mechanisms+in+protein+folding.">Fast kinetics and mechanisms in protein folding.</a> Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 29, 327-359 (2000).</li><li>Hertzog, D. E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Femtomole+mixer+for+microsecond+kinetic+studies+of+protein+folding.">Femtomole mixer for microsecond kinetic studies of protein folding.</a> Analytical Chemistry. 76, 7169-7178 (2004).</li><li>Hertzog, D. E., Ivorra, B., Mohammadi, B., Bakajin, O., Santiago, J. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Optimization+of+a+microfluidic+mixer+for+studying+protein+folding+kinetics.">Optimization of a microfluidic mixer for studying protein folding kinetics.</a> Analytical Chemistry. 78, 4299-4306 (2006).</li><li>Yao, S., Bakajin, O. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Improvements+in+Mixing+Time+and+Mixing+Uniformity+in+Devices+Designed+for+Studies+of+Protein+Folding+Kinetics.">Improvements in Mixing Time and Mixing Uniformity in Devices Designed for Studies of Protein Folding Kinetics.</a> Analytical Chemistry. 79, 5753-5759 (2007).</li><li>Lapidus, L. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Protein+Hydrophobic+Collapse+and+Early+Folding+Steps+Observed+in+a+Microfluidic+Mixer.">Protein Hydrophobic Collapse and Early Folding Steps Observed in a Microfluidic Mixer.</a> Biophysical Journal. 93, 218-224 (2007).</li><li>Bilsel, O., Kayatekin, C., Wallace, L. A., Matthews, C. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+microchannel+solution+mixer+for+studying+microsecond+protein+folding+reactions.">A microchannel solution mixer for studying microsecond protein folding reactions.</a> Review of Scientific Instruments. 76, (2005).</li><li>Chan, C. -. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Submillisecond+protein+folding+kinetics+studied+by+ultrarapid+mixing.">Submillisecond protein folding kinetics studied by ultrarapid mixing.</a> PNAS. 94, 1779-1784 (1997).</li><li>Shastry, M. C. R., Luck, S. D., Roder, H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+continuous-flow+capillary+mixing+method+to+monitor+reactions+on+the+microsecond+time+scale.">A continuous-flow capillary mixing method to monitor reactions on the microsecond time scale.</a> Biophysical Journal. 74, 2714-2721 (1998).</li><li>Pollack, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Compactness+of+the+denatured+state+of+a+fast-folding+protein+measured+by+submillisecond+small-angle+x-ray+scattering.">Compactness of the denatured state of a fast-folding protein measured by submillisecond small-angle x-ray scattering.</a> Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96, 10115-10117 (1999).</li><li>Takahashi, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Folding+of+cytochrome+c+initiated+by+submillisecond+mixing.">Folding of cytochrome c initiated by submillisecond mixing.</a> Nature Structural Molecular Biology. 4, 44-50 (1997).</li><li>Knight, J. B., Vishwanath, A., Brody, J. P., Austin, R. H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Hydrodynamic+focusing+on+a+silicon+chip:+Mixing+nanoliters+in+microseconds.">Hydrodynamic focusing on a silicon chip: Mixing nanoliters in microseconds.</a> Physical Review Letters. 80, 3863-3866 (1998).</li><li>DeCamp, S. J., Naganathan, A. N., Waldauer, S. A., Bakajin, O., Lapidus, L. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Direct+Observation+of+Downhill+Folding+of+lambda-Repressor+in+a+Microfluidic+Mixer.">Direct Observation of Downhill Folding of lambda-Repressor in a Microfluidic Mixer.</a> Biophysical Journal. 97, 1772-1777 (2009).</li><li>Waldauer, S. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Ruggedness+in+the+folding+landscape+of+protein+L.">Ruggedness in the folding landscape of protein L.</a> Hfsp Journal. 2, 388-395 (2008).</li><li>Shastry, M. C. R., Roder, H. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Evidence+for+barrier-limited+protein+folding+kinetics+on+the+microsecond+time+scale.">Evidence for barrier-limited protein folding kinetics on the microsecond time scale.</a> Nature Structural Biology. 5, 385-392 (1998).</li><li>Uzawa, T. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Collapse+and+search+dynamics+of+apomyoglobin+folding+revealed+by+submillisecond+observations+of+alpha-helical+content+and+compactness.">Collapse and search dynamics of apomyoglobin folding revealed by submillisecond observations of alpha-helical content and compactness.</a> Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101, 1171-1176 (2004).</li><li>Zhu, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Evidence+of+Multiple+Folding+Pathways+for+the+Villin+Headpiece+Subdomain.">Evidence of Multiple Folding Pathways for the Villin Headpiece Subdomain.</a> The Journal of Physical Chemistry B. 115, 12632-12637 (2011).</li></ol>

ليس لدينا ما يكشف.

كان سريعا خلط هدف التنمية للحقل من طي البروتين لسنوات عديدة بسبب منذ فترة طويلة من المسلم به أن العمليات الجزيئية من الجزيئات الحيوية تحدث على مدى فترات زمنية تتراوح ما بين picoseconds إلى ثواني. التقليدية توقف تدفق خلاطات لها أوقات ميتة من مرض التصلب العصبي المتعدد 1-5 والتي تقتصر في المقام الأول من قبل الاضطرابات. وقد وضعت المضطربة خلاطات التدفق المستمر مع أوقات اختلاط 30-300 ميكرو ثانية على مدى السنوات ال 15 الماضية من قبل عدد قليل من الجماعات لكن عموما تتطلب معدلات تدفق عالية لتحقيق هذه الأوقات خلط وبالتالي استخدام الكثير من عينة 6-8. هذا البروتوكول يصف استخدام رقائق خلط ميكروفلويديك لتحقيق تخفيف السريع في تدفق رقائقي النظام. هناك مزايا عدة للعمل ضمن هذا النظام، ولكن واحد أساسي هو القدرة على محاكاة عملية خلط كامل مع دقة عالية مما يسمح احد لتعديل استجابة الاختلاط. T-خلاطات التي وضعتها مجموعات أخرى مع GEOM بسيطوقد أثبتت etries مرات خلط 100-200 ميكرو ثانية التي كانت تقتصر في المقام الأول عن طريق حجم قنوات 9-10. عن طريق التوسع في حجم القنوات إلى فارس 10 ميكرومتر تقليل الوقت الاختلاط إلى ميكروثانية 10 ~ 11. وأظهرت ياو وBakajin أن تغييرات صغيرة في الهندسة يمكن أن تؤدي إلى تحسينات كبيرة في زمن الخلط 4. ومع ذلك، أظهرت أن العمل الذي تسارع من الخلط يمكن أن يؤدي أيضا إلى تباطؤ مراحل كذلك. تصميم المستخدمة في هذا العمل 12-13 هو حل وسط بين اثنين من افضل التصاميم في إشارة 4 إلى التقليل من أبطأ الاضمحلال الأسي في تركيز ممسخ وايضا لجعل هذه الميزة أكثر استنساخه في النقش DRIE. كان هناك بعض الجدل في مجال ultrarapid خلط حول تعريف الوقت الاختلاط. من المهم أن ندرك الفرق بين &quot;زمن الخلط&quot; و &quot;الوقت الميت&quot;. ويعرف في الوقت الميت في خلاط المضطرب كما في المرة خلالها measuremenلا يمكن أن يتم تي ويمكن في الواقع أن تكون أطول بكثير من الوقت الذي خلط الفعلية. وعادة ما يتم تحديد ذلك عن طريق جعل قياسات عدة من رد فعل النظام ثنائي الجزيء الزائفة والعشرين (مثل التبريد ومضان التربتوفان بواسطة bromosuccinate N) بتركيزات مختلفة. يتم تركيبها في يضمحل المرصودة الأسي أن تتلاقى في قيمة واحدة يفترض أن تكون = 0 ر ق والوقت بين تلك النقطة والنقطة الأولى هي قياس الوقت الميت. لخلاطات تدفق الصفحي، يمكن إجراء قياسات أثناء عملية الخلط لذلك ليس هناك وقت ميت، سوى وقت الخلط. الوقت هو مجرد خلط الوقت على الجمع بين نوعين من الحلول حتى يتم التوصل إلى توحيد كاف. حددناها سابقا في الوقت الخلط إلى أن يكون الوقت 90/10، والوقت للتركيز ممسخ أن ينخفض ​​من 90٪ إلى 10٪ من قيمة غير مخلوط. ومع ذلك، فإن شكل المنحنى خلط غير متماثل تماما مع الذيل من الاضمحلال وجود عنصر صغير الأسي. وعلاوة على ذلك، طي البروتين لديهغاية غير الخطية والاعتماد على تركيز ممسخ بحيث قابلة للطي يمكن أن تبدأ في كثير من الأحيان حتى لو يتم تقليل فقط ممسخ من قبل اثنين من أمثالها. ولذلك قمنا في الآونة الأخيرة تعريف زمن الخلط والوقت للحد من تركيز ممسخ بنسبة 80٪. يمكن بالتأكيد أن تستخدم تعريفات أخرى تبعا لاحتياجات التجربة. وكشف استخدام هذا الخلاط لدراسة طي البروتين على الدوام نتائج مذهلة. للطي من ج السيتوكروم وapomyoglobin منذ فترة طويلة ان يكون درس خطوات للطي متعددة والنتائج في وقت مبكر مع خلاطات التدفق المستمر وأظهرت انهيار تحدث على مقياس الوقت ~ 100 ميكرو ثانية 10،14-15. وأظهرت قياسات لدينا مع هذا الخلاط أن يكون هناك ما لا يقل عن 2 خطوات على هذا الجدول الزمني، وهو، على الأرجح بسرعة كبيرة غير محددة، وانهيار (مقاسا التحول مضان الطيفي التربتوفان) في وقت خلط خالط تليها مرحلة أبطأ (كما هو الحال تقاس التبريد من الانبعاثات التربتوفان الكل) أن من المرجح أن FIRST تشكيل هيكل الأصلي 5. وقد لاحظنا أيضا عملية ميكروثانية 50 في نطاق B1 من L بروتين، قلب التفسير التقليدي أن هذا البروتين هو مجلد 2-13 دولة. ومن مزايا هذا الخلاط السريع هو أنه لا يمكن سبر للطي من البروتينات أسرع للطي والتي عادة ما كانت قابلة للقياس فقط من الصكوك T-الوثب النانوسيكند. T-القفز عادة ما يتطلب مراقبة للطي / تتكشف الاسترخاء بالقرب من درجة حرارة انصهار من البروتين، وبالتالي لم يتبع للطي من مجموع السكان. مع هذا الخلاط لقد ألقينا نظرة على للطي من قامع-γ (λ 6-86) مع كل من اجمالى انبعاثات التربتوفان والتحول الطيفية ولقد وجدت أدلة على أن بروتين لا يوجد لديه حاجز للطي في ظل ظروف قابلة للطي القوية التي لم تكن في متناول تي السابقة -القفز قياسات 12. أخيرا لقد قمنا بقياس قابلة للطي من خوذة villin HP-35، واحدة من رانه أسرع المجلدات تقاس بعد، ووجدت أن نسبة قابلة للطي قياس بعد خلط ~ 5 مرات أبطأ من قياس T-القفزة في ظل نفس الظروف 16. هذا يشير إلى أن حركية قابلة للطي تعتمد على ظروف الانطلاق، في انقلاب افتراض رئيسي في هذا المجال.

<table border="1" style=";text-align:right;direction:rtl"><tbody><tr><td> اسم كاشف </td><td> شركة </td><td> فهرس العدد </td><td> تعليقات </td></tr><tr><td> من الألف إلى الياء P4110 الواقي الضوئي </td><td> من الألف إلى الياء المواد الإلكترونية </td><td></td><td></td></tr><tr><td> من الألف إلى الياء المطور K 400 </td><td> من الألف إلى الياء المواد الإلكترونية </td><td></td><td></td></tr><tr><td> بيكر استراتيجية الحد من الفقر متجرد مقاومة للضوء 2000 </td><td> مواد Avantor الأداء </td><td></td><td></td></tr><tr><td> AquaBond </td><td> AquaBond تقنيات </td><td> AquaBond 55 </td><td></td></tr><tr><td> 500 رقاقة غطاء ميكرومتر </td><td> SENSOR الإعدادية الخدمات </td><td></td><td> الداخلية: 100 مم ± 0.5 مم سمك: 0.5 مم ± 0.025 مم مستوى التحمل (لم يلاحظ) الانتهاء من السطح: SI: 4-8A، SII: 8-12A الشقق: واحد الابتدائية SEMI-STD، واحد الناسخ نظيف وملمع، كلا الجانبين </td></tr><tr><td> 170 رقاقة غطاء ميكرومتر </td><td> SENSOR الإعدادية الخدمات </td><td> 7980 ويفر 2G </td><td> الداخلية: 100 مم ± 0.5 مم سمك: 0.17 مم ± 0.025 مم مستوى التحمل (لم يلاحظ) الانتهاء من السطح: SI: 4-8A، SII: 8-12A الشقق: واحد الابتدائية SEMI-STD، واحد الناسخ نظيف وملمع، كلا الجانبين </td></tr><tr><td> عميق مطبوع على رد الفعل ايون لأكاسيد </td><td> ULVAC </td><td> ULVAC NL-6000 </td><td></td></tr><tr><td> الأرجون ليزر ايون </td><td> كامبردج ليزر مختبرات </td><td> Lexel 95-SHG </td><td> λ = 258 نانومتر </td></tr><tr><td> الأرجون ليزر ايون </td><td> مليس زيناوي Griot </td><td></td><td> λ = 488 نانومتر </td></tr><tr><td> مجهر </td><td> أوليمبوس </td><td> تاسعا-51</td><td></td></tr><tr><td> مجهر الهدف </td><td> ثور مختبرات </td><td> OFR LMU-40X-UVB 0.5 NA </td><td> λ = 258 نانومتر </td></tr><tr><td> مجهر الهدف </td><td> أوليمبوس </td><td> UPLSAPO 60XW 1.2 NA </td><td> λ = 488 نانومتر </td></tr><tr><td> Nanopositioner </td><td> جنون مدينة مختبرات </td><td> نانو LP100 </td><td></td></tr><tr><td> الترجمة الآلية المرحلة </td><td> Semprex كورب </td><td> كوالا لمبور سلسلة 12-6436 </td><td></td></tr><tr><td> GaAsP فوتون عداد </td><td> هاماماتسو </td><td> H7421-40 </td><td></td></tr><tr><td> Monochrometer </td><td> Horiba الآلات المؤتمر الوطني العراقي </td><td> MicroHR </td><td></td></tr><tr><td> كاميرا CCD </td><td> Andor التكنولوجيا </td><td> متعاطي المخدرات بالحقن 420A-BU </td><td></td></tr><tr><td> جوانيداين هيدروكلوريد (GuHCl) </td><td> سيغما الدريخ </td><tد&gt; G4505 </td><td></td></tr></tbody></table>

microfluidic mixers for studying protein folding

العملية التي يتم من خلالها طيات البروتين في التشكل الأصلي هو ذات أهمية كبيرة لعلم الأحياء والصحة البشرية حتى الآن لا تزال غير مفهومة تماما. وأحد أسباب ذلك هو أن للطي يتم خلال مجموعة واسعة من الجداول الزمنية، من النانو ثانية إلى ثانية أو أكثر، اعتمادا على بروتين 1. وقد سمح التقليدية توقف تدفق خلاطات قياس حركية قابلة للطي ابتداء من الساعة حوالي 1 مللي. وقد وضعنا مؤخرا خالط ميكروفلويديك أن يخفف ممسخ ~ 100 أضعاف في ميكروثانية 8 ~ 2. وخلافا للخلاط توقفت عن التدفق، وهذا خلاط يعمل في نظام تدفق الصفحي في الاضطرابات التي لا تحدث. لعدم وجود اضطراب يسمح محاكاة رقمية دقيقة لجميع التدفقات داخل خلاط مع اتفاق ممتاز لهذه التجربة 3-4. ويتم تحقيق تدفق رقائقي للأرقام رينولدز إعادة ≤ 100. لالمحاليل المائية، وهذا يتطلب هندستها نطاق ميكرون. نستخدم الركيزة الصلبة، مثل السيليكون أو سيلييه تنصهركاليفورنيا، إلى جعل قنوات 5-10 ميكرون واسعة وعميقة 10 ميكرومتر (انظر الشكل 1). أصغر الأبعاد، عند مدخل المنطقة الاختلاط، وبناء على امر من 1 ميكرومتر في الحجم. وختم رقاقة مع كوب رقيق أو تنصهر السيليكا ساترة للوصول البصرية. نموذجي مجموع معدلات تدفق الخطية هي ~ 1 م / ث، وإعادة الرضوخ ~ 10، ولكن استهلاك البروتين هو فقط ~ 0.5 NL / ثانية أو 1.8 ميكروليتر / ساعة. تركيز بروتين يعتمد على طريقة الكشف: للحصول على مضان التربتوفان تركيز نموذجي هو 100 ميكرون (للفترة من 1 بروتين / الحزب) والحنق تركيز نموذجي هو ~ 100 نانومتر. وبدأت عملية قابلة للطي من قبل التخفيف السريع للممسخ في الفترة من 6 إلى 0،06 م هيدروكلوريد الجوانيدين M. البروتين في ممسخ ارتفاع تدفقات أسفل القناة المركزية ويتحقق في أي من الجانبين في المنطقة العازلة دون خلط بواسطة ممسخ تتحرك ~ 100 مرات أسرع (انظر الشكل 2). هذه الهندسة يسبب انقباض السريع لتدفق بروتين في ضيقطائرة ~ 100 نانومتر واسعة. انتشار الجزيئات ممسخ ضوء سريع جدا، في حين نشر جزيئات البروتين الثقيلة أبطأ بكثير، نشرها أقل من 1 ميكرومتر في 1 مللي ثانية. الفرق في نشر المستمر للممسخ ونتائج البروتين في تخفيف سريع للممسخ من تيار البروتين، والحد من تركيز الفعال للممسخ حول بروتين. الطائرة بروتين يتدفق بمعدل ثابت باستمرار على قناة المراقبة ومضان من البروتين خلال للطي يمكن ملاحظتها باستخدام مجهر المسح مبائر 5.

Watch this Scientific Journal Video about Microfluidic Mixers for Studying Protein Folding at JoVE.com

Microfluidic Mixers for Studying Protein Folding

في هذا العمل نفسر تصنيع واستخدام خلاط ميكروفلويديك قادرة على خلط نوعين من الحلول في ميكروثانية 8 ~. علينا أن نبرهن أيضا استخدام هذه الخلاطات مع كشف التحليل الطيفي باستخدام مضان الأشعة فوق البنفسجية ومضان نقل الطاقة الرنين (الحنق).

ميكروفلويديك الخلاطات لدراسة طي البروتين

The process by which a protein folds into its native conformation is highly relevant to biology and human health yet still poorly understood. One reason ...

Research

JoVE Journal

Bioengineering

A Microfluidic-based Hydrodynamic Trap for Single Particles

A فخ هيدرودينامي ميكروفلويديك المستندة للجسيمات واحدة

The ability to confine and manipulate single particles in free solution is a key enabling technology for fundamental and applied science.  Methods for ...

Thermodynamics of Membrane Protein Folding Measured by Fluorescence Spectroscopy

الديناميكا الحرارية من البروتين للطي غشاء المقاسة بواسطة التحليل الطيفي الإسفار

Membrane protein folding is an emerging topic with both fundamental and health-related significance.  The abundance of membrane proteins in cells ...

Fluorescence detection methods for microfluidic droplet platforms

طرق الكشف عن منصات مضان الحبرية ميكروفلويديك

The development of microfluidic platforms for performing chemistry and biology has in large part been driven by a range of potential benefits that ...

High-throughput Protein Expression Generator Using a Microfluidic Platform

عالية الإنتاجية مولد بروتين تعبير باستخدام منصة ميكروفلويديك

Rapidly increasing fields, such as systems biology, require the development and implementation of new technologies, enabling high-throughput and ...

A Microfluidic Device for Studying Multiple Distinct Strains

جهاز ميكروفلويديك لدراسة سلالات متميزة متعددة

The study of cell responses to environmental changes poses many experimental challenges: cells need to be imaged under changing conditions, often in a ...

A Microfluidic Chip for ICPMS Sample Introduction

رقاقة ميكروفلويديك لICPMS مقدمة عينة

This protocol discusses the fabrication and usage of a disposable low cost microfluidic chip as sample introduction system for inductively coupled plasma ...

Studying Protein Function and the Role of Altered Protein Expression by Antibody Interference and Three-dimensional Reconstructions

دراسة وظيفة البروتين ودور التعبير البروتين يتغير عن طريق التدخل الأجسام المضادة وإعادة بناء ثلاثية الأبعاد

A strict management of protein expression is not only essential to every organism alive, but also an important strategy to investigate protein functions ...

Layer-by-layer Collagen Deposition in Microfluidic Devices for Microtissue Stabilization

طبقة تلو طبقة الكولاجين ترسب في أجهزة ميكروفلويديك لMicrotissue لتحقيق الاستقرار

Although microfluidics provides exquisite control of the cellular microenvironment, culturing cells within microfluidic devices can be challenging. 3D ...

Fully Automated Centrifugal Microfluidic Device for Ultrasensitive Protein Detection from Whole Blood

تماما الجهاز الآلي الطرد المركزي ميكروفلويديك للكشف عن البروتين فائق الحساسية من الدم الكامل

Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) is a promising method to detect small amount of proteins in biological samples. The devices providing a platform ...

Designing Microfluidic Devices for Studying Cellular Responses Under Single or Coexisting Chemical/Electrical/Shear Stress Stimuli

تصميم الأجهزة ميكروفلويديك لدراسة الردود الخليوي تحت واحدة أو تتعايش الكيميائية / الكهربائية / إجهاد القص المحفزات

Microfluidic devices are capable of creating a precise and controllable cellular micro-environment of pH, temperature, salt concentration, and other ...