Name: microfluidic mixers for studying protein folding
Uploaded: 2012-04-10T13:00:00
Duration: 12 min 42 s
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यह काम राष्ट्रीय विज्ञान फाउंडेशन (NSF के एफई - 0,623,664) FIBR और IDBR (NSF DBI 0,754,570) के द्वारा समर्थित है. इस काम आंशिक रूप से राष्ट्रीय विज्ञान फाउंडेशन FIBR अनुदान 0623664 Biophotonics, एक NSF विज्ञान और प्रौद्योगिकी केंद्र के लिए केंद्र द्वारा प्रशासित, सहकारी समझौते 0120999 बनावट के अंतर्गत कैलिफोर्निया विश्वविद्यालय, डेविस, द्वारा प्रबंधित से धन के द्वारा समर्थित किया गया था. लिसा Lapidus, पीएच.डी. शोध Burroughs आपका स्वागत फंड से वैज्ञानिक इंटरफेस में एक कैरियर पुरस्कार के हिस्से में समर्थित है.

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	<li>Eaton, W. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Fast+kinetics+and+mechanisms+in+protein+folding.">Fast kinetics and mechanisms in protein folding.</a> Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 29, 327-359 (2000).</li><li>Hertzog, D. E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Femtomole+mixer+for+microsecond+kinetic+studies+of+protein+folding.">Femtomole mixer for microsecond kinetic studies of protein folding.</a> Analytical Chemistry. 76, 7169-7178 (2004).</li><li>Hertzog, D. E., Ivorra, B., Mohammadi, B., Bakajin, O., Santiago, J. 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हम खुलासा करने के लिए कुछ भी नहीं है.

तेज मिश्रण कई वर्षों के लिए प्रोटीन तह के क्षेत्र के लिए विकास लक्ष्य दिया गया है क्योंकि यह लंबे समय से मान्यता प्राप्त किया गया है कि biomolecules के आणविक प्रक्रियाओं picoseconds से सेकंड के समय लेकर तराजू पर होते हैं. परम्परागत रोका प्रवाह मिक्सर 1-5 एमएस के मृत बार जो मुख्य रूप से अशांति द्वारा सीमित है. अशांत 30-300 μs का मिश्रण समय के साथ सतत प्रवाह mixers समूहों की एक छोटी संख्या के द्वारा पिछले 15 वर्षों में विकसित किया गया है लेकिन आम तौर पर उच्च प्रवाह की दर की आवश्यकता को प्राप्त करने के लिए इन मिश्रण बार और इसलिए 6-8 नमूने के एक बहुत का उपयोग करें. यह प्रोटोकॉल चिप्स microfluidic के मिश्रण का उपयोग करने के लिए लामिना का प्रवाह शासन में तेजी से कमजोर पड़ने को प्राप्त करने का वर्णन करता है. इस शासन के भीतर काम करने के कई फायदे हैं, लेकिन एक प्राथमिक एक उच्च परिशुद्धता के साथ पूरी प्रक्रिया मिश्रण है जो एक मिश्रण प्रतिक्रिया को संशोधित करने की अनुमति देता है अनुकरण करने की क्षमता है. टी सरल Geom के साथ अन्य समूहों द्वारा विकसित मिक्सरetries 100-200 μs है कि मुख्य रूप से 9-10 चैनलों के आकार के द्वारा सीमित थे का मिश्रण बार दिखा दिया है. 10 माइक्रोन नाइट चैनलों के आकार स्केलिंग द्वारा ~ 10 11 μs मिश्रण समय कम. याओ और Bakajin पता चला है कि ज्यामिति में छोटे परिवर्तन के मिश्रण 4 समय में महत्वपूर्ण सुधार करने के लिए ले जा सकता है. हालांकि, कि काम से पता चला है कि त्वरण का मिश्रण भी धीमी चरणों के लिए के रूप में अच्छी तरह से नेतृत्व कर सकते हैं. इस 12-13 काम में इस्तेमाल किया डिजाइन करने के लिए धीमी विकृतिकरण करने वाला साधन एकाग्रता में घातीय क्षय को कम करने और भी सुविधा DRIE नक़्क़ाशी में प्रतिलिपि प्रस्तुत करने योग्य बनाने के लिए 4 संदर्भ में दो सर्वश्रेष्ठ डिजाइन के बीच एक समझौता है. मिश्रण समय की परिभाषा पर ultrarapid मिश्रण के क्षेत्र में कुछ विवाद हो गया है. यह मिश्रण समय &quot;और&quot; मृत समय &quot;के बीच अंतर को पहचान करने के लिए महत्वपूर्ण है. मृत समय एक अशांत मिक्सर में जो समय के दौरान एक measuremen के रूप में परिभाषित किया गया हैटी और नहीं किया जा वास्तव में काफी वास्तविक समय मिश्रण की तुलना में अब हो सकता है. यह आमतौर पर विभिन्न सांद्रता में एक छद्म पहले क्रम bimolecular प्रतिक्रिया (जैसे कि tryptophan प्रतिदीप्ति के एन bromosuccinate द्वारा शमन के रूप में) के कई मापन बनाने के द्वारा निर्धारित किया जाता है. मनाया घातीय decays के लिए एक एकल t = 0 होना ग्रहण मूल्य पर एकाग्र लगे हैं और उस बिंदु और पहली बार मापा बिंदु के बीच के समय मृत समय है. लामिना का प्रवाह mixers के लिए, माप मिश्रण प्रक्रिया के दौरान बनाया जा सकता है तो वहाँ कोई मर समय, केवल एक मिश्रण का समय है. मिश्रण समय केवल दो समाधान गठबंधन पर्याप्त एकरूपता तक पहुँच जाता है के लिए समय है. हम पहले मिश्रण करने के लिए एक समय 90/10, विकृतिकरण करने वाला साधन की एकाग्रता से 90% के से अमिश्रित मूल्य के 10% कमी के लिए समय समय को परिभाषित किया है. हालांकि, मिश्रण वक्र की आकृति पूरी तरह से एक छोटे घटक घातीय क्षय की पूंछ के साथ सममित नहीं है. इसके अलावा, प्रोटीन तहविकृतिकरण करने वाला साधन एकाग्रता पर अत्यधिक निर्भरता गैर रेखीय ताकि तह अक्सर शुरू भी अगर विकृतिकरण करने वाला साधन केवल दो गुना से कम कर सकते हैं. इसलिए हम और अधिक हाल ही में 80% से विकृतिकरण करने वाला साधन एकाग्रता कम समय के रूप में मिश्रण समय परिभाषित. निश्चित रूप से अन्य परिभाषा प्रयोग की आवश्यकताओं के आधार पर इस्तेमाल किया जा सकता है. इस मिश्रक का उपयोग करने के लिए प्रोटीन तह का अध्ययन लगातार आश्चर्यजनक परिणाम से पता चला है. साइटोक्रोम ग और apomyoglobin की तह है लंबे समय के लिए सतत प्रवाह mixers के साथ कई तह कदम और जल्दी परिणाम है अध्ययन किया गया ढहने से पता चला है ~ 100 μs 10,14-15 timescale पर होते हैं. इस मिश्रक के साथ हमारे माप वहाँ से पता चला है इस timescale पर कम से कम 2 कदम हो सकता है, एक धीमी चरण के बाद मिश्रक का मिश्रण समय के भीतर एक बहुत तेजी से, संभावना पतन गैर विशिष्ट, (के रूप में टीआरपी प्रतिदीप्ति वर्णक्रमीय बदलाव मापा) (के रूप में कुल टीआरपी उत्सर्जन का शमन से मापा) की संभावना है कि च हैदेशी 5 संरचना के irst गठन. हम भी प्रोटीन एल बी 1 डोमेन में एक 50 μs प्रक्रिया के देखा, पारंपरिक व्याख्या है कि इस प्रोटीन 2 राज्य के 13 फ़ोल्डर उथलनेवाला. इस तेजी से मिश्रक का एक लाभ यह है कि यह तेजी से तह कि आमतौर पर केवल है nanosecond टी कूद उपकरणों द्वारा measureable किया गया प्रोटीन की तह जांच कर सकते हैं. टी कूद आम तौर पर तह / प्रोटीन के पिघलने के तापमान के पास विश्राम खुलासा और इसलिए पूरी आबादी की तह इस प्रकार कभी नहीं की निगरानी की आवश्यकता है. इस मिश्रक के साथ हम दोनों टीआरपी कुल उत्सर्जन और वर्णक्रमीय बदलाव के साथ γ - repressor की तह (6-86 λ) पर ध्यान दिया है और सबूत है कि प्रोटीन मजबूत तह शर्तों के तहत तह करने के लिए कोई बाधा नहीं है कि पिछले टी के लिए सुलभ नहीं थे पाया माप 12 - कूद. अंत में हम villin टोप अश्वशक्ति-35 के तह मापा जाता है, एक टी केवह तेजी से फ़ोल्डर्स अभी तक मापा और पाया कि तह मिश्रण के बाद मापा दर ~ 5 बार धीमी गति से ही 16 की शर्तों के तहत टी - कूद के द्वारा मापा जाता है. यह पता चलता है कि तह कैनेटीक्स शुरू की स्थिति पर निर्भर करता है, क्षेत्र में एक प्रमुख धारणा उथलनेवाला.

<table border="1"><tbody><tr><td> अभिकर्मक का नाम </td><td> कंपनी </td><td> सूचीपत्र संख्या </td><td> टिप्पणियाँ </td></tr><tr><td> AZ P4110 photoresist </td><td> प्रथम से अंतिम अक्षर तक इलेक्ट्रॉनिक सामग्री </td><td></td><td></td></tr><tr><td> प्रथम से अंतिम अक्षर तक 400 कश्मीर डेवलपर </td><td> प्रथम से अंतिम अक्षर तक इलेक्ट्रॉनिक सामग्री </td><td></td><td></td></tr><tr><td> बेकर पीआरएस 2000 photoresist खाल उधेड़नेवाला </td><td> सामग्री avantor प्रदर्शन </td><td></td><td></td></tr><tr><td> AquaBond </td><td> AquaBond टेक्नोलॉजीज </td><td> 55 AquaBond </td><td></td></tr><tr><td> 500 माइक्रोन कवर वफ़र </td><td> सेंसर तैयारी </td><td></td><td> 100 ± मिमी 0.5 मिमी: ओ मोटाई: 0.5 मिमी ± 0.025 मिमी मानक tolerances (जब तक प्रसिद्घ) सतह समाप्त: एसआई4-8A, SII: 8-12A एक मुंशी से एक प्राथमिक अर्ध एसटीडी फ्लैट्स किराये पर: स्वच्छ और पॉलिश, दोनों पक्षों </td></tr><tr><td> 170 माइक्रोन कवर वफ़र </td><td> सेंसर तैयारी </td><td> 7980 2G वेफर्स </td><td> 100 ± मिमी 0.5 मिमी: ओ मोटाई: 0.17 मिमी ± 0.025 मिमी मानक tolerances (जब तक प्रसिद्घ) भूतल खत्म: एसआई: 4-8A, SII: 8-12A एक मुंशी से एक प्राथमिक अर्ध एसटीडी फ्लैट्स किराये पर: स्वच्छ और पॉलिश, दोनों पक्षों </td></tr><tr><td> गहरी आक्साइड के लिए प्रतिक्रियाशील आयन नक़्क़ाश </td><td> ULVAC </td><td> NL - छह हज़ार ULVAC </td><td></td></tr><tr><td> आर्गन आयन लेजर </td><td> कैम्ब्रिज लेजर प्रयोगशालाओं </td><td> 95 - एसएचजी Lexel </td><td> λ = 258 एनएम </td></tr><tr><td> आर्गन आयन लेजर </td><td> Melles Griot </td><td></td><td> λ = 488 एनएम </td></tr><tr><td> माइक्रोस्कोप </td><td> ओलिंप </td><td> IX--51</td><td></td></tr><tr><td> माइक्रोस्कोप उद्देश्य </td><td> थोर लैब्स </td><td> OFR LMU UVB-40X एनए 0.5 </td><td> λ = 258 एनएम </td></tr><tr><td> माइक्रोस्कोप उद्देश्य </td><td> ओलिंप </td><td> UPLSAPO 1.2 एनए 60XW </td><td> λ = 488 एनएम </td></tr><tr><td> Nanopositioner </td><td> पागल सिटी प्रयोगशालाओं </td><td> नैनो - LP100 </td><td></td></tr><tr><td> मोटरयुक्त अनुवाद स्टेज </td><td> Semprex कॉर्प </td><td> 12-6436 के.एल. सीरीज </td><td></td></tr><tr><td> GaAsP फोटॉन काउंटर </td><td> हामामत्सु </td><td> H7421 - 40 </td><td></td></tr><tr><td> Monochrometer </td><td> Horiba उपकरण इंक </td><td> MicroHR </td><td></td></tr><tr><td> सीसीडी कैमरा </td><td> Andor प्रौद्योगिकी </td><td> 420A - बुउ आईयूडी </td><td></td></tr><tr><td> Guanidine हाइड्रोक्लोराइड (GuHCl) </td><td> सिग्मा Aldrich </td><tघ G4505&gt; </td><td></td></tr></tbody></table>

microfluidic mixers for studying protein folding

The process by which a protein folds into its native conformation is highly relevant to biology and human health yet still poorly understood. One reason for this is that folding takes place over a wide range of timescales, from nanoseconds to seconds or longer, depending on the protein1. Conventional stopped-flow mixers have allowed measurement of folding kinetics starting at about 1 ms. We have recently developed a microfluidic mixer that dilutes denaturant ~100-fold in ~8 &mu;s2. Unlike a stopped-flow mixer, this mixer operates in the laminar flow regime in which turbulence does not occur. The absence of turbulence allows precise numeric simulation of all flows within the mixer with excellent agreement to experiment3-4.
Laminar flow is achieved for Reynolds numbers Re &le;100. For aqueous solutions, this requires micron scale geometries. We use a hard substrate, such as silicon or fused silica, to make channels 5-10 &mu;m wide and 10 &mu;m deep (See Figure 1). The smallest dimensions, at the entrance to the mixing region, are on the order of 1 &mu;m in size. The chip is sealed with a thin glass or fused silica coverslip for optical access. Typical total linear flow rates are ~1 m/s, yielding Re~10, but the protein consumption is only ~0.5 nL/s or 1.8 &mu;L/hr. Protein concentration depends on the detection method: For tryptophan fluorescence the typical concentration is 100 &mu;M (for 1 Trp/protein) and for FRET the typical concentration is ~100 nM.
The folding process is initiated by rapid dilution of denaturant from 6 M to 0.06 M guanidine hydrochloride. The protein in high denaturant flows down a central channel and is met on either side at the mixing region by buffer without denaturant moving ~100 times faster (see Figure 2). This geometry causes rapid constriction of the protein flow into a narrow jet ~100 nm wide. Diffusion of the light denaturant molecules is very rapid, while diffusion of the heavy protein molecules is much slower, diffusing less than 1 &mu;m in 1 ms. The difference in diffusion constant of the denaturant and the protein results in rapid dilution of the denaturant from the protein stream, reducing the effective concentration of the denaturant around the protein. The protein jet flows at a constant rate down the observation channel and fluorescence of the protein during folding can be observed using a scanning confocal microscope5.

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Microfluidic Mixers for Studying Protein Folding

इस काम में हम और एक microfluidic ~ 8 μs में दो समाधान का मिश्रण करने में सक्षम मिश्रक का निर्माण का उपयोग समझाओ. हम भी स्पेक्ट्रोस्कोपी यूवी प्रतिदीप्ति और प्रतिदीप्ति प्रतिध्वनि ऊर्जा हस्तांतरण (झल्लाहट) का उपयोग कर पता लगाने के साथ इन mixers के उपयोग को प्रदर्शित करता है.

तह प्रोटीन के अध्ययन के लिए microfluidic Mixers

The process by which a protein folds into its native conformation is highly relevant to biology and human health yet still poorly understood. One reason ...

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