Name: nano-fem: protein localization using photo-activated localization microscopy and electron microscopy
Uploaded: 2012-12-03T12:00:00
Duration: 13 min 13 s
Description: Watch this Scientific Journal Video about Nano-fEM: Protein Localization Using Photo-activated Localization Microscopy and Electron Microscopy at JoVE.com

نشكر هارالد هيس واريك Betzig للوصول إلى PALM المجهر لإثبات صحة المبدأ التجارب، ريتشارد القيد لتبادل بروتوكولات التثبيت والكواشف والتشجيع. نشكر مايكل ديفيدسون، Seydoux جيرالدين، Eimer ستيفان، Leube رودولف، Nehrke كيث والمسيحية Frøkjr-جنسن، AUDE ادا نغيما وHammarlund مارك ليبني DNA. كما نشكر شركة كارل زايس لتوفير الوصول إلى زايس PAL-M، إصدار بيتا من المجهر Elyra زايس PALM P.1.

<ol>
	<li>Polishchuk, R. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Correlative+light-electron+microscopy+reveals+the+tubular-saccular+ultrastructure+of+carriers+operating+between+Golgi+apparatus+and+plasma+membrane.">Correlative light-electron microscopy reveals the tubular-saccular ultrastructure of carriers operating between Golgi apparatus and plasma membrane.</a> J. Cell Biol. 148, 45-58 (2000).</li><li>Oberti, D., Kirschmann, M. A., Hahnloser, R. H. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Correlative+microscopy+of+densely+labeled+projection+neurons+using+neural+tracers.">Correlative microscopy of densely labeled projection neurons using neural tracers.</a> Front. Neuroanat. 4, 24 (2010).</li><li>Bishop, D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Near-infrared+branding+efficiently+correlates+light+and+electron+microscopy.">Near-infrared branding efficiently correlates light and electron microscopy.</a> Nat. Meth. 8, 568-570 (2011).</li><li>Sims, P. A., Hardin, J. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Fluorescence-integrated+transmission+electron+microscopy+images:+integrating+fluorescence+microscopy+with+transmission+electron+microscopy.">Fluorescence-integrated transmission electron microscopy images: integrating fluorescence microscopy with transmission electron microscopy.</a> Methods Mol. Biol. 369, 291-308 (2007).</li><li>Micheva, K., Smith, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Array+tomography:+a+new+tool+for+imaging+the+molecular+architecture+and+ultrastructure+of+neural+circuits.">Array tomography: a new tool for imaging the molecular architecture and ultrastructure of neural circuits.</a> Neuron. 55, 25-36 (2007).</li><li>Nixon, S. J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+single+method+for+cryofixation+and+correlative+light,+electron+microscopy+and+tomography+of+zebrafish+embryos.">A single method for cryofixation and correlative light, electron microscopy and tomography of zebrafish embryos.</a> Traffic. 10, 131-136 (2009).</li><li>Kukulski, W., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Correlated+fluorescence+and+3D+electron+microscopy+with+high+sensitivity+and+spatial+precision.">Correlated fluorescence and 3D electron microscopy with high sensitivity and spatial precision.</a> J. Cell Biol. 192, 111-119 (2011).</li><li>Betzig, E., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Imaging+Intracellular+Fluorescent+Proteins+at+Nanometer+Resolution.">Imaging Intracellular Fluorescent Proteins at Nanometer Resolution.</a> Science. 313, 1642-1645 (2006).</li><li>Rust, M. J., Bates, M., Zhuang, X. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Sub-diffraction-limit+imaging+by+stochastic+optical+reconstruction+microscopy+(STORM).">Sub-diffraction-limit imaging by stochastic optical reconstruction microscopy (STORM).</a> Nat. Methods. 3, 793-795 (2006).</li><li>Hess, S. T., Girirajan, T. P. K., Mason, M. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Ultra-high+resolution+imaging+by+fluorescence+photoactivation+localization+microscopy.">Ultra-high resolution imaging by fluorescence photoactivation localization microscopy.</a> Biophys. J. 91, 4258-4272 (2006).</li><li>Weibull, C., Christiansson, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Extraction+of+proteins+and+membrane+lipids+during+low+temperature+embedding+of+biological+material+for+electron+microscopy.">Extraction of proteins and membrane lipids during low temperature embedding of biological material for electron microscopy.</a> J. Microsc. 142, 79-86 (1986).</li><li>Watanabe, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Protein+localization+in+electron+micrographs+using+fluorescence+nanoscopy.">Protein localization in electron micrographs using fluorescence nanoscopy.</a> Nat. Methods. 8, 80-84 (2011).</li><li>F lling, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Fluorescence+nanoscopy+by+ground-state+depletion+and+single-molecule+return.">Fluorescence nanoscopy by ground-state depletion and single-molecule return.</a> Nat. Methods. 5, 943-945 (2008).</li><li>Gustafsson, M. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Surpassing+the+lateral+resolution+limit+by+a+factor+of+two+using+structured+illumination+microscopy.">Surpassing the lateral resolution limit by a factor of two using structured illumination microscopy.</a> J. Microsc. 198, 82-87 (2000).</li><li>Wombacher, R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Live-cell+super-resolution+imaging+with+trimethoprim+conjugates.">Live-cell super-resolution imaging with trimethoprim conjugates.</a> Nature Methods. 7, 717-719 (2010).</li><li>Dertinger, T., Colyer, R., Iyer, G., Weiss, S., Enderlein, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Fast,+background-free,+3D+super-resolution+optical+fluctuation+imaging+(SOFI).">Fast, background-free, 3D super-resolution optical fluctuation imaging (SOFI).</a> PNAS. 106, 22287-22292 (2009).</li><li>Burnette, D. T., Sengupta, P., Dai, Y., Lippincott-Schwartz, J., Kachar, B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Bleaching/blinking+assisted+localization+microscopy+for+superresolution+imaging+using+standard+fluorescent+molecules.">Bleaching/blinking assisted localization microscopy for superresolution imaging using standard fluorescent molecules.</a> PNAS. , (2011).</li><li>Annibale, P., Vanni, S., Scarselli, M., Rothlisberger, U., Radenovic, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Identification+of+clustering+artifacts+in+photoactivated+localization+microscopy.">Identification of clustering artifacts in photoactivated localization microscopy.</a> Nat. Meth. 8, 527-528 (2011).</li></ol>

ويرعى الإنتاج وحرية الوصول إلى هذه المقالة عن طريق شركة كارل زايس

هنا نحن تصف كيفية الحفاظ على البروتينات الفلورية في البلاستيك، وتوطين البروتينات الفلورية في الفروع، وصورة التركيب الدقيق باستخدام المجهر الإلكتروني. تم ترجمة البروتينات أقل من الحد الحيود باستخدام المجهر PALM بالقرار نانومتر. للتكيف مع هذا البروتوكول إلى عينات خاصة، ينبغي النظر في المعايير التالية: fluorophore، الكمي، والمحاذاة. اختيار بروتين فلوري أو fluorophore العضوية تعتمد على الطلب والنظام النموذجي. لقد اختبرنا مجموعة متنوعة من البروتينات الفلورية، بما في ذلك EGFP، YFP، السترين، mEosFP، mEos2، tdEos، mOrange، PA mCherry، وDendra 12. كان الحفاظ على مضان من كل fluorophore مماثلة، مما يوحي بأن لا يمكن الحفاظ جميع البروتينات الفلورية باستخدام الطريقة الموصوفة. اخترنا tdEos لأنه أعرب بشكل جيد في C. ظلت البروتينات ايليجانس والفنية عندما تنصهر لtdEos، ولأن لهاكانت الصور تفعيل الخصائص الأمثل للفحص المجهري PALM. ومع ذلك، فقد تم تجميع أو فشل تعبير عن tdEos أحيانا يشاهد 12. بالاعتماد على التطبيق، قد fluorophore مختلفة تكون في وضع أفضل. في كثير من الحالات، فإنه ليس من الضروري استخدام البروتين المنشط الصور الفلورسنت. بسيطة المجهر الإلكترون المترابطة مضان الصورة لا يتطلب تنشيط بروتين الفلورية. ويمكن استخدام GFP أو الأصباغ العضوية لمضان صورة من البروتينات في أقسام الموسومة فوق الحد الحيود. على سبيل المثال، يمكن للمرء صورة محور عصبي في neuropil باستخدام المجهر مضان وربط إشارة مضان مع محور عصبي معين في صورة مجهرية الإلكترون عن طريق التصوير مضان المجهر على مضان. أخرى فائقة القرار التقنيات، مثل الانبعاث المستحث المجهر استنزاف (STED) 12، المجهري الأرض استنزاف الدولة تليها عودة جزيء الفردية (GSDIM) 13، ومنظم الإضاءة المجهر (SIM) 14، لا تحتاج الصورة تنشيط البروتينات الفلورية. وعلاوة على ذلك، فائقة القرار تقنيات التصوير التي تستخدم الأصباغ العضوية 9،15،16 أو الملكية لا يتجزأ من تحقيقات الفلورسنت 17 هي سهلة التطبيق. في PALM، يمكن تحديد عدد من الجزيئات لأن يتم فصل كل جزيء من مضان مكانيا وزمانيا. ومع ذلك، قد يكون مضللا الكمي لأربعة أسباب: أكسدة، الحساب الدقيق، overcounting، و overexpression. أولا، يمكن التشويه والتحريف جزء صغير من البروتينات الفلورية أو المؤكسد خلال تجهيز العينات 5،12. على الرغم من الحفاظ على ~ 90٪ من إشارة مضان من خلال تثبيت وتضمينها في البروتوكول الخاص بنا، فقد أكسدة البروتين الفلوري تحدث بعد العينة كان مقطوع والسطح المعرض للأكسجين. ثانيا، تفعيل الصور activatable البروتينات هو مؤشر ستوكاستيك، وبالتالي يمكن أن تكون الجزيئات متعددةتنشيط في مكان معين الحيود محدودة 8. ومضان من جزيئات متعددة تظهر بقعة واحدة، وبالتالي سيتم قلل من العدد الإجمالي للبروتينات. الثالث، يمكن أن يؤدي إلى مشكلة مماثلة overcounting. في PALM، يتم ترجمة كل بروتين فلوري ثم &quot;مسح&quot; من قبل التبييض. ومع ذلك، يمكن العودة من البروتينات الفلورية الدولة دون أن تكون مقصورة الظلام بشكل دائم 18. ومثل هذه الجزيئات ثم تحسب عدة مرات. يتم التعبير عن الرابعة، ويوصف بانه البروتينات الجينات المحورة وغالبا يوجد في نسخ متعددة، والتي يمكن أن تؤدي إلى overexpression. ولذلك، يمكن استخدام القياس الكمي من PALM لتقدير ولكن لا يحدد بدقة عدد الجزيئات في موقع معين. يمكن محاذاة صورة PALM مع صورة مجهرية الإلكترون أيضا أن يكون تحديا بسبب الاختلاف في القرار المجهر الضوئي والإلكتروني والتشويه الناجم عن شعاع الالكترون. جزيئات الذهب تعمل بإحكام كما في الموضعalized علامات إيمانية في micrographs الإلكترون. ومع ذلك، fluoresecence من جزيئات الذهب ليست الصورة تفعيلها، ويظهر على شكل بقعة حيود محدودة كبير. وهكذا، فإن وضع صورة مضان عبر صورة مجهرية الإلكترون هو تقدير. يمكن أيضا التشوهات تنشأ من التفاعلات الإلكترونات مع قسم البلاستيك. راتنجات الاكريليك مثل GMA أقل استقرارا تحت شعاع الالكترون، ويمكن تغيير أبعاد البلاستيك. وفي ظل هذه الظروف، قد محاذاة مضان مع التركيب الدقيق تتطلب غير الخطية التحول من علامات إيمانية.

<table border="1" style=";text-align:right;direction:rtl"><tbody><tr><td> اسم كاشف أو المعدات </td><td> شركة </td><td> كتالوج رقم </td><td> تعليقات </td></tr><tr><td> الضغط العالي الفريزر </td><td> ABRA </td><td> HPM 010 </td><td> ويمكن أيضا EMPact HPM 100 من ايكا أو HPF 01-Wohlwend من استخدامها. </td></tr><tr><td> استبدال وحدة تجميد الآلي </td><td> لايكا </td><td> AFS 2 </td><td> ويمكن أيضا أن تستخدم AFS 1. </td></tr><tr><td> زايس PALM </td><td> زايس </td><td> ELYRA P.1 </td><td> نيكون وVutara أيضا بيع المجاهر PALM التجارية. </td></tr><tr><td> المسح الضوئي المجهر الالكتروني </td><td> الاتحاد الدولي للفروسية </td><td> نوفا نانو </td><td> ويمكن استخدام غيرها عالية الدقة المجاهر SEM. </td></tr><tr><td> الأسيتون </td><td> EMS </td><td> RT10016 </td><td></td></tr><tr><td> الإيثانول </td><td> سيغما الدريخ </td><td> 459844-1L </td><td></td></tr><tr><td> الأزميوم رetroxide </td><td> EMS </td><td> RT19134 </td><td></td></tr><tr><td> برمنغنات البوتاسيوم </td><td> EMS </td><td> RT20200 </td><td></td></tr><tr><td> ألبومين المصل البقري من </td><td> سيغما الدريخ </td><td> A3059-50G </td><td></td></tr><tr><td> اليورانيل خلات </td><td> Polysciences </td><td> 21447-25 </td><td> الرقم الهيدروجيني من خلات اليورانيل من هذه الشركة هو أعلى قليلا. </td></tr><tr><td> ميتاكريليت غليكول (GMA) </td><td> SPI </td><td> 02630-AA </td><td> انخفاض حامض، الصف TEM. </td></tr><tr><td> N، N-ثنائي ميثيل-P-طولويدين </td><td> سيغما الدريخ </td><td> D9912 </td><td></td></tr><tr><td> قارورة البرد </td><td> Nalgene </td><td> 5000-0020 </td><td></td></tr><tr><td> قارورة زجاجية </td><td> EMS </td><td> 72632 </td><td></td></tr><tr><td> فيلم Aclar </td><td> EMS </td><td> 50425-10 </td><td></td></tr><tr><td> BEEM كبسولة </td><td> EBSciences </td><td> TC </td><td> البولي بروبلين </td></tr><tr><td> 3/8 &quot;DISC اللكمات </td><td> تيد بيلا </td><td> 54741 </td><td></td></tr><tr><td> الذهب النانوية </td><td> المجهرية-nanospheres.com </td><td> 790122-010 </td><td> طلب محلول مركز 2X </td></tr></tbody></table>

nano-fem: protein localization using photo-activated localization microscopy and electron microscopy

رسم خرائط توزيع البروتينات ضرورية لفهم وظيفة البروتينات في الخلية. ويستخدم على نطاق واسع لتوطين مضان المجهري البروتين، ولكن السياق التحت خلوية غالبا ما تكون غائبة في الصور مضان. المناعية الإلكترون المجهري، من ناحية أخرى، يمكن ترجمة البروتينات، ولكن يقتصر تقنية بسبب عدم وجود الأجسام المضادة متوافقة، وحفظ الفقراء من التشكل، ولأن عدم تعرض معظم المستضدات على سطح العينة. ويمكن للنهج مترابط الحصول على صورة مضان من خلية كاملة الأولى، سواء من المناعة أو البروتينات الموسومة مضان وراثيا. ثم يتم إصلاح العينة وجزءا لا يتجزأ من لالمجهر الإلكتروني، وترتبط الصور 1-3. ومع ذلك، فإن الصورة منخفضة الدقة مضان وعدم وجود علامات إيمانية يمنع التوطين دقيقة من البروتينات. وبدلا من ذلك، يمكن القيام مضان التصوير بعد الحفاظ على عينة من البلاستيك. فيهذا النهج، هو كتلة مقطوع، وترتبط الصور مضان وmicrographs الإلكترون من نفس القسم 4-7. ومع ذلك، فإن الحد حيود الضوء في الصورة المترابطة يحجب المواقع من الجزيئات الفردية، ومضان غالبا ما يتجاوز حدود الخلية. تم تصميم نانو القرار المجهر الإلكتروني مضان (نانو FEM) لتوطين البروتينات في مقياس النانو من قبل أقسام التصوير باستخدام نفس الصورة تنشيط الترجمة المجهر (PALM) والمجهر الإلكتروني. PALM يتغلب على الحد حيود من البروتينات الفلورية الفردية التصوير ورسم الخرائط لاحقا النقطة الوسطى من كل بقعة 8-10 الفلورسنت. نحن الخطوط العريضة لتقنية النانو FEM في خمس خطوات. أولا، يتم إصلاح العينة وجزءا لا يتجزأ باستخدام الشروط التي تحفظ مضان من البروتينات ذات الكلمات الدلالية. الثانية، هي لبنات الراتنج مقطوع الى شرائح سامسونج (70-80 نانومتر) التي يتم تحميلهاعلى الزجاج غطاء. الثالث، هو تصوير هذه المقاطع في مضان باستخدام المجهر PALM زايس. الرابعة، وتصوير المنشآت كثيفة الإلكترون في هذه المقاطع نفسها باستخدام المجهر الإلكتروني الماسح. الخامسة، يتم محاذاة micrographs الإلكترون ومضان باستخدام جزيئات الذهب كعلامات الإيمانية. وباختصار، يمكن تحديد توطين التحت خلوية من البروتينات الموسومة fluorescently في القرار نانومتر في أسبوع واحد تقريبا.

Watch this Scientific Journal Video about Nano-fEM: Protein Localization Using Photo-activated Localization Microscopy and Electron Microscopy at JoVE.com

Nano-fEM: Protein Localization Using Photo-activated Localization Microscopy and Electron Microscopy

وصفنا طريقة لتوطين البروتينات fluorescently المفتاحية في micrographs الإلكترون. يتم ترجمة باستخدام صور 1 مضان المجهري تنشيط الترجمة في أقسام سامسونج. ثم يتم محاذاة هذه الصور لmicrographs الإلكترون من نفس القسم.

نانو FEM: تعريب البروتين عن طريق الصور التي تنشط المجهر التعريب والمجهر الإلكتروني

Mapping the distribution of proteins is essential for understanding the function of proteins in a cell. Fluorescence microscopy is extensively used for ...

Research

JoVE Journal

Biology

Simultaneous Multicolor Imaging of Biological Structures with Fluorescence Photoactivation Localization Microscopy

في وقت واحد متعدد الألوان التصوير من الهياكل البيولوجية مع الإسفار تنشيط ضوئي توطين المجهر

Localization-based super resolution microscopy can be applied to obtain a spatial map (image) of the distribution of individual fluorescently labeled ...

Tandem High-pressure Freezing and Quick Freeze Substitution of Plant Tissues for Transmission Electron Microscopy

جنبا إلى جنب تجميد الضغط العالي والسريع تجميد استبدال الأنسجة النباتية للنقل المجهر الإلكتروني

Since the 1940s transmission electron microscopy (TEM) has been providing biologists with ultra-high resolution images of biological materials. Yet, ...

Quantitation of Protein Expression and Co-localization Using Multiplexed Immuno-histochemical Staining and Multispectral Imaging

الكميات التعبير البروتين والتعاون التعريب عن طريق تعدد المناعية النسيجية تلطيخ والمتعددة الأطياف التصوير

Immunohistochemistry is a commonly used clinical and research lab detection technique for investigating protein expression and localization within ...

Three-dimensional Super Resolution Microscopy of F-actin Filaments by Interferometric PhotoActivated Localization Microscopy (iPALM)

Three-dimensional Super Resolution Microscopy of F-actin Filaments by Interferometric PhotoActivated Localization Microscopy iPALM

ثلاثي الأبعاد فائقة الدقة المجهر من الشعيرات F-أكتين من التداخل PhotoActivated التعريب المجهري (iPALM)

Fluorescence microscopy enables direct visualization of specific biomolecules within cells. However, for conventional fluorescence microscopy, the spatial ...

Multi-color Localization Microscopy of Single Membrane Proteins in Organelles of Live Mammalian Cells

مجهرية التعريب متعدد الألوان البروتينات الغشاء واحدة في العضيات الحية خلايا الثدييات

Knowledge about the localization of proteins in cellular subcompartments is crucial to understand their specific function. Here, we present a ...

Biological Sample Preparation by High-pressure Freezing, Microwave-assisted Contrast Enhancement, and Minimal Resin Embedding for Volume Imaging

إعداد العينات البيولوجية بالتجميد ذات الضغط العالي، وتعزيز النقيض ساعدت الموجات الدقيقة، والحد الأدنى راتنج التضمين لتصوير حجم

The described sample preparation technique is designed to combine the best quality of ultrastructural preservation with the most suitable contrast for the ...

Visualizing Lymph Node Structure and Cellular Localization using Ex-Vivo Confocal Microscopy

تصور بنية العقدة الليمفاوية وتوطين الخلايا باستخدام الفحص المجهري السابق فيفيفو

Lymph nodes (LNs) are organs spread within the body, where the innate immune responses can connect with the adaptive immunity. In fact, LNs are ...

The CryoAPEX Method for Electron Microscopy Analysis of Membrane Protein Localization Within Ultrastructurally-Preserved Cells

طريقة CryoAPEX لتحليل المجهر الإلكتروني لتوطين بروتين الغشاء داخل الخلايا المحفوظة فائقة الهيكلية

Key cellular events like signal transduction and membrane trafficking rely on proper protein location within cellular compartments. Understanding precise ...

Analyzing the &alpha;-Actinin Network in Human iPSC-Derived Cardiomyocytes Using Single Molecule Localization Microscopy

Analyzing the ÃƒÅ½Ã‚Â±-Actinin Network in Human iPSC-Derived Cardiomyocytes Using Single Molecule Localization Microscopy

تحليل شبكة α أكتينين في الخلايا القلبية المشتقة من iPSC باستخدام المجهر توطين جزيء واحد

The maturation of iPSC-derived cardiomyocytes is a critical issue for their application in regenerative therapy, drug testing and disease modeling. ...

Cryo-Electron Microscopic Grid Preparation for Time-Resolved Studies using a Novel Robotic System, Spotiton

إعداد الشبكة المجهرية كريو إلكترون للدراسات التي تم حلها عبر الزمن باستخدام نظام روبوتي جديد، Spotiton

The capture of short-lived molecular states triggered by the early encounter of two or more interacting particles continues to be an experimental ...