Name: the fastest western in town: a contemporary twist on the classic western blot analysis
Uploaded: 2014-02-05T18:00:00
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Wir möchten alle Mitglieder der McMahon Labor für ihre Hilfe und Unterstützung danken. Diese Forschung wurde unterstützt durch Zuschüsse aus einem NIH / NCI R01 CA176839-01 (MM) und eine institutionelle Forschungs-und Nachwuchsförderung Award (IRACDA JS) unterstützt.

1. Zubereitung ganzer Zellysate aus Zellkultur <ol><li> Zeigen Zellkulturschalen auf Eis und kaltes PBS mit 5 mM EDTA (z. B. 5 ml PBS mit 5 mM EDTA/10 cm 2 Schild). Entfernen anhaftender Zellen von der Schale mit einem Zellschaber und übertragen die Zellsuspension in einem kalten 15 ml konischen Röhrchen dann. </li><li> Pellet die Zellsuspension durch Zentrifugation bei niedriger Geschwindigkeit bei 1000 Upm (230 × g) für 5 min bei 4 ° C. Zeigen konische Röhrchen auf Eis und den Überstand vo...

<ol>
	<li>Burnette, W. N. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Western+blotting:+electrophoretic+transfer+of+proteins+from+sodium+dodecyl+sulfate--polyacrylamide+gels+to+unmodified+nitrocellulose+and+radiographic+detection+with+antibody+and+radioiodinated+protein+A.">Western blotting: electrophoretic transfer of proteins from sodium dodecyl sulfate--polyacrylamide gels to unmodified nitrocellulose and radiographic detection with antibody and radioiodinated protein A.</a> Anal. Biochem. 112, 195-203 (1981).</li><li>Renart, J., Reiser, J., Stark, G. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Transfer+of+proteins+from+gels+to+diazobenzyloxymethyl-paper+and+detection+with+antisera:+a+method+for+studying+antibody+specificity+and+antigen+structure.">Transfer of proteins from gels to diazobenzyloxymethyl-paper and detection with antisera: a method for studying antibody specificity and antigen structure.</a> Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76, 3116-3120 (1979).</li><li>Towbin, H., Staehelin, T., Gordon, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Electrophoretic+transfer+of+proteins+from+polyacrylamide+gels+to+nitrocellulose+sheets:+procedure+and+some+applications.">Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications.</a> Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 76, 4350-4354 (1979).</li><li>. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> NuPAGE Technical Guide. Life Technologies Corporation. IM-1001. 60, (2010).</li><li>Laemmli, U. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Cleavage+of+structural+proteins+during+the+assembly+of+the+head+of+bacteriophage+T4.">Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.</a> Nature. 227, 680-685 (1970).</li><li>Kubo, K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Effect+of+incubation+of+solutions+of+proteins+containing+dodecyl+sulfate+on+the+cleavage+of+peptide+bonds+by+boiling.">Effect of incubation of solutions of proteins containing dodecyl sulfate on the cleavage of peptide bonds by boiling.</a> Anal. Biochem. 225, 351-353 (1995).</li><li>Moos, M., Nguyen, N. Y., Liu, T. Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Reproducible+high+yield+sequencing+of+proteins+electrophoretically+separated+and+transferred+to+an+inert+support.">Reproducible high yield sequencing of proteins electrophoretically separated and transferred to an inert support.</a> J. Biol. Chem. 263, 6005-6008 (1988).</li><li>. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=iBlot+Dry+Blotting+System.">iBlot Dry Blotting System.</a> Life Technologies Corporation. 25-0911, 84 (2012).</li><li>. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Western+Blot+Analysis.">Western Blot Analysis.</a> LI-COR Biosciences. 988-12622, (2012).</li><li>. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Odyssey+Infrared+Imaging+System+Application+Software+Version+3.030.">Odyssey Infrared Imaging System Application Software Version 3.030.</a> LI-COR Biosciences. , (2007).</li><li>Hambaeus, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Human+Milk+Composition.">Human Milk Composition.</a> Clin. Nutr. 54, 219-236 (1984).</li><li>DenHollander, N., Befus, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Loss+of+antigens+from+immunoblotting+membranes.">Loss of antigens from immunoblotting membranes.</a> J. Immunol. Methods. 122, 129-135 (1989).</li></ol>

Die kritischen Schritte bei der Erzeugung von qualitativ hochwertigen, quantitative Western-Blots gemäß diesem Protokoll sind folgende: 1) Messung der Proteinkonzentration, 2) Probenvorbereitung, 3) Blockierung der Membran und, 4) Qualität und Kaliber des primären Antikörpers. Die Genauigkeit der Messung der Gesamtproteinkonzentrationen können einen großen Einfluss auf die Quantifizierung von Proteinbanden, da die außergewöhnliche Empfindlichkeit des Infrarot-Fluoreszenzdetektion wi...

<html> Die Technik der Western-Blot wurde erstmals zwischen 1977 und 1979, um eine bessere Methode zum Nachweis von Proteinen mit Hilfe von Antikörpern 3.1 erstellen entwickelt. Dieses Verfahren verwendet elektrophoretischen Transfer von Proteinen an Membranen, die aus SDS-PAGE-Gelen mit Zielproteinen visualisiert mit Sekundärantikörper und durch Autoradiographie, UV-Licht oder einem Peroxidase-Reaktionsprodukt 3 detektiert. Somit sind diese gleichen Grundprinzipien sind noch weitgehend in der heutigen Western-Blot-Protokolle verwendet. Allerdings ist diese klassische Western-Blot-Technik derzeit viele Nachteile, wie langsam Elektrophorese-Laufzeiten, niedrige Auflösung und künstliche Proteinbanden, die Anfälligkeit für Proteinabbau und begrenzte Empfindlichkeit als auch schlechte Datenqualität 4. Daher beschreibt dieses Protokoll signifikante Fortschritte und Verbesserungen der Standard-Western-Blot-Verfahren, die genauer qualitative und quantitative Daten erzeugt. &quot;&gt; Der Laemmli-System für die Trennung ein breites Spektrum von Proteinen mittels SDS-PAGE ist die am häufigsten verwendete Gel-System für Western-Blot-5. Trotz der Beliebtheit des Western-Blot-System, kann diese Methode in der Bandverzerrung, Verlust der Auflösung, und führen Störbänder 4. Dies kann eine Folge der Desaminierung und Alkylierung von Proteinen aufgrund der hohen pH-Wert (9,5) des Trenngel, Reoxidation des reduzierten Disulfidbindungen aufgrund der unterschiedlichen Redox-Zustand des Gels, und die Spaltung der Aspartyl-Prolyl sein Peptidbindungen durch Erwärmen des Proteins in Laemmli-Puffer (pH 5,2) 4,6. Die Bis-Tris-Gel-System, das bei einem neutralen pH-Wert (7,0) arbeitet, bietet erhebliche Vorteile gegenüber dem Lamemmli System. Dieses System verbessert die Proteinstabilität, minimiert Proteinmodifikationen, behält Proteine ​​in ihren reduzierten Zuständen verhindert Aspartyl-Prolyl-Spaltung während der Elektrophorese, und noch wichtiger, ist der Elektrophorese-Laufzeit 35 min 4,6,7. Zusätzlich ter Bis-Tris-Gel-System produziert auch schärfer Bands, höhere Auflösung und Trennung, und erhöhte Empfindlichkeit, was zu zuverlässigeren Daten 4. In Verbindung mit der Bis-Tris-Gel-System, verwendet der iBlot Dry-Blotting-System hohe Feldstärke und Ströme, um die Übertragungszeit von Proteinen aus Gelen deutlich reduzieren auf Membranen innerhalb von 7 min 8. Dieses Übertragungssystem ist auf dem trockenen Blotting-Verfahren, die eine effiziente und zuverlässige Übertragung von Proteinen auf der Basis 8 erzeugt. : Für einen detaillierten Vergleich der Wirksamkeit der iBlot Transfersystem zu den herkömmlichen Übertragungssystemen finden Sie in der folgenden Website <a href="http://www.invitrogen.com/site/us/en/home/Products-and-Services/Applications/Protein-Expression-and-Analysis/Western-Blotting/Western-Blot-Transfer/iBlot-Dry-Blotting-System/iBlot-Dry-Blotting-Comparison-to-Semi-Dry-and-Wet.html">http://www.invitrogen.com/site/us/en/home/Products-and-Services/Application</a>s/Protein-Expression-and-Analysis/Western-Blotting/Western-Blot-Transfer/iBlot-Dry-Blotting-System/iBlot-Dry-Blotting-Comparison-to-Semi-Dry-and-Wet.html . Es verwendet eine Anode und Kathode Stapel, die aus einer Gelmatrix, die die entsprechenden Übertragungspuffer, die als Ionen Reservoirs 8 handeln enthält bestehen. Während der Übertragung, hilft die Wasserelektrolyse, die Erzeugung von Sauerstoff aus der Kupferanode, was zu einer konsistenteren Proteintransfer ohne Verzerrung Band 8 zu verhindern. Außerdem erhöht diese Übertragungssystem auch die Übertragungsgeschwindigkeit, indem der Abstand zwischen den Elektroden 8. Obwohl Chemilumineszenz ist die häufigste und traditionelle Technik zur Detektion von Protein-Western-Blot-Analysen, zwei-Farben-Infrarot-Fluoreszenzdetektion stark die Empfindlichkeit, Qualität und Genauigkeit der Western-Blot-Daten verbessert. Dieses Nachweisverfahren nutzt Infrarot-Laser-Anregung in zwei optimalen Wellenlängen 700 nmund 800 nm, um ein klares Bild Daten mit dem größten Signal-zu-Rausch-Verhältnis und höchste Sensitivität 9 generieren. Somit können zwei Zielproteine ​​gleichzeitig auf derselben Membran unter Verwendung der 700 nm und 800 nm Fluoreszenzdetektionskanäle visualisiert werden. Noch wichtiger ist, ermöglicht eine genaue quantitative Analyse von starken und schwachen Proteinbanden 9 die Linearität und den dynamischen Bereich der Infrarot-Fluoreszenz. Darüber hinaus bietet dieses Protokoll enorme Vorteile und Verbesserungen gegenüber dem klassischen Western-Blot-Technik durch Verringern der Elektrophorese und Übertragungszeiten dieses Experiments ohne die Wirksamkeit dieser Verfahren und Verwendung Infrarot-Fluoreszenzproteindetektion größere qualitative und quantitative Western-Blot-Daten zu erzeugen.

<table border="0" cellpadding="0" cellspacing="0" width="624">
	<colgroup>
		<col />
		<col />
		<col />
	</colgroup>
	<tbody>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;width:297px;">BCA Protein Assay Kit</td>
			<td style="width:204px;">Thermo Scientific/Pierce</td>
			<td style="width:123px;">23225</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">4x NuPAGE&#174; LDS Sample Buffer&#160;</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>NP0007</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">10x NuPAGE&#174; Sample Reducing Agent&#160;</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>NP0004</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">20x NuPAGE&#174; MES SDS Running Buffer</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>NP0002</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">20x NuPAGE&#174; MOPS SDS Running Buffer</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>NP0001</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">NuPAGE&#174; Antioxidant</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>NP0005</td>
		</tr>
		<tr height="38">
			<td height="38" style="height:38px;width:297px;">NuPAGE&#174; Novex&#174; 4-12% Bis-Tris Gel 1.5 mm, 10 well&#160;</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>NP0335BOX</td>
		</tr>
		<tr height="38">
			<td height="38" style="height:38px;width:297px;">NuPAGE&#174; Novex&#174; 4-12% Bis-Tris Gel 1.5 mm, 15 well</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>NP0336BOX</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">SeeBlue&#174; Plus2 Pre-Stained Standard&#160;</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>LC5925</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">XCell SureLock&#174; Mini-Cell&#160;</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>EI0001</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">iBlot&#174; Transfer Stack, PVDF Regular</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>IB4010-01</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">iBlot&#174;Transfer Stack, PVDF Mini</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>IB4010-02</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">iBlot&#174; Transfer Stack, Nitrocellulose Regular</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>IB3010-01</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">iBlot&#174;Transfer Stack, Nitrocellulose Mini</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>IB3010-02</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">iBlot&#174; Gel Transfer Device&#160;</td>
			<td>Invitrogen/Life Technologies</td>
			<td>IB1001</td>
		</tr>
		<tr height="20">
			<td height="20" style="height:20px;">&#946;-Actin</td>
			<td>Sigma</td>
			<td>A2228</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Phospho-BIM (S69)</td>
			<td>BD Biosciences</td>
			<td>N/A</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Total BIM</td>
			<td>Epitomics</td>
			<td>1036-1</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Phospho-ERK1/2 (T202/Y204)</td>
			<td>Cell Signaling Technology</td>
			<td>4370</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Total ERK1/2</td>
			<td>Cell Signaling Technology</td>
			<td>9107</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Odyssey&#174; Blocking Buffer&#160;</td>
			<td>LI-COR Biosciences</td>
			<td>927-40000&#160;</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">IRDye 800CW Goat anti-Rabbit IgG</td>
			<td>LI-COR Biosciences</td>
			<td>926-32211&#160;</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">IRDye 680LT Goat anti-Mouse IgG&#160;</td>
			<td>LI-COR Biosciences</td>
			<td>926-68020&#160;</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Western Incubation Box, Medium&#160;</td>
			<td>LI-COR Biosciences</td>
			<td>929-97205&#160;</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Odyssey&#174; Classic Imaging System</td>
			<td>LI-COR Biosciences</td>
			<td>N/A</td>
		</tr>
		<tr height="19">
			<td height="19" style="height:19px;">Odyssey&#174; Application Software V3.0.30</td>
			<td>LI-COR Biosciences</td>
			<td>N/A</td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

the fastest western in town: a contemporary twist on the classic western blot analysis

Die Western-Blot-Techniken, die ursprünglich in den späten 1970er Jahren gegründet wurden, sind auch heute noch aktiv genutzt. Diese traditionelle Methode des Western-Blot hat jedoch mehrere Nachteile, die Auflösung geringer Qualität, Störbänder, verminderte Empfindlichkeit und schlechte Integrität Protein enthalten. Jüngste Fortschritte haben sich drastisch verbessert, zahlreiche Aspekte des Standards Western-Blot-Protokoll, um höhere qualitative und quantitative Daten zu erzeugen. Die Bis-Tris-Gel-System, eine Alternative zu den herkömmlichen Laemmli-System, erzeugt bessere Protein Trennung und Auflösung, hält Proteinintegrität und reduziert die Elektrophorese zu 35 min Laufzeit. Darüber hinaus ist die iBlot Dry-Blotting-System, verbessert deutlich die Wirksamkeit und Geschwindigkeit der Proteintransfer auf die Membran in 7 min, was im Gegensatz zu den traditionellen Methoden, die Proteintransfer häufig ineffizient mit langen Übertragungszeiten ist. In Kombination mit diesen hoch innovativen Modifikationen, Protein Detection mit Infrarot-Fluoreszenz-Bildgebung führt zu höherer Qualität, genauer und konsistenter Daten im Vergleich zu den Standard-Western-Blot-Technik der Chemilumineszenz. Diese Technologie kann gleichzeitig erfassen zwei verschiedene Antigene auf derselben Membran unter Verwendung von Zweifarben-Nah-Infrarot-Farbstoffen, die in unterschiedlichen Fluoreszenzkanäle visualisiert werden. Darüber hinaus ermöglicht die präzise Quantifizierung der starken und schwachen Proteinbanden die Linearität und großen Dynamik des Fluoreszenz-Bildgebung. So beschreibt dieses Protokoll die wichtigsten Verbesserungen des klassischen Western-Blot-Verfahren, bei dem diese Fortschritte die Qualität der Daten deutlich zu erhöhen, während die Leistungszeit dieses Experiments stark reduziert.

Zwei-Farben-Infrarot-Fluoreszenz detektiert sowohl starke als auch schwache Banden auf der gleichen Membran mit erhöhter Empfindlichkeit und dem höchsten Signal-zu-Rausch-Verhältnis, klare Western-Blot-Bilder zu erzeugen. Typische Ergebnisse nach zweifarbige Western-Blot Nachweis sowohl im 700 nm und 800 nm Fluoreszenzkanälen sichtbar gemacht wird, wird in Fig. 1 und 2 veranschaulicht. Die oberste Western-Blot in Fig. 1 zeigt die gleichzeitige (Overlay) Nachweis von...

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The Fastest Western in Town: A Contemporary Twist on the Classic Western Blot Analysis

Dieses Protokoll untersucht die neuesten Fortschritte bei der Durchführung von Western-Blot-Analysen. Diese neuen Änderungen setzen eine Bis-Tris-Gel-System mit einer 35 min Elektrophorese Laufzeit, einer 7 min-Dry-Blotting Transfersystem und Infrarot-fluoreszierende Protein Erkennung und Bildgebung, höhere Auflösung, Qualität, Empfindlichkeit und verbesserte Genauigkeit der West Daten erzeugt.

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The Western blot techniques that were originally established in the late 1970s are still actively utilized today. However, this traditional method of ...

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