Name: studying protein function and the role of altered protein expression by antibody interference and three-dimensional reconstructions
Uploaded: 2016-04-21T13:00:00
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제시된 작품은 건강 연구의 캐나다 연구소에서 자금에 의해 부분에서 지원 / RD 캐나다 파트너십 프로그램의 허약 한 X 연구 재단, RD, 대학 에를 랑겐 - 뉘른베르크의 Interdisziplinäres 젠트 룸에 대 한 klinische Forschung에 제롬 레조 이네 재단은 Rd 및합니다 독일 연구 협회에서 RD와 RE합니다. 저자는 pCMV5-FLAG 벡터 사용할 수 있도록 기술 세포 배양 유지 보수에 대한 지원뿐만 아니라 교수 M. 웨 그너에 대한 잉그리드 Zenger을 감사드립니다. 저자는 또한 특히 비디오 촬영에 도움이되는 지원을 위해 나디아 슈뢰더을 감사드립니다.

1. 재고 솔루션 <ol><li> 2 μg의 / μL의 최종 농도 멸균 H의 동결 건조 활성 모티브 분말 2 O를 재현 탁. 혼합주의 깊게 누릅니다. </li><li> (예를 들어, 12 ㎕를 각각 2 μL가 반응에 따라 필요) 작은 분취 량을 준비하고 -20 ° C에 저장합니다. </li></ol> 세포의 2. 준비 <ol><li> 항생제를 포함하여 24 웰 플레이트에 500 μL의 성장 매체에 HEK293 세포 또는 차 신경 세포로 씨 포유 동...

<ol>
	<li>Santoro, M. R., Bray, S. M., Warren, S. T., Abbas, A. K., Galli, S. J., Howley, P. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> Annual Review of Pathology: Mechanisms of Disease. 7, 219-245 (2012).</li><li>Jiang, T. F., Chen, S. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Dysfunction+of+two+lysosome+degradation+pathways+of+alpha-synuclein+in+Parkinson's+disease:+potential+therapeutic+targets?.">Dysfunction of two lysosome degradation pathways of alpha-synuclein in Parkinson's disease: potential therapeutic targets?.</a> Neurosci Bull. 28, 649-657 (2012).</li><li>Howlett, D. R., Richardson, J. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+pathology+of+APP+transgenic+mice:+a+model+of+Alzheimer's+disease+or+simply+overexpression+of+APP?.">The pathology of APP transgenic mice: a model of Alzheimer's disease or simply overexpression of APP?.</a> Histol Histopathol. 24, 83-100 (2009).</li><li>Carlson, G. A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Genetic+Modification+of+the+Phenotypes+Produced+by+Amyloid+Precursor+Protein+Overexpression+in+Transgenic+Mice.">Genetic Modification of the Phenotypes Produced by Amyloid Precursor Protein Overexpression in Transgenic Mice.</a> Human molecular genetics. 6, 1951-1959 (1997).</li><li>Jiao, X. 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W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Stable+RNA+interference+rules+for+silencing.">Stable RNA interference rules for silencing.</a> Nat Cell Biol. 16, 10-18 (2014).</li><li>Morris, M. C., Depollier, J., Mery, J., Heitz, F., Divita, G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+peptide+carrier+for+the+delivery+of+biologically+active+proteins+into+mammalian+cells.">A peptide carrier for the delivery of biologically active proteins into mammalian cells.</a> Nat Biotechnol. 19, 1173-1176 (2001).</li><li>Derlig, K., Gie&#223;l, A., Brandst&#228;tter, J. 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A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Anti-osteoactivin+antibody+inhibits+osteoblast+differentiation+and+function+in+vitro.">Anti-osteoactivin antibody inhibits osteoblast differentiation and function in vitro.</a> Crit Rev Eukaryot Gene Expr. 13, 265-275 (2003).</li><li>Jain, A., Brady-Kalnay, S. M., Bellamkonda, R. V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Modulation+of+Rho+GTPase+activity+alleviates+chondroitin+sulfate+proteoglycan-dependent+inhibition+of+neurite+extension.">Modulation of Rho GTPase activity alleviates chondroitin sulfate proteoglycan-dependent inhibition of neurite extension.</a> J Neurosci Res. 77, 299-307 (2004).</li><li>Watanabe, S., Wakasugi, K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Neuroprotective+function+of+human+neuroglobin+is+correlated+with+its+guanine+nucleotide+dissociation+inhibitor+activity.">Neuroprotective function of human neuroglobin is correlated with its guanine nucleotide dissociation inhibitor activity.</a> Biochem Biophys Res Commun. 369, 695-700 (2008).</li><li>Eguchi, A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Optimization+of+nuclear+localization+signal+for+nuclear+transport+of+DNA-encapsulating+particles.">Optimization of nuclear localization signal for nuclear transport of DNA-encapsulating particles.</a> J Control Release. 104, 507-519 (2005).</li></ol>

여기서는 도즈 구동 방식으로 세포 기능을 조절 단백질 발현 수준의 중요성을 연구 프로토콜을 제시한다. 기술 된 프로토콜은 그러므로 세포 수준에서 단백질 기능의 상세한 연구를 촉진 해마 신경 세포 등 다양한 종류의 포유류 세포에서 단백질 발현의 미세 조정 조작을 허용한다. RNA 간섭의 POI를 하향 조절하는 공지의 방법을 나타낸다 있지만 단점 (CP있다. 14)를 ?...

모든 살아있는 유기체 자체 개발 명령뿐만 아니라 환경 신호에 반응하는 단백질 발현의 엄격한 제어가 필요하다. 따라서, 메커니즘은 다수 정확하게 앱 부호화 각 단백질의 발현을 조절하는 진화 중에 고안되었다. 그 삶의 주어진 시간에 모든 진핵 세포에 존재하는 20,000 유전자. 단백질 생산의 다른 단계에서 발생하는 규제 메커니즘은 번역 후 단백질 수정, 전송 및 분해의 방향으로 처리 크로 마틴 구조, 전사 및 RNA의 관리에 이르기까지 다양합니다. 분자 기계 및 변형 단백질 발현 수준을 기본에 고장이 암 또는 지적 장애 등 다양한 질병과 연관되어 있는지, 따라서 놀라운 일이 아니다. 사실, 신경 세포의 개발 및 포유 동물의 뇌 기능의 뛰어난 복잡성에서 찾고 SENSI단백질 발현의 변화에​​ 이러한 정교한 시스템의 tivity는 알츠하이머와 허약 한 X 증후군 (FXS) 같은 파킨슨 병 (AD 및 PD)뿐만 아니라 자폐증 스펙트럼 장애 (ASD) 등 여러 가지 잘 알려진 지적 적자에서 드러난다. 후자 질병은 하나의 번역 조절 단백질 FMRP (유약 X 정신 지체 단백질) 1-4의 손실로 인한 ​​단백질의 다양한 광범위한 misexpression 특징으로한다. 점 돌연변이는인지 장애 환자에서 식별되지 않은 상태에서 5 캐핑 mRNA의 수정에 의해 mRNA의 안정성과 변환을 관리 또한, 가변 전하에 영향을 미치는 염색체 재구성 연결된 x를 단백질 A (VCXA) 단백질은 최근 지적 결핍과 연관되고 지금과 같은 6, 7, 관찰 된 정신 장애는 변경된 VCXA 발현과 그 대상 보호 자전거의 조절 이상 발현에서 발생한 것을 건의인. 이러한 연구 결과, 드 노보 ASD와 관련된 유전자의 복제 수 변화에 따라서 상승 또는 감소 단백질 발현 수준이 발생할 수 있음을 아이디어를 지원하는 새로운 유전자 중복 및 삭제 ASD (8)의 중요한 위험 인자임을 설립 여부를 조사 연구와 일치 지적 적자. 놀랍게도, 최근의 연구는 또한 특정 단백질의 발현 량을 정확하게 거의 안전 여유도 9 높은 단백질 량의 결과로서 그 응집을 방지하도록 조절되어 있다는 증거를 제공 하였다. 따라서, 심지어 작은 단위는 AD 및 PD (9)과 같은 질병을 유발하기에 충분하다는 것을 제안되었다. 단백질 발현 조절에 기여하는 분자 기계의 다양한 이러한 결과에 비추어 복잡한 조절 방식을 제안했지만, 5000 포유류 유전자 (10)의 발현 량을 조사하는 연구는 것을 증명자연은 더 인색 방식을 선호 : 단백질의 세포 풍요 로움을 주로하여 RNA 가용성 관리는 주로 미세 조정하는 단백질 발현을 제공한다는 설명, 번역 (10)의 수준에서 조절되는 것으로 나타났다. 관심 단백질의 용량을 연구 장소 (POI)를 따라서 만 내인성 단백질의 기능을 이해하는 것이 중요하지만, 또한 많은 질병의 연구 및 치료의 개발이 아니다. 따라서, 지난 수십 년은 POI의 복용량을 조작하는 RNA 간섭을 사용하여 몇 가지 전략의 발전을 보았다. RNA 간섭 널리 단백질의 기능을 연구하기 위해 사용되며, 심지어 암, 안과 질환의 치료뿐만 아니라 환자의 11-13 항 바이러스 요법을 추구하는 임상 시험에 적용되고 있지만, 약간의 어려움이 전략 불가능 렌더링 할 수있는 발생할 수있다. 예를 들어, 상 동성으로 최저 구동 시드 시퀀스는 compara은상상력 짧은, 따라서 홍보 오프 대상 효과. 고효율 서열이 드문 및 시간과 비용이 많이들 수있는 권리 순서를 식별 (14 리뷰) 옵션의 수천 사이에서 발견해야하지만 이후 결과는 여전히 실망 할 수있다. 또 다른 전략은 직접 항체에 의해 POI를 대상으로하는 것입니다. 여기서, 우리는 세포 단백질의 가용성을 감소 (활성 모티프 제조) 단백질 담체 전차의 사용을 설명하고, 삼차원 재구성의 고용 녹다운 따라 단백질의 기능을 연구. 전차, 자체 2.8 kDa의 펩타이드의 활성 모티브, 포유 동물 세포 (15)의 세포막을 가로 질러 셔틀 펩티드, 단백질 및 항체로 사용된다. 전차-POI 단지 가는데, 소수성 상호 작용을 이용하여 비공유 결합 된 거대 분자 복합체를 형성함으로써 관심 장소와 펩타이드 관계자는 엔도 좀-IND 세포에 내장되어 있습니다ependent 방법. 중요한 것은, 전차가 왕복 단백질의 세포 내 위치 파악에 영향을 미치지 않으며, 세포 독성 효과를 발휘하는 또는화물 (15)의 생물학적 활성에 영향을 미치는 것으로도 나타내었다.

<table border="0" cellpadding="0" cellspacing="0">
	<tbody>
		<tr>
			<td>Chariot</td>
			<td>Active Motif</td>
			<td>30025</td>
			<td>store at -20&#176;C</td>
		</tr>
		<tr>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Neurobasal medium</td>
			<td>Life technologies</td>
			<td>21103-049</td>
			<td>warm up to 37&#176;C before using</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>1xB27</td>
			<td>Life technologies</td>
			<td>17504044</td>
			<td>store at -20&#176;C</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>L-glutamine</td>
			<td>Life technologies</td>
			<td>25030-149</td>
			<td>store at -20&#176;C</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>&#160;Penicilline and Streptomycine</td>
			<td>Life technologies</td>
			<td>15140-122</td>
			<td>store at -20&#176;C</td>
		</tr>
		<tr>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Imaris software</td>
			<td>Bitplane</td>
			<td>n.a.</td>
			<td>expensive, but unmatched</td>
		</tr>
		<tr>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Laser Scanning Microscope</td>
			<td>Zeiss</td>
			<td>n.a.</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

studying protein function and the role of altered protein expression by antibody interference and three-dimensional reconstructions

단백질 발현의 엄격한 관리가 살아있는 유기체의 모든 필수적인 아니라 세포 모델에서 단백질의 기능을 조사하는 중요한 전략뿐만 아니라. 따라서, 최근의 연구는 RNA 및 항체 간섭을 포함하여 포유 동물 세포주 또는 동물 모델에서의 단백질 발현을 대상으로 다른 도구를 발명했다. 첫 번째 전략은 지난 20 년 동안 많은 관심을 수집하고 있지만, 세포막에서 세포에 항체화물의 전위를 매개 펩타이드는, 훨씬 적은 관심을 얻을. 이 공보에서는 항체 간섭 실험을 수행하기 위해, 인간 배아 신장 세포에서뿐만 아니라 차 해마 뉴런 전차라는 펩티드 담체를 이용하고 상기 단백질의 기능을 분석하는 삼차원 재구성의 적용을 설명하는 방법에 대한 상세한 프로토콜을 제공한다. 우리의 연구 결과는 전차는 아마도 핵 지역화 신​​호, particula에 있음을 시사RLY 소마와 핵에 존재하는 단백질을 대상으로 매우 적합합니다. 차 해마 문화에 전차를 적용 할 때 놀랍게도, 시약은 놀라 울 정도로 잘 해리 신경 세포에 의해 허용 될 밝혀졌다.

다음 단락에서, POI의 기능 최저 설명 예시 결과 전차 시약 및 항체의 간섭이되게됩니다 사용 (Simiate는, 자세한 내용은 16, 17 참조). 연구 결과는 Simiate의 감소 발현이 전사 활성을 저해하고, 투여 량 의존적으로 높은 항체 양 (&gt; 1 μg의 항체)을 적용 할 경우 99 %의 사망률에서 남중, 세포 사멸을 유도 입증 (이 발견은 이전에 발표되었다 (16)). 여기서는 상세하게 사용?...

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Studying Protein Function and the Role of Altered Protein Expression by Antibody Interference and Three-dimensional Reconstructions

Controlling protein expression is not only essential to every organism alive, but also an important strategy to investigate protein functions in cellular models. The protocol presented shows the application of antibody interference in mammalian cells including primary hippocampal neurons and demonstrates the use of three-dimensional reconstructions in studying protein function.

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A strict management of protein expression is not only essential to every organism alive, but also an important strategy to investigate protein functions ...

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