Name: luminophore formation in various conformations of bovine serum albumin by binding of gold(iii)
Uploaded: 2018-08-31T15:00:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about Luminophore Formation in Various Conformations of Bovine Serum Albumin by Binding of GoldIII at JoVE.com

С.е. отмечает поддержку от герцога фонд специальной инициативы, Wells Fargo фонд, Фонд PhRMA, а также запуска средства из университета Северной Каролины, Шарлотта.

1. синтез BSA-Au(III) комплекса
<ol><li>25 мг в 1 мл воды класс высокой производительности жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) в 5 мл флаконе реакции БСА Растворите. Примечание: Решение должно появиться ясно.</li>
	<li>Растворите тригидрат хлорида золота (III) (Тетрахлороауратовая кислота) к концентрации 5...

<ol>
	<li>Xie, J., Zheng, Y., Ying, J. Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Protein-Directed+Synthesis+of+Highly+Fluorescent+Gold+Nanoparticles.">Protein-Directed Synthesis of Highly Fluorescent Gold Nanoparticles.</a> Journal of the American Chemical Society. 131, 888-889 (2009).</li><li>Saha, K., Agasti, S. S., Kim, C., Li, X., Rotello, V. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Gold+Nanoparticles+in+Chemical+and+Biological+Sensing.">Gold Nanoparticles in Chemical and Biological Sensing.</a> Chemical Reviews. 112, 2739-2779 (2012).</li><li>Zhang, Y., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=New+Gold+Nanostructures+for+Sensor+Applications:+A+Review.">New Gold Nanostructures for Sensor Applications: A Review.</a> Materials. 7, 5169-5201 (2014).</li><li>Chen, L. -. Y., Wang, C. -. W., Yuan, Z., Chang, H. -. T. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Fluorescent+Gold+Nanoclusters:+Recent+Advances+in+Sensing+and+Imaging.">Fluorescent Gold Nanoclusters: Recent Advances in Sensing and Imaging.</a> Analytical Chemistry. 87 (1), 216-229 (2015).</li><li>Cai, W., Gao, T., Hong, H., Sun, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Applications+of+Gold+Nanoparticles+in+Cancer+Nanotechnology.">Applications of Gold Nanoparticles in Cancer Nanotechnology.</a> Nanotechnology, Science and Applications. 1, 17-32 (2008).</li><li>Nune, S. K., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Nanoparticles+for+Biomedical+Imaging.">Nanoparticles for Biomedical Imaging.</a> Expert Opinion on Drug Delivery. 6, 1175-1194 (2009).</li><li>Dorsey, J. F., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Gold+Nanoparticles+in+Radiation+Research:+Potential+Applications+for+Imaging+and+Radiosensitization.">Gold Nanoparticles in Radiation Research: Potential Applications for Imaging and Radiosensitization.</a> Translational Cancer Research. 2, 280-291 (2013).</li><li>Daniel, M. -. C., Astruc, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Gold+Nanoparticles:+Assembly,+Supramolecular+Chemistry,+Quantum-Size-Related+Properties,+and+Applications+toward+Biology,+Catalysis,+and+Nanotechnology.">Gold Nanoparticles: Assembly, Supramolecular Chemistry, Quantum-Size-Related Properties, and Applications toward Biology, Catalysis, and Nanotechnology.</a> Chemical Reviews. 104 (1), 293-346 (2004).</li><li>Ferrari, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Cancer+Nanotechnology:+Opportunities+and+Challenges.">Cancer Nanotechnology: Opportunities and Challenges.</a> Nature Reviews Cancer. 5, 161-171 (2005).</li><li>Huang, X., Jain, P. K., El-Sayed, I. H., El-Sayed, M. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Gold+Nanoparticles:+Interesting+Optical+Properties+and+Recent+Applications+in+Cancer+Diagnostics+and+Therapy.">Gold Nanoparticles: Interesting Optical Properties and Recent Applications in Cancer Diagnostics and Therapy.</a> Nanomedicine. 2, 681 (2007).</li><li>Arvizo, R., Bhattacharya, R., Mukherjee, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Gold+Nanoparticles:+Opportunities+and+Challenges+in+Nanomedicine.">Gold Nanoparticles: Opportunities and Challenges in Nanomedicine.</a> Expert Opinion on Drug Delivery. 7, 753-763 (2010).</li><li>Doane, T. L., Burda, C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+Unique+Role+of+Nanoparticles+in+Nanomedicine:+Imaging,+Drug+Delivery+and+Therapy.">The Unique Role of Nanoparticles in Nanomedicine: Imaging, Drug Delivery and Therapy.</a> Chemical Society Reviews. 41, 2885 (2012).</li><li>Egusa, S., Ebrahem, Q., Mahfouz, R. Z., Saunthararajah, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Ligand+Exchange+on+Gold+Nanoparticles+for+Drug+Delivery+and+Enhanced+Therapeutic+Index+Evaluated+in+Acute+Myeloid+Leukemia+Models.">Ligand Exchange on Gold Nanoparticles for Drug Delivery and Enhanced Therapeutic Index Evaluated in Acute Myeloid Leukemia Models.</a> Experimental Biology and Medicine. 239, 853 (2014).</li><li>Qu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Fluorescent+Gold+Nanoclusters:+Synthesis+and+Recent+Biological+Application.">Fluorescent Gold Nanoclusters: Synthesis and Recent Biological Application.</a> Journal of Nanomaterials. (784097), (2015).</li><li>Chakraborty, I., Pradeep, T. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Atomically+Precise+Clusters+of+Noble+Metals:+Emerging+Link+between+Atoms+and+Nanoparticles.">Atomically Precise Clusters of Noble Metals: Emerging Link between Atoms and Nanoparticles.</a> Chemical Reviews. 117, 8208-8271 (2017).</li><li>Raut, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Evidence+of+energy+transfer+from+tryptophan+to+BSA/HSA+protected+gold+nanoclusters.">Evidence of energy transfer from tryptophan to BSA/HSA protected gold nanoclusters.</a> Methods and Applications in Fluorescence. 2, (2014).</li><li>Le Gu&#233;vel, X., Daum, N., Schneider, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Synthesis+and+Characterization+of+Human+Transferrin-Stabilized+Gold+Nanoclusters.">Synthesis and Characterization of Human Transferrin-Stabilized Gold Nanoclusters.</a> Nanotechnology. 22 (27), (2011).</li><li>Kawasaki, H., Yoshimura, K., Hamaguchi, K., Arakawa, R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Trypsin-Stabilized+Fluorescent+Gold+Nanocluster+for+Sensitive+and+Selective+Hg2++Detection.">Trypsin-Stabilized Fluorescent Gold Nanocluster for Sensitive and Selective Hg2+ Detection.</a> Analytical Sciences. 27 (6), 591 (2011).</li><li>Lu, D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Lysozyme-Stabilized+Gold+Nanoclusters+as+a+Novel+Fluorescence+Probe+for+Cyanide+Recognition.">Lysozyme-Stabilized Gold Nanoclusters as a Novel Fluorescence Probe for Cyanide Recognition.</a> Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. 121, 77-80 (2014).</li><li>Dixon, J. M., Egusa, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Conformational+Change-Induced+Fluorescence+of+Bovine+Serum+Albumin-Gold+Complexes.">Conformational Change-Induced Fluorescence of Bovine Serum Albumin-Gold Complexes.</a> Journal of the American Chemical Society. 140, 2265-2271 (2018).</li><li>Peters, T. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=.">.</a> All About Albumin. , (1996).</li><li>Masuoka, J., Saltman, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Zinc(II)+and+Copper(II)+Binding+to+Serum+Albumin.+A+Comparative+Study+of+Dog,+Bovine,+and+Human+Albumin.">Zinc(II) and Copper(II) Binding to Serum Albumin. A Comparative Study of Dog, Bovine, and Human Albumin.</a> Journal of Biological Chemistry. 269, 25557-25561 (1994).</li><li>Takeda, K., Wada, A., Yamamoto, K., Moriyama, Y., Aoki, K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Conformational+Change+of+Bovine+Serum+Albumin+by+Heat+Treatment.">Conformational Change of Bovine Serum Albumin by Heat Treatment.</a> Journal of Protein Chemistry. 8 (5), 653-659 (1989).</li><li>Klotz, I. M., Curme, H. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+Thermodynamics+of+Metallo-protein+Combinations.+Copper+with+Bovine+Serum+Albumin.">The Thermodynamics of Metallo-protein Combinations. Copper with Bovine Serum Albumin.</a> Journal of the American Chemical Society. 70, 939-943 (1948).</li><li>Fiess, H. A., Klotz, I. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+Thermodynamics+of+Metallo-Protein+Combinations.+Comparison+of+Copper+Complexes+with+Natural+Proteins.">The Thermodynamics of Metallo-Protein Combinations. Comparison of Copper Complexes with Natural Proteins.</a> J. Am. Chem. Soc. 74, 887-891 (1952).</li><li>Rao, M. S. N. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+Study+of+the+Interaction+of+Nickel(II)+with+Bovine+Serum+Albumin.">A Study of the Interaction of Nickel(II) with Bovine Serum Albumin.</a> Journal of the American Chemical Society. 84, 1788-1790 (1962).</li><li>Peters, T., Blumenstock, F. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Copper-Binding+Properties+of+Bovine+Serum+Albumin+and+Its+Amino-terminal+Peptide+Fragment.">Copper-Binding Properties of Bovine Serum Albumin and Its Amino-terminal Peptide Fragment.</a> Journal of Biological Chemistry. 242, 1574-1578 (1967).</li><li>Xue, Y., Li, X., Li, H., Zhang, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Quantifying+Thiol-Gold+Interactions+towards+the+Efficient+Strength+Control.">Quantifying Thiol-Gold Interactions towards the Efficient Strength Control.</a> Nature Communications. 5, 4348 (2014).</li><li>Xu, Y., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+Role+of+Protein+Characteristics+in+the+Formation+and+Fluorescence+of+Au+Nanoclusters.">The Role of Protein Characteristics in the Formation and Fluorescence of Au Nanoclusters.</a> Nanoscale. 6 (3), 1515-1524 (2014).</li></ol>

BSA-Au(III) соединений, подготовленных при рН 12 экспонат красной флуоресценции в выбросах волны λет= 640 Нм при возбуждении с ультрафиолетового (УФ) света λex= 365 Нм (рис. 1A). Появление красной флуоресценцией представляет собой медленный процесс и займет нескольк...

BSA-Au соединения выставке ультрафиолетового (УФ)-возбудимых красной флуоресценцией, с замечательным Стокса сдвига, первоначально синтезирован СЕ и др. 1. уникальный и стабильной красной флуоресценции можно найти различные приложения в таких областях, как зондирования2,3,4,5,6,7изображений или наномедицины8 ,9,10,11,12,13. Это вещество широко изучена многими исследователями в области нано науки в последние годы14,,1516. BSA-Au соединение было истолковано как Au25 нанокластерами. Цель представленных метода — это соединение в деталях изучить и понять происхождение красной флуоресценцией. Следуя представленного подхода, наличие нескольких сайтов связывания Au и происхождение флуоресценции, альтернативой сингл сайт нуклеации АС25 нанокластерами, можно проиллюстрировать. Этот же подход могут быть использованы для изучения, как другие белки17,18,19 complexed с Au(III) можно изменить их неотъемлемой флуоресцентные свойства.
Синтез соединения BSA-Au красно люминесцентные требует узкой контроля Молярная соотношения BSA АС (BSA:Au) для максимальной интенсивности флуоресценции и местоположение пики возбуждения выбросов карта (EEM)20. Может быть показано, что для Au(III) для привязки, существуют несколько сайтов связывания включая аспарагин фрагмента (или фрагмент Asp, первые четыре аминокислотных остатков на N-го BSA)21,22. 34й аминокислоты BSA (КМС-34) показано также для координации Au(III) и участвовать в механизме красный fluorescence([Cys34-capped-BSA]-Au(III))20. Рассекая все Cys Cys дисульфидными облигаций и покрывая все тиолов, красной флуоресценцией является не производится ([all-thiol-capped-BSA]-Au(III)). Это говорит о необходимости Cys Cys дисульфидными облигаций как Au(III) привязки сайта для получения красной флуоресценцией.
Методы химии белка не было широко используется для изучения BSA-Au(III) комплексов в нано научного сообщества. Однако было бы полезно использовать эти методы, чтобы понять некоторые аспекты этих комплексов, а также получить подробное понимание сайтов связывания Au(III) в BSA. Эта статья призвана показать некоторые из этих методов.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>Bovine Serum Albumin (BSA), 96%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>A5611</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>gold (III) chloride trihydrate, 99.9%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>520918</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Copper (II) chloride dihydrate, 99.999%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>459097</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Nickel (II) chloride hexahydrate, 99.9%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>654507</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>N-Ethylmaleimide (NEM), &#62;99.0%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>4259</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Tris(2-carboxyethyl)phosphine hydrochloride (TCEP), &#62;98.0%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>C4706</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Sodium hydroxide, &#62;98.0%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>S8045</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Urea, 99.5%</td>
			<td>Chem-Implex Int&#39;l</td>
			<td>30142</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Phospate buffered saline (PBS)</td>
			<td>Corning</td>
			<td>MT21040CV</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Ammonium bicarbonate, 99.5%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>9830</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

luminophore formation in various conformations of bovine serum albumin by binding of gold(iii)

Цель представленных протоколов является изучение процесса привязки Au(III) BSA, уступая конформации изменения индуцированной красной флуоресценцией (λет = 640 Нм) BSA-Au(III) комплексов. Этот метод корректирует рН, чтобы показать, что появление красной флуоресценцией коррелирует с рН индуцированной равновесия переходы BSA конформации. Красной флуоресцентной BSA-Au(III) комплексы могут быть сформированы только с корректировка pH на уровне или выше 9.7, который соответствует «A-form» конформацию BSA. Протокол для регулировки BSA Au молярное соотношение и контролировать ход времени процесс привязки Au(III) описано. Минимальное количество Au(III) за BSA, производить красной флуоресценцией, это меньше чем 7. Мы описываем протокола в шаги, чтобы продемонстрировать наличие нескольких сайтов связывания Au(III) в BSA. Во-первых, путем добавления медь (Cu(II)) или никель (Ni(II)) катионов следуют Au(III), этот метод открывает привязки сайта для Au(III), что это не красный Флюорофор. Во-вторых изменяя BSA, тиоловых укупорки агентов, раскрывается другой сайт nonfluorophore формирование Au(III) привязки. В-третьих изменение конформации BSA раскалывание и укупорки дисульфидными облигаций, проиллюстрированы возможные Au(III) привязки сайта. Протокол, описанный для управления BSA конформации и Au(III) привязки, обычно может применяться для изучения взаимодействия других белков и катионов металлов.

От флуоресценции в BSA-Au(III) комплексе, было отмечено, что преобразование внутренней голубой флуоресценцией BSA (λет = 400 Нм) для красной флуоресценцией (λет = 640 Нм) происходит в о рН 9.7 через уравновешение Переход (рис. 1). ВЕМ BSA-Au(III) на раз?...

Watch this Scientific Journal Video about Luminophore Formation in Various Conformations of Bovine Serum Albumin by Binding of GoldIII at JoVE.com

Luminophore Formation in Various Conformations of Bovine Serum Albumin by Binding of GoldIII

Протоколы для изучения привязки золота катионов (Au(III)) к бычьим сывороточным альбумином (БСА), а также характеризующие конформационные зависимых уникальный BSA-Au флуоресценции представлены различные конформации.

Формирование люминофора в различные конформации альбумина Bovine сыворотки путем связывания Gold(III)

The purpose of the presented protocols is to study the process of Au(III) binding to BSA, yielding conformation change-induced red fluorescence (&#955;em ...

Research

JoVE Journal

Chemistry

Luminophore Formation in Various Conformations of Bovine Serum Albumin by Binding of Gold(III)

LabVIEW-operated Novel Nanoliter Osmometer for Ice Binding Protein Investigations

LabVIEW управлением Романа Nanoliter Осмометр для Ice привязки исследования белков

Ice-binding proteins (IBPs), including antifreeze proteins, ice structuring proteins, thermal hysteresis proteins, and ice recrystallization inhibition ...

Large Scale Non-targeted Metabolomic Profiling of Serum by Ultra Performance Liquid Chromatography-Mass Spectrometry (UPLC-MS)

Large Scale Non-targeted Metabolomic Profiling of Serum by Ultra Performance Liquid Chromatography-Mass Spectrometry UPLC-MS

Крупномасштабная Нецелевые Metabolomic профилирование сыворотки Ultra Performance жидкостной хроматографии-масс-спектрометрии (UPLC-MS)

Non-targeted metabolite profiling by ultra performance liquid chromatography coupled with mass spectrometry (UPLC-MS) is a powerful technique to ...

Covalent Binding of BMP-2 on Surfaces Using a Self-assembled Monolayer Approach

Ковалентного связывания БМП-2 на поверхностях Использование самоорганизующихся монослоя подход

Bone morphogenetic protein 2 (BMP-2) is a growth factor embedded in the extracellular matrix of bone tissue. BMP-2 acts as trigger of mesenchymal cell ...

Microwave-assisted Functionalization of Poly(ethylene glycol) and On-resin Peptides for Use in Chain Polymerizations and Hydrogel Formation

Microwave-assisted Functionalization of Polyethylene glycol and On-resin Peptides for Use in Chain Polymerizations and Hydrogel Formation

Микроволновая печь-помощь Функционализация поли (этиленгликоль) и On-смолы пептиды для использования в цепных полимеризации и гидрогеля формирования

One of the main benefits to using poly(ethylene glycol) (PEG) macromers in hydrogel formation is synthetic versatility. The ability to draw from a large ...

Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides

Формирование упорядоченных биомолекулярных структур по самосборки коротких пептидов

In nature, complex functional structures are formed by the self-assembly of biomolecules under mild conditions. Understanding the forces that control ...

Determining the Ice-binding Planes of Antifreeze Proteins by Fluorescence-based Ice Plane Affinity

Определение ледовязающих плоскостей антифризовых белков с помощью флуоресценции на основе аффинити ледовой плоскости

Antifreeze proteins (AFPs) are expressed in a variety of cold-hardy organisms to prevent or slow internal ice growth. AFPs bind to specific planes of ice ...

Water in Oil Emulsions: A New System for Assembling Water-soluble Chlorophyll-binding Proteins with Hydrophobic Pigments

Вода в масле: Новая система для сборки растворимых в воде Хлорофилл-связывающих белков с гидрофобными Пигменты

Chlorophylls (Chls) and bacteriochlorophylls (BChls) are the primary cofactors that carry out photosynthetic light harvesting and electron transport. ...

Radiolabeling and Quantification of Cellular Levels of Phosphoinositides by High Performance Liquid Chromatography-coupled Flow Scintillation

Радиоактивной и Количественная клеточном уровнях фосфоинозитидов с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии в сочетании-Flow мерцаний

Phosphoinositides (PtdInsPs) are essential signaling lipids responsible for recruiting specific effectors and conferring organelles with molecular ...

An ELISA Based Binding and Competition Method to Rapidly Determine Ligand-receptor Interactions

ELISA на основе связывания и метод конкуренции быстро определить лиганд-рецепторных взаимодействий

A comprehensive understanding of signaling pathways requires detailed knowledge regarding ligand-receptor interaction. This article describes two fast and ...