Name: an in vitro model for studying tau aggregation using lentiviral-mediated transduction of human neurons
Uploaded: 2019-05-23T14:00:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about An In Vitro Model for Studying Tau Aggregation Using Lentiviral-mediated Transduction of Human Neurons at JoVE.com

Les auteurs aimeraient remercier le Dr Peter Davies au Collège Albert Einstein de médecine pour avoir fourni des anticorps PHF-1 et CP13 et le Dr Marc Diamond à l’Université du Texas, au sud-ouest, pour avoir fourni les constructions Tau. Ce travail a été appuyé par des subventions de l’Association Alzheimer (NIRG-14-322164) à S.H.Y. et de l’Institut californien de médecine régénérative (TB1-01193) à P.R.

1. préparation des supports et des réactifs
<ol><li>Décongeler le revêtement matriciel de la membrane sous-sol pour les plaques de culture à 4 ° c (ne pas laisser la matrice de la membrane sous-sol se réchauffer ou se solidifier). Faire 1 mL d’aliquotes et les entreposer à-20 ° c ou-70 ° c.</li>
	<li>Reconstituer le facteur de croissance basique des fibroblastes (bFGF) dans une solution saline stérile tamponnée au phosphate (PBS) à 10 μg/mL et faire 10 μL d’aliquotes. Rangez-les à 4 ° c.</li>
	<li>...

<ol>
	<li>Rojas, J. C., Boxer, A. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Neurodegenerative+disease+in+2015:+Targeting+tauopathies+for+therapeutic+translation.">Neurodegenerative disease in 2015: Targeting tauopathies for therapeutic translation.</a> Nature Reviews Neurology. 12 (2), 74-76 (2016).</li><li>Kadavath, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Tau+stabilizes+microtubules+by+binding+at+the+interface+between+tubulin+heterodimers.">Tau stabilizes microtubules by binding at the interface between tubulin heterodimers.</a> Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (24), 7501-7506 (2015).</li><li>Wang, Y., Mandelkow, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Tau+in+physiology+and+pathology.">Tau in physiology and pathology.</a> Nature Reviews Neurology. 17 (1), 5-21 (2016).</li><li>Gomez-Ramos, A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Characteristics+and+consequences+of+muscarinic+receptor+activation+by+tau+protein.">Characteristics and consequences of muscarinic receptor activation by tau protein.</a> European Neuropsychopharmacology. 19 (10), 708-717 (2009).</li><li>Warmus, B. A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Tau-mediated+NMDA+receptor+impairment+underlies+dysfunction+of+a+selectively+vulnerable+network+in+a+mouse+model+of+frontotemporal+dementia.">Tau-mediated NMDA receptor impairment underlies dysfunction of a selectively vulnerable network in a mouse model of frontotemporal dementia.</a> Journal of Neuroscience. 34 (49), 16482-16495 (2014).</li><li>DeVos, S. L., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Tau+reduction+in+the+presence+of+amyloid-beta+prevents+tau+pathology+and+neuronal+death+in+vivo.">Tau reduction in the presence of amyloid-beta prevents tau pathology and neuronal death in vivo.</a> Brain. 141 (7), 2194-2212 (2018).</li><li>Cheng, J. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Tau+reduction+diminishes+spatial+learning+and+memory+deficits+after+mild+repetitive+traumatic+brain+injury+in+mice.">Tau reduction diminishes spatial learning and memory deficits after mild repetitive traumatic brain injury in mice.</a> PLOS ONE. 9 (12), e115765 (2014).</li><li>Ando, K., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Accelerated+human+mutant+tau+aggregation+by+knocking+out+murine+tau+in+a+transgenic+mouse+model.">Accelerated human mutant tau aggregation by knocking out murine tau in a transgenic mouse model.</a> The American Journal of Pathology. 178 (2), 803-816 (2011).</li><li>Reilly, P., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Novel+human+neuronal+tau+model+exhibiting+neurofibrillary+tangles+and+transcellular+propagation.">Novel human neuronal tau model exhibiting neurofibrillary tangles and transcellular propagation.</a> Neurobiology of Disease. 106, 222-234 (2017).</li><li>Kfoury, N., Holmes, B. B., Jiang, H., Holtzman, D. M., Diamond, M. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Trans-cellular+Propagation+of+Tau+Aggregation+by+Fibrillar+Species.">Trans-cellular Propagation of Tau Aggregation by Fibrillar Species.</a> The Journal of Biological Chemistry. 287 (23), 19440-19451 (2012).</li><li>Yuan, S. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Cell-surface+marker+signatures+for+the+isolation+of+neural+stem+cells,+glia+and+neurons+derived+from+human+pluripotent+stem+cells.">Cell-surface marker signatures for the isolation of neural stem cells, glia and neurons derived from human pluripotent stem cells.</a> PLOS ONE. 6 (3), e17540 (2011).</li><li>Marchenko, S., Flanagan, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Passaging+human+neural+stem+cells.">Passaging human neural stem cells.</a> Journal of Visualized Experiments. (7), e263 (2007).</li><li>Lathuiliere, A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Motifs+in+the+tau+protein+that+control+binding+to+microtubules+and+aggregation+determine+pathological+effects.">Motifs in the tau protein that control binding to microtubules and aggregation determine pathological effects.</a> Scientific Reports. 7 (1), 13556 (2017).</li><li>Asai, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Depletion+of+microglia+and+inhibition+of+exosome+synthesis+halt+tau+propagation.">Depletion of microglia and inhibition of exosome synthesis halt tau propagation.</a> Nature Neuroscience. 18 (11), 1584-1593 (2015).</li></ol>

Ce protocole décrit la génération d’un modèle in vitro de tauopathie humaine qui présente des agrégats d’argent-tache-positif et des enchevêtrements neurofibrillaires positifs de thioflavine (NFTS). En outre, les cellules transproduites présentent des pathologies induites par le tau telles que des anomalies morphologiques, une réduction de la synaptogenèse et un volume lysosomique accru. Le principal avantage de ce protocole est qu’il fournit un modèle accessible et rentable de la tauopathie neuronale, q...

L’agrégation pathologique de la protéine tau associée aux microtubules est une caractéristique déterminante de nombreuses maladies neurodégénératives, y compris la maladie d’Alzheimer, la démence frontotemporelle (FTD), le prélèvement et la paralysie supranucléaire progressive (PSP)1. Dans un État non malade, TAU se lie et stabilise les filaments microtubules dans les axones neuronaux2. Cependant, l’hyperphosphorylée de Tau associée à la maladie favorise l’agrégation Tau, la dissociation des microtubules et la toxicité neuronale3. Les effets toxiques du Tau agrégé peuvent impliquer une activation aberrante des récepteurs cholinergiques4 et glutamatergiques5 entraînant une dysrégulation du calcium intracellulaire et, finalement, la mort cellulaire. Dans les modèles animaux, la réduction du Tau cérébral améliore la pathologie chez les souris AD6 et dans les modèles de souris de lésions cérébrales traumatiques légères répétitives7.
La preuve de montage démontre que la structure et l’affinité de liaison des Tau dérivées de la souris sont distinctes des Tau dérivées de l’homme et que la souris Tau n’est pas apte à modéliser les tauopathies humaines8. Cependant, les modèles de tauopathie cellulaire humaine ne sont pas largement disponibles dans le commerce. L’objectif général de ce travail est de décrire un modèle in vitro d’agrégation Tau dans lequel les neurones humains sont transduit avec des vecteurs LENTIVIRAUX contenant des constructions Tau humaines mutantes9. L’agrégat Tau causant des constructions Lentivirales encode pour le domaine de répétition Tau P301L et V337M mutations fusionnées à un reporter YFP (Tau-RDLM-YFP) tandis que le contrôle construit le code pour le domaine de répétition de type Wild (WT) Tau fusionné avec un reporter YFP (Tau-WT-YFP). Les cultures neuronales transproduites à l’aide de cette méthode expriment environ neuf fois plus de Tau que les cultures non transproduites. Bien que la quantité d’expression Tau surexprimée soit à peu près égale entre les cellules transproduites Tau-RDLM-YFP-et Tau-WT-YFP, seuls les neurones transprésentés avec des agrégats d’affichage Tau-RDLM-YFP. Les cultures transproduites avec Tau-RDLM-YFP tache positivement pour la thioflavine et affichent des diminutions de la longueur axonale et de la densité synaptique. Par conséquent, ce modèle cellulaire peut être un outil utile pour étudier l’agrégation Tau in vitro.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>10 cm culture dishes</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>12556002</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>15 ml tubes</td>
			<td>Biopioneer</td>
			<td>CNT-15</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>16% paraformaldehyde</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>50-980-487</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>24 well culture plates</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>930186</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>50ml tubes</td>
			<td>Biopioneer</td>
			<td>CNT-50</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>70% ethanol in spray bottle</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>B27 supplement</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>17504044</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Basement membrane matrix (Matrigel)</td>
			<td>Corning</td>
			<td>356231</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Basic FGF</td>
			<td>Biopioneer</td>
			<td>HRP-0011</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Bovine serum albumin</td>
			<td>Sigma</td>
			<td>A7906</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Cell culture incubator</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Centrifuge</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>DMEM-F12 culture media with glutamine</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>10565042</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Ethanol (50% concentration or higher)</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Flourescently labeled secondary antibodies</td>
			<td>Various Sources, experiment dependent</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fluorescent microscope</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Glass coverslips</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>1254581</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Glass slides</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>12-550-15</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Human neural stem cells</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Lentiviral vectors</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>custom order</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Mounting media</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>P36934</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>N2 supplement</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>17502048</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Penicillin-Streptomycin</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>15140122</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Phosphate buffered saline</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>14190250</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Primary antibodies</td>
			<td>Various Sources, experiment dependent</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Rocking or rotating platform</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Sterile cell culture hood</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Thioflavin S</td>
			<td>Sigma</td>
			<td>T1892-25G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Triton X-100</td>
			<td>Thermofisher</td>
			<td>BP151-100</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Water bath</td>
			<td>Various sources</td>
			<td>NA</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

an in vitro model for studying tau aggregation using lentiviral-mediated transduction of human neurons

L’agrégation aberrante de la protéine tau est pathogénique impliquée dans un certain nombre de maladies neurodégénératives, y compris la maladie d’Alzheimer (AD). Bien que les modèles de souris de la tauopathie ont fourni une ressource précieuse pour enquêter sur les mécanismes neurotoxiques de Tau agrégé, il devient de plus en plus évident que, en raison de différences interespèces dans la neurophysiologie, le cerveau de la souris est inapproprié pour modélisation de la condition humaine. Les progrès dans les méthodes de culture cellulaire ont rendu les cultures neuronales humaines accessibles pour une utilisation expérimentale in vitro et ont aidé au développement de la neurothérapeutique. Cependant, malgré l’adaptation des cultures cellulaires neuronales humaines, les modèles in vitro de la tauopathie humaine ne sont pas encore largement disponibles. Ce protocole décrit un modèle cellulaire d’agrégation Tau dans lequel les neurones humains sont transgéniques avec des vecteurs LENTIVIRAUX qui code pour Tau pathogène mutant fusionné à une protéine fluorescente jaune (YFP) reporter. Les cultures transproduites produisent des agrégats tau qui coloraient positivement la thioflavine et affichaient des marqueurs de neurotoxicité, comme une diminution de la longueur axonale et une augmentation du volume lysosomique. Cette procédure peut être un modèle utile et rentable pour l’étude des tauopathies humaines.

Les neurones transducteurs Tau-RDLM-YFP ont été marqués fluorescemment avec le YFP, et les cultures transproduites par RDLM ont affiché des agrégats après la transduction. Ces inclusions se sont colorées positivement pour la thioflavine (figure 1). Comme le montre la figure 1 , ce protocole produit des cultures neuronales qui présentent des agrégats Tau thioflavine-positifs. Pour les expériences initiales, il est recommandé que la différenciation neu...

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An In Vitro Model for Studying Tau Aggregation Using Lentiviral-mediated Transduction of Human Neurons

Un modèle in vitro pour étudier l’agrégation de Tau à l’aide de la transduction à médiation Lentivirale des neurones humains

Ce protocole détaille une procédure dans laquelle les cultures neuronales humaines sont transproduites avec des constructions Lentivirales codant pour le tau humain mutant. Les cultures transproduites présentent des agrégats Tau et des pathologies associées.

Aberrant aggregation of the protein tau is pathogenically involved in a number of neurodegenerative diseases, including Alzheimer&#8217;s disease (AD). ...

Dans ce protocole, nous détailler un modèle in vitro de tauopathie humaine. Cette méthode comble un besoin de matériaux qui peut être utile pour le dépistage des médicaments et les études sur les mécanismes de la maladie. Le principal avantage de cette technique est que le paradigme de la culture cellulaire permet une évaluation plus rapide de la toxicité tau et des thérapeutiques tau potentielles par rapport aux études animales Pour commencer cette procédure décongeler le revêtement matricielle membranaire du sous-sol pour les plaques de culture à quatre degrés Celsius.Faites des aliquots d’un millilitre et rangez-les à moins 20 ou moins 70 degrés Celsius. Ensuite, reconstituer le facteur de croissance fibroblaste de base dans PBS stérile à une concentration de 10 microgrammes par millilitre. Faire des aliquots de 10 microlitres et les stocker à quatre degrés Celsius.Ensuite, mettez en place une nouvelle bouteille non ouverte de 500 millilitres de DMEM-F12 avec glutamine. Ajouter 10 millilitres de B27, cinq millilitres de N2 et cinq millilitres de pénicilline-streptomycine pour préparer les cellules souches neurales. Placer 50 millilitres du média NSC dans un tube conique et ajouter 10 microlitres du bFGF préparé.Stockez ce média NSC plus bFGF à quatre degrés Celsius. Tout d’abord, retirez un aliquot de revêtement matriciel membranaire gelé pour les plaques de culture cellulaire du congélateur et il permet de décongeler à quatre degrés Celsius. Ajouter 385 microlitres du revêtement matriciel membranaire décongelé du sous-sol à cinq millilitres de supports DMEM-F12 contenant de la pénicilline-streptomycine.Si les cellules sont décongelées à partir de stocks gelés de NSC, prenez un flacon de cellules gelées du congélateur et réchauffez-le dans un bain d’eau chauffé à 37 degrés Celsius en déplaçant le flacon dans l’eau. Après cela, vaporiser le flacon avec 70% d’éthanol. Ensuite, sous un capot de culture cellulaire, transférer les cellules à environ 10 millilitres de DMEM-F12 médias contenant de la pénicilline-streptomycine.Centrifugeuse à température ambiante à 1000 fois g pendant cinq minutes. Ensuite, aspirez les médias et réutilisez les cellules dans les médias du CNS. Diluer les cellules dans les supports du CNS afin d’obtenir la densité d’ensemencement appropriée pour le vaisseau de culture cellulaire utilisé.Ajouter suffisamment de cellules suspendues dans les supports NSC pour ensemencer les plats de culture enduits de membrane du sous-sol. Faire croître les cellules à 37 degrés Celsius avec 5% de dioxyde de carbone jusqu’à ce qu’elles soient 75 à 80% confluent, en s’assurant de changer les médias tous les deux jours. Pour transduire les neurones avec le lentivirus, utilisez un nombre de litres de 340 000 unités transductibles par cellule.Diluer les unités transductibles dans les médias de culture cellulaire à la concentration nécessaire, et les ajouter aux cellules. Deux jours après l’ajout du lentivirus, lavez les cellules une fois avec un nouveau média qui ne contient pas de bFGF. Continuer à culturer les cellules à 37 degrés Celsius avec 5% de dioxyde de carbone dans les médias sans bFGF.Maintenir les cellules pendant environ huit semaines après la transduction, en s’assurant de changer les médias de culture cellulaire tous les deux jours. Utilisez un microscope léger pour visualiser systématiquement les cellules et assurer la viabilité. Après la transduction, retirer les plats de culture de l’incubateur en s’assurant de garder le couvercle sur eux pour garder la culture bien stérile.Utilisez un microscope fluorescent capable d’imagerie cellulaire vivante pour visualiser les cellules sous un objectif de 10 X avec une excitation de 514 nanomètres et un filtre à émission de 527 nanomètres. Dans cette étude, les neurones transduced avec le lentivirus tau-RDLM-YFP sont étiquetés fluorescentement avec YFP. Les cultures transduced rdlm sont vues pour afficher des agrégats après transduction.Ces inclusions tachent positif pour le thioflavine. La différenciation neuronale est confirmée par l’immunolabeling du marqueur neuronal bêta-tubulin III dans les cultures. Il est important de se rappeler que les anticorps secondaires étiquetés fluorescents devraient avoir un spectre d’émission d’excitation qui ne chevauche pas celui de YFP.Bien que les agrégats tau fluorescence jaune seront visibles en l’absence de coloration, thioflavine devrait également être utilisé pour l’imagerie afin de confirmer que le signal fluorescent est agrégé tau et non des débris cellulaires. Après la génération de cellules tau surexprimant, un certain nombre d’évaluations de la santé neuronale et de l’agrégation tau peuvent être effectuées. Par exemple, nous avons constaté que ces cellules présentent une dégénérescence axonale.En plus des études de culture cellulaire, nous avons utilisé cette méthode pour examiner la pathotérité exosomale dérivée tau.

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