Name: a plasma sample preparation for mass spectrometry using an automated workstation
Uploaded: 2020-04-24T13:30:00
Duration: 7 min 12 s
Description: Watch this Scientific Journal Video about A Plasma Sample Preparation for Mass Spectrometry using an Automated Workstation at JoVE.com

Ни один.

<ol>
	<li>Fu, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Highly+Reproducible+Automated+Proteomics+Sample+Preparation+Workflow+for+Quantitative+Mass+Spectrometry.">Highly Reproducible Automated Proteomics Sample Preparation Workflow for Quantitative Mass Spectrometry.</a> Journal of Proteome Research. 17 (1), 420-428 (2018).</li><li>Lehmann, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Clinical+mass+spectrometry+proteomics+(cMSP)+for+medical+laboratory:+What+does+the+future+hold?.">Clinical mass spectrometry proteomics (cMSP) for medical laboratory: What does the future hold?.</a> Clinica Chimica Acta. 467, 51-58 (2017).</li><li>Abbatiello, S. E., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Large-Scale+Interlaboratory+Study+to+Develop,+Analytically+Validate+and+Apply+Highly+Multiplexed,+Quantitative+Peptide+Assays+to+Measure+Cancer-Relevant+Proteins+in+Plasma.">Large-Scale Interlaboratory Study to Develop, Analytically Validate and Apply Highly Multiplexed, Quantitative Peptide Assays to Measure Cancer-Relevant Proteins in Plasma.</a> Molecular &amp; Cellular Proteomics. 14 (9), 2357-2374 (2015).</li><li>Kuster, B., Schirle, M., Mallick, P., Aebersold, R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Scoring+proteomes+with+proteotypic+peptide+probes.">Scoring proteomes with proteotypic peptide probes.</a> Nature Reviews Molecular Cell Biology. 6 (7), 577-583 (2005).</li><li>Carr, S. A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Targeted+peptide+measurements+in+biology+and+medicine:+best+practices+for+mass+spectrometry-based+assay+development+using+a+fit-for-purpose+approach.">Targeted peptide measurements in biology and medicine: best practices for mass spectrometry-based assay development using a fit-for-purpose approach.</a> Molecular &amp; Cellular Proteomics. 13 (3), 907-917 (2014).</li><li>Yates, J. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Pivotal+role+of+computers+and+software+in+mass+spectrometry+-+SEQUEST+and+20+years+of+tandem+MS+database+searching.">Pivotal role of computers and software in mass spectrometry - SEQUEST and 20 years of tandem MS database searching.</a> Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 26 (11), 1804-1813 (2015).</li><li>Nilsson, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Mass+spectrometry+in+high-throughput+proteomics:+ready+for+the+big+time.">Mass spectrometry in high-throughput proteomics: ready for the big time.</a> Nature Methods. 7 (9), 681-685 (2010).</li><li>Van Eyk, J. E., Sobhani, K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Precision+Medicine.">Precision Medicine.</a> Circulation. 138 (20), 2172-2174 (2018).</li><li>Hoofnagle, A. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Recommendations+for+the+Generation,+Quantification,+Storage,+and+Handling+of+Peptides+Used+for+Mass+Spectrometry-Based+Assays.">Recommendations for the Generation, Quantification, Storage, and Handling of Peptides Used for Mass Spectrometry-Based Assays.</a> Clinical Chemistry. 62 (1), 48-69 (2016).</li><li>Wijayawardena, B., Fu, Q., Johnson, C., Van Eyk, J. E., Kowalski, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Highly+Reproducible+Automated+Proteomics+Sample+Preparation+on+Biomek+i-Series.">Highly Reproducible Automated Proteomics Sample Preparation on Biomek i-Series.</a> Technical note, Beckman Coulter Life Science. Document # AAG-4890APP02. 19, (2019).</li></ol>

Обработка образцов для массовой спектрометрии требует денатурации белка, сокращения и алкилирования, чтобы блокировать цистеины, и пищеварение трипсина, чтобы расщеплять белки в пептиды. Каждая химическая или ферментативная реакция должна быть инициирована в назначенное время и выполнена при контролируемой температуре, и каждый шаг в этом процессе включает в себя несколько шагов передачи жидкости, где экспериментальные изменения могут быть введены. Автоматизированная обработка образцов обеспечивает решение этой дилеммы. В настоящее время доступные системы обработки жидкостей имеют возможность передавать реагенты в 96-колодцы пластины с точностью и точностью менее 5%, в зависимости от головы и наконечника типа используется, и инкубировать образцы, с тряской при желании, при контролируемых температурах, начиная от 14 градусов по Цельсию до 70 градусов по Цельсию. Мы использовали автоматизированный обработчик жидкости для обработки плазмы для SRM-анализов в формате 96 скважин.
Есть много тысяч протеазы расщепления сайтов в сложных смесях белков в сыворотке крови, плазме и других биологических образцов; и каждый из этих белков обладает уникальными свойствами, влияющими на доступность участка расщепления и стабильность полученных пептидов. Поэтому невозможно разработать процедуру обработки образцов, оптимальную для каждого белка. Лучшая альтернатива заключается в том, чтобы быть как можно более последовательным.
Для обеспечения согласованности мы оптимизировали каждый этап трубации, выполняемый автоматизированным обработчиком жидкости. Сначала мы рассмотрели требуемый объем и ограничения, налагаемые типом жидкости (плазма, aqueous, или органические) и соответствующие свойства (вязкость, сплоченность и волатильность), оборудование (рабочая станция трубач-головки и пластины захвата оружия), и labware. Затем мы изменили скорость и задний разрыв воздуха для устремления, скорость и громкость выдува для дозирования, а также силу и продолжительность смешивания, в то время как включение наконечник акосновения после устремления и / или дозирования, если это необходимо, для устранения жидкости придерживаясь за пределами советы (Рисунок 13, Дополнительная таблица 1). Уникальный пептид SIL, предварительно проверенный на стабильность, был проложен в каждый реагент, чтобы можно было контролировать точность каждого шага обработки жидкости. После оптимизации, процесс резюме для большинства переходов были менее 10%, демонстрируя хорошую воспроизводимость с автоматизированной рабочей станции(Рисунок 9, Рисунок 10, Рисунок 11 и Рисунок 12).
Представленный здесь автоматизированный рабочий процесс обеспечивает последовательное ферментативное пищеварение с улучшенной воспроизводимостью и пропускной связью по сравнению с ручными методами(рисунок 9, рисунок 10). Такой подход обещает повысить точность и надежность обнаружения и проверки биомаркеров масс-спектрометрией.

Массовая спектрометрия (MS) на основе белка и пептида количественной все чаще применяется в качестве биоаналитического инструмента для анализа плазмы в фундаментальных исследованиях и клинических лабораториях2,3. Необходимые приборы и информатики быстро продвинулись, как MS стал метод выбора для количественной оценки белков или модифицированных белков, ориентируясь на конкретные пептидные последовательности из-за его способности количественно сотни пептидов в одном MS запустить4. Подготовка образцов служит основой для любого протеомического анализа. До анализа MS, белки в биологическом образце, как правило, денатурированные, уменьшенные, алкилированные, перевариваются в триптические пептиды, и опресненные5. Алкилирование блокирует цистеина для предотвращения неконтролируемых модификаций и обеспечения того, чтобы все цистеини имели одинаковую массу. Далее добавляется трипсин для переваривания белков в пептиды. Каждый из этих шагов требует оптимизации, и весь процесс традиционно выполняется вручную, что позволяет внедрять аналитические ошибки.
Традиционный конвейер разработки биомаркеров состоит из двух основных процессов: дробовик протеомики для глобального открытия белка для создания углубленного инвентаризации белка6 и целевой протеомики для проверки и проверки, направленной на высокоточность и высокой пропускной состав белкаколичественнойоценки 7 . Независимо от подхода MS, подготовка образца одинакова и сосредоточена на ферментативном расклеивании белков в пептидную смесь. По предложению Ван Эйк и Sobhani8, имея метод, который позволяет для точного, точного и воспроизводимого анализа для открытия и целевых анализов желательно эффективно переместить открытие биомаркеров для клинических анализов. Для этого будет полезна автоматизация подготовки образцов и возможность повышения эффективности анализа высокой пропускной способности. Ручные методы обычно вводят аналитические ошибки за пределами допустимых пределов, указанных Пищевых продуктов и медикаментов (FDA) в пересмотренном биоаналитическом методе валидирования Руководство, которое включает в себя биомаркеры и диагностики2,9. Разработка быстрого, высокоточного и громкого ms protein образца подготовки рабочего процесса будет необходимо для облегчения исследования биомаркеров, который требует подготовки и анализа тысяч биологических образцов. MS sample preparation has many steps where errors can be introduced, and the process is tedious and time-consuming.
В нашем усовершенствованном методе была запрограммирована автоматизированная рабочая станция для выполнения всех необходимых процедур подготовки образцов плазмы в общей сложности 6 шагов(рисунок 1),чтобы обеспечить: 1) точные передачи жидкости; 2) реакция инициируется и останавливается в постоянное время; 3) реакция выполняется при контролируемой температуре (т.е. инкубаторе); и 4) реакция имеет равномерное смешивание для всех реакций. Мы также внедрили добавление экзогенных белков контроля качества и внутренних стандартов (стабильных изотопных пептидных стандартов), чтобы обеспечить качественную и воспроизводимую пропускную силу белка и пептида на основе LC-MS в формате 96 скважин. Включая подготовку реагента, часы работы и в общей сложности 1 000 000 шагов по трубации, потребуется для обработки 96 образцов в отдельных трубах. Автоматизация сокращает практическое время и количество вовлеченных взаимодействий между людьми.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>A Pooled healthy human plasma</td>
			<td>Bioreclamation Inc.</td>
			<td></td>
			<td>human plasma tested in the manuscript</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Acetonitrile, HPLC Grade</td>
			<td>Thermo Fisher Scientific</td>
			<td>A998SK1</td>
			<td>LC MS/MS solvent</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>B-Galactosidase Recombinant from E.Coli</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>G3153-5MG</td>
			<td>exogenous control proteins.</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Biomek i7 Automated Workstation</td>
			<td>Beckman Coulter, Inc.</td>
			<td></td>
			<td>The proteomic sample preparation workstation: Biomek automated workstations are not intended or validated for use in the diagnosis of disease or other conditions</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Biomek i-Series Tips 230&#181;L Non-Sterile</td>
			<td>Beckman Coulter, Inc.</td>
			<td>B85903&#160;</td>
			<td>Tips, i7 consumable</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Biomek i-Series Tips 90&#181;L Non-Sterile</td>
			<td>Beckman Coulter, Inc.</td>
			<td>B85881&#160;</td>
			<td>Tips, i7 consumable</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>FG, Kit Trypsin TPCK</td>
			<td>Sciex</td>
			<td>4445250</td>
			<td>Trypsin used in digestion</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Hard-Shell 96-Well PCR Plates, low profile, thin wall, skirted, green/clear&#160;</td>
			<td>Bio-Rad</td>
			<td>#hsp9641</td>
			<td>Autosampler plate</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Octyl B-D-Glucopyranoside</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>O9882-5G</td>
			<td>detergent used in digestion</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Polypropylene, 96-Round Deep Well Plates Sterile</td>
			<td>Beckman Coulter, Inc.</td>
			<td>267007</td>
			<td>Reagent and digestion plate</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Prominence UFLCXR HPLC system</td>
			<td>Shimadzu, Japan</td>
			<td></td>
			<td>High flow LC sytem</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>QTRAP 6500</td>
			<td>SCIEX</td>
			<td></td>
			<td>Mass spectrometer</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Water, HPLC Grade</td>
			<td>Thermo Fisher Scientific</td>
			<td>W54</td>
			<td>LC MS/MS solvent</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Xbridge BEH30 C18 2.1mm x 100mm</td>
			<td>Waters</td>
			<td>186003564</td>
			<td>LC MSMS column</td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

a plasma sample preparation for mass spectrometry using an automated workstation

Подготовка образцов для анализа масс-спектрометрии в протеомике требует ферментативного расщепления белков в пептидную смесь. Этот процесс включает в себя многочисленные инкубационные и жидкие шаги передачи для достижения денатурации, сокращения, алкилирования и расщепления. Адаптация этого рабочего процесса к автоматизированной рабочей станции может повысить эффективность и уменьшить коэффициенты дисперсии, обеспечивая тем самым более надежные данные для статистических сопоставлений типов выборки. Ранее мы описали автоматизированный протеомный образец подготовки рабочего процесса1. Здесь мы сообщаем о разработке более эффективного и лучше контролируемого рабочего процесса со следующими преимуществами: 1) количество шагов передачи жидкости уменьшается с девяти до шести за счет объединения реагентов; 2) Pipetting время уменьшается путем селективного кончика пипеттинг с помощью 96-позиционная трубающая головка с несколькими каналами; 3) Потенциальная пропускная стоимость увеличивается за счет наличия до 45 палубных позиций; 4) Полное ограждение системы обеспечивает повышение температуры и экологического контроля и снижает вероятность загрязнения образцов или реагентов; и 5) Добавление стабильных изотопов пептидов, а также белка з-галактозидазы к каждому образцу делает возможным мониторинг и контроль качества на протяжении всего процесса. Эти аппаратные и технологические усовершенствования обеспечивают хорошую воспроизводимость и повышают точность внутри-ассирования и межпромизации (CV менее 20%) для количественной оценки белка на основе LC-MS и пептида. Весь рабочий процесс для переваривания 96 образцов в 96-хорошо пластины может быть завершена примерно в 5 часов.

Watch this Scientific Journal Video about A Plasma Sample Preparation for Mass Spectrometry using an Automated Workstation at JoVE.com

A Plasma Sample Preparation for Mass Spectrometry using an Automated Workstation

Здесь мы представляем автоматизированный метод пищеварения белка плазмы для количественного протеомического анализа на основе масс-спектрометрии. В этом протоколе, жидкости передачи и инкубации шаги для денатурации белка, сокращение, алкилирование, и трипсин пищеварения реакции упорядочены и автоматизированы. Подготовка 96-хорошей пластины с желаемой точностью занимает около пяти часов.

Подготовка образца плазмы для масс-спектрометрии с использованием автоматизированной рабочей станции

Sample preparation for mass spectrometry analysis in proteomics requires enzymatic cleavage of proteins into a peptide mixture. This process involves ...

Этот автоматизированный рабочий процесс обеспечивает последовательное белковое энзимаматическое пищеварение с отличной воспроизводимостью и пропускной способностью. Это повышает точность и надежность обнаружения, проверки и клинического применения биомаркеров с помощью масс-спектрометрии. Преимущество этой технологии заключается в том, что весь рабочий процесс может быть завершен в течение 96 образцов примерно за пять часов с внутриассаймом и межассайным резюме менее 20% для большинства белков.Этот точный препарат высокой пропускной способности образца позволяет нам исследовать протеомы болезни тканей или биофлюидов в больших масштабах. Кроме того, автоматизированный протеомный рабочий процесс подготовки образца обеспечивает прочную основу для высокого содержания и количественного протеомного анализа. Демонстрация процедуры будет д-р Цинь Фу, директор Центра высокой пропускной способности в Сидар Синай и г-н Кейси Джонсон, научный сотрудник из моей лаборатории.Перед началом анализа добавьте пять микролитров слитка здоровой человеческой плазмы в 96-ю круглую хорошо пропиленовую пластину. Когда все образцы были загружены, откройте программное обеспечение устройства жидкого обработчика и в соответствии с вкладкой метода, выберите домой все оси для ориентации автоматизированного обработчика жидкости. Подтвердите, что все шприцы рабочей станции не содержат видимых пузырьков воздуха и откройте новый метод и нажмите Run, чтобы инициировать метод.Введите верно ввести значение для использования для autosampler подскажут иметь автоамперлер пластины подготовлены в конце метода и нажмите OK. Введите один в введите значение для использования для первого столбца подсказки и нажмите OK. Введите 12 в введите значение, чтобы использовать для последнего столбца подсказку и нажмите OK. Если образец пластины используется с объемами выборки не менее 20 микролитров, введите верно в введите значение для использования для образца пластины подсказки и нажмите OK. Следуйте указаниям в окне настройки управляемых Labware и нажмите Продолжить. Загрузите соответствующие реагенты в соответствующие скважины и нажмите Далее. Нажмите далее еще раз, чтобы выложить автоматизированную палубу обработчик жидкости, как показано на иллюстрации, включая реагент, реакцию, образец, и автоамперные пластины, шесть-хорошо 90 микролитровый наконечник коробки, пустой 90 микролитер кончик коробки, и полный 230 микролитров кончик коробки.Затем нажмите Закончить, чтобы начать метод. При продолжении после центрифугации запрос, получить реакционной пластины и поместить пластину в центрифугу. В конце центрифугации верните реакционной пластины в положение в автоматизированном обработчике жидкости и нажмите Продолжить.Для жидкой хроматографии и тандемного анализа масс-спектрометрии, решить пептиды в C18 2.1 на 100 миллиметров 3,5 микрометра колонки высокого потока высокого давления жидкой хроматографии с скоростью потока 250 микролитров в минуту и проанализированы в очереди на тройной четырехугольный масс-спектрометр. Через пять минут после загрузки, уравночные столбец с 5%буфер B решение и elute пептиды с линейным 5-35%градиент буфера B в течение 30 минут. В конце элюции, мыть столбец с 98%buffer B в течение 10 минут, а затем пять минут мыть с 5%buffer B перед загрузкой следующего образца.Для онлайн-утечки используйте двухэтафный клапан переключения, чтобы отвлечь пост-колонку eluent в отходы, прежде чем он войдет в ионный источник. Когда все образцы были эластимы, можно обрабатывать данные мониторинга нескольких реакций. В этом репрезентативном анализе, три бета-гал пептиды и два пептида альбумин были проверены из шипами бета-гал и обработанных белков плазменного альбумин.Точность рабочего процесса автоматизированной подготовки образца рассчитывалась как процент от коэффициента дисперсии общего протеомного выбранного рабочего процесса мониторинга реакции минус процентный коэффициент дисперсии жидкой хроматографии тандемной масс-спектрометрии. Как и ожидалось, хорошие интенсивности сигнала наблюдались как для человеческой сыворотки альбумин и бета-гал белков. Для контроля точности ступеней передачи жидкости, стабильные изотопные пептидные стандарты могут быть шипами для эндогенного человеческого альбумин сыворотки и экзогенного бета-гал белка в независимых реагентов передачи шагов.Для проверки автоматизированного рабочего процесса подготовки протеомной выборки внутридневной коэффициент дисперсии рассчитывался из 21 скважины, подготовленной в тот же день. Средний внутридневной процентный коэффициент дисперсии для 40 белков варьировался от 4-20%Для оценки краевого эффекта автоматизированного рабочего процесса на основе пластин процентный коэффициент дисперсии может быть рассчитан из конкретных скважин в пределах обозначенных столбцов и рядов. В этом репрезентативном эксперименте интенсивности сигнала множественного мониторинга реакции были схожи во всех конфигурациях столбца и строки с процентным коэффициентом дисперсии от 3-22%Наиболее важными шагами являются правильное добавление образца в соответствии с желаемой 96-ну картой пластины и правильное настройка реагентной пластины в соответствии с инструкцией программного обеспечения.Этот автоматизированный метод подготовки протеомных образцов позволяет исследователям собирать надежные и количественные данные протеомии в больших масштабах.

Research

JoVE Journal

Biochemistry

Time-resolved ElectroSpray Ionization Hydrogen-deuterium Exchange Mass Spectrometry for Studying Protein Structure and Dynamics

Времяразрешенная ионизацией электрораспылением водорода дейтерий Обмен масс-спектрометрии для изучения белка структуры и динамики

Intrinsically disordered proteins (IDPs) have long been a challenge to structural biologists due to their lack of stable secondary structure elements. ...

Resolving Affinity Purified Protein Complexes by Blue Native PAGE and Protein Correlation Profiling

Разрешающая Affinity Очищенная Белковые комплексы от Синей Native ПААГ и белка корреляции профилирование

Most proteins act in association with others; hence, it is crucial to characterize these functional units in order to fully understand biological ...

Lipid Droplet Isolation for Quantitative Mass Spectrometry Analysis

Липидное Выделение капельного для количественной анализа масс-спектрометрии

Lipid droplets are vital to the replication of a variety of different pathogens, most prominently the Hepatitis C Virus (HCV), as the putative site of ...

Glycoproteomics of the Extracellular Matrix: A Method for Intact Glycopeptide Analysis Using Mass Spectrometry

Glycoproteomics внеклеточного матрикса: Метод анализа интактного гликопептидных использованием масс-спектрометрии

Fibrosis is a hallmark of many cardiovascular diseases and is associated with the exacerbated secretion and deposition of the extracellular matrix (ECM). ...

Sample Preparation for Mass Spectrometry-based Identification of RNA-binding Regions

Пробоподготовка для массы на основе спектрометрии идентификации RNA-связывая регионов

Noncoding RNAs play important roles in several nuclear processes, including regulating gene expression, chromatin structure, and DNA repair. In most ...

Optimal Preparation of Formalin Fixed Samples for Peptide Based Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry Imaging Workflows

Оптимальная подготовка формалин фиксированной образцы для пептида основан матрицу помогает лазерная десорбция/ионизации масс-спектрометрия визуализации рабочих процессов

The use of matrix-assisted laser desorption/ionization, mass spectrometry imaging (MALDI MSI) has rapidly expanded, since this technique analyzes a host ...

Detection of Protein Ubiquitination Sites by Peptide Enrichment and Mass Spectrometry

Обнаружение мест убиквитирования белка путем обогащения пептида и масс-спектрометрии

The posttranslational modification of proteins by the small protein ubiquitin is involved in many cellular events. After tryptic digestion of ...

An All-in-one Sample Holder for Macromolecular X-ray Crystallography with Minimal Background Scattering

Универсальный выборочный держатель для макромолекулярной рентгеновской кристаллографии с минимальным рассеянием фона

Macromolecular X-ray crystallography (MX) is the most prominent method to obtain high-resolution three-dimensional knowledge of biological macromolecules. ...

Sample Preparation for Probe Electrospray Ionization Mass Spectrometry

Образец Подготовки для зонда Электроспрей ионизации масс-спектрометрии

Mass spectrometry (MS) is a powerful tool in analytical chemistry because it provides very accurate information about molecules, such as mass-to-charge ...

Quantitative Analysis of the Cellular Lipidome of Saccharomyces Cerevisiae Using Liquid Chromatography Coupled with Tandem Mass Spectrometry

Quantitative Analysis of the Cellular Lipidome of Saccharomyces Cerevisiae Using Liquid Chromatography Coupled with Tandem Mass Spectrometry

Количественный анализ клеточного липидома Сахаромиса Церевизии с использованием жидкой хроматографии в сочетании с тандемной масс-спектрометрией

Lipids are structurally diverse amphipathic molecules that are insoluble in water. Lipids are essential contributors to the organization and function of ...