Name: ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides
Uploaded: 2019-09-07T15:00:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopepti

Ce matériel est basé sur les travaux soutenus par la National Science Foundation en vertu de 1764436, le soutien des instruments NSF (MRI-0821247), la Fondation Welch (T-0014), et les ressources informatiques du ministère de l'Énergie (TX-W-20090427-0004-50) et L3 Communications . Nous remercions le groupe Bower de l'Université de Californie - Santa Barbara pour le partage du programme Sigma et Ayobami Ilesanmi pour la démonstration de la technique dans la vidéo.

1. Préparation des réactifs
<ol><li>Culture Methylosinus trichosporium OB3b, isoler le Cu(I)-free mb-OB3b18,22,23, lyophiliser l'échantillon et stocker à -80 oC jusqu'à utilisation.</li>
	<li>Synthétiser les peptides amb (98% de pureté pour amb1, amb2, amb4; '70% pureté pour amb7), lyophiliser les échantillons, et les stocker à -80 oC jusqu'à l'utilisation.</li>
	...

Étapes critiques : conservation des comportements en phase de solution pour examen via ESI-IM-MS Les paramètres instrumentaux eSI indigènes doivent être utilisés pour conserver la stoichiométrie des peptides, l'état de charge et la structure conformationnelle. Pour les conditions indigènes, les conditions dans la source ESI telles que les tensions du cône, les températures et les flux de gaz doivent être optimisées. En outre, les pressions et les tensions dans la source, le piège, la mobi...

Les ions de cuivre et de zinc sont essentiels pour les organismes vivants et cruciaux pour les processus comprenant la protection oxydative, la croissance de tissu, la respiration, le cholestérol, le métabolisme de glucose, et la lecture de génome1. Pour activer ces fonctions, des groupes tels que le thiolate de Cys, l'imidazole de ses2,3, (plus rarement) thioether de méthionine, et carboxylate de Glu et Asp incorporer sélectivement des métaux comme cofacteurs dans les sites actifs de metalloenzymes. La similitude de ces groupes de coordination soulève une question intrigante quant à la façon dont les ligands His et Cys intègrent sélectivement Soit Cu(I/II) ou Zn(II) pour assurer un bon fonctionnement.
La liaison sélective est souvent accomplie par l'acquisition et le trafic de peptides, qui contrôlent les concentrations d'ionz(II) ou Cu(I/II)4. Cu(I/II) est très réactif et cause des dommages oxydatifs ou une liaison aventurière aux enzymes, de sorte que sa concentration libre est étroitement réglementée par les chaperons de cuivre et les protéines régulatrices du cuivre qui le transportent en toute sécurité à divers endroits dans la cellule et étroitement contrôler son homéostasie5,6. La perturbation du métabolisme du cuivre ou de l'homéostasie est directement impliquée dans Menkes et la maladie de Wilson7 ainsi que les cancers7 et les troubles neuronaux, tels que le prion8 et la maladie d'Alzheimer9.
La maladie de Wilson est associée à des niveaux accrus de cuivre dans les yeux, le foie et les sections du cerveau, où les réactions redox de Cu(I/II) produit des espèces réactives d'oxygène, causant la dégénérescence hépatolentique et neurologique. Les thérapies existantes de chélation sont la petite pénicillamine d'acide aminé de thiol et la triéthylenetetramine. Alternativement, les peptides de cuivre-acquisition méthanotrophiques methanobactin (mb)10,11 présentent un potentiel thérapeutique en raison de leur affinité de liaison élevée pour Cu(I)12. Lorsque la méthanobacttine (mb-OB3b) de Methylosinus trichosporium OB3b a été étudiée dans un modèle animal de la maladie de Wilson, le cuivre a été efficacement retiré du foie et excrété par la bile13. Des expériences in vitro ont confirmé que mb-OB3b pourrait chélater le cuivre de la métallothionein de cuivre contenue dans le cytosol de foie13. L'ablation au laser a inductivement couplé les techniques d'imagerie par spectrométrie de masse plasmatique ont étudié la distribution spatiale du cuivre dans les échantillons de foie de la maladie de Wilson14,15,16 et ont montré que mb-OB3b enlève le cuivre avec de courtes périodes de traitement de seulement 8 jours17.
Le mb-OB3b se liera également avec d'autres ions métalliques, y compris Ag(I), Au(III), Pb(II), Mn(II), Co(II), Fe(II), Ni(II), et Zn(II)18,19. La concurrence pour le site de liaison physiologique Cu(I) est exposée par Ag(I) parce qu'il peut déplacer Cu(I) du complexe mb-OB3b, avec à la fois Ag(I) et Ni(II) montrant également une liaison irréversible à Mb qui ne peut pas être déplacé par Cu(I)19. Récemment, une série d'oligopeptides alternatifs de méthanobacttine (amb) avec le motif de liaison 2His-2Cys ont été étudiés20,21, et leurs propriétés de liaison Zn(II) et Cu(I/II) caractérisées. Leurs séquences primaires d'acides aminés sont similaires, et elles contiennent toutes le motif 2His-2Cys, Pro et un n-terminus acétylé. Ils diffèrent principalement de mb-OB3b parce que le motif 2His-2Cys remplace les deux sites de liaison enethiol oxazolone de mb-OB3b.
L'ionisation de l'électrospray couplée à la spectrométrie de masse de mobilité ionique (ESI-IM-MS) fournit une technique instrumentale puissante pour déterminer les propriétés métalliques-contraignantes des peptides parce qu'elle mesure leur masse-à-charge (m/z) et collision section transversale (CSC) tout en conservant leur masse, leur charge et leur forme conformationnelle à partir de la phase de solution. Le m/z et le CSC se rapportent à la stoichiométrie des peptides, à l'état de protonation et à la forme conformationnelle. La stoichiométrie est déterminée parce que l'identité et le nombre de chaque élément présent dans l'espèce sont explicitement identifiés. La charge globale du complexe de peptide se rapporte à l'état de protonation des emplacements acides et de base et à l'état d'oxydation de l'ion métal(s). Le CSC donne des informations sur la forme conformationnelle du complexe peptidique parce qu'il mesure la taille moyenne par rotation qui se rapporte à la structure tertiaire du complexe. L'état de charge global du complexe est également fonction du pH et affecte l'affinité de liaison d'ion métallique du peptide parce que les sites de base ou acides déprotonated tels que le carboxyl, his, Cys et Tyr sont également les emplacements de liaison potentiels pour l'ion métallique. Pour les analyses, le peptide et l'ion métallique sont préparés en solutions aqueuses avec le pH ajusté par l'acide acétique aqueous dilué ou l'hydroxyde d'ammonium. Cela permet de déterminer la dépendance au pH et la sélectivité des ions métalliques pour le peptide. En outre, le m/z et le CSC déterminés par ESI-IM-MS peuvent être utilisés avec la modélisation moléculaire B3LYP/LanL2DZ pour découvrir le type de coordination des ions métalliques et la structure tertiaire du complexe. Les résultats montrés dans cet article révèlent comment ESI-IM-MS peut caractériser la performance sélective de chélage d'un ensemble de peptides d'amb et les comparer au mb-OB3b de peptide cuivre-contraignant.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>acetonitrile HPLC-grade</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A998SK-4</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>ammonium hydroxide (trace metal grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A512-P500</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>cobalt(II) chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>255599-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) chloride 99.999%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203149-10G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) nitrate hydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>229636-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb1,2,3,4,5,6,7 peptides</td>
			<td>Neo BioLab (neobiolab.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb5B,C,D,E,F peptides</td>
			<td>PepmicCo (www.pepmic.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Driftscope 2.1 software program</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Freeze-dried, purified, Cu(I)-free mb-OB3b</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td>cultured and isolated in the lab of Dr. DongWon Choi (Biology Department, Texas A&#38;M-Commerce)</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>glacial acetic acid (Optima grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A465-250</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Iron(III) Chloride Anhydrous 98%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>12357-09</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>lead(II) nitrate ACS grade</td>
			<td>Avantor (www.avantormaterials.com)</td>
			<td>128545-50G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>manganese(II) chloride tetrahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203734-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>MassLynx 4.1</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nickel chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203866-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>poly-DL-alanine</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>P9003-25MG</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>silver nitrate 99.9%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>11414-06</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Waters Synapt G1 HDMS</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>quadrupole - ion mobility- time-of-flight mass spectrometer</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>zinc chloride anhydrous</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>A16281</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides

L'ionisation par électrospray (ESI) peut transférer un peptide ou un peptide en phase aqueuse à la phase gazeuse tout en conservant sa masse, sa charge globale, ses interactions métal-liantes et sa forme conformationnelle. L'accouplement de l'ESI avec la spectrométrie de masse de mobilité ionique (IM-MS) fournit une technique instrumentale qui permet de mesurer simultanément la section transversale de masse à charge (m/z) d'un peptide (m/z) qui se rapportent à son état de stoichiométrie, de protonation, et la forme conformationnelle. La charge globale d'un complexe de peptides est contrôlée par la protonation de 1) les sites acides et de base du peptide et 2) l'état d'oxydation de l'ion métallique(s). Par conséquent, l'état de charge global d'un complexe est fonction du pH de la solution qui affecte l'affinité de liaison d'ion métallique de peptides. Pour les analyses ESI-IM-MS, les solutions peptidiques et d'ions métalliques sont préparées à partir de solutions aqueuses seulement, le pH ayant été ajusté avec de l'acide acétique aqueux dilué ou de l'hydroxyde d'ammonium. Cela permet de déterminer la dépendance au pH et la sélectivité des ions métalliques pour un peptide spécifique. En outre, le m/z et le CSC d'un complexe de peptides peuvent être utilisés avec la modélisation moléculaire B3LYP/LanL2DZ pour discerner les sites de liaison de la coordination des ions métalliques et de la structure tertiaire du complexe. Les résultats montrent comment ESI-IM-MS peut caractériser la performance sélective de chélage d'un ensemble de peptides alternatifs de méthanobactine et les comparer à la méthanobacttine de peptide cuivre-contraignante.

Fixation métallique d'amb1 L'étude IM-MS20 de l'amb1 (Figure 1A) a montré que les ions de cuivre et de zinc liés à amb1 d'une manière pH-dépendante (figure 2). Cependant, le cuivre et le zinc liés à amb1 par différents mécanismes de réaction à différents sites de coordination. Par exemple, l'ajout de Cu(II) à l'amb1 a entraîné l'ox...

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Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopeptides

Les techniques de spectrométrie et de modélisation moléculaire de la mobilité des ions peuvent caractériser la performance sélective du chélage métallique des peptides de liaison métallique conçus et la méthanoacttine du peptide liant le cuivre. Le développement de nouvelles classes de peptides de chélage de métal aidera à mener aux thérapies pour des maladies liées à l'déséquilibre d'ion métallique.

Techniques de spectrométrie de mobilité-masse d'ion pour déterminer la structure et les mécanismes de la reconnaissance d'ion de métal et de l'activité de Redox des Oligopeptides de liaison de métal

Electrospray ionization (ESI) can transfer an aqueous-phase peptide or peptide complex to the gas-phase while conserving its mass, overall charge, ...

La spectrométrie de masse de mobilité iion, ou IM-MS, identifie les différents ions produits du redox dépendant du pH et de la réaction liant le méthyle des peptides. Avec la modélisation moléculaire de leur structure tertiaire, la corrélation métallique peut être déterminée. IM-MS peut résoudre chacun des ions du produit et identifier leur composition moléculaire en mesurant simultanément leur masse à la charge et les heures d’arrivée et en se rapportant à leur stoichiométrie, état de protonation, et la structure conformationnelle.Le développement de classes de peptides chélateurs métalliques aidera à mener à des thérapies pour les maladies associées au déséquilibre des ions métalliques, tels que menkes et wilson' la maladie de s, les cancers, et la maladie d’Alzheimer. Pour commencer, nettoyez soigneusement le tube d’entrée ESI et le capillaire à aiguilles avec environ 500 microlitres d’acide acétique glaciaire molaire de 0,1 molaire, 0,1 hydroxyde d’ammonium molaire et, enfin, de l’eau déionisée. Utilisez les conditions natives ESI-IM-MS décrites dans le protocole textuel pour recueillir les spectres négatifs et positifs de l’ion IM-MS de la solution poly-DL-alanine de 10 ppm pendant 10 minutes chacune.Pipette 200,0 microlitres de la méthanobactine alternative de 0,125 millimolaire, ou solution d’amb, dans un flacon de 1,7 millilitre. Diluer avec 500 microlitres d’eau déionisée et bien mélanger la solution. Ajustez le pH de l’échantillon à 3,0 en ajoutant 50 microlitres de solution d’acide acétique molaire de 1,0.Ajouter 200,0 microlitres de l’ion métallique de 0,125 millimlaire à l’échantillon ajusté au pH. Ajouter ensuite de l’eau déionisée pour produire un volume final de 1,00 millilitre de l’échantillon. Bien mélanger et laisser l’échantillon équilibrer pendant 10 minutes à température ambiante.À l’aide d’une seringue nasale émoussée, prendre 500 microlitres de l’échantillon et recueillir les spectres négatifs et positifs de l’ion ESI-IM-MS pendant cinq minutes chacun. Utilisez les 500 microlitres restants de l’échantillon pour enregistrer son pH final à l’aide d’une électrode micro pH calibrée. Répétez ces étapes, sauf pour ajuster le pH à pH quatre, cinq, six, sept, huit, neuf ou dix, en ajoutant de nouveaux volumes d’acide acétique ou de solutions hydroxyde d’ammonium.Recueillir les spectres négatifs et positifs de l’ion ESI-IM-MS des solutions qui en résultent pendant 10 minutes chacune. À partir des spectres IM-MS, identifiez quelles espèces chargées de la méthanobactine alternative sont présentes en les faisant correspondre à leurs modèles théoriques d’isotopes de masse à charge. Pour ce faire, ouvrez MassLynx et cliquez sur Chromatogram pour ouvrir la fenêtre Chromatogram.Rendez-vous dans le menu Fichier et ouvrez-le pour localiser et ouvrir le fichier de données IM-MS. Extraire le spectre IM-MS en cliquant à droite, en faisant glisser à travers le chromatogramme, et en libérant. La fenêtre du spectre s’ouvrira, montrant le spectre IM-MS.Dans la fenêtre spectre, cliquez sur Outils et Modèle isotopique. Dans la fenêtre de modélisation des isotopes, entrez la formule moléculaire de l’espèce d’amb, cochez la boîte à ion chargée Show et entrez l’état de charge. Cliquez sur OK. Répétez ce processus pour identifier toutes les espèces du spectre de la GI-SP et enregistrer leur gamme d’isotopes de masse à charge.Pour chaque espèce de chapelure, séparez toutes les espèces coïncidentes de masse à charge et extrayez leurs distributions de temps d’arrivée, ou ATD, en utilisant leurs modèles isotopiques de masse à charge pour les identifier. Ouvrez DriftScope et cliquez sur Fichier et Ouvert pour localiser et ouvrir le fichier de données IM-MS. Utilisez la souris et cliquez à gauche pour zoomer sur le modèle isotopique de masse à charge de l’espèce de mie.Utilisez l’outil de sélection et le bouton de la souris gauche pour sélectionner le modèle isotopique. Cliquez sur le bouton Accepter la sélection actuelle. Pour séparer toute espèce coïncidente de masse à charge, utilisez l’outil de sélection et le bouton de la souris gauche pour sélectionner l’heure atd alignée avec le modèle isotopique de l’espèce de mie.Cliquez sur le bouton Accepter la sélection actuelle. Pour exporter l’ATD, allez à File, Export to MassLynx. Sélectionnez ensuite Conserver le temps de dérive et enregistrez le fichier dans le dossier approprié.Dans la fenêtre Chromatogram de MassLynx, ouvrez le fichier exporté enregistré. Cliquez sur Processus, Intégrez-vous à partir du menu, cochez la case d’intégration ApexTrack Peak et cliquez sur OK. Enregistrez le centroïde et la zone intégrée de l’ATD. Après avoir répété ce processus pour tous les fichiers de données IM-MS d’amb et de poly-DL-alanine sauvegardés, utilisez l’ATD intégré pour toutes les espèces extraites de mie des ions positifs ou négatifs à chaque point de titration pour normaliser à une échelle de pourcentage relative.Pour ce faire, entrez l’identité de l’espèce amb et leur ATD intégré à chaque pH dans une feuille de calcul. Pour chaque pH, utilisez la somme des ATD intégrés pour normaliser l’ATD de chaque espèce d’amb à une échelle de pourcentage. Tracez le pourcentage d’intensité de chaque espèce de mie par rapport au pH pour montrer comment la population de chaque espèce varie en fonction du pH.À l’aide d’une feuille de calcul, convertir les sections transversales de collision d’ions négatifs et positifs poly-DL-alanine mesurés en gaz tampon d’hélium en sections transversales de collision corrigées. Ensuite, convertir les temps moyens d’arrivée des étalons poly-DL-alanine et des espèces d’amb en temps de dérive. Branchez les temps de dérive des calibrants poly-DL-alanine par rapport à leurs sections transversales de collision corrigées.Ensuite, à l’aide d’un ajustement de régression des moins carrés, déterminez les valeurs A prime et B, où un premier est la correction des paramètres de température, de pression et de champ électrique, et B compense l’effet non ligneux de l’appareil IM. À l’aide de ces valeurs A prime et B avec la valeur des temps de dérive centroïdes, déterminez leurs sections transversales de collision corrigées et leurs sections transversales de collision. Cette méthode fournit des sections transversales de collision pour les espèces peptidiques avec des erreurs absolues estimées à environ 2% En utilisant Gaussian avec GaussView, et le niveau de théorie B3LYP LanL2DZ, localiser la géométrie optimisé conforms pour tous les types possibles de coordinations de l’espèce observée de masse à charger amb.Le niveau de théorie B3LYP LanL2DZ est composé des trois fonctionnelles hybrides périphériques Becke, de l’ensemble de base Dunning et des potentiels du noyau d’électrons. Extraire les analyses thermochimiques de chacun des conformistes optimisés du fichier de sortie gaussien et calculer leurs sections transversales théoriques de collision à l’aide de la méthode Lennard-Jones à l’échelle ion du programme Sigma. À partir des plus basses conformités d’énergie libre, déterminez quel conforme présente la section transversale de collision Lennard-Jones qui est d’accord avec la section transversale mesurée par la COLLISION IM-MS.Ce processus identifie la structure tertiaire et le type de coordination pour les conformistes observés dans l’expérience. La modélisation moléculaire exige la comparaison de l’énergie libre et des sections transversales de collision des conformistes avec différents emplacements de chélage métallique, des liaisons de peptide de cis et de trans, des ponts de sel, la liaison d’hydrogène, et les interactions de pi-cation. L’étude im-MS de la méthanobactine alternative on a prouvé qu’elle a chélaté les ions de cuivre et de zinc d’une manière pH-dépendante, mais par différents mécanismes de réaction et sites de coordination.La liaison zinc(II) a été observée à un pH supérieur à six, formant principalement un seul complexe chargé négativement, indiquant que le zinc(II) était tétrahedrally coordonné par les deux imidazoles et deux thiolates. La liaison cuivre(II) était accompagnée des thiols formant un pont de disulfide. À un pH supérieur à six, le complexe de cuivre (II) chargé négativement unique s’est formé, indiquant que l’imidazole et deux azotes d’amide déprotonés coordonnaient le cuivre(II)Cependant, au-dessous du pH six, ajoutant le cuivre(II) a également formé le seul cuivre positivement chargé (I)complexe, aussi bien que le seul cuivre positivement chargé (II)complexe au-dessus du pH six.Les études im-MS d’amb deux et d’amb quatre montrent également que les réactions de cuivre ont donné des produits qui ont différé dans le nombre des ponts inter-ou intramoléculaires de disulfide, le nombre de cuivre (I)ou de cuivre(II)ions, et le nombre de sites de déprotonation, qui ont changé en fonction du pH. Le résultat im-MS avec la modélisation moléculaire a prouvé que les méthanobactines alternatives pourraient coordonner jusqu’à trois cuivre (I)ions par l’intermédiaire des groupes de thiolate, d’imidazoles, et de carboxylate. Les paramètres instrumentaux im-MS doivent être soigneusement choisis pour conserver la stoichiométrie des peptides, les distributions de charge et les structures conformationnelles, telles que décrites dans le texte.La combinaison d’un plus large éventail de tailles qui influenceront la coordination des métaux tels que la tyrosine à l’acide aspartique permettra une meilleure compréhension de la relation entre la structure et la fonction. L’IM-MS avec modélisation moléculaire sont devenus des techniques alternatives pour accélérer la cristallographie et la spectroscopie RM pour déterminer les structures conformationnelles des protéines, de l’ADN, des lipides et de leurs complexes.

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