Name: ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides
Uploaded: 2019-09-07T15:00:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopepti

Questo materiale si basa sul lavoro supportato dalla National Science Foundation nell'ambito del 1764436, dal supporto dello strumento NSF (MRI-0821247), dalla Welch Foundation (T-0014) e dalle risorse informatiche del Department of Energy (TX-W-20090427-0004-50) e delle comunicazioni l3 . Ringraziamo il gruppo Bower dell'Università della California - Santa Barbara per aver condiviso il programma Sigma e Ayobami Ilesanmi per aver dimostrato la tecnica nel video.

1. Preparazione dei reagenti
<ol><li>Cultura Methylosinus trichosporium OB3b, isolare il Mb-OB3b senza Cu(I)18,22,23, congelare il campione e conservare a -80 gradi centigradi fino all'uso.</li>
	<li>Sintetizzare i peptidi dell'amb (>98% purezza per amb1, amb2, amb4; >70% purezza per amb7), liofilizzare i campioni, e conservarli a -80 gradi centigradi fino all'uso.</li>
	<li...

Passaggi critici: conservazione dei comportamenti della fase della soluzione per l'esame tramite ESI-IM-MS Devono essere utilizzate impostazioni strumentali ESI native che conservino la stoichiometria dei peptidi, lo stato di carica e la struttura conformazionale. Per le condizioni native, le condizioni nella sorgente ESI, come le tensioni del cono, le temperature e i flussi di gas, devono essere ottimizzate. Inoltre, le pressioni e le tensioni nella sorgente, nella trappola, nella mobilità degli ion...

Gli ioni di rame e zinco sono essenziali per gli organismi viventi e cruciali per i processi tra cui la protezione ossidativa, la crescita dei tessuti, la respirazione, il colesterolo, il metabolismo del glucosio e la lettura del genoma1. Per abilitare queste funzioni, gruppi come il tiolati di Cys, imidazole del Suo2,3, (più raramente) thioether di methionina, e carboxylate di Glu e Asp incorporano selettivamente i metalli come cofattori nei siti attivi di enzimi in metallo. La somiglianza di questi gruppi di coordinamento solleva una domanda intrigante riguardo al modo in cui i ligandi Dei Suoi e dei Cys incorporano selettivamente cu(I/II) o n(II) per garantire il corretto funzionamento.
L'associazione selettiva è spesso realizzata mediante l'acquisizione e la tratta di peptidi, che controllano le concentrazioni di ioni di Cu(I/II)4. Cu(I/II) è altamente reattivo e causa danni ossidativi o legame avventuroso agli enzimi, quindi la sua concentrazione libera è strettamente regolata da chaperones in rame e proteine che regolano il rame che lo trasportano in modo sicuro in varie posizioni nella cellula e strettamente controllare la sua omeostasi5,6. L'interruzione del metabolismo del rame o dell'omeostasi è direttamente implicata nella malattia di Menkes e Wilson7 così come i tumori7 e disturbi neurali, come il prione8 e il morbo di Alzheimer9.
La malattia di Wilson è associata all'aumento dei livelli di rame negli occhi, nel fegato e nelle sezioni del cervello, dove le reazioni di redox di Cu(I/II) producono specie reattive dell'ossigeno, causando degenerazione epatolenticola e neurologica. Le terapie di chelatazione esistenti sono la piccola penicillamina e trietilenetetramina. In alternativa, i peptidi metanoobatteri di rame metatonobatteri (mb)10,11 presentano un potenziale terapeutico a causa della loro elevata affinità legante per Cu(I)12. Quando il metanobatteritina (mb-OB3b) del metilosino trichosporium OB3b è stato studiato in un modello animale della malattia di Wilson, il rame è stato efficacemente rimosso dal fegato ed escreto attraverso la bile13. Gli esperimenti in vitro hanno confermato che mb-OB3b potrebbe masticare il rame dal metallothionein di rame contenuto nel citosol epatico13. Le tecniche di imaging della spettrometria di massa al plasma accoppiato induttivamente hanno studiato la distribuzione spaziale del rame nei campioni epatici della malattia di Wilson14,15,16 e hanno dimostrato che mb-OB3b rimuove il rame con brevi periodi di trattamento di soli 8 giorni17.
L'mb-OB3b si legherà anche con altri ioni metallici, tra cui Ag(I), Au(III), Pb(II), Mn(II), Co(II), Fe(II), Ni(II) e n(II)18,19. Il concorso per il sito di rilegatura fisiologica Cu(I) è esposto da Ag(I) perché può spostando Cu(I) dal complesso mb-OB3b, con Ag(I) e Ni(II) che mostrano anche un legame irreversibile a Mb che non può essere spostato da Cu(I)19. Recentemente, una serie di oligopeptidi alternativi di metanobatterica (amb) con il motivo di rilegatura 2His-2Cys sono stati studiati20,21, e le loro proprietà di rilegatura di N (II) e Cu(I/II) sono state studiate. Le loro sequenze di amminoacidi primarie sono simili, e contengono tutte il motivo 2His-2Cys, Pro e un N-terminus acetilato. Essi differiscono principalmente da mb-OB3b perché il motivo 2His-2Cys sostituisce i due siti di rilegatura enethiol oxazolone di mb-OB3b.
La ionizzazione dell'elettrospray accoppiata con la spettrometria di massa-massa a ioni (ESI-IM-MS) fornisce una potente tecnica strumentale per determinare le proprietà di legame dei metalli dei peptidi perché misura la loro massa a carica (m/z) e la collisione (CCS) conservando la massa, la carica e la forma conformazionale dalla fase della soluzione. I m/z e ccS si riferiscono alla stochichiometria dei peptidi, allo stato di protonazione e alla forma conformazionale. La stoichiometria è determinata perché l'identità e il numero di ogni elemento presente nella specie sono esplicitamente identificati. La carica complessiva del complesso di peptidi si riferisce allo stato di protonazione dei siti acidi e di base e allo stato di ossidazione degli ioni metallici. Il CCS fornisce informazioni sulla forma conformazionale del complesso di peptidi perché misura la dimensione media rotazionale che si riferisce alla struttura terziaria del complesso. Lo stato di carica generale del complesso è anche una funzione di pH e colpisce l'affinità di legame degli ioni metallici del peptide perché i siti di base deprotonizzati o acidi come il carboxyl, His, Cys e Tyr sono anche i potenziali siti di legame per gli ioni metallici. Per le analisi, il peptide e gli ioni metallici vengono preparati in soluzioni acquose con il pH regolato da acido acetico aluto o idrossido di ammonio. Ciò consente di determinare la dipendenza da pH e la selettività degli ioni metallici per il peptide. Inoltre, l'm/z e la CCS determinati da ESI-IM-MS possono essere utilizzati con la modellazione molecolare B3LYP/LanL2D per scoprire il tipo di coordinamento degli ioni metallici e la struttura terziaria del complesso. I risultati mostrati in questo articolo rivelano come ESI-IM-MS può caratterizzare le prestazioni di chelating selettivo di una serie di amb peptidi e confrontarli con il peptide mb-OB3b di legame di rame.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>acetonitrile HPLC-grade</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A998SK-4</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>ammonium hydroxide (trace metal grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A512-P500</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>cobalt(II) chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>255599-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) chloride 99.999%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203149-10G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) nitrate hydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>229636-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb1,2,3,4,5,6,7 peptides</td>
			<td>Neo BioLab (neobiolab.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb5B,C,D,E,F peptides</td>
			<td>PepmicCo (www.pepmic.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Driftscope 2.1 software program</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Freeze-dried, purified, Cu(I)-free mb-OB3b</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td>cultured and isolated in the lab of Dr. DongWon Choi (Biology Department, Texas A&#38;M-Commerce)</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>glacial acetic acid (Optima grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A465-250</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Iron(III) Chloride Anhydrous 98%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>12357-09</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>lead(II) nitrate ACS grade</td>
			<td>Avantor (www.avantormaterials.com)</td>
			<td>128545-50G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>manganese(II) chloride tetrahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203734-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>MassLynx 4.1</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nickel chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203866-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>poly-DL-alanine</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>P9003-25MG</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>silver nitrate 99.9%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>11414-06</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Waters Synapt G1 HDMS</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>quadrupole - ion mobility- time-of-flight mass spectrometer</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>zinc chloride anhydrous</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>A16281</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides

La ionizzazione elettrospray (ESI) può trasferire un peptide a queous-fase o complesso di peptidi alla fase gassosa conservando la sua massa, carica complessiva, interazioni di legame metallico, e forma conformante. L'accoppiamento dell'ESI con la spettrometria di massa iosataria (IM-MS) fornisce una tecnica strumentale che consente di misurazione simultanea della massa di carico (m/z) di un peptide e della sezione trasversale di collisione (CCS) che si riferiscono alla sua stoichiometria, allo stato di e forma conformazionale. La carica complessiva di un complesso di peptidi è controllata dalla protonazione di 1) siti acidi e di base del peptide e 2) lo stato di ossidazione degli ioni metallici. Pertanto, lo stato di carica generale di un complesso è una funzione del pH della soluzione che influisce sull'affinità di legame ios metallico peptidi. Per le analisi ESI-IM-MS, le soluzioni per gli ioni di peptidi e metalli sono preparate da soluzioni acquose, con il pH regolato con acido acetico diluito aqueso o idrossido di ammonio. Ciò consente di determinare la dipendenza da pH e la selettività degli ioni metallici per un peptide specifico. Inoltre, l'm/z e il CCS di un complesso di peptidi possono essere utilizzati con la modellazione molecolare B3LYP/LanL2D per discernere i siti di legame del coordinamento degli ioni metallici e della struttura terziaria del complesso. I risultati mostrano come ESI-IM-MS possa caratterizzare le prestazioni di chelating selettivo di una serie di peptidi alternativi di metanobatteriteina e confrontarli con la metanobattina peptide legante in rame.

Rilegatura metallica di amb1 Lo studio IM-MS20 di amb1 (Figura 1A) ha mostrato che sia gli ioni di rame che quelli di zinco sono legati all'amb1 in modo dipendente dal pH (Figura 2). Tuttavia, rame e zinco legati all'amb1 attraverso diversi meccanismi di reazione in diversi siti di coordinamento. Ad esempio, l'aggiunta di Cu(II) all'amb1 ha provoca...

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Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopeptides

La spettrometria di massa io-masse ionica e le tecniche di modellazione molecolare possono caratterizzare le prestazioni selettive di chelatura metallica di peptidi progettati e la metanobattina peptide legante al rame. Lo sviluppo di nuove classi di peptidi chelanti metallici contribuirà a portare alle terapie per le malattie associate allo squilibrio degli ioni metallici.

Tecniche di spettrometria ione Mobilità-Massa per determinare la struttura e i meccanismi del riconoscimento degli ioni metallici e dell'attività di redox degli oligopeptidi di metal linciazione

Electrospray ionization (ESI) can transfer an aqueous-phase peptide or peptide complex to the gas-phase while conserving its mass, overall charge, ...

La spettrometria ionica di massa-mobilità, o IM-MS, identifica i vari ioni prodotti dal redox dipendente dal pH e dalla reazione di legame metile dei peptidi. Con la modellazione molecolare della loro struttura terziaria, è possibile determinare la correlazione metallica. L'IM-MS può risolvere ciascuno degli ioni prodotto e identificare la loro composizione molecolare misurando contemporaneamente i loro tempi di massa-carica e di arrivo e relativi alla loro stechiometria, stato di protonazione e struttura conformazionale.Lo sviluppo di classi di peptidi chelanti metallici aiuterà a portare a terapie per malattie associate a squilibri ionici metallici, come il morbo di Menkes e Wilson, i tumori e il morbo di Alzheimer. Per iniziare, pulire accuratamente i tubi d'ingresso ESI e il capillare dell'ago con circa 500 microlitri di acido acetico glaciale molare 0,1, idrossido di ammonio molare 0,1 e, infine, acqua deionizzata. Utilizzare le condizioni ESI-IM-MS native come descritto nel protocollo di testo per raccogliere gli spettri IM-MS ionica negativi e positivi della soluzione poli-DL-alanina a 10 ppm per 10 minuti ciascuno.Pipettare 200,0 microlitri della metanobactina alternativa da 0,125 millimolare, o soluzione di ambrogio, in una fiala da 1,7 millilitro. Diluire con 500 microlitri di acqua deionizzata e mescolare accuratamente la soluzione. Regolare il pH del campione a 3.0 aggiungendo 50 microlitri di soluzione di acido acetico molare 1.0.Aggiungere 200,0 microlitri dello ione metallico da 0,125 millimolare al campione regolato con pH. Quindi, aggiungere acqua deionizzata per produrre un volume finale di 1,00 millilitro del campione. Mescolare accuratamente e lasciare che il campione equilibra per 10 minuti a temperatura ambiente.Utilizzando una siringa per naso smussato, prendere 500 microlitri del campione e raccogliere gli spettri ion negativi e positivi ESI-IM-MS per cinque minuti ciascuno. Utilizzare i restanti 500 microlitri del campione per registrare il suo pH finale utilizzando un elettrodo micro pH calibrato. Ripetere questi passaggi, tranne per regolare il pH a pH quattro, cinque, sei, sette, otto, nove o 10, aggiungendo nuovi volumi di acido acetico o soluzioni di idrossido di ammonio.Raccogliere gli spettri ion negativi e positivi ESI-IM-MS delle soluzioni risultanti per 10 minuti ciascuno. Dagli spettri IM-MS, identificare quali specie cariche della metanobactina alternativa sono presenti abbinandole ai loro modelli teorici di isotopo da massa a carica. A tal fine, aprite MassLynx e fate clic su Cromatogramma (Chromatogram) per aprire la finestra Cromatogramma (Chromatogram).Passare al menu File e aprire per individuare e aprire il file di dati IM-MS. Estrarre lo spettro IM-MS facendo clic con il pulsante destro del mouse, trascinandolo sul cromatogramma e rilasciandolo. La finestra dello spettro si aprirà, mostrando lo spettro IM-MS.Nella finestra dello spettro, fate clic su Strumenti (Tools) e Modello isotopico (Isotope Model). Nella finestra di modellazione isotopica, immettere la formula molecolare della specie amb, selezionare la casella Mostra ioni caricati e immettere lo stato di carica. Fare clic su OK. Ripetere questo processo per identificare tutte le specie nello spettro IM-MS e registrare il loro areale isotopico da massa a carica.Per ogni specie di amb, separare qualsiasi specie casuale da massa a carica ed estrarre le loro distribuzioni dell'orario di arrivo, o ATD, utilizzando i loro modelli isotopici da massa a carica per identificarle. Aprite DriftScope e fate clic su File e apri (Open) per individuare e aprire il file di dati IM-MS. Usa il mouse e fai clic con il pulsante sinistro del mouse per ingrandire il modello isotopico da massa a carica della specie amb.Utilizzate lo strumento selezione e il pulsante sinistro del mouse per selezionare il motivo isotopico. Fare clic sul pulsante Accetta selezione corrente. Per separare qualsiasi specie casuale da massa a carica, utilizzare lo strumento di selezione e il pulsante sinistro del mouse per selezionare il tempo ATD allineato con il modello isotopico della specie amb.Fare clic sul pulsante Accetta selezione corrente. Per esportare l'ATD, passare a File, Esporta in MassLynx. Quindi selezionare Mantieni tempo di deriva e salvare il file nella cartella appropriata.Nella finestra Cromatogramma di MassLynx aprire il file esportato salvato. Fate clic su Processo (Process), Integra (Integrate) dal menu, selezionate la casella Integrazione picco ApexTrack (ApexTrack Peak Integration) e fate clic su OK. Registrare il baricentro e l'area integrata dell'ATD. Dopo aver ripetuto questo processo per tutti i file di dati IM-MS amb e poly-DL-alanina salvati, utilizzare l'ATD integrato per tutte le specie di amb estratte degli ioni positivi o negativi in ogni punto di titolazione per normalizzarsi su una scala percentuale relativa.Per fare ciò, inserisci le identità delle specie di amb e il loro ATD integrato ad ogni pH in un foglio di calcolo. Per ogni pH, utilizzare la somma degli ATD integrati per normalizzare l'ATD delle singole specie di amb su una scala percentuale. Traccia le intensità percentuali di ogni specie di amb rispetto al pH per mostrare come la popolazione di ogni specie varia in funzione del pH.Utilizzando un foglio di calcolo, convertire le sezioni trasversali di collisione degli ioni negativi e positivi poli-DL-alanina misurati nel gas tampone di elio nelle sezioni trasversali di collisione corrette. Quindi, convertire i tempi medi di arrivo dei calibranti poli-DL-alanina e delle specie di am in tempi di deriva. Collegare i tempi di deriva dei calibranti poli-DL-alanina rispetto alle sezioni trasversali di collisione corrette.Quindi, utilizzando un adattamento di regressione dei quadrati minimo, determinare i valori A prime e B, dove Un primo è la correzione per i parametri di temperatura, pressione e campo elettrico, e B compensa l'effetto non lineare del dispositivo di messaggistica istantanea. Utilizzando questi valori A prime e B con il valore dei tempi di deriva baricentro, determinare le sezioni trasversali di collisione corrette e le sezioni trasversali di collisione. Questo metodo fornisce sezioni trasversali di collisione per le specie peptidiche con errori assoluti stimati di circa il 2%Utilizzando gaussiano con GaussView e il livello teorico B3LYP LanL2DZ, individuare conformiri ottimizzati per la geometria per tutti i possibili tipi di coordinazioni della specie amb di massa-carica osservata.Il livello teorico di B3LYP LanL2DZ è composto dai tre funzionali ibridi perimetrali di Becke, dal set di basi di Dunning e dai potenziali del nucleo elettronico. Estrarre le analisi termochimiche di ciascuno dei conformiri ottimizzati dal file di uscita gaussiano e calcolare le loro sezioni trasversali di collisione teoriche usando il metodo Lennard-Jones scalato dagli ioni dal programma Sigma. Dai conformiri a energia libera più bassa, determinare quale conformere mostra la sezione trasversale di collisione di Lennard-Jones che concorda con la sezione trasversale di collisione misurata im-MS.Questo processo identifica la struttura terziaria e il tipo di coordinazione per i conformiri osservati nell'esperimento. La modellazione molecolare richiede il confronto delle sezioni trasversali di energia libera e collisione di conformi con diversi siti di chelating metallico, legami cis e trans peptidici, ponti di sale, legame idrogeno e interazioni di pi-cation. Lo studio IM-MS del metanobactin uno alternativo ha dimostrato che esso ha chelato sia ioni di rame che di zinco in modo dipendente dal pH, ma attraverso diversi meccanismi di reazione e siti di coordinamento.Il legame zinco(II) è stato osservato ad un pH superiore a sei, formando principalmente un unico complesso caricato negativamente, indicando che lo zinco(II) è stato tetraedrolmente coordinato dai due imidazoli e due tiolati. Il legame rame(II) era accompagnato dai tioli che formavano un ponte disolfuro. Con un pH superiore a sei, si è formato il singolo complesso di rame(II) caricato negativamente, che indicava l'imidazolo e due azoto ammide deprotonato coordinavano il rame(II)Tuttavia, al di sotto del pH sei, l'aggiunta di rame(II) formava anche il singolo complesso di rame caricato positivamente(I), così come il singolo complesso di rame caricato positivamente (II) sopra il pH sei.Studi IM-MS di amb two e amb four mostrano anche che le reazioni di rame hanno dato prodotti che differivano nel numero di ponti disolfuro inter-o intramolecolari, numero di ioni rame(I) o rame(II) e numero di siti di deprotonazione, che cambiarono in funzione del pH. Il risultato IM-MS con la modellazione molecolare ha mostrato che le metanombine alternative potevano coordinare fino a tre ioni rame(I) attraverso i gruppi tiolato, imidazolo e carbossilato. Le impostazioni strumentali IM-MS devono essere scelte con cura per conservare la stechiometria dei peptidi, le distribuzioni di carica e le strutture conformazionali, come descritto nel testo.La combinazione di una gamma più ampia di dimensioni che influenzerà la coordinazione metallica come la tirosina nell'acido aspartico consentirà una maggiore comprensione della relazione tra struttura e funzione. L'IM-MS con modellazione molecolare sono diventate tecniche alternative per accelerare la cristallografia e la spettroscopia NMR per determinare le strutture conformazionali di proteine, DNA, lipidi e i loro complessi.

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