Name: ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides
Uploaded: 2019-09-07T15:00:00
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이 자료는 1764436, NSF 기기 지원(MRI-0821247), 웰치 재단(T-0014), 에너지부(TX-W-20090427-0004-50) 및 L3 통신의 컴퓨팅 리소스에 따라 국립 과학 재단이 지원하는 작업을 기반으로 합니다. . 우리는 시그마 프로그램과 아요바미 Ilesanmi비디오에서 기술을 시연에 대한 공유 산타 바바라 캘리포니아 대학의 바우어의 그룹에 감사드립니다.

1. 시약의 준비
<ol><li>배양 메틸로시누스 트리코스포륨 OB3b는 Cu(I)-무음 MB-OB3b18,22,23,동결건조시 시료를 동결건조시키고 사용전까지 -80°C에서 보관한다.</li>
	<li>앰브 펩티드 (amb;98 % 순도 amb1,amb2,amb4;>70% 순도 amb7)샘플을 동결 건조하고 사용할 때까지 -80 °C에 보관하십시오.</li>
	<li>구매 >9...

중요한 단계: ESI-IM-MS를 통한 검사를 위한 솔루션 단계 거동 보존 네이티브 ESI 기악 설정은 펩티드 stoichiometry, 전하 상태 및 형태 구조를 보존하는 데 사용되어야 합니다. 기본 조건의 경우 원뿔 전압, 온도 및 가스 흐름과 같은 ESI 소스의 조건을 최적화해야 합니다. 또한 소스, 트랩, 이온 이동성 및 전송 이동 파(특히 IM 셀로의 사출 전압을 제어하는 DC 트랩 바이어스)의 압력과 전압?...

구리 와 아연 이온은 살아있는 유기체에 필수적이며 산화 보호, 조직 성장, 호흡, 콜레스테롤, 포도당 대사 및 게놈 판독을 포함한 과정에 매우 중요합니다1. 이러한 기능을 활성화하기 위해, Cys의 티오레이트, 그의2,3의imidazole , (더 드물게) 메티오닌의 티오에테르, 글루와 Asp의 카르복실레이트와 같은 그룹은 금속을 활성 부위에 보조 인자로 선택적으로 통합합니다. 금속 효소. 이러한 조정 그룹의 유사성은 그와 Cys 리간드가 올바른 기능을 보장하기 위해 Cu (I / II) 또는 Zn (II)을 선택적으로 통합하는 방법에 관한 흥미로운 질문을 제기합니다.
선택적 결합은 종종 Zn (II) 또는 Cu (I / II) 이온 농도를 제어하는 펩티드를 획득하고 인신 매매하여 수행됩니다4. Cu (I/II)는 반응성이 높고 효소에 산화 손상 또는 모험적 결합을 일으키므로 자유 농도는 구리 보호막과 구리 조절 단백질에 의해 단단히 조절되어 세포의 다양한 위치로 안전하게 운반하고 단단히 운반합니다. 그것의 항상성제어 5,6. 구리 대사 또는 항상성의 중단은 Menkes 및 Wilson의 질병7뿐만 아니라 암7 및 신경 질환, 예컨대 프리온8 및 알츠하이머 병9에직접적으로 연루된다.
윌슨의 질병은 눈의 증가 구리 수준과 관련, 간 및 뇌의 섹션, Cu의 레독스 반응 (I/II) 반응성 산소 종을 생산, 간 장 성 및 신경 변성을 일으키는. 기존 킬레이트 요법은 작은 티올 아미노산 페니실라민과 트리에틸네테트라민입니다. 대안적으로, 메탄영양구리-펩타이드(mb)10,11은 Cu(I)에 대한 그들의 높은 결합 친화도 때문에 치료적 잠재력을나타낸다.12. 메틸로시누스 트리코스포륨 OB3b로부터의 메탄백박틴(mb-OB3b)이 윌슨병의 동물 모델에서 연구되었을 때, 구리는 간에서 효율적으로 제거되고 담즙13을통해 배설되었다. 시험관내 실험에서 mb-OB3b는 간시토졸(13)에함유된 구리 메탈로티오닌으로부터 구리를 킬레이트할 수 있음을 확인하였다. 레이저 절제 유도 결합 플라즈마 질량 분광법 이미징 기술은 윌슨 병 간 샘플14,15,16에서 구리의 공간 분포를 조사하고 MB-OB3b를 나타내고 있다. 단 8 일17의짧은 처리 기간으로 구리를 제거합니다.
mb-OB3b는 또한 Ag(I), Au(III), Pb(II), Mn(II), Co(II), Fe(II), Ni(II) 및 Zn(II)18,19를포함하는 다른 금속 이온과 결합한다. 생리학적 Cu(I) 결합 부위에 대한 경쟁은 Mb-OB3b 복합체로부터 Cu(I)를 대체할 수 있기 때문에 Ag(I)에 의해 전시되며, Ag(I) 및 Ni(II)는 또한 Cu(I)19에의해 변위될 수 없는 MB에 돌이킬 수 없는 결합을 나타낸다. 최근, 2His-2Cys 결합 모티프를 가진 일련의 대체 메탄백액틴(amb) 올리고펩티드가20,21,및 그들의 Zn(II) 및 Cu(I/II) 결합 특성을 특징으로 하는 것으로 연구되었다. 그들의 1 차적인 아미노산 서열은 유사하고, 그들은 모두 2His-2Cys 모티프, 프로 및 아세틸화 된 N-종단을 함유하고 있습니다. 그들은 주로 2His-2Cys 모티프가 mb-OB3b의 두 enethiol 옥사졸론 결합 부위를 대체하기 때문에 mb-OB3b와 주로 다릅니다.
이온 이동성 질량 분석법(ESI-IM-MS)과 결합된 전기 분무 이온화는 질량 대충전(m/z)및 충돌을 측정하기 때문에 펩타이드의 금속 결합 특성을 결정하는 강력한 기법을 제공합니다. 용액 상에서 질량, 전하 및 형태 형상을 보존하면서 단면(CCS)을 m/z 및 CCS는 펩티드 stoichiometry, protonation 상태 및 형태 모양과 관련이 있습니다. Stoichiometry는 종에 존재하는 각 요소의 정체성 그리고 수가 명시적으로 식별되기 때문에 결정됩니다. 펩티드 복합체의 전체 전하는 산성 및 기본 부위의 프로토네이션 상태 및 금속 이온의 산화 상태에 관한 것이다. CCS는 복합체의 삼차 구조와 관련된 회전 평균 크기를 측정하기 때문에 펩타이드 복합체의 형태 형성에 대한 정보를 제공한다. 복합체의 전체 전하 상태는 또한 pH의 기능이며, 카르복실, 그의, Cys 및 Tyr와 같은 탈프로톤화된 기본 또는 산성 부위가 또한 금속 이온에 대한 잠재적 결합 부위이기 때문에 펩티드의 금속 이온 결합 친화도에 영향을 미친다. 분석을 위해 펩타이드 및 금속 이온은 희석 된 아세트산 또는 수산화 암모늄에 의해 조정 된 pH로 수성 용액으로 제조됩니다. 이는 펩티드에 대해 pH 의존성 및 금속 이온 선택성을 결정할 수 있게 한다. 또한 ESI-IM-MS에 의해 결정된 m/z 및 CCS는 B3LYP/LanL2DZ 분자 모델링과 함께 사용하여 복합체의 금속 이온 조정 및 삼차 구조의 유형을 발견할 수 있습니다. 이 문서에 나타난 결과는 ESI-IM-MS가 암펩티드 세트의 선택적 킬레이트화 성능을 특성화하고 이를 구리 결합 펩티드 mb-OB3b와 비교할 수 있는 방법을 보여줍니다.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>acetonitrile HPLC-grade</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A998SK-4</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>ammonium hydroxide (trace metal grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A512-P500</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>cobalt(II) chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>255599-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) chloride 99.999%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203149-10G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) nitrate hydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>229636-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb1,2,3,4,5,6,7 peptides</td>
			<td>Neo BioLab (neobiolab.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb5B,C,D,E,F peptides</td>
			<td>PepmicCo (www.pepmic.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Driftscope 2.1 software program</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Freeze-dried, purified, Cu(I)-free mb-OB3b</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td>cultured and isolated in the lab of Dr. DongWon Choi (Biology Department, Texas A&#38;M-Commerce)</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>glacial acetic acid (Optima grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A465-250</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Iron(III) Chloride Anhydrous 98%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>12357-09</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>lead(II) nitrate ACS grade</td>
			<td>Avantor (www.avantormaterials.com)</td>
			<td>128545-50G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>manganese(II) chloride tetrahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203734-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>MassLynx 4.1</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nickel chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203866-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>poly-DL-alanine</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>P9003-25MG</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>silver nitrate 99.9%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>11414-06</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Waters Synapt G1 HDMS</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>quadrupole - ion mobility- time-of-flight mass spectrometer</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>zinc chloride anhydrous</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>A16281</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides

전기 분무 이온화 (ESI)는 질량, 전체 전하, 금속 결합 상호 작용 및 형태 모양을 보존하면서 수성 상 펩타이드 또는 펩타이드 복합체를 가스 상으로 전달할 수 있습니다. ESI와 이온 이동성 질량 분석법(IM-MS)을 결합하면 화학조량계, 프로토네이션 상태와 관련된 펩타이드의 질량 대 충전(m/z) 및 충돌 단면(CCS)을 동시에 측정할 수 있는 기법 기술을 제공합니다. 및 형태 모양. 펩티드 복합체의 전체 전하는 1) 펩티드의 산성 및 기본 부위및 2) 금속 이온의 산화 상태의 프로토네이션에 의해 조절된다. 따라서, 복합체의 전체 전하 상태는 펩티드 금속 이온 결합 친화도에 영향을 미치는 용액의 pH의 함수이다. ESI-IM-MS 분석의 경우, 펩타이드 및 금속 이온 용액은 수성 전용 솔루션에서 제조되며, pH는 희석 된 수성 아세트산 또는 수산화 암모늄으로 조정됩니다. 이는 pH 의존성 및 금속 이온 선택성을 특정 펩티드에 대해 결정하도록 허용한다. 또한 펩타이드 복합체의 m/z 및 CCS는 B3LYP/LanL2DZ 분자 모델링과 함께 사용하여 복합체의 금속 이온 조정 및 삼차 구조의 결합 부위를 식별할 수 있습니다. 결과는 ESI-IM-MS가 대체 메탄백틴 펩타이드 세트의 선택적 킬레이트화 성능을 특성화하고 이를 구리 결합 펩티드 메탄노박틴과 비교할 수 있는 방법을 보여준다.

Amb1의 금속 결합 IM-MS 연구20 amb1 (그림 1A)은구리 와 아연 이온 이온이 모두 pH 의존적 방식으로 amb1에 결합되는 것으로 나타났다(그림2). 그러나, 구리와 아연은 상이한 조정 부위에서 상이한 반응 메커니즘을 통해 amb1에 결합한다. 예를 들어, Cu(II)를 amb1에 첨가하면 이...

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Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopeptides

이온 이동성 질량 분광법 및 분자 모델링 기술은 설계된 금속 결합 펩타이드 및 구리 결합 펩티드 메탄오박틴의 선택적 금속 킬레이트화 성능을 특성화할 수 있다. 금속 킬레이트 펩티드의 새로운 클래스를 개발하는 것은 금속 이온 과다 균형과 관련된 질병에 대한 치료제로 이어질 도움이 될 것입니다.

금속 결합 올리고펩타이드의 금속 이온 인식 및 Redox 활성의 구조 및 메커니즘을 결정하기 위한 이온 이동성 질량 분광법 기술

Electrospray ionization (ESI) can transfer an aqueous-phase peptide or peptide complex to the gas-phase while conserving its mass, overall charge, ...

이온 이동성 질량 분석법 또는 IM-MS는 펩타이드의 pH 의존적 레독및 메틸 결합 반응으로부터 다양한 제품 이온을 식별한다. 그들의 고등 구조의 분자 모델링으로, 금속 상관 관계를 결정할 수 있습니다. IM-MS는 질량 대충전 및 도착 시간을 동시에 측정하고 그들의 스토이치오메트리, 프로토네이션 상태 및 형성 구조와 관련하여 각 제품 이온을 해결하고 분자 조성물을 식별할 수 있습니다.금속 킬라팅 펩타이드의 클래스를 개발하는 것은 멘케스와 윌슨병, 암 및 알츠하이머 병과 같은 금속 이온 잘못 균형과 관련된 질병에 대한 치료제로 이어지는 데 도움이 될 것입니다. 우선, ESI 입구 튜브와 바늘 모세관을 약 500마이크로리터의 0.1 어금강 빙하 아세산, 0.1 어금니 암모늄 수산화물로 철저히 청소하고, 마지막으로, 탈이온화된 물을 청소한다. 텍스트 프로토콜에 설명된 대로 네이티브 ESI-IM-MS 조건을 사용하여 10ppm 폴리-DL-알라닌 솔루션의 음수 및 양성 이온 IM-MS 스펙트럼을 각각 10분 동안 수집합니다.파이펫 200.0 0 밀리머 대체 메탄오박틴 또는 앰브 용액의 파이펫 200.0 마이크로리터가 1.7 밀리리터 바이알로 들어간다. 500 마이크로리터의 탈이온화된 물로 희석하고 용액을 완전히 섞습니다. 1.0 어금음 아세트산 용액의 50 마이크로리터를 추가하여 시료의 pH를 3.0으로 조정합니다.pH 조정 된 샘플에 0.125 밀리머 금속 이온의 200.0 마이크로 리터를 추가합니다. 그런 다음, 시료의 1.00 밀리리터의 최종 부피를 산출하기 위해 탈이온된 물을 추가합니다. 철저히 섞어서 실온에서 10분 동안 시료를 평형화할 수 있습니다.무딘 코 주사기를 사용하여, 샘플의 500 마이크로 리터를 가지고 각각 5 분 동안 음수와 긍정적 인 이온 ESI-IM-MS 스펙트럼을 수집합니다. 샘플의 나머지 500 마이크로리터를 사용하여 보정된 마이크로 pH 전극을 사용하여 최종 pH를 기록합니다. 새로운 부피의 아세트산 또는 수산화암모늄 을 추가하여 pH를 p4, 5, 6, 7, 8, 9 또는 10으로 조정하는 것을 제외하고는 이러한 단계를 반복한다.결과 솔루션의 음수 및 양성 이온 ESI-IM-MS 스펙트럼을 각각 10분 동안 수집합니다. IM-MS 스펙트럼에서, 그들의 이론적인 질량 투 충전 동위원소 패턴에 일치시킴으로써 대체 메탄오박틴의 충전 된 종을 식별합니다. 이렇게 하려면 MassLynx를 열고 크로마토그램을 클릭하여 크로마토그램 창을 엽니다.파일 메뉴로 이동하여 열려 서 IM-MS 데이터 파일을 찾고 엽니다. 오른쪽 단추를 클릭하고 크로마토그램을 가로질러 드래그하고 해제하여 IM-MS 스펙트럼을 추출합니다. 스펙트럼 창이 열리면 IM-MS 스펙트럼이 표시됩니다.스펙트럼 창에서 도구 및 동위원소 모델을 클릭합니다. 동위원소 모델링 창에서, 앰브 종의 분자 공식을 입력, 쇼 충전 이온 상자를 확인하고, 충전 상태를 입력합니다. 확인을 클릭합니다. 이 과정을 반복하여 IM-MS 스펙트럼의 모든 종을 식별하고 대량 충전 동위원소 범위를 기록합니다.각 암반 종에 대해, 모든 우연한 대량 충전 종을 분리하고 도착 시간 분포를 추출, 또는 ATDs, 그들을 식별하기 위해 자신의 대량 충전 동위 원소 패턴을 사용하여. 드리프트코프를 열고 파일 및 열기를 클릭하여 IM-MS 데이터 파일을 찾고 엽니다. 마우스와 왼쪽 클릭을 사용하여 앰브 종의 대량 충전 동위원소 패턴을 확대합니다.선택 도구와 왼쪽 마우스 버튼을 사용하여 동위원소 패턴을 선택합니다. 현재 선택 허용 단추를 클릭합니다. 모든 우연한 질량 대 충전 종을 분리하려면 선택 도구와 왼쪽 마우스 버튼을 사용하여 Amb 종의 동위원소 패턴과 정렬 된 ATD 시간을 선택합니다.현재 선택 허용 단추를 클릭합니다. ATD를 내보내려면 파일로 이동하여 MassLynx로 내보냅니다. 그런 다음 드리프트 시간 유지를 선택하고 파일을 적절한 폴더에 저장합니다.MassLynx의 크로마토그램 창에서 저장된 내보낸 파일을 엽니다. 프로세스를 클릭하고 메뉴에서 통합하고 에이펙스트랙 피크 통합 상자를 확인하고 확인을 클릭합니다. ATD의 중심 및 통합 영역을 기록합니다. 저장된 모든 앰브 및 다DL-ALANine IM-MS 데이터 파일에 대해 이 프로세스를 반복한 후 각 적정 점에서 양수 또는 음이온의 모든 추출된 암종에 대해 통합 ATD를 사용하여 상대 백분율 척도로 정규화합니다.이렇게 하려면 앰브 종의 ID와 각 pH의 통합 ATD를 스프레드시트에 입력합니다. 각 pH에 대해 통합 된 ATD의 합을 사용하여 개별 암스 종'ATD를 백분율 척도로 정상화하십시오. 각 암반 종 대 pH의 퍼센트 강도를 플롯하여 각 종의 인구가 pH의 함수로 어떻게 변화하는지 보여줍니다.스프레드시트를 사용하여 헬륨 버퍼 가스에서 측정된 폴리-DL-알라닌 음수 및 양온의 충돌 단면을 보정된 충돌 단면으로 변환합니다. 그런 다음 폴리 DL-알라닌 교정제 및 암브 종의 평균 도착 시간을 드리프트 타임으로 변환합니다. 폴리 DL-알라닌 교정기의 드리프트 시간을 수정된 충돌 단면을 연결합니다.이어서, 최소 제곱회귀 적합을 사용하여, A 프라임이 온도, 압력 및 전기장 파라미터에 대한 보정인 A 프라임 및 B 값을 결정하고, B는 IM 장치의 비선형 효과를 보상한다. 중심 드리프트 시간 값을 가진 이러한 A 프라임 및 B 값을 사용하여 수정된 충돌 단면과 충돌 단면을 결정합니다. 이 방법은 가우스뷰를 이용한 약 2%의 절대 오차가 있는 펩타이드 종에 대한 충돌 단면을 제공하고, B3LYP LanL2DZ 수준의 이론은 관찰된 질량 대충전 암종의 가능한 모든 유형의 협착에 대해 기하리 최적화 된 순응체를 찾는다.B3LYP LanL2DZ 수준의 이론은 Becke 세 개의 둘레 하이브리드 기능, 더닝 기준 세트 및 전자 코어 잠재력으로 구성됩니다. 가우시안 출력 파일에서 각 최적화된 순응체의 열화학 적 분석을 추출하고 시그마 프로그램에서 이온 스케일 레나드 존스 방법을 사용하여 이론적 충돌 단면을 계산합니다. 가장 낮은 자유 에너지 굴곡에서 IM-MS 측정 충돌 단면에 동의하는 레나드 존스 충돌 단면을 전시하는 컨포머를 결정합니다.이 프로세스는 실험에서 관찰된 순응에 대한 삼차 구조 및 조정 유형을 식별합니다. 분자 모델링은 다른 금속 킬라팅 사이트, 시스 및 트랜스 펩타이드 결합, 소금 교량, 수소 결합 및 pi-cation 상호 작용과 순응기의 자유 에너지 및 충돌 단면을 비교해야합니다. 대체 메탄오박틴에 대한 IM-MS 연구는 구리와 아연 이온을 pH 의존적인 방식으로 모두 다치지만, 다른 반응 메커니즘과 조정 부위를 통해 다량의 반응 메커니즘을 통해 서 술이 흘러가는 것으로 나타났다.아연(II)결합은 6개 이상의 pH에서 관찰되었으며, 주로 단일 음전하 복합체를 형성하여 아연(II)을 나타내는 두 개의 이미다졸과 2개의 티오레이트에 의해 테트라헤디하게 조정되었다. 구리(II)바인딩은 이황화물 다리를 형성하는 티올을 동반하였다. 6개 이상의 pH에서, 단일 음전하 구리(II)복합체가 형성되어, 이미다졸과 2개의 데프로톤화된 아마이드 질소가 구리(II)를 조정했다는 것을 나타내지만, pH 6 이하의 구리(II)를 첨가하여 구리(II)를 첨가하여 단일 양전하 구리(I)를 복합화하고 단일 양전하 구리(II)를 형성하였다.2와 amb 4의 IM-MS 연구는 또한 구리 반응이 pH의 함수로 변경 된 간 또는 분자 이황화 교량, 구리 (I) 또는 구리 (II)이온의 수와 분해 부위의 수에 차이가있는 제품을 준 것을 보여줍니다. 분자 모델링을 통한 IM-MS 결과는 대체 메탄노박틴이 티오레이트, 이미다졸및 카박스실레이트 군을 통해 최대 3개의 구리(I)이 온을 조정할 수 있음을 보여주었다. IM-MS 기악 설정은 텍스트에 설명된 바와 같이 펩티드의 stoichiometry, 전하 분포 및 형태 구조를 보존하기 위해 신중하게 선택해야 합니다.아파르트산에서 티로신과 같은 금속 협응에 영향을 미칠 더 넓은 범위의 크기의 조합은 구조와 기능 사이의 관계를 더 잘 이해할 수 있게 합니다. 분자 모델링을 가진 IM-MS는 단백질, DNA, 지질 및 그들의 복합체의 형성 구조물을 결정하기 위한 결정학 및 NMR 분광법을 가속화하는 대체 기술이 되었습니다.

Research

Education

JoVE Journal

JoVE Core

Chemistry

Atoms and Elements

SCIENTISTS IN ACTION

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