Name: ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides
Uploaded: 2019-09-07T15:00:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopepti

Este material é baseado no trabalho apoiado pela Fundação Nacional da ciência 1764436, sustentação do instrumento do NSF (MRI-0821247), Fundação de Welch (T-0014), e recursos computando do departamento de energia (TX-W-20090427-0004-50) e comunicações L3 . Agradecemos ao grupo Bower da Universidade da Califórnia-Santa Barbara por compartilhar o programa Sigma e Ayobami Ilesanmi para demonstrar a técnica no vídeo.

1. preparação dos reagentes
<ol><li>Cultura methylosinus trichosporium OB3b, isolar a UC (I)-livre MB-OB3b18,22,23, congelar-secar a amostra e armazenar em-80 ° c até o uso.</li>
	<li>Sintetizar os peptídeos AMB (> 98% de pureza para AMB1, AMB2, AMB4; > 70% de pureza para AMB7), congelar-secar as amostras, e armazená-los em-80 ° c até o uso.</li>
	<li>Comprar > 98% p...

Etapas críticas: conservando os comportamentos da solução-fase para o exame através de ESI-IM-MS As configurações instrumentais do ESI nativo devem ser usadas para conservar os peptídeos estequiometria, estado de carga e estrutura conformacional. Para condições nativas, as condições da fonte ESI, como as tensões do cone, as temperaturas e os fluxos de gás, devem ser otimizadas. Além disso, as pressões e tensões na fonte, armadilha, mobilidade de íons e ondas de viagem de transferênci...

Os íons de cobre e zinco são essenciais para os organismos vivos e cruciais para os processos, incluindo proteção oxidativa, crescimento tecidual, respiração, colesterol, metabolismo da glicose e leitura do genoma1. Para habilitar essas funções, grupos como o tiolato de Cys, imidazol de his2,3, (mais raramente) thioether de metionina, e carboxilato de Glu e ASP seletivamente incorporar metais como cofatores para os locais ativos de metaloenzimas. A similaridade destes grupos de coordenação levanta uma pergunta intrigante a respeito de como os ligantes his e de Cys incorporam seletivamente tanto o UC (I/II) ou o Zn (II) para assegurar o funcionamento correto.
A ligação seletiva é muitas vezes realizada por peptídeos de aquisição e tráfico, que controlam as concentrações de íons Zn (II) ou UC (I/II)4. O UC (I/II) é altamente reactivo e causa dano oxidativo ou ligação adventícia às enzimas, assim que sua concentração livre é regulada firmemente por chaperonas de cobre e por proteínas de regulação de cobre que o transportam com segurança aos vários locais na pilha e firmemente controle sua homeostase5,6. O rompimento do metabolismo ou da homeostase de cobre é implicado diretamente em Menkes e Wilson ' doença de s7 assim como cancros7 e desordens neural, tais como do prião8 e doença de Alzheimer9.
A doença de Wilson está associada ao aumento dos níveis de cobre nos olhos, fígado e seções do cérebro, onde as reações redox do UC (I/II) produzem espécies reativas de oxigênio, causando degeneração hepatolenticular e neurológica. As terapias existentes da quelação são o aminoácido penicilamina pequeno do tiol e o triethylenetetramine. Alternativamente, os peptídeos de aquisição de cobre metanotróficos methanobactin (MB)10,11exibem potencial terapêutico por causa de sua alta afinidade de ligação para o UC (I)12. Quando o methanobactin (MB-OB3b) do Methylosinus trichosporium OB3b foi estudado em um modelo animal de Wilson ' a doença de s, cobre foi removida eficientemente do fígado e excretada através da bilis13. Experimentos in vitro confirmaram que o MB-OB3b poderia quelato o cobre da metalotionina de cobre contida no citosol do fígado13. A ablação por laser indutivamente acoplada a espectrometria de massas de massa plasmática investigou a distribuição espacial do cobre nas amostras de fígado da doença de Wilson14,15,16e demonstrou que a MB-OB3b Remove o cobre com curtos períodos de tratamento de apenas 8 dias17.
O MB-OB3b também se associará a outros íons metálicos, incluindo AG (I), au (III), PB (II), MN (II), co (II), FE (II), Ni (II) e Zn (II)18,19. O concurso para o sítio de ligação de UC (I) fisiológico é exibido pela AG (I) porque pode deslocar o UC (I) do complexo MB-OB3b, com AG (I) e Ni (II) também mostrando ligação irreversível a MB que não pode ser deslocada pelo UC (I)19. Recentemente, uma série de oligopeptídeos alternativos de methanobactin (AMB) com o motivo de ligação 2his-2cys foram estudados20,21, e suas propriedades de ligação Zn (II) e UC (I/II) caracterizadas. Suas seqüências de aminoácidos primários são semelhantes, e todos eles contêm o motivo 2His-2Cys, pro e um N-Terminus acetilado. Eles diferem principalmente de MB-OB3b porque o motivo 2His-2Cys substitui os dois locais de ligação de oxazolona enethiol de MB-OB3b.
A ionização de electrospray acoplada com a espectrometria da mobilidade-massa do íon (ESI-IM-MS) fornece para uma técnica instrumental poderosa para determinar as propriedades metal-obrigatórias dos peptídeos porque mede sua massa-à-carga (m/z) e colisão seção transversal (CCS) ao conservar sua massa, carga, e forma conformacional da solução-fase. O m/z e CCS referem-se à estequiometria de peptídeos, estado de protonação e forma conformacional. A estequiometria é determinada porque a identidade e o número de cada elemento presente na espécie são explicitamente identificados. A carga geral do complexo peptídeo relaciona-se com o estado de protonação dos sítios ácidos e básicos e o estado de oxidação do íon metálico (s). O CCS dá a informação da forma conformacional do complexo do peptide porque mede o tamanho médio rotatório que se relaciona à estrutura terciária do complexo. O estado de carga geral do complexo também é uma função do pH e afeta a afinidade de ligação de íons metálicos do peptídeo porque os locais de base ou ácidos desprotonados como o carboxilo, his, Cys e Tyr também são os locais de ligação potenciais para o íon metálico. Para as análises, o peptídeo e o íon metálico são preparados em soluções aquosas com o pH ajustado por diluir o ácido acético aquoso ou hidróxido de amônio. Isso permite que a dependência de pH e a seletividade de íons metálicos sejam determinadas para o peptídeo. Além disso, o m/z e o CCS determinados por ESI-im-MS podem ser usados com modelagem molecular de B3LYP/LanL2DZ para descobrir o tipo de coordenação do íon do metal e a estrutura terciária do complexo. Os resultados apresentados neste artigo revelam como o ESI-IM-MS pode caracterizar o desempenho quelante seletivo de um conjunto de peptídeos AMB e compará-los com o peptídeo de ligação de cobre MB-OB3b.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>acetonitrile HPLC-grade</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A998SK-4</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>ammonium hydroxide (trace metal grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A512-P500</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>cobalt(II) chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>255599-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) chloride 99.999%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203149-10G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) nitrate hydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>229636-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb1,2,3,4,5,6,7 peptides</td>
			<td>Neo BioLab (neobiolab.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb5B,C,D,E,F peptides</td>
			<td>PepmicCo (www.pepmic.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Driftscope 2.1 software program</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Freeze-dried, purified, Cu(I)-free mb-OB3b</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td>cultured and isolated in the lab of Dr. DongWon Choi (Biology Department, Texas A&#38;M-Commerce)</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>glacial acetic acid (Optima grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A465-250</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Iron(III) Chloride Anhydrous 98%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>12357-09</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>lead(II) nitrate ACS grade</td>
			<td>Avantor (www.avantormaterials.com)</td>
			<td>128545-50G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>manganese(II) chloride tetrahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203734-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>MassLynx 4.1</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nickel chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203866-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>poly-DL-alanine</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>P9003-25MG</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>silver nitrate 99.9%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>11414-06</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Waters Synapt G1 HDMS</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>quadrupole - ion mobility- time-of-flight mass spectrometer</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>zinc chloride anhydrous</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>A16281</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides

A ionização por electrospray (ESI) pode transferir um peptídeo de fase aquosa ou peptídeo complexo para a fase gasosa, conservando sua massa, carga global, interações de ligação metálica e forma conformacional. O acoplamento ESI com a espectrometria de massa da mobilidade do íon (im-MS) fornece uma técnica instrumental que permita a medida simultânea da massa-à-carga de um peptide (m/z) e da seção transversal da colisão (CCS) que se relacionam a sua estequiometria, estado do protonação, e forma conformacional. A carga geral de um complexo peptídeo é controlada pela protonação de 1) os sítios ácidos e básicos do peptídeo e 2) o estado de oxidação do íon metálico (s). Portanto, o estado de carga geral de um complexo é uma função do pH da solução que afeta a afinidade de ligação de íons metálicos de peptídeos. Para as análises de ESI-IM-MS, as soluções de peptídeos e íons metálicos são preparadas a partir de soluções somente aquosas, com o pH ajustado com ácido acético aquoso diluído ou hidróxido de amônio. Isso permite que a dependência de pH e a seletividade de íons metálicos sejam determinadas para um peptídeo específico. Além disso, o m/z e o CCS de um complexo do peptide podem ser usados com modelagem molecular de B3LYP/LanL2DZ para discernir locais obrigatórios da coordenação do íon do metal e da estrutura terciária do complexo. Os resultados mostram como o ESI-IM-MS pode caracterizar o desempenho quelante seletivo de um conjunto de peptídeos de metanobacttina alternativos e compará-los com o peptídeo de ligação de cobre methanobactin.

Emperramento do metal de AMB1 O estudo IM-MS20 da AMB1 (Figura 1a) mostrou que os íons cobre e zinco vinculados à AMB1 de forma dependente do pH (Figura 2). No entanto, cobre e zinco vinculados à AMB1 através de diferentes mecanismos de reação em diferentes locais de coordenação. Por exemplo, a adição de UC (II) a AMB1 resultou na oxidaç...

Watch this Scientific Journal Video about Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopepti

Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopeptides

A mobilidade do íon-espectrometria maciça e as técnicas de modelagem molecular podem caracterizar o desempenho quelante do metal seletivo de peptídeos metal-obrigatórios projetados e do methanobactin Copper-Binding do peptide. O desenvolvimento de novas classes de peptídeos quelantes metálicos ajudará a levar a terapêutica para doenças associadas ao desbalanceamento de íons metálicos.

Técnicas de espectrometria de massa de mobilidade de íons para determinação da estrutura e mecanismos de reconhecimento de íons metálicos e atividade redox de oligopeptídeos de ligação metálica

Electrospray ionization (ESI) can transfer an aqueous-phase peptide or peptide complex to the gas-phase while conserving its mass, overall charge, ...

Espectrometria de massa de ion mobilidade, ou IM-MS, identificar os diversos íons produtos a partir da reação de ligação de pH e ligação de metila de peptídeos. Com a modelagem molecular de sua estrutura terciária, a correlação metálica pode ser determinada. O IM-MS pode resolver cada um dos íons do produto e identificar sua composição molecular medindo simultaneamente seus tempos de massa para carga e chegada e relacionado com sua estequiometria, estado de protonação e estrutura conformacional.O desenvolvimento de classes de peptídeos de quesequente metálico ajudará a levar à terapêutica para doenças associadas ao desequilíbrio de íons metálicos, como menkes e doença de Wilson, cânceres e doença de Alzheimer. Para começar, limpe a tubulação de entrada ESI e a agulha capilar completamente com cerca de 500 microliters de ácido acético glacial molar 0,1, hidróxido de amônio molar e, finalmente, água desionizada. Use condições nativas de ESI-IM-MS conforme descrito no protocolo de texto para coletar os espectros negativos e positivos do íon IM-MS da solução poli-DL-alanina de 10 ppm por 10 minutos cada.Tubtte 200.0 microliters do 0,125 mililitros de metanoblaactina alternativa, ou solução amb, em um frasco de 1,7 mililitro. Diluir com 500 microliters de água deionizada e misturar a solução completamente. Ajuste o pH da amostra para 3.0 adicionando 50 microliters de solução de ácido acético molar 1.0.Adicione 200,0 microliters do íon metálico de 0,125 mililitro à amostra ajustada por pH. Em seguida, adicione água deionizada para produzir um volume final de 1,00 mililitro da amostra. Misture bem e deixe a amostra equilibrar por 10 minutos à temperatura ambiente.Usando uma seringa de nariz contundente, pegue 500 microliters da amostra e colete o espectro de íons negativos e positivos ESI-IM-MS por cinco minutos cada. Use os 500 microliters restantes da amostra para registrar seu pH final usando um eletrodo micro pH calibrado. Repita estas etapas, exceto para ajustar o pH ao pH quatro, cinco, seis, sete, oito, nove ou 10, adicionando novos volumes de soluções de ácido acético ou hidróxido de amônio.Colete o espectro eSI-IM-MS negativo e positivo das soluções resultantes por 10 minutos cada. A partir do espectro IM-MS, identifique quais espécies carregadas da metanoblastona alternativa estão presentes, combinando-as com seus padrões teóricos de isótopos de massa para carga. Para isso, abra MassLynx e clique em Cromoatograma para abrir a janela chromatogram.Vá para o menu Arquivo e Abra para localizar e abrir o arquivo de dados IM-MS. Extrair o espectro IM-MS clicando com o botão direito do mouse, arrastando-se através do cromatógrafo e liberando. A janela de espectro se abrirá, mostrando o espectro IM-MS.Na janela de espectro, clique em Ferramentas e Modelo de Isótopos. Na janela de modelagem isótopo, digite a fórmula molecular da espécie amb, verifique a caixa de íons carregada show e entre no estado de carga. Clique em OK. Repita este processo para identificar todas as espécies do espectro IM-MS e registrar sua faixa de isótopos de carga em massa.Para cada espécie amb, separe qualquer espécie coincidente de massa para carregar e extraia suas distribuições de tempo de chegada, ou ATDs, usando seus padrões de isótopos de massa para carga para identificá-los. Abra o DriftScope e clique em Arquivo e Aberto para localizar e abrir o arquivo de dados IM-MS. Use o mouse e o clique esquerdo para ampliar o padrão de isótopos de massa para carga da espécie amb.Use a Ferramenta de Seleção e o botão do mouse esquerdo para selecionar o padrão isótopo. Clique no botão Aceitar seleção atual. Para separar qualquer espécie de massa por carga coincidente, use a Ferramenta de Seleção e o botão do mouse esquerdo para selecionar o tempo ATD alinhado com o padrão de isótopos da espécie amb.Clique no botão Aceitar seleção atual. Para exportar o ATD, vá para File, Export para MassLynx. Em seguida, selecione Reter tempo de deriva e salvar o arquivo na pasta apropriada.Na janela cromatograma de MassLynx, abra o arquivo exportado salvo. Clique em Process, Integre-se no menu, verifique a caixa de integração do Pico do Pico do ApexTrack e clique em OK. Regisso do centroide e da área integrada do ATD. Depois de repetir este processo para todos os arquivos de dados Amb e Poly-DL-alanine IM-MS, use o ATD integrado para todas as espécies de amb extraídas dos íons positivos ou negativos em cada ponto de titulação para normalizar para uma escala percentual relativa.Para isso, insira as identidades da espécie amb e seu ATD integrado em cada pH em uma planilha. Para cada pH, use a soma dos ATDs integrados para normalizar o ATD individual da espécie amb em uma escala percentual. Traçar a porcentagem de intensidades de cada espécie de amb versus pH para mostrar como a população de cada espécie varia em função do pH.Utilizando uma planilha, converta as seções transversais de colisão de íons poli-DL-alanina negativos e positivos medidos em gás tampão de hélio para as seções transversais de colisão corrigidas. Em seguida, converta os tempos médios de chegada dos calibrantes poli-DL-alanina e espécies de amb em tempos de deriva. Conecte os tempos de deriva dos calibradores de poli-DL-alanina versus as seções transversais de colisão corrigidas.Em seguida, usando um ajuste de regressão de menos quadrados, determine os valores A prime e B, onde A prime é a correção para os parâmetros de temperatura, pressão e campo elétrico, e B compensa o efeito não linear do dispositivo IM. Usando estes valores A prime e B com o valor dos tempos de deriva centroid, determine suas seções transversais de colisão corrigidas e suas seções transversais de colisão. Este método fornece seções transversais de colisão para as espécies de peptídeos com erros absolutos estimados de cerca de 2% Usando gaussiano com GaussView, e o nível de teoria B3LYP LanL2DZ, localizar conformadores otimizados para geometria para todos os tipos possíveis de coordenações da espécie amb de massa observada.O nível de teoria B3LYP LanL2DZ é composto pelos três modelos híbridos de perímetro de Becke, o conjunto de bases Dunning e os potenciais do núcleo eletrônico. Extrair as análises termoquímicas de cada um dos conformadores otimizados do arquivo de saída gaussiano e calcular suas seções transversais de colisão teórica usando o método Lennard-Jones em escala de íons do programa Sigma. A partir dos conformadores de energia livre mais baixos, determine qual conformer exibe a seção transversal de colisão Lennard-Jones que concorda com a seção transversal de colisão medida IM-MS.Esse processo identifica a estrutura terciária e o tipo de coordenação dos conformadores observados no experimento. A modelagem molecular requer comparação das seções transversais de energia livre e colisão de conformadores com diferentes sítios de quesquente de metal, ligações cis e peptídeos trans, pontes de sal, ligação de hidrogênio e interações pi-cation. O estudo do IM-MS da metanobioactina alternativa mostrou que ele quesou íons de cobre e zinco de forma dependente do pH, mas através de diferentes mecanismos de reação e locais de coordenação.A ligação de zinco(II) foi observada em um pH maior que seis, formando principalmente um único complexo carregado negativamente, indicando que o zinco(II) foi coordenado tetraedralmente pelos dois imidazoles e dois tioolados. A ligação de cobre(II) foi acompanhada pelos tiols formando uma ponte de dissulfeto. Em um pH maior que seis, o complexo de cobre único carregado negativamente (II) foi formado, indicando que imidazol e dois nitrogênios de amido desprotosados estavam coordenando cobre(II)No entanto, abaixo do pH seis, a adição de cobre(II) também formou o único complexo de cobre carregado positivamente (I), bem como o único complexo de cobre carregado positivamente (II) acima do pH seis.Estudos do IM-MS de amb dois e amb quatro também mostram que as reações de cobre deram produtos que diferem nos números de pontes de dissulfeto inter ou intramolecular, número de íons de cobre (I)ou cobre(II)e número de locais de desprotonação, que mudaram em função do pH. O resultado do IM-MS com modelagem molecular mostrou que as metanobios alternativas poderiam coordenar até três íons de cobre(I)ions através dos grupos de tioolato, imidazol e carboxilato. As configurações instrumentais do IM-MS devem ser cuidadosamente escolhidas para conservar a estequiometria dos peptídeos, distribuições de carga e estruturas conformais, conforme descrito no texto.A combinação de uma gama mais ampla de tamanho que influenciará a coordenação metálica, como a tirasina no ácido aspartic permitirá uma maior compreensão da relação entre estrutura e função. IM-MS com modelagem molecular tornaram-se técnicas alternativas para acelerar a cristalografia e a espectroscopia de RMN para determinar as estruturas conformais de proteínas, DNA, lipídios e seus complexos.

Research

Education

JoVE Journal

JoVE Core

Chemistry

Atoms and Elements

SCIENTISTS IN ACTION

Structure and Coordination Determination of Peptide-metal Complexes Using 1D and 2D 1H NMR

Structure and Coordination Determination of Peptide-metal Complexes Using 1D and 2D 1H NMR

Copper (I) binding by metallochaperone transport proteins prevents copper oxidation and release of the toxic ions that may participate in harmful redox ...

Química

Anticancer Metal Complexes: Synthesis and Cytotoxicity Evaluation by the MTT Assay

Anticâncer metal Complexos: Síntese e Avaliação de citotoxicidade pelo ensaio MTT

Titanium (IV) and vanadium (V) complexes are highly potent anticancer agents. A challenge in their synthesis refers to their hydrolytic instability; ...

Analyzing the Photo-oxidation of 2-propanol at Indoor Air Level Concentrations Using Field Asymmetric Ion Mobility Spectrometry

Analisando a foto-oxidação do 2-propanol em concentrações de nível de ar interno usando espectrometria de mobilidade do campo Ion assimétrica

We demonstrate a versatile protocol to be used for determining the effectiveness of photocatalysts in degrading indoor air concentration (ppb) volatile ...

Determining the Chemical Composition of Corrosion Inhibitor/Metal Interfaces with XPS: Minimizing Post Immersion Oxidation

Determinar a composição química do inibidor de corrosão / Metal Interfaces com XPS: Minimizando Pós Immersion Oxidação

An approach for acquiring more reliable X-ray photoelectron spectroscopy data from corrosion inhibitor/metal interfaces is described. More specifically, ...

Ligand-Mediated Nucleation and Growth of Palladium Metal Nanoparticles

Nucleação e Crescimento Mediado por Ligante de Nanopartículas de Paládio Metálico

The size, size distribution and stability of colloidal nanoparticles are greatly affected by the presence of capping ligands. Despite the key contribution ...

Surface Functionalization of Metal-Organic Frameworks for Improved Moisture Resistance

Functionalization superfície de estruturas Metal-orgânicas para resistência à umidade melhorada

Metal-organic frameworks (MOFs) are a class of porous inorganic materials with promising properties in gas storage and separation, catalysis and sensing. ...

Imaging Corrosion at the Metal-Paint Interface Using Time-of-Flight Secondary Ion Mass Spectrometry

Corrosão por imagem na interface metal-Paint usando espectrometria de massa de íons secundários de tempo de voo

Corrosion developed at the paint and aluminum (Al) metal-paint interface of an aluminum alloy is analyzed using time-of-flight secondary ion mass ...

Quantification of Metal Leaching in Immobilized Metal Affinity Chromatography

Quantificação da lixiviação metálica na cromatografia imobilizada da afinidade metálica

Contamination of enzymes with metals leached from immobilized metal affinity chromatography (IMAC) columns poses a major concern for enzymologists, as ...

Identification and Quantification of Decomposition Mechanisms in Lithium-Ion Batteries; Input to Heat Flow Simulation for Modeling Thermal Runaway

Identificação e quantificação de mecanismos de decomposição em baterias de íons de lítio; Simulação de Entrada para Fluxo de Calor para Modelagem de Fuga Térmica

The risks and possible accidents related to the normal use of lithium-ion batteries remain a serious concern. In order to get a better understanding of ...