Name: ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides
Uploaded: 2019-09-07T15:00:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopepti

Este material se basa en el trabajo apoyado por la National Science Foundation bajo 1764436, el apoyo a instrumentos NSF (MRI-0821247), Welch Foundation (T-0014) y recursos informáticos del Departamento de Energía (TX-W-20090427-0004-50) y L3 Communications . Agradecemos al grupo Bower de la Universidad de California - Santa Bárbara por compartir el programa Sigma y Ayobami Ilesanmi por demostrar la técnica en el video.

1. Preparación de reactivos
<ol><li>Cultivo Methylosinus trichosporium OB3b, aislar el Cu(I) libre de mb-OB3b18,22,23, congelar-secar la muestra y almacenar a -80 oC hasta su uso.</li>
	<li>Sintetizar los péptidos amb (>98% pureza para amb1, amb2, amb4; >70% pureza para amb7), congelar-secar las muestras, y almacenarlas a -80 oC hasta su uso.</li>
	<li>Compra >98% de cloru...

Pasos críticos: conservación de comportamientos en fase de solución para su examen a través de ESI-IM-MS Se deben utilizar ajustes instrumentales nativos ESI que conserven la estequiometría de los péptidos, el estado de carga y la estructura de conformación. Para condiciones nativas, las condiciones en la fuente ESI tales como los voltajes del cono, las temperaturas y los flujos de gas tienen que ser optimizados. Además, las presiones y voltajes en la fuente, la trampa, la movilidad iónica y ...

Los iones de cobre y zinc son esenciales para los organismos vivos y cruciales para procesos como la protección oxidativa, el crecimiento del tejido, la respiración, el colesterol, el metabolismo de la glucosa y la lectura del genoma1. Para habilitar estas funciones, grupos como el tiolato de Cys, el imidazol de Su2,3, (más raramente) tioéter de metionina, y carboxilato de Glu y Asp incorporan selectivamente metales como cofactores en los sitios activos de metaloenzimas. La similitud de estos grupos de coordinación plantea una pregunta intrigante sobre cómo los ligandos Suyos y De Los Cys incorporan selectivamente Cu(I/II) o Zn(II) para asegurar el correcto funcionamiento.
La unión selectiva se realiza a menudo mediante la adquisición y el tráfico de péptidos, que controlan las concentraciones iónquires de Zn(II) o Cu(I/II)4. Cu(I/II) es altamente reactivo y causa daño oxidativo o unión adventicia a las enzimas, por lo que su concentración libre está estrechamente regulada por chaperones de cobre y proteínas reguladoras de cobre que lo transportan de forma segura a varios lugares de la célula y estrechamente controlar su homeostasis5,6. La interrupción del metabolismo del cobre o la homeostasis está directamente implicada en la enfermedad de Menkes y Wilson7, así como en los cánceres7 y trastornos neuronales, como el prión8 y la enfermedad de Alzheimer9.
La enfermedad de Wilson se asocia con el aumento de los niveles de cobre en los ojos, el hígado y las secciones del cerebro, donde las reacciones redox de Cu(I/II) producen especies reactivas de oxígeno, causando degeneración hepatolenticular y neurológica. Las terapias de quelación existentes son el pequeño aminoácido tiol penicilamina y trietiletetramina. Alternativamente, los péptidos metanotropoficos de adquisición de cobre methanobactin (mb)10,11 exhiben potencial terapéutico debido a su alta afinidad de unión para Cu(I)12. Cuando el methanobactin (mb-OB3b) de Methylosinus trichosporium OB3b fue estudiado en un modelo animal de la enfermedad de Wilson, el cobre fue eliminado eficientemente del hígado y excretado a través de la bilis13. Los experimentos in vitro confirmaron que mb-OB3b podría quelar el cobre del metalotionino de cobre contenido en el citosol hepático13. Las técnicas de imágenes de espectrometría de masas plasmáticas acopladas inductivamente de ablación láser han investigado la distribución espacial del cobre en las muestras hepáticas de la enfermedad de Wilson14,15,16 y han demostrado que mb-OB3b elimina el cobre con períodos de tratamiento cortos de sólo 8 días17.
El mb-OB3b también se unirá a otros iones metálicos, incluidos Ag(I), Au(III), Pb(II), Mn(II), Co(II), Fe(II), Ni(II) y Zn(II)18,19. La competencia por el sitio de unión fisiológico Cu(I) es exhibida por Ag(I) porque puede desplazar a Cu(I) del complejo mb-OB3b, con Ag(I) y Ni(II) mostrando también unión irreversible a Mb que no puede ser desplazada por Cu(I)19. Recientemente, se han estudiado una serie de oligopéptidos alternativos de methanobactina (amb) con el motivo de unión 2His-2Cys20,21,y sus propiedades de unión Zn(II) y Cu(I/II) caracterizadas. Sus secuencias de aminoácidos primarios son similares, y todas contienen el motivo 2His-2Cys, Pro y un cesación acetilado N-terminus. Se diferencian principalmente de mb-OB3b porque el motivo 2His-2Cys reemplaza los dos sitios de unión de oxazolona de enethiol de mb-OB3b.
La ionización por electrospray junto con la espectrometría de masas de movilidad ión (ESI-IM-MS) proporciona una poderosa técnica instrumental para determinar las propiedades de unión al metal de los péptidos porque mide su masa a carga (m/z) y la colisión sección transversal (CCS) conservando su masa, carga y forma de conformación de la fase de solución. El m/z y el CCS se relacionan con los péptidos etoquiometría, estado de protonación y forma de conformación. La estequiometría se determina porque la identidad y el número de cada elemento presente en la especie se identifican explícitamente. La carga general del complejo de péptidos se relaciona con el estado de protonación de los sitios ácidos y básicos y el estado de oxidación de los iones metálicos. El CCS proporciona información de la forma conformacional del complejo peptídico porque mide el tamaño medio rotacional que se relaciona con la estructura terciaria del complejo. El estado de carga general del complejo también es una función del pH y afecta a la afinidad de unión de iones metálicos del péptido porque los sitios básicos o ácidos desprotonados como el carboxilo, His, Cys y Tyr son también los sitios de unión potenciales para el ion metálico. Para los análisis, el péptido y el ion metálico se preparan en soluciones acuosas con el pH ajustado por ácido acético acuoso diluido o hidróxido de amonio. Esto permite determinar la dependencia del pH y la selectividad de iones metálicos para el péptido. Además, el m/z y el CCS determinados por ESI-IM-MS se pueden utilizar con el modelado molecular B3LYP/LanL2DZ para descubrir el tipo de coordinación de iones metálicos y la estructura terciaria del complejo. Los resultados mostrados en este artículo revelan cómo ESI-IM-MS puede caracterizar el rendimiento de quelación selectiva de un conjunto de péptidos amb y compararlos con el péptido de unión de cobre mb-OB3b.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>acetonitrile HPLC-grade</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A998SK-4</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>ammonium hydroxide (trace metal grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A512-P500</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>cobalt(II) chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>255599-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) chloride 99.999%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203149-10G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>copper(II) nitrate hydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>229636-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb1,2,3,4,5,6,7 peptides</td>
			<td>Neo BioLab (neobiolab.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>designed amb5B,C,D,E,F peptides</td>
			<td>PepmicCo (www.pepmic.com)</td>
			<td></td>
			<td>designed peptides were synthized by order</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Driftscope 2.1 software program</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Freeze-dried, purified, Cu(I)-free mb-OB3b</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td>cultured and isolated in the lab of Dr. DongWon Choi (Biology Department, Texas A&#38;M-Commerce)</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>glacial acetic acid (Optima grade)</td>
			<td>Fisher Scientific (www.Fishersci.com)</td>
			<td>A465-250</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Iron(III) Chloride Anhydrous 98%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>12357-09</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>lead(II) nitrate ACS grade</td>
			<td>Avantor (www.avantormaterials.com)</td>
			<td>128545-50G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>manganese(II) chloride tetrahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203734-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>MassLynx 4.1</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>software analysis program</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nickel chloride hexahydrate 99.99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>203866-5G</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>poly-DL-alanine</td>
			<td>Sigma-Aldrich (www.sigmaaldrich.com)</td>
			<td>P9003-25MG</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>silver nitrate 99.9%+</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>11414-06</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Waters Synapt G1 HDMS</td>
			<td>Waters (www.waters.com)</td>
			<td></td>
			<td>quadrupole - ion mobility- time-of-flight mass spectrometer</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>zinc chloride anhydrous</td>
			<td>Alfa Aesar (www.alfa.com)</td>
			<td>A16281</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

ion mobility-mass spectrometry techniques for determining the structure and mechanisms of metal ion recognition and redox activity of metal binding oligopeptides

La ionización por electrospray (ESI) puede transferir un péptido de fase acuosa o un complejo de péptidos a la fase gaseosa, al tiempo que conserva su masa, carga general, interacciones de unión de metales y forma de conformación. El acoplamiento ESI con espectrometría de masas de movilidad ión (IM-MS) proporciona una técnica instrumental que permite la medición simultánea de la sección transversal de masa a carga (m/z) y de colisión (CCS) de un péptido que se relacionan con su estequiometría, estado de protonación, y forma conformacional. La carga general de un complejo de péptidos se controla mediante la protonación de 1) los sitios ácidos y básicos del péptido y 2) el estado de oxidación de los iones metálicos. Por lo tanto, el estado de carga general de un complejo es una función del pH de la solución que afecta a los péptidos de la afinidad de unión de iones metálicos. Para los análisis ESI-IM-MS, las soluciones de péptidos e iones metálicos se preparan a partir de soluciones solo acuosas, con el pH ajustado con ácido acético acuoso diluido o hidróxido de amonio. Esto permite determinar la dependencia del pH y la selectividad de iones metálicos para un péptido específico. Además, el m/z y el CCS de un complejo de péptidos se pueden utilizar con el modelado molecular B3LYP/LanL2DZ para discernir los sitios de unión de la coordinación de iones metálicos y la estructura terciaria del complejo. Los resultados muestran cómo ESI-IM-MS puede caracterizar el rendimiento de quelación selectiva de un conjunto de péptidos alternativos de methanobactina y compararlos con el péptido de unión de cobre methanobactin.

Encuadernación metálica de amb1 El estudio IM-MS20 de amb1 (Figura 1A) mostró que tanto los iones de cobre como los de zinc se unen a amb1 de manera dependiente del pH(Figura 2). Sin embargo, el cobre y el zinc se unen a amb1 a través de diferentes mecanismos de reacción en diferentes sitios de coordinación. Por ejemplo, la adición de Cu(II) a amb...

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Ion Mobility-Mass Spectrometry Techniques for Determining the Structure and Mechanisms of Metal Ion Recognition and Redox Activity of Metal Binding Oligopeptides

Las técnicas de modelado molecular y espectrometría de masas de movilidad ión pueden caracterizar el rendimiento selectivo de quelantes metálicos de los péptidos de unión a metales diseñados y el péptido de unión de cobre methanobactin. El desarrollo de nuevas clases de péptidos quelantes metálicos ayudará a llevar a terapias para enfermedades asociadas con el desequilibrio de iones metálicos.

Técnicas de Espectrometría de Masa de Movilidad de Iones para Determinar la Estructura y Mecanismos de Reconocimiento de Iones Metálicos y Actividad Redox de Oligopéptidos de Unión De Metal

Electrospray ionization (ESI) can transfer an aqueous-phase peptide or peptide complex to the gas-phase while conserving its mass, overall charge, ...

La espectrometría de masas de movilidad de iones, o IM-MS, identifica los diversos iones de los productos que surgen de la reacción de unión a redox y metilo dependiente del pH de los péptidos. Con el modelado molecular de su estructura terciaria, se puede determinar la correlación metálica. IM-MS puede resolver cada uno de los iones del producto e identificar su composición molecular midiendo simultáneamente sus tiempos de carga y masa y llegada y relacionados con su estequiometría, estado de protonación y estructura conformacional.El desarrollo de clases de péptidos quelantes metálicos ayudará a llevar a terapias para enfermedades asociadas con el desequilibrio de iones metálicos, como la enfermedad de Menkes y Wilson, cánceres y la enfermedad de Alzheimer. Para empezar, limpie a fondo el tubo de entrada ESI y el capilar de la aguja con unos 500 microlitros de ácido acético glacial molar, 0,1 molar hidróxido de amonio y, por último, agua desionizada. Utilice condiciones nativas de ESI-IM-MS como se describe en el protocolo de texto para recopilar los espectros IM-MS de iones negativos y positivos de la solución de poli-DL-alanina de 10 ppm durante 10 minutos cada uno.Pipetear 200,0 microlitros de la metanbactina alternativa de 0,125 mililitros, o solución de amb, en un vial de 1,7 mililitros. Diluir con 500 microlitros de agua desionizada y mezclar la solución a fondo. Ajuste el pH de la muestra a 3.0 añadiendo 50 microlitros de solución de ácido acético 1.0 molar.Agregue 200,0 microlitros del ion metálico 0,125 milimolar a la muestra ajustada al pH. A continuación, agregue agua desionizada para producir un volumen final de 1,00 mililitros de la muestra. Mezcle bien y deje que la muestra se equilibre durante 10 minutos a temperatura ambiente.Con una jeringa de nariz contundente, tome 500 microlitros de la muestra y recoja los espectros ESI-IM-MS de iones negativos y positivos durante cinco minutos cada uno. Utilice los 500 microlitros restantes de la muestra para registrar su pH final utilizando un electrodo de micro pH calibrado. Repita estos pasos, excepto para ajustar el pH a pH cuatro, cinco, seis, siete, ocho, nueve o 10, añadiendo nuevos volúmenes de soluciones de ácido acético o hidróxido de amonio.Recoja los espectros ESI-IM-MS de iónica negativa y positiva de las soluciones resultantes durante 10 minutos cada una. A partir de los espectros IM-MS, identifique qué especies cargadas de la metanbactina alternativa están presentes al emparejarlas con sus patrones teóricos de isótopos de masa a carga. Para ello, abra MassLynx y haga clic en Cromatograma para abrir la ventana Cromatograma.Vaya al menú Archivo y Abra para localizar y abrir el archivo de datos IM-MS. Extraiga el espectro IM-MS haciendo clic con el botón derecho, arrastrando a través del cromatograma y soltándolo. Se abrirá la ventana de espectro, que muestra el espectro IM-MS.En la ventana de espectro, haga clic en Herramientas y modelo de isótopo. En la ventana Modelado de isótopos, ingrese la fórmula molecular de la especie amb, marque la casilla Mostrar iones cargados e introduzca el estado de carga. Haga clic en Aceptar. Repita este proceso para identificar todas las especies en el espectro IM-MS, y registrar su rango de isótopos de masa a carga.Para cada especie de amb, separe cualquier especie coincidente de masa a carga y extraiga sus distribuciones de tiempo de llegada, o ATD, utilizando sus patrones de isótopos de masa a carga para identificarlos. Abra DriftScope y haga clic en Archivo y Abrir para localizar y abrir el archivo de datos IM-MS. Utilice el ratón y haga clic con el botón izquierdo para acercar el patrón de isótopo de masa a carga de la especie amb.Utilice la Herramienta Selección y el botón izquierdo del ratón para seleccionar el patrón de isótopos. Haga clic en el botón Aceptar selección actual. Para separar cualquier especie coincidente de masa a carga, utilice la Herramienta Selección y el botón izquierdo del ratón para seleccionar el tiempo ATD alineado con el patrón de isótopos de la especie amb.Haga clic en el botón Aceptar selección actual. Para exportar el ATD, vaya a Archivo, Exportar a MassLynx. A continuación, seleccione Conservar tiempo de deriva y guarde el archivo en la carpeta adecuada.En la ventana Cromatograma de MassLynx, abra el archivo exportado guardado. Haga clic en Procesar, Integrar en el menú, marque la casilla Integración de ApexTrack Peak y haga clic en Aceptar. Registre el centroide y el área integrada del ATD. Después de repetir este proceso para todos los archivos de datos IM-MS de amb y poli-DL-alanina guardados, utilice el ATD integrado para todas las especies de amb extraídas de los iones positivos o negativos en cada punto de valoración para normalizar a una escala porcentual relativa.Para ello, introduzca las identidades de la especie amb y su ATD integrado en cada pH en una hoja de cálculo. Para cada pH, utilice la suma de los ATD integrados para normalizar el ATD de la especie amb individual a una escala porcentual. Trazar las intensidades porcentuales de cada especie de amb frente al pH para mostrar cómo la población de cada especie varía en función del pH.Usando una hoja de cálculo, convierta las secciones transversales de colisión de iones negativos y positivos de poli-DL-alanina medidos en gas amortiguador de helio en las secciones transversales de colisión corregidas. A continuación, convierta los tiempos medios de llegada de los calibradores de poli-DL-alanina y las especies de amb en tiempos de deriva. Enchufe los tiempos de deriva de los calibradores de poli-DL-alanina en comparación con sus secciones transversales de colisión corregidas.A continuación, utilizando un ajuste de regresión de mínimos cuadrados, determine los valores A primo y B, donde A primo es la corrección de los parámetros de temperatura, presión y campo eléctrico, y B compensa el efecto no lineal del dispositivo IM. Usando estos valores A primo y B con el valor de tiempos de deriva centroide, determine sus secciones transversales de colisión corregidas y sus secciones transversales de colisión. Este método proporciona secciones transversales de colisión para las especies de péptidos con errores absolutos estimados de aproximadamente el 2% utilizando gaussiano con GaussView, y el nivel de teoría B3LYP LanL2DZ, localizan conformadores optimizados para geometría para todos los tipos posibles de coordinación de la especie de amb de masa a carga observada.El nivel de teoría B3LYP LanL2DZ se compone de las tres funciones híbridas perimetrales Becke, el conjunto de bases de Dunning y los potenciales de núcleo de electrones. Extraiga los análisis termoquímicos de cada uno de los conformadores optimizados del archivo de salida gaussiano y calcule sus secciones transversales teóricas de colisión utilizando el método Lennard-Jones escalado por iónica del programa Sigma. A partir de los conformadores de energía libre más bajos, determine qué conformador exhibe la sección transversal de colisión Lennard-Jones que está de acuerdo con la sección transversal de colisión medida IM-MS.Este proceso identifica la estructura terciaria y el tipo de coordinación para los conformadores observados en el experimento. El modelado molecular requiere la comparación de las secciones transversales de energía libre y colisión de los conformadores con diferentes sitios quelantes de metales, enlaces cis y péptidos trans, puentes de sal, unión de hidrógeno e interacciones pi-cación. El estudio IM-MS de la metanbactina alternativa mostró que quelababa tanto los iones de cobre como los zinces de una manera dependiente del pH, pero a través de diferentes mecanismos de reacción y sitios de coordinación.La unión al zinc (II) se observó a un pH superior a seis, formando principalmente un único complejo cargado negativamente, lo que indica que el zinc(II) estaba coordinado tetrahedrally por los dos imidazoles y dos tiolados. La unión de cobre (II) iba acompañada de los tiols que formaron un puente de disulfuro. Con un pH superior a seis, se formó el único complejo de cobre(II)cargado negativamente, lo que indica que el imidazol y dos nitrógenos de amida desprotonados coordinaban el cobre(II)Sin embargo, por debajo del pH seis, añadiendo cobre(II)también formaba el único complejo de cobre(I)de carga positiva, así como el único complejo de cobre (II) cargado positivamente por encima del pH seis.Los estudios IM-MS de amb dos y amb four también muestran que las reacciones de cobre dieron productos que diferían en el número de puentes de disulfuro intermoleculares o intermoleculares, número de iones de cobre(I) o cobre(II), y número de sitios de desprotonación, que cambiaron en función del pH. El resultado de IM-MS con el modelado molecular mostró que las metanbactinas alternativas podían coordinar hasta tres iones de cobre (I)ions a través de los grupos de tiolados, imidazoles y carboxilato. Los ajustes instrumentales de IM-MS deben elegirse cuidadosamente para conservar la estequiometría de los péptidos, las distribuciones de carga y las estructuras conformacionales, como se describe en el texto.La combinación de una gama más amplia de tamaño que influirá en la coordinación del metal, como la tirosina en el ácido aspártico, permitirá una mayor comprensión de la relación entre la estructura y la función. IM-MS con modelado molecular se han convertido en técnicas alternativas para acelerar la cristalografía y la espectroscopia de RMN para determinar las estructuras conformacionales de proteínas, ADN, lípidos y sus complejos.

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