Name: high-resolution neutron spectroscopy to study picosecond-nanosecond dynamics of proteins and hydration water
Uploaded: 2022-04-28T13:10:00
Description: Watch this Scientific Journal Video about High-Resolution Neutron Spectroscopy to Study Picosecond-Nanosecond Dynamics of Proteins and Hydration Water at JoVE.com

लेखक उपकरण स्फीयर्स पर किए गए न्यूट्रॉन प्रकीर्णन प्रयोगों के हिस्से के लिए जर्मनी के गार्चिंग के हेंज मैयर-लीबनिट्ज जेंट्रम में जुलिच सेंटर फॉर न्यूट्रॉन साइंस में माइकला ज़म्पोनी के आभारी हैं। इस कार्य को अनुबंध एचपीआरआई-2001-50065 और आरआईआई3-सीटी-2003-505925 के तहत यूरोपीय संघ द्वारा वित्त पोषित ड्यूटेरेशन लेबोरेटरी (डीएलएबी) कंसोर्टियम की गतिविधियों और अनुदान जीआर/आर 99393/01 और ईपी/C015452/1 के तहत इंस्टीट्यूट लॉ लैंगविन ईएमबीएल डीएलएबी के भीतर यूके इंजीनियरिंग एंड फिजिकल साइंसेज रिसर्च काउंसिल (ईपीएसआरसी) द्वारा वित्त पोषित गतिविधि से लाभ हुआ है। प्रमुख कार्रवाई के माध्यम से 7 वें फ्रेमवर्क कार्यक्रम के तहत यूरोपीय आयोग द्वारा समर्थन: यूरोपीय अनुसंधान क्षेत्र को मजबूत करना, अनुसंधान बुनियादी ढांचे को स्वीकार किया जाता है [अनुबंध 226507 (एनएमआई 3)]। केविन पॉनोट और क्रिश्चियन बेक अपने पोस्टडॉक्टरल फैलोशिप के वित्तपोषण के लिए संघीय शिक्षा और अनुसंधान मंत्रालय (बीएमबीएफ, अनुदान संख्या 05के19वीटीबी) को धन्यवाद देते हैं।

1. तरल अवस्था में प्रोटीन के लिए ड्यूरेटेड बफर तैयार करें
<ol><li>शुद्ध डी2ओ में बफर के सभी घटकों को घोलें।</li>
	<li>यदि पीएच इलेक्ट्रोड को एच2ओ में कैलिब्रेट किया गया था, तो एनएओडी या डीसीएल34<...

न्यूट्रॉन स्पेक्ट्रोस्कोपी एकमात्र विधि है जो प्रोटीन के आकार या समाधान की जटिलता की परवाह किए बिना प्रोटीन नमूनों के पहनावा-औसत पीएस-एनएस गतिशीलता की जांच करने की अनुमति देतीहै। विशेष रूप ?...

<table border="1" fo:keep-together.within-page="1" fo:keep-with-next.within-page="always">
	<tbody>
		<tr>
			<td>Aluminum sample holder</td>
			<td></td>
			<td></td>
			<td>Not commercially available. Either the local contact on the instrument can provide them or they can be manufactured based on a technical drawing that can be provided by the local contact.</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Deuterium chloride, 35 wt. % in D2O, &#8805;99 atom % D</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td> 
			543047</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Deuterium oxide (D, 99.9%)</td>
			<td>Eurisotop</td>
			<td>DLM-4DR-PK</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Dow Corning high-vacuum silicone grease</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>Z273554-1EA</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Ethanol 96%, EMSURE Reag. Ph Eur</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>1.5901</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Glass dessicator</td>
			<td>VWR</td>
			<td>&#160; 75871-660</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Glass dessicator plate, 140 mm</td>
			<td>VWR</td>
			<td>89038-068</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Indium wire, 1.0 mm (0.04 in) dia, Puratronic, 99.999%</td>
			<td>Alfa Aesar</td>
			<td>00470.G1</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Lysozyme from chicken egg white dialyzed, lyophilized, powder, ~100,000 U/mg</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>62970</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nPDyn</td>
			<td></td>
			<td>v3.x</td>
			<td>see github.com/kpounot/nPDyn, model functions fot fitting also included in the software</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>OHAUS AX324 Adventurer balance, internal calibration</td>
			<td>Dutscher</td>
			<td>92641</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Phosphorus pentoxide, ReagentPlus, 99%</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>214701</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Pipette ErgoOne 0.5-10 &#956;L</td>
			<td>Starlab</td>
			<td>S7100-0510</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Pipette ErgoOne 100-1,000 &#956;L</td>
			<td>Starlab</td>
			<td>S7100-1000</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Pipette ErgoOne 20-200 &#956;L</td>
			<td>Starlab</td>
			<td>S7100-2200</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Pipette tip TipOne 1,000 &#956;L</td>
			<td>Starlab</td>
			<td>S1111-6001</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Pipette tip TipOne 10 &#956;L</td>
			<td>Starlab</td>
			<td>S1111-3200</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Pipette tip TipOne 200 &#956;L</td>
			<td>Starlab</td>
			<td>S1111-0206</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Sodium deuteroxide solution, 40 wt. % in D2O, 99.5 atom % D</td>
			<td>Sigma-Aldrich</td>
			<td>372072</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

high-resolution neutron spectroscopy to study picosecond-nanosecond dynamics of proteins and hydration water

न्यूट्रॉन प्रकीर्णन एक गैर-विनाशकारी तरीके से और ड्यूटेरियम के अलावा अन्य लेबलिंग के बिना ऊर्जा की एक विस्तृत श्रृंखला के लिए नमूनों के भीतर गतिशीलता की जांच करने की संभावना प्रदान करता है। विशेष रूप से, न्यूट्रॉन बैकस्कैटरिंग स्पेक्ट्रोस्कोपी एक साथ कई प्रकीर्णन कोणों पर प्रकीर्णन संकेतों को रिकॉर्ड करता है और पीएस-एनएस टाइमस्केल पर जैविक प्रणालियों की गतिशीलता का अध्ययन करने के लिए अच्छी तरह से अनुकूल है। डी2ओ-और संभवतः ड्यूरेटेड बफर घटकों को नियोजित करके- विधि तरल अवस्था में प्रोटीन के केंद्र-द्रव्यमान प्रसार और रीढ़ और साइड-चेन गति (आंतरिक गतिशीलता) दोनों की निगरानी की अनुमति देती है।
इसके अतिरिक्त, हाइड्रेशन पानी की गतिशीलता का अध्ययन एच2ओ के साथ हाइड्रेटेड परड्यूरेटेड प्रोटीन के पाउडर को नियोजित करके किया जा सकता है। यह पेपर प्रोटीन और हाइड्रेशन पानी की गतिशीलता की जांच के लिए इंस्टीट्यूट लाउ-लैंगविन (आईएल) में उपकरण आईएन 16 बी पर नियोजित वर्कफ़्लो प्रस्तुत करता है। वाष्प विनिमय का उपयोग करके समाधान नमूने और हाइड्रेटेड प्रोटीन पाउडर के नमूने तैयार करने को समझाया गया है। प्रोटीन और हाइड्रेशन पानी की गतिशीलता दोनों के लिए डेटा विश्लेषण प्रक्रिया विभिन्न प्रकार के डेटासेट (क्वासिइलास्टिक स्पेक्ट्रा या फिक्स्ड-विंडो स्कैन) के लिए वर्णित है जिसे न्यूट्रॉन बैकस्कैटरिंग स्पेक्ट्रोमीटर पर प्राप्त किया जा सकता है।
विधि को अमाइलॉइड प्रोटीन से जुड़े दो अध्ययनों के साथ चित्रित किया गया है। लाइसोजाइम का एकत्रीकरण μm आकार के गोलाकार समुच्चय-निरूपित कणों में होता है- IN16B पर जांच की गई अंतरिक्ष और समय सीमा पर एक-चरण यी प्रक्रिया में होता है, जबकि आंतरिक गतिशीलता अपरिवर्तित रहती है। इसके अलावा, ताऊ के हाइड्रेशन पानी की गतिशीलता का अध्ययन परड्यूरेटेड प्रोटीन के हाइड्रेटेड पाउडर पर किया गया था। यह दिखाया गया है कि अमाइलॉइड फाइबर के गठन पर पानी की ट्रांसलेशनल गतियां सक्रिय होती हैं। अंत में, प्रोटोकॉल में महत्वपूर्ण चरणों पर चर्चा की जाती है कि अन्य प्रयोगात्मक बायोफिज़िकल विधियों के संबंध में गतिशीलता के अध्ययन के संबंध में न्यूट्रॉन प्रकीर्णन कैसे तैनात किया जाता है।

कणों में लाइसोजाइम का एकत्रीकरण 90 डिग्री सेल्सियस पर किया गया था, जिसमें 50 मिलीग्राम / एमएल की प्रोटीन एकाग्रता एक ड्यूरेटेड बफर (पीएच 10.5 पर 0.1 एम एनएसीएल) थी। कणों का गठन 90 डिग्री सेल्सियस तक तापमान वृद्धि...

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High-Resolution Neutron Spectroscopy to Study Picosecond-Nanosecond Dynamics of Proteins and Hydration Water

न्यूट्रॉन बैकस्कैटरिंग स्पेक्ट्रोस्कोपी प्रोटीन और उनके हाइड्रेशन पानी के पीएस-एनएस गतिशीलता के लिए एक गैर-विनाशकारी और लेबल-मुक्त पहुंच प्रदान करता है। वर्कफ़्लो को एमिलॉयड प्रोटीन पर दो अध्ययनों के साथ प्रस्तुत किया गया है: एकत्रीकरण के दौरान लाइसोजाइम की समय-हल गतिशीलता पर और फाइबर गठन पर ताऊ के जलयोजन जल गतिशीलता पर।

प्रोटीन और हाइड्रेशन पानी के पिकोसेकंड-नैनोसेकंड डायनामिक्स का अध्ययन करने के लिए उच्च-रिज़ॉल्यूशन न्यूट्रॉन स्पेक्ट्रोस्कोपी

Neutron scattering offers the possibility to probe the dynamics within samples for a wide range of energies in a nondestructive manner and without ...

न्यूट्रॉन बैकस्कैटरिंग विकिरण क्षति के बिना प्रोटीन और हाइड्रेशन पानी के वैश्विक प्रसार और आंतरिक गतिशीलता को मापता है। न्यूट्रॉन स्पेक्ट्रोस्कोपी एक साथ आणविक स्तर पर स्थानिक और समय सहसंबंध तक पहुंचता है। नरम पदार्थ और जैविक सामग्री में, इन लंबी दूरी के विकार प्रणालियों पर स्थानीय आदेश पर अप्रत्यक्ष जानकारी प्राप्त करना विशेष रूप से दिलचस्प है।इसलिए न्यूट्रॉन बैकस्कैटरिंग का उपयोग जीव विज्ञान, रसायन विज्ञान या भौतिक अर्थ में गतिशीलता का अध्ययन करने के लिए किया जा सकता है। एक और मजबूत क्षेत्र ऊर्जा है, उदाहरण के लिए, बैटरी और ईंधन कोशिकाओं पर अध्ययन के साथ। न्यूट्रॉन बैकस्कैटरिंग का उपयोग अल्जाइमर और पार्किंसंस जैसे न्यूरोडीजेनेरेटिव रोगों में शामिल प्रोटीन की आणविक गतिशीलता का अध्ययन करने के लिए सफलतापूर्वक किया गया है।प्राप्त परिणाम हमें इन विकृतियों के आणविक हॉलमार्क को बेहतर ढंग से समझने में मदद करते हैं और बेहतर निदान विकसित करने का मार्ग प्रशस्त कर सकते हैं। नमूना धारक तैयार करने के लिए, एक फ्लैट एल्यूमीनियम नमूना धारक और इसके इंडियम तार सील और स्क्रू को पानी के साथ अच्छी तरह से साफ करके शुरू करें, इसके बाद इथेनॉल, और फिर इसे सूखने दें। नमूना धारक के विभिन्न हिस्सों को तौलें, जिसमें नीचे, ढक्कन और इंडियम तार शामिल हैं, एक सटीक संतुलन पर अलग-अलग।नमूना धारक के निचले हिस्से के खांचे में एक मिलीमीटर इंडियम तार सील रखें, जिससे एक छोटा ओवरलैप हो जाए जहां दो छोर जुड़ते हैं। लगभग 100 मिलीग्राम लियोफिलाइज्ड प्रोटीन जोड़ें जैसे कि यह नमूना धारक के निचले हिस्से की आंतरिक सतह को भर दे। इसके बाद, प्रोटीन पाउडर को पूरी तरह से सूखने के लिए 24 घंटे के लिए फॉस्फोरस पेंटोक्साइड पाउडर युक्त पेट्री डिश के साथ एक डेसिकेटर में नमूना धारक को रखें।सूखे नमूने का द्रव्यमान प्राप्त करने के लिए इंडियम सील और सूखे पाउडर युक्त नमूना धारक के सूखे निचले हिस्से का वजन करें। डेसिकेटर से फास्फोरस पेंटोक्साइड निकालें और पाउडर को हाइड्रेट करने के लिए ड्यूटेरियम ऑक्साइड के साथ-साथ नमूने के साथ एक पेट्री डिश डालें। ड्यूटेरियम विनिमय के लिए पूर्ण हाइड्रोजन के लिए सुखाने और हाइड्रेटिंग को तीन बार दोहराएं।हाइड्रेशन स्तर की जांच करने के लिए नियमित रूप से पाउडर द्रव्यमान को मापें और जब हाइड्रेशन वांछित स्तर से थोड़ा ऊपर हो, तो द्रव्यमान को धीरे-धीरे कम करने की प्रतीक्षा करें। एक बार वांछित हाइड्रेशन प्राप्त हो जाने के बाद, जल्दी से नीचे के हिस्से पर ढक्कन लगाएं और वाष्प विनिमय को रोकने के लिए नमूना धारक को पहले चार स्क्रू से बंद करें। शेष सभी स्क्रू रखें और कस लें जब तक कि नीचे के हिस्से और ढक्कन के बीच कोई अंतर दिखाई न दे।न्यूट्रॉन प्रयोग के बाद लीक के माध्यम से किसी भी संभावित जलयोजन हानि की जांच के लिए सील नमूना धारक का वजन करें। तरल अवस्था का नमूना तैयार करने के लिए, प्रोटीन को ड्यूरेटेड बफर में घोलें। पानी का उपयोग करते हुए, नमूना धारक में डाले जाने वाले तरल की उचित मात्रा निर्धारित करें।किसी भी सामग्री को संभालने से पहले, सुनिश्चित करें कि आयनकारी विकिरण खुराक प्रति घंटे 100 माइक्रोसीवर्ट से कम है। फिर, नमूना छड़ी को अच्छी तरह से सुखाएं और किसी भी पिछले नमूने को हटा दें। नमूना स्टिक पर नमूना रखें, बीम केंद्र के सापेक्ष उचित केंद्रण की जांच करें, और नमूना स्टिक को क्रायो भट्टी में डालें।नोमैड में डेटा प्राप्त करने के लिए, निष्पादन टैब पर जाएं और लॉन्चपैड में एक भट्ठी क्रायोस्टेट नियंत्रक को खींचें और छोड़ें। तापमान 200 केल्विन पर सेट करें। फास्ट मोड और 30 मिनट के टाइमआउट का उपयोग करें ताकि तापमान को स्थिर होने का समय हो।तापमान में कमी के दौरान डेटा अधिग्रहण के लिए पृष्ठभूमि में तापमान रैंप चलाने के लिए रिफ्रेशर आइकन पर क्लिक करें। IN16 डॉपलर सेटिंग्स नियंत्रक को लॉन्चपैड में खींचें और छोड़ें। गति प्रोफ़ाइल को सटीक वेग पर सेट करें, अधिकतम डेल्टा ई द्वारा सेट, ऊर्जा ऑफसेट 0.00 माइक्रो इलेक्ट्रॉनवोल्ट और चैनलों की संख्या 128 तक एक लोचदार निश्चित विंडो स्कैन कॉन्फ़िगरेशन प्राप्त करने के लिए।लॉन्चपैड में एक गिनती नियंत्रक को खींचें और छोड़ें, उपशीर्षक फ़ील्ड को एक नाम से भरें जो डेटा की आसान पहचान की अनुमति देता है, और 60 दोहराव के साथ 30 सेकंड के स्कैन सेट करें। इसके बाद, आईएन 16 डॉपलर सेटिंग्स नियंत्रक को लॉन्चपैड में खींचें और छोड़ दें। हस्ताक्षर करने के लिए गति प्रोफ़ाइल सेट करें, 4.5 मीटर प्रति सेकंड के मान के साथ गति निर्धारित करें, और अर्ध लोचदार न्यूट्रॉन प्रकीर्णन कॉन्फ़िगरेशन प्राप्त करने के लिए चैनलों की संख्या 2048 तक सेट करें।एक गिनती नियंत्रक को खींचें और छोड़ें और उपशीर्षक फ़ील्ड को एक नाम से भरें जो डेटा की आसान पहचान की अनुमति देता है। चार दोहराव के साथ 30 मिनट के स्कैन सेट करें। तापमान रैंप के लिए, एक भट्ठी क्रायोस्टेट नियंत्रक को खींचें और छोड़ें, तापमान को 310 केल्विन पर सेट करें, और रैंप को छह सेकंड के लिए 0.05 केल्विन के डेल्टा के साथ बिंदु सेट करें।200 मिनट का टाइमआउट इस्तेमाल करें। 65 दोहराव वाले लूप का उपयोग करें। अंदर, एक IN16 डॉपलर सेटिंग्स नियंत्रक डालें, उसके बाद गणना नियंत्रक और 30 सेकंड का एकल स्कैन सेट करें।इसके बाद, पहले वर्णित के रूप में IN16 डॉपलर सेटिंग्स डालें, लेकिन 1.5 माइक्रो इलेक्ट्रॉनवोल्ट और 1024 चैनलों के ऊर्जा ऑफसेट का उपयोग करें। फिर, गिनती नियंत्रक डालें और तीन मिनट का एकल स्कैन सेट करें। 312 केल्विन के अंतिम अर्ध लोचदार न्यूट्रॉन प्रकीर्णन को प्राप्त करने के लिए, आईएन 16 डॉपलर सेटिंग्स और गणना नियंत्रकों को खींचें और छोड़ें जैसा कि पहले दिखाया गया है।उसके बाद, स्क्रिप्ट को चलाने के लिए प्रारंभ बटन दबाएँ। लाइसोसोम इलास्टिक और इनलेस्टिक फिक्स्ड विंडो स्कैन ने कम गति हस्तांतरण और कम ऊर्जा हस्तांतरण पर सिग्नल में वृद्धि दिखाई, जबकि उच्च ऊर्जा हस्तांतरण और कम गति हस्तांतरण पर सिग्नल में कमी आई। द्रव्यमान प्रसार गुणांक का प्रारंभिक केंद्र प्रति नैनोसेकंड 15 एंगस्ट्रॉम वर्ग था, जो तब समय के साथ तेजी से कम हो गया।220 केल्विन से अधिक तापमान पर, ताऊ फाइबर के आसपास जलयोजन पानी ताऊ मोनोमर्स की तुलना में काफी अधिक गतिशील था। ट्रांसलेशनल गति से गुजरने वाले पानी के अणुओं का अंश और पानी के अणुओं के ट्रांसलेशनल और रोटेशन प्रसार गुणांक दोनों फाइबर के चारों ओर बढ़ गए थे। न्यूट्रॉन फ्लक्स या नमूना धारक बफर पृष्ठभूमि से न्यूट्रॉन बैक प्रकीर्णन सीमाओं के कारण प्रोटीन युक्त प्रोटीन के लिए प्रोटीन एकाग्रता 2000 मिलीग्राम प्रति मिलीलीटर या कम से कम 20 मिलीग्राम प्रति मिलीलीटर होनी चाहिए।न्यूट्रॉन बैकस्कैटरिंग को हाल ही में लागू किया गया है, उदाहरण के लिए, यह समझने के लिए कि पानी, जो प्राकृतिक पर्यावरणीय प्रोटीन है, को जैव तकनीकी अनुप्रयोग के लिए सिंथेटिक बहुलक द्वारा पूरी तरह से प्रतिस्थापित किया जा सकता है, उदाहरण के लिए, दवा वितरण।

Research

JoVE Journal

Biochemistry

Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for the Identification of Multiple Phosphorylations of Intrinsically Disordered Proteins

आंतरिक रूप से बेक़ायदा प्रोटीन के एकाधिक Phosphorylations की पहचान के लिए परमाणु चुंबकीय अनुनाद स्पेक्ट्रोस्कोपी

Aggregates of the neuronal Tau protein are found inside neurons of Alzheimer's disease patients. Development of the disease is accompanied by increased, ...

High-resolution Single Particle Analysis from Electron Cryo-microscopy Images Using SPHIRE

उच्च-रिज़ॉल्यूशन एकल कण विश्लेषण, इलेक्ट्रॉन क्रायो-माइक्रोस्कोपी इमेजिंग स्पैयर का उपयोग करना

SPHIRE (SPARX for High-Resolution Electron Microscopy) is a novel open-source, user-friendly software suite for the semi-automated processing of single ...

Covalent Immobilization of Proteins for the Single Molecule Force Spectroscopy

एकल अणु बल स्पेक्ट्रोस्कोपी के लिए प्रोटीन की आबंध स्थिरीकरण

In recent years, atomic force microscopy (AFM) based single molecule force spectroscopy (SMFS) extended our understanding of molecular properties and ...

Measuring Interactions of Globular and Filamentous Proteins by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy (NMR) and Microscale Thermophoresis (MST)

Measuring Interactions of Globular and Filamentous Proteins by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy NMR and Microscale Thermophoresis MST

परमाणु चुंबकीय अनुनाद स्पेक्ट्रोस्कोपी (एनएमआर) और अतिसूक्ष्म Thermophoresis (MST) द्वारा गोलाकार और रेशा प्रोटीन की बातचीत को मापने

Filamentous proteins such as vimentin provide organization within cells by providing a structural scaffold with sites that bind proteins containing plakin ...

Using In Vitro Fluorescence Resonance Energy Transfer to Study the Dynamics Of Protein Complexes at a Millisecond Time Scale

एक मिलीसेकंड समय स्केल पर प्रोटीन परिसरों की गतिशीलता का अध्ययन करने के लिए विट्रो प्रतिदीप्ति अनुनाद ऊर्जा हस्तांतरण में उपयोग करना

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High-Resolution Complexome Profiling by Cryoslicing BN-MS Analysis

Cryoslicing BN-MS विश्लेषण द्वारा उच्च संकल्प Complexome प्रोफ़ेशनल

Proteins generally exert biological functions through interactions with other proteins, either in dynamic protein assemblies or as a part of stably formed ...

An Integrated Raman Spectroscopy and Mass Spectrometry Platform to Study Single-Cell Drug Uptake, Metabolism, and Effects

सिंगल-सेल ड्रग तेज, मेटाबोलिज्म और इफेक्ट्स का अध्ययन करने के लिए एक एकीकृत रमन स्पेक्ट्रोस्कोपी और मास स्पेक्ट्रोमेट्री प्लेटफॉर्म

Cells are known to be inherently heterogeneous in their responses to drugs. Therefore, it is essential that single-cell heterogeneity is accounted for in ...

Transverse Sectioning of Mature Rice (Oryza sativa L.) Kernels for Scanning Electron Microscopy Imaging Using Pipette Tips as Immobilization Support

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परिपक्व चावल के अनुप्रस्थ विभाजन(Oryza sativa एल.) स्कैनिंग इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी इमेजिंग के लिए कर्नेल्स स्थिरीकरण समर्थन के रूप में पिपेट युक्तियाँ का उपयोग कर

Starch granules (SGs) exhibit different morphologies depending on the plant species, especially in the endosperm of the Poaceae family. Endosperm ...

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We present a protocol and workflow to perform live cell dual-color fluorescence cross-correlation spectroscopy (FCCS) combined with F&#246;rster Resonance ...

CD Spectroscopy to Study DNA-Protein Interactions

सीडी स्पेक्ट्रोस्कोपी डीएनए-प्रोटीन इंटरैक्शन का अध्ययन करने के लिए

Circular dichroism (CD) spectroscopy is a simple and convenient method to investigate the secondary structure and interactions of biomolecules. Recent ...