تكوين وخصائص أقوافابا: المياه المستردة من الحمص المعلبة تجارياً

Summary

أقوافابا عصير لزج من الحمص المعلب، عندما أثارت قوة، ينتج عنه رغوة بيضاء مستقرة نسبيا أو الرغوة. أن الهدف الأساسي للبحث هو تحديد مكونات أقوافابا التي تسهم في فيسكوسيفيينج/سماكة الخصائص باستخدام الرنين المغناطيسي النووي (الرنين المغناطيسي النووي)، أولترافيلتراتيون، والتفريد والببتيد الشامل أخذ البصمات.

Abstract

وتباع عادة الحمص وغيرها من البقول كالمنتجات المعلبة معبأة في حل سميك أو محلول ملحي. هذا الحل قد ثبت مؤخرا أن إنتاج الرغاوي مستقرة والمستحلبات، ويمكن أن تعمل مغلظة. مؤخرا تم تعزيز الاهتمام بهذا المنتج من خلال شبكة الإنترنت حيث يقترح أن هذا الحل، التي تسمى الآن أقوافابا قبل مجتمع متزايدة، يمكن أن يستخدم بديلاً لبروتين البيض والحليب. كما أقوافابا على حد سواء جديدة ويقوم بوضعها على إنترنت على أساس المجتمع هو معروفة لتكوين أو خصائص. تم استرداد أكوافابا من 10 منتجات تجارية الحمص المعلبة وجرى التحقيق في العلاقات المتبادلة بين تكوين أكوافابا والكثافة واللزوجة وخصائص الإرغاء. بروتون الرنين المغناطيسي تم استخدامه لوصف تكوين أقوافابا قبل وبعد أولترافيلتراتيون من خلال الأغشية مع خفض الوزن الجزيئي مختلف العرضية (موكوس 3 أو 10 أو 50 كاتشين). بروتوكول للتفريد، والببتيد البصمات الشامل يقدم أيضا. تلك الأساليب قدمت معلومات قيمة فيما يتعلق بالعناصر المسؤولة عن أكوافابا الخصائص الوظيفية. سوف تسمح بتطوير الممارسات لإنتاج منتجات أكوافابا التجارية القياسية هذه المعلومات وقد مساعدة المستهلكين على تحديد المنتجات ذات فائدة أعلى أو متسقة.

Introduction

متزايدة ويجري تطوير المنتجات النباتية التي تحاكي الخصائص من اللحوم والحليب والبيض. الخصائص الفنية لنبضات هامة في استخداماتها الحالية في التطبيقات الغذائية ويجري استكشاف الخصائص الخاصة بهم في تطوير بدائل للبروتين الحيواني. على سبيل المثال، مبيعات منتجات الألبان البدائل كانت 8.8 بیلیون دولاراً من دولارات الولايات المتحدة بحلول عام 2015، وتنمو هذه السوق بسرعة. هذا السوق من المتوقع أن ينمو إلى دولار 35.06 بیلیون قبل عام 2024. وعلاوة على ذلك، الاتجاه التصاعدي في الطلب على بدائل الحليب النباتية، جزئيا، نتيجة للشواغل الصحية المستهلك فيما يتعلق بنسبة الكولسترول في الدم والمضادات الحيوية، وهرمونات النمو غالباً ما تستخدم في إنتاج اللبن¹. وبالمثل، البروتين النباتي والبيض هيدروكولويد محل أسواق تزداد سرعة ومعدل نمو سنوي مركب من نسبة 5.8 في المائة ومن المتوقع لهذه المواد خلال السنوات القادمة 8 مع المبيعات من 1.5 بیلیون دولار أمريكي ومن المتوقع في 2026². عدد متزايد من المستهلكين يفضلون مصادر البروتين النباتي، حساسية الحد من الوجبات الغذائية وتخفيض انبعاثات الكربون للمنتجات الغذائية. الطلب على المنتجات المستندة إلى النبض، لا سيما من العدس والحمص والفول فول هي تنمو باطراد بسبب محتوى نسبة عالية من البروتين والألياف الغذائية والمحتوى المنخفض من الدهون المشبعة من البقول³. البقول تحتوي أيضا على المواد الكيميائية النباتية مع النشاط البيولوجي محتمل الفائدة⁴.

الكيانات التجارية، والعلماء والأفراد قد اتخذت نهج مختلفة للتواصل على أساس الخصائص النوعية للحمص بدائل البيض والحليب. جوجير وآخرون. ⁵ إنتاج منتج مثل الحليب من الحبوب النشويات عالية بما في ذلك الفول adzuki والحمص. حاول أنصار في وصف أساليب لإظهار أن ناتجها فريدة ومختلفة عن "أقوافابا"⁶. في نهج تجاري آخر توضيح جانب تيتريك et al. وقد وضعت ⁷ المستندة إلى النباتات بيضة بديلاً. على طلب البراءة وصف أساليب الجمع بين الطحين نبض مثخنات المعروفة التي تحاكي وظيفة البيض الأبيض في المواد المخبوزة. وتشمل الصيغ النموذجية الطحين نبض 80-90% والمضافات سماكة 10-20%.

استعراض الأقران الأدب أيضا يشير إلى الوظائف الممكنة مع الحمص وقد أثبتت أن الزلال البروتين الكسور التي تم الحصول عليها من طحين الحمص كابولي ومنتديات خصائص استحلاب جيدة. قد وجدوا أيضا أثر كبير من مصدر الحمص في الغلة وأداء الزلال⁸.

بعد التقرير الأولى الإنترنت تصف "أكوافابا" بواسطة الشيف الفرنسي جويل روسيل، تظهر حركة مصدر مفتوح فائدة أكوافابا كبديل للبروتين الألبان والبيض الأبيض في العديد من التطبيقات الغذائية. وهناك العديد من صفحات ويب مشاهدة عالية ويوتيوب أشرطة فيديو تظهر إدراج أقوافابا في الأطعمة التي تحاكي صفات الآيس كريم، والحلوى والجبن والمايونيز والبيض المقلي، وجلد كريم. معظم رواد توفير التطبيقات المفتوحة المصدر أقوافابا (وصفات) الحصول على موادها بإجهاد الحمص المعلب واستخدام السائل في وصفاتهم. وهؤلاء الأفراد هم معظمهم من العلماء المدربين لا. مقاطع فيديو تعليقات تشير إلى أن المجيبين بنسخ الوصفات والبعض قد أخفقت في تكرار النجاح الذي حققه دعاة أكوافابا.

جميع النهج الثلاثة (الشركات، العلمية والمفتوحة المصدر) لتطوير بدائل البيض والحليب الجدارة ولكن بعدا هاما في عداد المفقودين. العلماء التطبيقية والعلماء الأساسية وإصدار المنتجات المستندة إلى نبض الأفراد غير كامل ووصفت وتوحيد موادها الإدخال. التوحيد القياسي للمنتجات لاستخدام محدد ممارسة صناعية عادية. لم تم توحيد أصناف الحمص لنوعية أقوافابا ويجري توحيد الممارسات التعليب الصناعية لإنتاج الحمص متسقة لا أقوافابا.

استناداً إلى الدراسات المتعلقة بسلع أخرى، أنها يمكن التنبؤ بها أن النمط الوراثي والبيئة سيسهم في نبض أكوافابا الجودة. ومن المعروف أن التركيب الوراثي والبيئة تؤثر في حمص كابولي تعليب خصائص⁹. عادة، يتم قد آثار كبيرة بين الأنواع ذات الصلة وأصغر داخل أعضاء الأنواع. يمكن التقليل من التباين في الخواص الفيزيائية والكيميائية من خلال الحفاظ على الهوية التي تتيح اختيار الأصناف مع الخصائص المطلوبة. الآثار البيئية أيضا يمكن أن تكون كبيرة، وتتم إدارتها من قبل تقييم الجودة ومزج للأداء القياسية بشكل خاص الاختبارات¹⁰.

وهناك العديد من أصناف متميزة وراثيا من الحمص في الإنتاج التجاري. للحصول على أمثلة، مركز تنمية المحاصيل في جامعة ساسكاتشيوان، مصدرا رئيسيا للحمص التجارية الجبلة الجرثومية، سراح 23 الحمص أصناف منذ عام 1980 التي ينصح 6 حاليا لزراعة في كندا. في حين غالباً ما تصف المخطوطات العلمية الصنف المستخدمة في دراسة، ببراءات الاختراع وصفحات الإنترنت التي شملتها لم يوضح الأصناف المستنبطة استخدام أو المصدر الحمص. توحيد الأصناف والمناولة يمكن مساعدة المستخدمين على زيادة مدى نجاحها في استخدام الحمص ولكن لا تتوفر هذه المعلومات عن منتجات الحمص المعلبة.

والهدف من هذا البحث هو تحديد المكونات أقوافابا التي تسهم خصائص الإرغاء. هنا، تم مقارنة خصائص انسيابية أقوافابا من الماركات التجارية الحمص وتمت دراسة الخصائص الكيميائية بالرنين المغناطيسي النووي والتفريد الببتيد الشامل أخذ البصمات. على حد علمنا، هذا هو البحث الأول الذي يصف التركيب الكيميائي والخصائص الوظيفية لمكونات فيسكوسيفير أكوافابا.

Protocol

فصل أكوافابا عن الحمص

1. الحصول على علب من الحمص من محلات البقالة المحلية وفتح مع دليل فتاحة علب.
2. علب التسمية من ألف إلى ياء.
3. الحمص منفصلة من أكوافابا استخدام فولاذ المقاوم للصدأ مزجها مصفاة المطبخ وتزن الحمص المنفصلين عن ذويهم وأكوافابا.

الحصول على عينة ممثلة من الحمص وأكوافابا للتحليل الكيميائي.

4. حدد عشوائياً الحمص عشرة بعد استنزاف أكوافابا لتحديد محتوى الرطوبة.
5. ضع الحمص المحدد في تين التجفيف والحرارة عند 100 ± 2 درجة مئوية ح 16-18 في فرن تجفيف.
6. بعد التجفيف، طحن الحمص على شكل مسحوق للاستخدام (علىسبيل المثال البروتين والكربون تحليل المحتوى).
7. تجميد أكوافابا والرغوة أكوافابا من كل مصدر إلى-20 درجة مئوية والجاف ثم في تجميد مجفف. أقوافابا المجففة سيستخدم لتحديد محتوى النيتروجين والكربون.

الخصائص الفنية أكوافابا

8. تحديد أقوافابا اللزوجة عند 25 درجة مئوية باستخدام كوب شل رقم 2.
   1. تزج كأس شل في أقوافابا.
   2. سجل الوقت المطلوب لاستنزاف كأس¹¹. يتم بدء تشغيل جهاز ضبط وقت عندما كان رفعت من أكوافابا الكأس وتوقفت عند توقف الدفق الذي ترك في الكأس.
   3. يمكن التحقق لزوجة أقوافابا بأحد التخطيطات المتوفرة مع كأس والتي تتعلق باللزوجة ووقت الصرف.
9. قدرة الإرغاء
   1. مزيج أكوافابا الحل (100 مل) في وعاء فولاذ المقاوم للصدأ مع يد خلاط على سرعة الإعداد من 10 ل 2 دقيقة.
   2. سجل حجم الرغوة مباشرة بعد مزج 100 مل الحل أكوافابا الخامس_f100 بوضع الرغوة في كوب قياس متدرج.
   3. تسمح الرغوة الوقوف وجاف على مر الزمن لمراقبة استقرار الرغوة، والحصول على عينة رغوة المجففة.

معلمات لون بذور الحمص

10. يمكن بذور الحمص مختارة عشوائياً من كل مجموعة لتحديد اللون.
11. معايرة ألوان lab هنتر باستخدام الأبيض والأسود ومرجع المعايير قبل القياسات.
12. لون تنسيق قيم يحددها المختبر CIE نظام¹²، بما في ذلك ل (يمثل إيجابية بيضاء و 0 يمثل الظلام)، و هو (إيجابية حمراء والسلبية أخضر)، و ب (الإيجابية هو الأصفر والسلبية أزرق) في تتبع مع ضوء النهار 65°.

البروتين ومحتويات الكربون

13. تحديد محتويات البروتين والكربون قبل الاحتراق باستخدام محلل عنصري¹³. ويقدر محتوى البروتين كمحتوى النتروجين مضروبة 6.25¹⁴.

محتوى الرطوبة

14. تحديد محتويات رطوبة البذور وأكوافابا بتدفئة عينات من 100 ± 2 درجة مئوية ح 16-18 في فرن تجفيف¹⁵.

القياس الطيفي الرنين المغناطيسي النووي

15. إعداد نموذج
    1. قبل القياس الطيفي، الطرد المركزي أكوافابا عينات 9200 × ز لمدة 10 دقائق. بعد الطرد المركزي، اجتياز المادة طافية 0.45 ميكرومتر المحاقن (عامل تصفية 25 مم المحاقن مع غشاء تترافلوروايثيلين (PTFE)). نقل العينة أكوافابا (0.4 مل) إلى رياضية أنبوب الرنين المغناطيسي 50 مغ إضافة أكسيد الديوتريوم داخل وموضوع العينة لتحليل الرنين المغناطيسي النووي.
    2. للعينة المجففة رغوة الموصوفة سابقا، تكون العينة (25 ملغ) في أكسيد الديوتريوم (500 ملغ) والحل يخضع لتحليل الرنين المغناطيسي النووي.
    3. ضع جميع العينات ل ¹³ج-الرنين المغناطيسي النووي و ¹ح-الرنين المغناطيسي النووي في أنابيب توج 5 مم الرنين المغناطيسي النووي. إضافة 3--(تريميثيلسيليل) وأكسيد الديوتريوم وملح الصوديوم حمض البروبيونيك-2,2,3,3-د₄ (اجتماع الدول الأطراف الثالث) لكل أنبوبة الرنين المغناطيسي النووي لتوفير إشارة قفل المذيبات والتصرف كمعيار داخلية، على التوالي.
16. شروط الرنين المغناطيسي النووي
    1. الحصول على الأطياف بروتون الرنين المغناطيسي مع 500 ميغاهرتز الرنين المغناطيسي أو الحقل عالية مماثلة مطياف الرنين المغناطيسي النووي) مع 16 على الأقل بمسح كل طيف من مياه باستخدام برنامج قمع مثل نبض مزدوجة الحقل تدور التدرج صدى بروتون الرنين المغناطيسي النووي (الرنين المغناطيسي النووي-دبفجسي) نبض تسلسل¹⁶.
    2. ضبط التحول الطيفية لمكان ذروة اجتماع الدول الأطراف الثالث في 0 جزء في المليون ثم استخدام برنامج التكامل لتحديد الكميات النسبية للمركبات الحالية.

التفريد

ملاحظة: لهذه الخطوة، تم تحديد أكوافابا التي أسفرت عن الرغوة الأكثر استقرارا (ماركة H). ولم تتضمن هذه العلامة التجارية الملح.

17. إعداد نموذج
    1. إدخال أكوافابا إلى الخزان العلوي ثلاثة الطرد المركزي مجدد السليلوز ultrafiltration الأجهزة كل مع خفض الوزن الجزيئي مختلف العرضية (موكوس) 3 أو 10 أو 50 كاتشين.
    2. وضع وحدات الطرد المركزي تصفية في أجهزة الطرد مركزي مناسبة عند 4 درجة مئوية وأجهزة الطرد المركزي في 3900 × ز 2 ح للحصول على المادة طافية وريتينتاتي الكسور. واستخدمت الكسور طافية ل ¹ح-الرنين المغناطيسي النووي تحليل الجزيئات الأصغر حجماً في غياب ارتفاع الوزن الجزيئي (ميغاواط) الأنواع. الكسر ريتينتاتي الغشاء كاتشين 3 استخدمت لفصل الغرواني الكهربي كما أنه كان يعتقد أن هذا الغشاء سوف تحتفظ معظم البروتينات.
    3. تقدير البروتين محتويات المادة طافية على حد سواء، وريتيناتي باستخدام أسلوب برادفورد تعديل استخدام ألبومين المصل البقري ك معيار¹⁷.
    4. وضع عينات من المادة طافية وريتينتاتي الكسور في أنابيب ايبندورف وإخضاع هذه الكسور تهتز بتردد 25 كل ثانية (10 دقيقة) في مناسبة شاكر¹⁸. ملاحظة الحل اهتزت لتحديد إذا شكلت رغوة من الهز.
    5. حل في ريتينتاتي عن طريق إضافة 2.0 مل ماء المقطر إلى جهاز أولترافيلتراتيون لعلاج الطرد المركزي ثاني لتحقيق ديافيلتيريشن. رهنا بالجهاز أولترافيلتراتيون الطرد المركزي ثاني في 4 درجة مئوية و 3900 × ز ح 2.
    6. مزيج ريتينتاتي (0.025 ز) مع 1 مل من 0.02 م تريس-HCl الأس الهيدروجيني 7.4 أو مخزنة الفوسفات المالحة (PBS) الأس الهيدروجيني 7.4 لإذابة البروتين.
    7. الطرد المركزي المخلوط في 21000 غ س ل 1 دقيقة.
    8. استخدام المادة طافية لتحديد محتوى البروتين باستخدام برادفورد المعدلة كما ذكر سابقا.
18. فصل الغرواني الكهربي
    ملاحظة: يخضع ريتينتاتي الغشاء موكو كاتشين 3 (المذكورة أعلاه) لفصل الغرواني الكهربي باستخدام الصوديوم دوديسيل كبريتات-polyacrylamide هلام التفريد (الحزب الديمقراطي الصربي صفحة).
    1. إعداد المواد الهلامية polyacrylamide استخدام هلام حل polyacrylamide 15% و 5% polyacrylamide تراص هلام.
    2. تطبيق عينة من 20 ميكروغرام البروتين إلى حارة واحدة من جل و "سلم البروتين بريستينيد باجيرولير" مع مجموعة من 10-170 كاتشين لممر منفصل polyacrylamide هلام.
    3. إخضاع المواد الهلامية لتيار كهربائي في نظام صغير "البروتين تترا الخلية" المعدلة من لايملي (1970)¹⁹. للتفريد ظروف التشغيل، جل اتبع المصبوغة، وديستينينج راتانابارييانوتش et al. (2012) ²⁰.

الببتيد البصمات الجماعية

ملاحظة: قطع عصابات من جل الحزب الديمقراطي الصربي-الصفحة 3 كاتشين ريتينتاتي (موس من حوالي 8، 10، 13، 14، 15، 20، 22، 31، 37، 55 و 100 كاتشين) لهضم التربسين وفقا راتانابارييانوتش وآخرون. (2012) ²⁰ وإجراء التحليل الطيفي الجماعية.

19. الهضم في جل
    1. إزالة وصمة عار للعصابات مرتين بتخبط في 100 ميليلتر من بيكربونات الأمونيوم 200 ملم (NH₄HCO₃) في 50% الاسيتو الانيتريل (ACN)، واحتضان عند 30 درجة مئوية لمدة 20 دقيقة.
    2. بعد الانتهاء من إزالة تلطيخ، تعامل مع تزاول عينات جل (100 ميليلتر) 10 دقيقة والجاف ثم تحت الفراغ، باستخدام مبخر فراغ الطرد مركزي، لمدة 15 دقيقة في درجة حرارة الغرفة.
    3. تزج العينات هلام المجففة في 100 ميليلتر من ديثيوثريتول 10 ملم (DTT) في 100 ملم NH₄HCO₃ الحل واحتضان في 56 درجة مئوية ح 1.
    4. إزالة الزائدة تقليل المخزن المؤقت واستبدله 100 ميليلتر alkylating المخزن المؤقت [إيودواسيتاميدي 100 ملم في المياه الصف الكتلي (MS)].
    5. احتضان جل العينات في درجة حرارة الغرفة في الظلام لمدة 30 دقيقة.
    6. أغسل جل العينات مرتين مع 200 ملم NH₄HCO₃ (100 ميليلتر)، تقليص المواد الهلامية بغمر لهم في تزاول (100 ميليلتر)، إعادة تضخم المواد الهلامية مع 200 ملم NH₄HCO₃ (100 ميليلتر) ويتقلص مرة أخرى بالتعامل مع تزاول (100 ميليلتر).
    7. واستنزاف تزاول الجاف للعينات جل تحت فراغ في مبخر فراغ الطرد مركزي لمدة 15 دقيقة.
    8. إعادة تضخم هلام المجففة العينات باستخدام 20 ميليلتر التربسين العازلة (50 نانوغرام/ميليلتر التربسين 1:1,200 مم NH₄HCO₃: حل الأسهم التربسين) متبوعاً بإضافة 30 ميليلتر من 200 ملم NH₄HCO₃ لكل عينة.
    9. احتضان العينات في ثيرموميكسير بين عشية وضحاها في 30 درجة مئوية مع الهز 300 لفة في الدقيقة.
    10. التوقف عن رد فعل الهضم التربسين بإضافة 1/10 حمض تريفلوراسيتيك 1% الحجم النهائي (حجم الخليط بعد خطوة 8) واستخراج الببتيدات تريبتيك من عينات جل استخدام 100 ميليلتر من حمض تريفلوراسيتيك 0.1% في 60% تزاول والجاف تحت الفراغ باستخدام الطرد المركزي مبخر فراغ.
    11. تخزين الببتيدات تريبتيك في-80 درجة مئوية قبل التحليل الشامل والمطيافيه.
20. الكتلي
    1. إعادة تشكيل الببتيدات تريبتيك بإضافة 12 ميليلتر من الماء درجة ماجستير: تزاول: حمض الفورميك (97:3:0.1، v/v)، ومن ثم دوامة لمدة 1 إلى 2 دقيقة حل الببتيدات.
    2. أجهزة الطرد المركزي الحل الناتجة في ز 18,000 لمدة 10 دقائق في 4 درجات مئوية.
    3. نقل مختبرين الحل (10 ميليلتر) إلى قارورة مرض التصلب العصبي المتعدد لتحليل السائل اللوني-جنبا إلى جنب الكتلي (LC-MS/MS) في الرباعي وقت طيران (قطوف) مطياف أسلحة مجهزة بأداة لوني سائل وواجهة LC-مرض التصلب العصبي المتعدد.
    4. أداء الفصل الكروماتوغرافي الببتيد استخدام [هبلك]-شريحة ذات سعة عالية: تتكون من 360 nL تخصيب عمود وعمود تحليلية 150 مم × 75 ميكرون، كلاهما معبأة مع 180 ألف C18,، 3 ميكرومتر المرحلة ثابتة.
    5. تحميل عينات على العمود تخصيب اليورانيوم مع حمض الفورميك 0.1% في المياه بمعدل تدفق 2.0 ميليلتر/دقيقة.
    6. نقل عينات من الإثراء العمود للعمود التحليلي.
    7. الببتيد فصل الشروط: نظام المذيبات تدرج خطي يتكون من المذيبات (حمض الفورميك 0.1% في المياه) والمذيبات ب (0.1% حمض الفورميك في ACN). يبدأ التدرج الخطي مع المذيب 3% ب أن يزيد على 25% المذيب ب أكثر من 50 دقيقة. بعد ذلك المذيب ب يزيد من 25 إلى 90% أكثر من 10 دقيقة بمعدل تدفق 0.3 ميليلتر/دقيقة.
    8. الحصول على البيانات الطيفية الجماعية اليكتروسبراي أيون إيجابية باستخدام جهد شعرية في عام 1900 الخامس وأيون يفتت في 360 الخامس وتجفيف الغاز (النيتروجين) في 225 درجة مئوية بمعدل تدفق 12.0 لتر في الدقيقة.
    9. جمع نتائج الطيفية على نطاق شامل من 250-1700 (الكتلة وشحن؛ m/z) معدل المسح الضوئي من الأطياف/س. 8 MS/MS جمع البيانات عبر مجموعة من 50-1700 m/z وعرض عزل مجموعة من وحدات الكتلة الذرية 1.3. حدد الأيونات السلائف الأكثر كثافة أعلى 20 لكل عملية مسح مرض التصلب العصبي المتعدد لمرض التصلب العصبي المتعدد جنبا إلى جنب مع إجراء استبعاد نشطة 0.25 دقيقة.
21. تحديد البروتين
    1. تحويل البيانات الطيفية لتنسيق بيانات كتلة وشحن باستخدام "برمجيات التحليل النوعي ماسشونتير اجيلنت".
    2. بيانات عملية ضد قاعدة البيانات أونيبروت أريتينوم سيسير (الحمص)، باستخدام سبيكتروميل كقاعدة بيانات محرك البحث.
    3. تتضمن معلمات البحث مثل خطأ شامل جزء من 50 جزء من المليون، وخطأ شامل أصل 20 صفحة في الدقيقة، وخصوصية الانقسام التربسين، وكارباميدوميثيل كتعديل ثابت سيستين.

النتائج

تتم تسمية كل من الحمص يمكن للإشارة إلى العناصر المضافة أثناء التعليب. وشملت مكونات الماء والحمص والملح وثنائي الإيثيلنديامين حمض tetraacetic (أدتا). وباﻹضافة إلى ذلك، كانت يسمى علب اثنين "قد تحتوي على كلوريد الكالسيوم". ولوحظت ثلاثة ألوان بطانة متميزة؛ أبيض، أصفر واضح والمعدن...

Discussion

في هذا البحث، وقد وجدنا أن أكوافابا الحمص من مصادر تجارية مختلفة تنتج الرغاوي التي تختلف في الخصائص (الحجم واستقرار الرغوة) والتركيب الكيميائي. وكان هناك ارتباط إيجابي بين اللزوجة أكوافابا ومحتوى الرطوبة. زيادة حجم الرغوة (V_f100) لا ترتبط هذه المعلمات. إضافات مثل يدتا الملح وثنائي قد ق?...

Materials

Name	Company	Catalog Number	Comments
Freeze Dryer
Stoppering Tray Dryer	Labconco Inc.	7948040
Mixer
Stainless steel hand mixer	Loblaws	PC2200MR
Viscosity Measurement
Shell cup No. 2	Norcross Corp.
Color Measurement
Colorflex HunterLab spectrophotometer	Hunter Associates Laboratory Inc.
Protein and Carbon Contents
Elemental analyzer	LECO Corp.	CN628
NMR Spectrometry
Spectrafuge 24D	Labnet International Inc.
Syringe filters	VWR International	CA28145-497	25 mm, with 0.45 µm PTFE membrane
Deuterium oxide	Cambridge Isotope Laboratories Inc.	7789-20-0
3-(trimethylsilyl)propionic-2,2,3,3-d4 acid sodium salt	Sigma-Aldrich	169913-1G
Bruker Avance 500 MHz NMR spectrometer	Bruker BioSpin
TopSpin 3.2 software	Bruker BioSpin GmbH
Electrophoresis
Regenerated cellulose membrane	Millipore Corp.		3, 10, 50 kDa (MWCO)
Centrifugal filter unit	Millipore Corp.
Benchtop centrifuge	Allegra X-22R, Beckman Coulter Canada Inc.
Mixer Mill MM 300  bead mill	F. Kurt Retsch GmbH & Co. KG
Eppendorf centrifuge 5417C	Eppendorf
Phosphate buffered saline, pH 7.4	Sigma-Aldrich	P3813-10PAK
Tris-HCl buffer pH 7.4	Sigma-Aldrich	T6789-10PAK
PageRuler Prestained Protein Ladder	Fisher Scientific
Mini-Protein Tetra Cell system	BioRad
Peptide Mass Fingerprinting
Thermo-Savant SpeedVac	BioSurplus		Centrifugal vacuum evaporator
Trypsin buffer			20 µL trypsin in 1 mM hydrochloric acid and 200 mM NH4HCO3
Iodoacetamide	Sigma-Aldrich	I1149-5 g
Trifluoroacetic acid	Fluka	BB360P050
Acetonitrile	Fisher Scientific	L14734
Formic acid	Sigma-Aldrich	33015-500mL
Mass spectrometry vial	Agilent Technologies Canada Ltd.
Agilent 6550 iFunnel quadrupole time-of-flight mass spectrometer	Agilent Technologies Canada Ltd.		Agilent 1260 series LC instrument and Agilent Chip Cube LC-MS interface
HPLC-Chip II: G4240-62030 Polaris-HR-Chip_3C18			360 nL enrichment column and 75 µm × 150 mm analytical column, both packed with Polaris C18-A, 180Å, 3 µm stationary phase.
Agilent MassHunter Qualitative Analysis Software	Agilent Technologies Canada Ltd.
SpectrumMill data extractors	Agilent Technologies Canada Ltd.