25.26 : Antikörperstruktur und -klassen

Antikörper, auch Immunglobuline genannt, werden von B-Zellen als Reaktion auf Fremdstoffe wie Bakterien und Viren produziert. Diese Proteine ​​sind für die Erkennung und Neutralisierung dieser Stoffe von entscheidender Bedeutung und schützen den Körper vor möglichen Schäden.

Die Grundstruktur eines Antikörpers besteht aus vier Proteinketten: zwei identischen schweren Ketten und zwei identischen leichten Ketten. Diese Ketten werden durch Disulfidbrücken und andere nichtkovalente Wechselwirkungen zusammengehalten und bilden eine Y-förmige Struktur. Jede Kette weist unterschiedliche Regionen auf, die zur Gesamtfunktion des Antikörpers beitragen.

Die variable Region an den Enden der schweren und leichten Ketten ist für die Antigenerkennung verantwortlich. Die konstante Region an der Basis der schweren und leichten Ketten hingegen bestimmt die Effektorfunktionen des Antikörpers und löst entsprechende Immunreaktionen aus.

Es gibt mehrere Klassen von Antikörpern, darunter IgG, IgM, IgA, IgD und IgE, die sich jeweils durch eine einzigartige konstante Region auszeichnen. Diese Klassen spielen bei der Immunantwort unterschiedliche Rollen. So neutralisieren beispielsweise IgG-Antikörper Krankheitserreger und aktivieren das Komplementsystem, IgA-Antikörper schützen Schleimhautoberflächen und IgE-Antikörper spielen bei allergischen Reaktionen eine Rolle.