Los aminoácidos se unen covalentemente entre sí a través de enlaces peptídicos. Un enlace peptídico une el grupo carboxilo de un aminoácido al grupo amino del otro. Los péptidos son pequeñas cadenas de aminoácidos que varían de dos a cincuenta monómeros.

Un enlace peptídico se forma a través de una reacción de condensación que libera una molécula de agua. Cuando un grupo amino y un grupo carboxilo se unen, resulta en la formación de un grupo amida. El enlace peptídico tiene una estructura plana rígida y muestra algunas características de un enlace doble.

Esto se debe a que el enlace doble en el carbonilo puede actuar como una estructura de resonancia con el enlace peptídico carbono-nitrógeno. Esta resonancia conduce a la disminución de la longitud del enlace simple, a un aumento de la longitud del enlace doble e inhibe la rotación de los grupos alrededor del enlace peptídico. Los enlaces peptídicos pueden existir en conformaciones cis y trans.

En la conformación cis, los carbonos alfa están en el mismo lado del enlace peptídico, y en la conformación trans, están en lados opuestos del enlace. Los enlaces peptídicos ocurren principalmente en la conformación trans, excepto cuando la prolina contribuye con su grupo amino a la formación de enlaces. Los aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos tienen un N-terminal y un C-terminal.

El N-terminal es el extremo donde el grupo amino no participa en la formación de un enlace peptídico, y el C-terminal es el extremo donde el grupo carboxilo no participa en la formación de un enlace peptídico. La secuencia de aminoácidos en un péptido o proteína siempre comienza con el N-terminal y termina con el C-terminal. Cuando dos aminoácidos se unen a través de un enlace peptídico, se conocen como dipéptidos.

Cuando tres y cuatro aminoácidos se unen a través de enlaces peptídicos, se conocen como tripéptidos y tetrapéptidos, respectivamente. Y cuando varios aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, se les conoce como polipéptidos. Los enlaces peptídicos se pueden romper rápidamente mediante hidrólisis utilizando catalizadores químicos, como ácidos o enzimas conocidas como proteasas.

La ruptura de los enlaces peptídicos implica la adición de una molécula de agua. Alternativamente, estos enlaces pueden romperse espontáneamente mediante un proceso lento en presencia de agua.