La plupart des protéines ont des emplacements multiples où les ligands peuvent s'associer, en plus de du site responsable de la fonction protéique. La liaison d'une molécule à l'un de ces sites entraîne souvent des changements conformationnels, qui modifient la forme de la protéine. Lorsque ce changement affecte aussi la liaison d'un autre ligand, les deux sites sont décrits comme étant couplés ou liés.

L'attelage du site de liaison peut être régulé positivement ou négativement. Dans un lien positif, la liaison d'un ligand entraîne des changements conformationnels qui rendent un autre site plus susceptible de lier son ligand respectif. Dans un lien négatif, la liaison d'un ligand entraîne des changements conformationnels qui empêchent un autre site de liaison de s'associer avec son ligand.

Les protéines contenant des sites de liaisons liés sont appelées protéines allostériques, et peuvent être de différents types, tels que les enzymes, les récepteurs, les protéines structurelles et les protéines motrices. Par exemple, l'aspartate carbamyltransférase, également connu comme ATCase, est une grande enzyme contenant six sous-unités catalytiques, chacune avec un site de liaison au substrat. elle dispose également de six sous-unités régulatrices supplémentaires, chacune avec un site qui peut lier les pyrimidines et les purines, blocs de construction de l'ADN et de l'ARN.

L'enzyme catalyse une étape essentielle dans la synthèse de la pyrimidine, la condensation de l'aspartate et du carbamyl-phosphate pour produire le carbamyl-aspartate. La vitesse de cette réaction augmente d'une manière dépendante à la concentration. La liaison de l'ATP, une purine à l'enzyme, active l'enzyme, alors que la liaison simultanée de l'UTP et du CTP, les pyrimidines, entraîne une inhibition de 95%de l'activité enzymatique.

Ce mécanisme de régulation est essentiel pour maintenir la bonne quantité de pyrimidines par rapport aux purines dans la cellule.