La phosphorylation et la déphosphorylation sont des modifications chimiques où les enzymes ajoutent ou suppriment un groupe de phosphate d'un résidu d'acide aminé sur un substrat protéique. Ces changements chimiques peuvent réguler la fonction de la cible protéique par des altérations de conformation ou d'activité. Les protéines kinases sont des enzymes qui phosphorylent les protéines et d'autres substrats.

Les kinases catalysent l'addition réversible d'un phosphate de l'ATP aux chaînes latérales hydroxyles des résidus de sérine, de thréonine ou de tyrosine. Les protéines kinases eucaryotes appartiennent à une famille étendue d'enzymes ayant des structures conservées et des séquences catalytiques. Lorsque les kinases transfèrent un groupe phosphate au substrat, elles forment un réseau lié à l'hydrogène avec les résidus d'acides aminés environnants.

Ce réseau de liaisons hydrogène altère la structure tridimensionnelle de la protéine cible, modifiant sa fonction. Ces changements de fonction peuvent inclure l'activation ou la désactivation de l'activité enzymatique du substrat ou créer une nouvelle surface où d'autres molécules peuvent interagir avec le substrat. Les phosphatases catalysent l'hydrolyse du phosphate, en utilisant une molécule d'eau pour retirer le groupe phosphate et laisser un groupe hydroxyle libre sur l'acide aminé résiduel.

Cela perturbe la liaison hydrogène, rétablissant ainsi la conformation et la fonction d'origine. La phosphorylation est un processus spécifique au substrat déterminé par plusieurs éléments, y compris la séquence catalytique unique de la kinase, liaison locale et distale avec le substrat, et les protéines adaptatrices qui assurent la médiation des interactions distnctes du substrat et de la kinase. Certaines phosphatases ont également une spécificité de substrat élevée.

Elles n'éliminent le phosphate que d'une ou de quelques protéines sélectionnées. D'autres phosphatases peuvent agir sur plusieurs substrats protéiques différents et sont dirigées vers une cible particulière par les sous-unités régulatrices du substrat. Les protéines kinases et les phosphatases fonctionnent ensemble pour faire basculer une protéine entre les états phosphorylés et déphosphorylés.

Ces changements jouent un rôle crucial dans les différentes voies de signalisation et métaboliques. Quand le glucose est élevé dans le sang, l'insuline entraîne une augmentation de l'activité de la protéine phosphatase-1. L'enzyme déphosphoryle les substrats cibles, ce qui conduit à un organisme stockant le glucose sous forme de glycogène.

Au fur et à mesure que la glycémie diminue, la protéine kinase A est activée. La phosphorylation des protéines cibles par la protéine kinase A stimule la décomposition du glycogène, libérant le glucose dans le sang.