Des groupes de protéines peuvent former un complexe où chaque protéine de ce complexe a un rôle différent dans l'exécution globale de la fonction du complexe. Souvent, certaines des protéines du complexe peuvent être remplacées par une variante étroitement liée pour donner un complexe qui contient plusieurs des mêmes composants mais qui est fonctionnellement distinct.

L'ubiquitine ligase SCF est un complexe protéique de cinq protéines individuelles. Ce complexe attache l'ubiquitine à d'autres protéines cibles pour les marquer pour la dégradation. Afin de remplir cette fonction, l'une des protéines, la F-box, est responsable de la liaison au substrat, permettant ainsi à une protéine différente du complexe, l'enzyme de conjugaison de l'ubiquitine, d'accéder au substrat et de fixer l'ubiquitine. La protéine F-box a plusieurs variantes interchangeables afin que le complexe puisse reconnaître différents substrats. De plus, différents organismes peuvent avoir différents ensembles de variantes de protéines F-box. Les humains ont 38 variantes connues, Saccharomyces cerevisiae a11, Drosophila a22, et C. elegans a326. Cette variation permet au complexe de cibler un large spectre de protéines en modifiant un seul de ses composants.

Ces variantes interchangeables sont souvent le résultat d'une duplication de gènes. Au cours de l'évolution moléculaire, le gène d'une protéine bénéfique peut parfois se dupliquer lors de la réplication de l'ADN pour des raisons telles que la recombinaison ectopique, le glissement de réplication, l'aneuploïdie, la polyploïdie et la rétrotransposition. Cette copie dupliquée du gène peut en outre subir des mutations tout en étant transférée d'une génération à l'autre, car la mutation n'affecte pas la fonction du gène d'origine. Ces mutations donnent lieu à des variantes d'un gène qui sont responsables de protéines, comme la F-box, qui sont fonctionnellement similaires mais ont des spécificités de substrat différentes.