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ほとんどの細胞内の化学反応には、使い果たされたり永久に変化したりすることなく、反応を促進する生物学的触媒の「酵素」が必要です。酵素は、反応物が生成物に変換されるために必要な活性化エネルギーを減少させることで働きます。酵素は、通常タンパク質であり、それらが働く反応分子にあたる基質と結合することで作用します。

特異性

酵素は、特定の基質にしか結合できない基質特異性を持ちます。これは主に、酵素の基質と結合する領域にあたる活性部位の形状や化学的特性によって決定されます。

酵素活性の誘導適合モデルによれば、この結合は酵素と基質双方のコンフォメーション、つまり形状を変化させます。例えば、基質の結合を弱めて反応しやすくすることで、反応が起こるのに必要な高エネルギーの遷移状態へと基質を近づけます。また、酵素は活性部位の中で、周囲の細胞環境よりも反応が進行しやすい状態を作り出すことで、反応を速めることもできます。

一度反応生成物が形成されると、活性部位から解放され、酵素は再び反応を触媒することができます。

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Induced fit ModelEnzymesProteinsSubstrateSpecificityActive SiteConfirmation ChangeHigher Energy Transition StateReactionWeakening BondsProductReleaseCatalyze ReactionsChemical ReactionsCellsBiological CatalystsActivation EnergyReactantsProducts

章から 7:

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7.10 : 誘導適合モデル

代謝

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7.1 : 代謝とは?

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7.2 : 熱力学の第一法則

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7.3 : 熱力学の第二法則

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7.4 : 運動エネルギー

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7.5 : 位置エネルギー

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7.6 : 自由エネルギー

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7.7 : 活性化エネルギー

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7.8 : ATPの加水分解

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7.9 : リン酸化

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7.11 : 酵素の反応速度論

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7.12 : 酵素の阻害

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7.13 : フィードバック阻害

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7.14 : アロステリック制御

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7.15 : 補因子と補酵素

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