概要

抗体は、細胞、細菌、ウイルス、真菌などの表面に存在する毒素や物質と結合します。抗体が結合する物質を「抗原」と呼び、正確な結合部位を「エピトープ」と呼びます。抗体とエピトープの相互作用の強さを親和性（アフィニティ）といい、抗体が複数のエピトープで抗原と結合する場合、その相互作用の累積の強さをアビディティといいます。この相互作用の強さが、誘発される免疫反応に影響を与えます。

抗体の親和性を高めることで効率を上げる適応型免疫システム

抗体が結合できるものを抗原と呼びます。抗原には、他の生物、毒素や薬物、物理的な侵入物（例：破片）などの異物、あるいは自分自身の組織があります。抗体が結合する正確な接触点は、抗原のエピトープと呼ばれます。抗体がエピトープに結合する強さを親和性（アフィニティ）といいます。

体が初めて抗原に出会ったとき、体内にある抗体のうち、一部の抗体だけが偶然に抗原と結合します。このときの抗体の親和性は低いと思われます。しかし、適応免疫システムは、生物が一生の間に遭遇する抗原に対して適応的に反応することで、その名を冠しています。ある抗原が初めて認識されると、複雑な選択過程を経て、その特定の抗原に対してより高い親和性を持つ抗体が産生されます。したがって、同じ抗原に2回目に遭遇したときには、特定の抗原に対する抗体の親和性が高くなります。その結果、免疫反応がより強くなるのです。

親和性や親和性が異なる抗体は異なる機能を持ちます

IgMのように、同じエピトープを認識する複数の結合部位を持つ抗体があります。このような抗体の結合力の大きさをアビディティといいます。一般的に、アビディティが高い抗体は親和性が低い。その結果、IgMは新しい抗原を認識しやすく、精巧な選択プロセスを経ないため、迅速に生産できます。実際、IgMはB細胞に結合し、主にB細胞が新たに同定された抗原に対してより高い親和性を持つ他のクラスの抗体を産生するきっかけとなります。