タンパク質へのリン酸基の付加または除去は、細胞内プロセスを制御する最も一般的な化学修飾です。この修飾は、タンパク質の構造、活性、安定性、細胞内での局在や、他のタンパク質との相互作用に影響を与えます。

リン酸化では、プロテインキナーゼがATPの末端にあるリン酸基を基質タンパク質の特定のアミノ酸側鎖に転移させます。セリン、スレオニン、チロシンがリン酸化されるアミノ酸としてよく知られています。したがって、プロテインキナーゼは、セリン/スレオニンキナーゼ、チロシンキナーゼ、または3つのアミノ酸すべてをリン酸化できるならば、デュアルアクションキナーゼに分類されます。逆に、プロテインホスファターゼは、リン酸基の除去（脱リン酸化）を触媒し、タンパク質の本来の特性を復元します。

生理的条件下では、リン酸化と脱リン酸化は、タンパク質の構造や機能が長期にわたって変化しないよう、厳密に制御されています。例えば、アルツハイマー病（AD）では、タウと呼ばれるタンパク質が過剰にリン酸化されています。生理的には、タウは神経細胞の形状、構造、発達を制御しています。タウタンパク質は、80以上のセリン、スレオニン、チロシン残基が含まれており、通常はそのうちの一部のみがリン酸化されています。AD患者の脳では、タウが異常に、かつ過剰にリン酸化されています。これにより、タンパク質の溶解性が変化し、神経細胞死を誘導する毒性をもった不溶性凝集体が形成されます。