개요

단백질은 세포 내에서 다양한 기능을 수행하는 생명의 기본 구성 요소 중 하나입니다. 단백질은 아미노산(amino acid)으로 조립됩니다. 아미노산 서열(amino acid sequence)은 단백질의 1차 구조(primary structure)로 알려져 있습니다. 개별 아미노산의 국소적인 상호작용은 선형 사슬이 2차 구조(secondary structure)로 접히게 만듭니다. 더 나아가 멀리 떨어진 아미노산 간의 상호작용은 단백질이 3차 구조(tertiary structure)로 접히게 만듭니다. 여러 개의 접힌 사슬들(단위체; subunit)이 모여 조립되면 단백질의 4차 구조(quaternary structure)를 이룹니다.

아미노산 서열은 1차 구조를 결정합니다

아미노산이 사슬로 연결된 것을 폴리펩타이드(polypeptide)라고 부릅니다. 아미노산은 아미노기(amino group; –NH₃)와 카복실기(carboxyl group; –COOH)가 연결하는 펩타이드 결합(peptide bond)을 통해 서로 연결됩니다. 이렇게 연결된 탄소와 질소 원자의 사슬은 단백질의 뼈대를 이루고, 아미노산 측쇄(amino acid side chain)는 이 뼈대에서 수직으로 돌출된 형상을 이룹니다. 폴리펩타이드 사슬 내 아미노산 잔기(amino acid residue)의 서열은 1차 구조를 이룹니다.

인접한 아미노산 잔기 간의 수소결합이 2차 구조에 기여합니다

단백질 뼈대의 아미노기와 카복실기는 수소결합을 형성할 수 있습니다. 서로 인접한 복수의 아미노산 잔기들이 수소결합을 형성하면 알파 나선(alpha helix)과 베타 병풍(beta-pleated sheets) 같은 국소적인 구조가 형성될 수 있습니다. 이런 국소적인 구조는 단백질의 2차 구조를 이룹니다.

멀리 떨어진 측쇄 간의 상호작용이 3차 구조를 결정합니다

단백질의 3차 구조는 단백질의 3차원 배열을 설명합니다. 아미노산 잔기들은 3차 구조를 안정시키기 위해 폴리펩타이드 사슬 내에서 멀리 떨어진 잔기들과 상호작용을 합니다. 이 상호작용은 약하거나 강할 수 있고, 또 비공유결합(non-covalent bond; 예: 이온결합(ionic bond), 소수성 상호작용(hydrophobic interactions), 수소결합(hydrogen bonds))을 이루거나 공유결합(covalent bond; 예: 이황화 결합(disulfide bridge))을 이룰 수 있습니다. 이런 모든 상호작용은 단백질의 모양과 기능에 기여합니다.

여러 개의 폴리펩타이드 사슬이 단일 단백질을 형성할 수 있습니다

지금까지 우리는 단일 폴리펩타이드 사슬에서 생성된 단백질을 둘러봤습니다. 많은 단백질은 하나의 폴리펩타이드 사슬로 이루어진 단위체로 구성됩니다. 따라서 단백질 단위체의 구성과 상호작용이 4차 구조를 형성합니다.