Внутри живых организмов ферменты выступают в качестве катализаторов многих биохимических реакций, связанных с клеточным метаболизмом. Роль энзимов заключается в уменьшении энергий активации биохимических реакций путем формирования комплексов с его субстратами. Снижение энергий активации благоприятно для повышения темпов биохимических реакций.

Дефицит фермента часто может привести к опасным для жизни заболеваниям. Например, генетическая аномалия, приводющая к дефициту фермента G6PD (глюкоза-6-фосфатдегидрогеназа), отрицательно влияет на метаболический путь, по которого NADPH поставляет клеткам.

Нарушение этого метаболического пути может привести к уменьшению глутатиона в эритроцитах, что может привести к повреждению других энзимов и белков, таких как гемоглобин. Избыточная метаболизация гемоглобина повышает уровень билирубина, что приводит к желтухе, что может стать серьезным. Таким образом, люди, страдающие от дефицита G6PD, должны избегать некоторых продуктов питания и лекарств, содержащих химические вещества, которые могут вызвать повреждение их глутатионно-дефицитных эритроцитов.

Функция и структура фермента

Ферменты группируются по разным классам в зависимости от конкретной функции, которую они выполняют. Например, окислоредуктазы участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, в то время как трансферазы катализируют перенос функциональных групп. Формирование связей с гидролизом АТФ требует лигаз, в то время как реакции гидролиза и образование двойных связей катализируются гидролазами и лиазами соответственно. Ферменты Isomerase обычно катализируют реакции изомеризации.

Ферменты обычно обладают активными участками. Это специфические области на молекуле с конформацией, которая предпочитает фермент связывать с конкретным субстратом (молекулой реагент), образуя комплекс фермента-субстрата или реактивный промежуточный.

Две модели — модель с блокировкой и ключом и модель с индуцированной посадкой — пытаются объяснить работу активной площадки (рис. 1). Самая упрощенная гипотеза о блокировке и ключе позволяет сделать вывод, что активная область и молекулярная форма подложки являются взаимодополняющими, объединяя их, как ключ в замке (рис. 1a). С другой стороны, гипотеза индуцированной пригонки предполагает, что молекула фермента является гибкой и изменяет форму для размещения связи с субстратом (рисунок 1b).

Однако и модель блокировки-ключа, и модель индуцированной подгонки учитывают тот факт, что ферменты могут связываться только с определенными субстратами и катализировать только определенную реакцию.

Рисунок 1 (a) в зависимости от модели с замком, форма активного участка фермента идеально подходит для субстрата. (b) в зависимости от модели наведенной посадки активный участок является несколько гибким и может изменить форму для связи с подложкой.

Ингибиторы фермента

Активность фермента также может быть прервана процессом ингибирования фермента. Существует несколько распространенных типов ингибитирования фермента.

Во время конкурентного торможения молекула (натуральная или синтетическая), кроме субстрата, напрямую связывается с активным участком фермента. Структурное и химическое сходство ингибитора с субстратом облегчает его привязку к активному участку. Такие ингибиторы конкуренции, таким образом, конкурируют с субстратами, предотвращая их связывание с фермента. Чаще всего увеличение концентрации субстрата может подавить эффекты конкурентного торможения.

При неконкурентном угнетении молекула (натуральная или синтетическая) связывается с аллостерической (другой) областью фермента, отличной от его активного участка. Связывание ингибитора вызывает конформное изменение активной области фермента, в результате чего снижается способность фермента катализировать реакцию. В отличие от конкурентного торможения, увеличение концентрации субстрата не смягчает тормозящего эффекта неконкурентного торможения.

Часть этого текста адаптирована из Openstax, Химия 2е изд., раздел 12.7: Катализ.