协同变构转变可以发生在多聚体蛋白中，其中蛋白质的每个亚基都有自己的配体结合位点。当配体与这些亚基中的任何一个结合时，它会触发影响其他亚基结合位点的构象变化;这可以改变其他位点对各自配体的亲和力。蛋白质改变其结合位点形状的能力归因于结构中存在柔性和稳定片段的混合物。触发这种变化的分子称为调节剂。

两种模型通常用于解释多聚体蛋白的协同性:协同模型和顺序模型。协同模型，也称为全或全无模型，假设多聚体蛋白的所有亚基在"开"和"关"构象之间同时切换。在"on"形式中，结合位点对其各自的配体具有高亲和力，而在"off"形式中，结合位点具有低亲和力。当配体与任何一个亚基结合时，它会促进转化为高亲和力形式，同时改变蛋白质所有其他结合位点的构象。虽然配体可以与任何一种形式结合，但当处于高亲和力形式时，它更容易结合。

顺序模型假设多聚体蛋白的每个亚基都可以以"开"或"关"构象独立存在，即以低亲和力或高亲和力形式存在，而不管其他亚基的状态如何。配体与亚基的结合会改变低亲和力和高亲和力形式之间的平衡，因此亚基更有可能处于高亲和力形式。此外， 一个亚基上的配体结合会改变蛋白质中其他亚基的平衡。这增加了一旦一个配体结合，另一个配体与不同亚基结合的可能性。这种协同性增加了蛋白质对配体浓度的敏感性。在单个位点结合的配体可以改变对整个蛋白质分子的亲和力，从而在低浓度下实现快速响应。