Oturum Aç

Kooperatif allosterik geçişler, proteinin her bir alt biriminin kendi ligand bağlama bölgesine sahip olduğu multimerik proteinlerde meydana gelebilir. Bir ligand bu alt birimlerden herhangi birine bağlandığında, diğer alt birimlerdeki bağlanma bölgelerini etkileyen konformasyonel bir değişikliği tetikler; bu diğer bölgelerin kendi ligandları için afinitesini değiştirebilir. Proteinin bağlanma bölgesinin şeklini değiştirme yeteneği, yapıda esnek ve kararlı segmentlerin bir karışımının varlığına atfedilir. Bu değişikliği tetikleyen bir molekül modülatör olarak bilinir.

Multimerik proteinlerde kooperatifliği açıklamak için genellikle iki model kullanılır: uyumlu ve sıralı model. Hepsi-ya da-hiçbiri modeli olarak da bilinen uyumlu model, multimerik bir proteinin tüm alt birimlerinin aynı anda "açık" ve "kapalı" konformasyonlar arasında geçiş yaptığını varsayar. "Açık" formda bağlanma bölgeleri kendi ligandları için yüksek bir afiniteye sahiptir ve "kapalı" formda bağlanma bölgeleri düşük bir afiniteye sahiptir. Bir ligand alt birimlerden herhangi birine bağlandığında proteinin diğer tüm bağlanma bölgelerinin konformasyonunu aynı anda değiştirerek yüksek afiniteli forma dönüşümü teşvik eder. Bir ligand her iki forma da bağlanabilse de yüksek afiniteli formda olduğunda bağlanması daha kolaydır.

Sıralı model multimerik bir proteinin her bir alt biriminin diğer alt birimlerin durumundan bağımsız olarak düşük veya yüksek afiniteli formda olan bir "açık" veya "kapalı" konformasyonda bağımsız olarak var olabileceğini varsayar. Bir ligandın bir alt birime bağlanması düşük ve yüksek afiniteli formlar arasındaki dengeyi değiştirir böylece alt birimin yüksek afiniteli formda olması daha olasıdır. Ek olarak bir alt birime bağlanan ligand proteindeki diğer alt birimler için dengeyi değiştirir. Bir ligand bağlandığında başka bir ligand farklı bir alt birime bağlanma olasılığını artırır. Bu işbirliği proteinin ligand konsantrasyonuna duyarlılığını arttırır. Tek bir bölgede bir ligand bağlanması tüm protein molekülü üzerindeki afiniteyi değiştirebilir böylece düşük konsantrasyonlarda hızlı bir tepki sağlar.

Etiketler
Based On The Provided TextThe Following Are The Key CooperativeAllostericTransitions

Bölümden 3:

article

Now Playing

3.18 : Cooperative Allosteric Transitions

Enerji ve Kataliz

7.8K Görüntüleme Sayısı

article

3.1 : Termodinamiğin Birinci Yasası

Enerji ve Kataliz

5.2K Görüntüleme Sayısı

article

3.2 : Termodinamiğin İkinci Yasası

Enerji ve Kataliz

4.8K Görüntüleme Sayısı

article

3.3 : Hücre İçindeki Entalpi

Enerji ve Kataliz

5.5K Görüntüleme Sayısı

article

3.4 : Hücre İçindeki Entropi

Enerji ve Kataliz

10.1K Görüntüleme Sayısı

article

3.5 : Serbest Enerjiye Giriş

Enerji ve Kataliz

7.9K Görüntüleme Sayısı

article

3.6 : Hücrede Endergonik ve Ekzergonik Reaksiyonlar

Enerji ve Kataliz

13.9K Görüntüleme Sayısı

article

3.7 : Denge Bağlanma Sabiti ve Bağlanma Kuvveti

Enerji ve Kataliz

8.9K Görüntüleme Sayısı

article

3.8 : Serbest Enerji ve Denge

Enerji ve Kataliz

5.9K Görüntüleme Sayısı

article

3.9 : Hücrede Dengesizlik

Enerji ve Kataliz

4.0K Görüntüleme Sayısı

article

3.10 : Organik Moleküllerin Oksidasyonu ve İndirgenmesi

Enerji ve Kataliz

5.6K Görüntüleme Sayısı

article

3.11 : Enzimlere Giriş

Enerji ve Kataliz

16.3K Görüntüleme Sayısı

article

3.12 : Enzimler ve Aktivasyon Enerjisi

Enerji ve Kataliz

11.1K Görüntüleme Sayısı

article

3.13 : Enzim Kinetiğine Giriş

Enerji ve Kataliz

19.1K Görüntüleme Sayısı

article

3.14 : Devir Sayısı ve Katalitik Verimlilik

Enerji ve Kataliz

9.6K Görüntüleme Sayısı

See More

JoVE Logo

Gizlilik

Kullanım Şartları

İlkeler

Araştırma

Eğitim

JoVE Hakkında

Telif Hakkı © 2020 MyJove Corporation. Tüm hakları saklıdır