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Las atracciones no covalentes son asociaciones dentro y entre moléculas que influyen en la forma y la estabilidad estructural de los complejos. Estas interacciones difieren del enlace covalente en que no implican el intercambio de electrones.

Cuatro tipos de interacciones no covalentes son los enlaces de hidrógeno, las fuerzas de van der Waals, los enlaces iónicos y las interacciones hidrofóbicas.

El enlace de hidrógeno es el resultado de la atracción electrostática de un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un átomo electronegativo fuerte como el oxígeno, el nitrógeno o el flúor por otro átomo electronegativo. El átomo de hidrógeno desarrolla una carga positiva parcial a medida que el átomo electronegativo al que está unido atrae la nube de electrones cerca de él. Como resultado, se produce una interacción débil entre la carga δ+ del hidrógeno y la carga δ- en el átomo electronegativo vecino. Este tipo de interacción se forma regularmente entre las moléculas de agua. Los enlaces de hidrógeno independientes se rompen fácilmente; Sin embargo, se encuentran en grandes cantidades en agua y polímeros orgánicos, creando una fuerza significativa en combinación.

Un segundo tipo de interacción, llamada van der Waals, es impulsada por atracciones temporales entre regiones ricas y pobres en electrones de dos o más átomos (o moléculas) que están cerca uno del otro. Estas interacciones pueden contribuir a las estructuras tridimensionales de las proteínas, esenciales para su función.

Otro tipo de interacción es el enlace iónico que se produce entre iones con carga opuesta. En los sistemas biológicos, las interacciones iónicas que surgen de iones con carga opuesta también pueden ayudar a estabilizar la estructura de las biomoléculas. Los iones metálicos, como el magnesio, interactúan con biomoléculas cargadas negativamente, como el ADN. El ion magnesio se une a los grupos fosfato negativos, neutralizando así la carga y ayudando a empaquetar el polímero de ADN largo en estructuras de solenoide o toroide.

Por último, el efecto hidrofóbico es una interacción no covalente en la que las moléculas hidrofóbicas se agregan para minimizar el contacto con el agua en un ambiente acuoso. Como consecuencia, las regiones hidrofóbicas de un polipéptido quedan enterradas dentro de la estructura durante el plegamiento de las proteínas.

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Noncovalent AttractionsBiomoleculesMolecular InteractionsHydrogen BondsVan Der Waals ForcesIonic InteractionsHydrophobic EffectsBiochemical ProcessesProtein FoldingDNA Structure

Del capítulo 2:

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