Ce travail a été financé par l&#39;Université de Virginie et le Jeffress Memorial Trust (J-971). Nous remercions L. Columbus, K. Jain, et P. Randolph pour des discussions utiles et lecture critique du manuscrit.

1. Benoît Dosage de sucres réducteurs <ol><li> Préparer une quantité appropriée de solution de Benedict - 940 mM de carbonate de sodium anhydre, 588 mM de citrate de sodium dihydraté, 68 mM de sulfate de cuivre pentahydraté (II). Ce réactif peut être conservé à température ambiante (TA) pendant au moins six mois, sans changement notable dans la réactivité. </li><li> Le réactif ci-dessus est 6x. Ainsi, pour 600 réactions ul, ajouter 100 ul de réactif de Benedict propre à un tube de 1,5 ml (par exemple Eppendorf marque), par échantillon à doser. </li><li> Ajouter allant de 10 ul à 500 ul d&#39;échantillon de ce tube, le volume optimal peut être déterminé sur la base de l&#39;intensité de la formation de couleur dans un essai de fonctionnement initial. Si l&#39;échantillon est suffisante avant de commencer ces essais au volume d&#39;échantillon maximale possible (soit cinq sixièmes de la réaction globale du volume, 500 ul de l&#39;échantillon dans le cas présent), puis diluer dans des essais ultérieurs. </li><li> Ajouter ddH 2 O à la TUêtre de ramener le volume final à 600 ul; mélanger la solution au vortex ou pipetage. </li><li> Incuber les échantillons pendant 20 min dans un bain d&#39;eau bouillante. </li><li> Retirer l&#39;échantillon chauffé du bain et laissez-le refroidir à température ambiante pendant 10 min. </li><li> Centrifuger le tube échantillon à&gt; 9300 xg (~ 10.000 rpm dans un FA45-24-11-Eppendorf fixe l&#39;angle du rotor) pendant 5 min afin de sédimenter toute matière particulaire; cette étape est plus importante pour les études quantitatives plutôt que qualitatives. </li><li> Aliquote du surnageant à partir de ce tube dans une cuve propre. </li><li> Blank le spectrophotomètre UV-VIS avec de l&#39;eau. </li><li> Mesurer l&#39;absorbance de l&#39;échantillon à 475 nm. </li></ol> 2. Essai Orcinol Bial pour les sucres pentoses <ol><li> Préparer une quantité appropriée de réactif de Bial frais de - 24,2 mM orcinol monohydraté (voir Figure 2b de la structure de ce composé), 6 M HCl, 0,025% p / v chlorure ferrique hexahydraté. Remarque:Pour un stockage prolongé, le réactif de Bial peuvent être préparés comme deux solutions de stock distinctes: (i) Réactif A [0,05% p / v FeCl3 • 6H 2 O dans HCl concentré] et (ii) Réactif B [422 mM monohydrate orcinol préparé dans 95 % d&#39;éthanol]. Réactif A peut être conservé à température ambiante pendant six mois; Réactif B peut être conservé à 4 ° C pendant un mois, recouverts d&#39;une feuille de limiter l&#39;exposition de la lumière. Ces solutions mères sont mélangés dans un 15 (A): 1 (B) v / v rapport avant utilisation. </li><li> Le réactif ci-dessus est 2x. Ainsi, pour les réactions de 1,0 ml, ajouter 500 ul de réactif de Bial propre à un tube de 1,5 ml par échantillon à doser. </li><li> Ajouter allant de 10 à 500 ul ul d&#39;échantillon à ce tube. Conformément à la note 1.3 (ci-dessus), si l&#39;échantillon est suffisante avant de commencer réactions essais avec le volume d&#39;échantillon maximale possible (c.-à-moitié le volume de réaction globale, 500 ul d&#39;échantillon dans le cas présent) et diluer à partir de là. </li><li> Ajouter ddH 2 O dans le tube pour amener le fle volume inal à 1,0 ml, mélanger la solution au vortex ou pipetage. </li><li> Incuber les échantillons pendant 20 min dans un bain d&#39;eau bouillante. </li><li> Retirer l&#39;échantillon chauffé du bain et laissez-le refroidir à température ambiante pendant 10 min. </li><li> Centrifuger le tube échantillon à&gt; 9300 xg (~ 10.000 rpm dans un FA45-24-11-Eppendorf fixe l&#39;angle du rotor) pendant 5 min afin de sédimenter toute matière particulaire; cette étape est plus importante pour les études quantitatives plutôt que qualitatives. </li><li> Aliquote du surnageant à partir de ce tube dans une cuve propre pour une inspection visuelle. </li><li> Pour analyse semi-quantitative, vide le spectrophotomètre UV-VIS avec de l&#39;eau et de mesurer l&#39;absorbance de la cuve d&#39;échantillon à 660 nm. </li></ol> 3. Dische de dosage Diphénylamine pour 2&#39;-deoxypentose Sucres <ol><li> Préparer une quantité appropriée de réactif Dische de diphénylamine - 60 mM diphénylamine, 11 M d&#39;acide acétique glacial, 179 mM d&#39;acide sulfurique, 62% v / v d&#39;éthanol. Ce réactif peut être prépar rapport à l&#39;avance et stocké à température ambiante dans un endroit sombre, ou recouverts d&#39;une feuille, pour limiter l&#39;exposition de la lumière. En raison de la sensibilité à la lumière réactif ne doit pas être stockées indéfiniment, mais en pratique, il peut être préparé tous les deux à trois mois sans changement apparent de la réactivité. </li><li> Le réactif ci-dessus est 2x. Ainsi, pour les réactions de 1,0 ml, ajouter 500 ul de réactif Dische à un endroit propre tube de 1,5 ml par échantillon à doser. </li><li> Ajouter allant de 10 à 500 ul ul d&#39;échantillon à ce tube. Conformément à la note 1.3 (ci-dessus), si l&#39;échantillon est suffisante avant de commencer réactions essais avec le volume d&#39;échantillon maximale possible (c.-à-moitié le volume de réaction globale, 500 ul d&#39;échantillon dans le cas présent) et diluer à partir de là. </li><li> Ajouter ddH 2 O sur le tube pour amener le volume final de 1,0 ml, mélanger la solution au vortex ou pipetage. </li><li> Incuber les échantillons pendant 20 min dans un bain d&#39;eau bouillante. </li><li> Retirer l&#39;échantillon chauffé de la salle de bain et alloil w refroidir à température ambiante pendant 10 min. </li><li> Centrifuger le tube échantillon à&gt; 9300 xg (~ 10.000 rpm dans un FA45-24-11-Eppendorf fixe l&#39;angle du rotor) pendant 5 min afin de sédimenter toute matière particulaire; cette étape est plus importante pour les études quantitatives plutôt que qualitatives. </li><li> Aliquote du surnageant à partir de ce tube dans une cuve propre pour une inspection visuelle. </li><li> Pour analyse semi-quantitative, vide le spectrophotomètre UV-VIS avec de l&#39;eau et de mesurer l&#39;absorbance de la cuve d&#39;échantillon à 600 nm. </li></ol> 4. Remarques sur l&#39;utilisation d&#39;autres <ol><li> Les catégories suivantes de molécules sont des composés de référence appropriés pour des réactions témoins positifs et négatifs pour chaque essai: <ul><li> Benoît XVI - Positif = sans ribose, le fructose, le glucose, négatif = ARN, ADN, ATP, etc. (Tout saccharide manque une fonctionnalité sans sucre réducteur) </li><li> Bial - Positif = ARN (extrait de levure de boulanger par exemple), le ribose, l&#39;ATP, l&#39;UMP, négatif = bovin serviceeuh albumine (BSA) ou toute autre protéine </li><li> Dische de - Positif = ADN (par exemple thymus de veau); négative = ARN, ATP, etc. (N&#39;importe quel nucléotide non-2&#39;-désoxygéné) </li></ul></li><li> Ces essais ont été jugés plutôt bien résisté à des composés souvent utilisés dans la purification des protéines; par exemple, les sels communs tels que NaCl, (NH 4) 2 SO 4 et K 2 SO 4 n&#39;a pas interféré, et les réactions apparaissent généralement pas affecté par le contenu du diluant. Détergents ou des agents chaotropes tels que l&#39;urée peut affecter la réactivité des tests si le pH est fortement basique, un pH neutre à acide est généralement la plus optimale pour les années Bial et analyses DISCHE à cause de la chimie de la réaction sous-jacente (voir le texte et les protons la figure 2b, c). Conditions de la réaction potentiellement interférents sous-optimales, suspects, etc. devrait être testé sur une base au cas par cas, en utilisant positifs et négatifs des expériences de contrôle wcomposés de référence vec. </li></ol>

<ol>
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Aucun conflit d&#39;intérêt déclaré.

<html> Les essais colorimétriques présentés ici offrent une approche simple pour évaluer rapidement la nature chimique des mélanges biomoléculaires, tels que ceux rencontrés lors de la purification des protéines, ARN ou des complexes de l&#39;ensemble du lysat cellulaire en préparation pour des études ultérieures. En biologie structurale poursuit assemblages plus locuteur natif, les défis progressivement plus grandes, telles que l&#39;hétérogénéité des échantillons, seront posées par les complexes comp...

Une grande partie de la biologie cellulaire se produit via des interactions moléculaires impliquant l&#39;ADN et de l&#39;ARN. 4 Ces acides nucléiques d&#39;origine naturelle (AN) interagissent les uns avec les autres, 5 pour les protéines, les 6 et avec une multitude de composés à petites molécules et des ligands in vivo (par exemple, les cations divalents 7). Les interactions peuvent être de courte ou de longue durée (cinétique), peut aller de modéré à élevé pour une faible affinité (force thermodynamique), et peuvent également présenter des variations importantes dans les propriétés chimiques et la spécificité - certaines associations sont très spécifiques (par exemple, l&#39;ADN · · · facteurs de transcription, l&#39;ARN · · · facteurs d&#39;épissage), tandis que d&#39;autres interactions sont nécessairement beaucoup plus générique (par exemple, l&#39;ADN · · · bactériennes comme les protéines histone-HU 8). Interactions non spécifiques avec AN peut avoir des conséquences pratiques pour les expériences in vitro impliquant des mélanges de biomolecules, comme il est possible, et même probable, que certains AN va associer avec les biomolécules d&#39;intérêt, du moins dans un sous-ensemble des conditions expérimentales utilisées (force ionique, le pH, etc.) Considérons, par exemple, la production d&#39;une protéine d&#39;intérêt (POI) par l&#39;intermédiaire hétérologue sur-expression de la protéine recombinante dans la culture d&#39;Escherichia coli cellule, une telle procédure est réalisée en routine dans pratiquement n&#39;importe quel laboratoire de biologie structurale 9 En préparation pour d&#39;autres expériences, comme. que la caractérisation biochimique / biophysique, cristallisation, etc., les premiers efforts se concentrent généralement sur ​​l&#39;obtention d&#39;une quantité suffisante de POI en tant que pure que possible, idéalement dans un échantillon chimiquement homogène et biophysique monodisperse. Après la perturbation des cellules hôtes, les premières étapes d&#39;un flux de travail typique de purification visent à isoler le POI de E. coli protéines, des acides nucléiques, des débris de parois cellulaires,et d&#39;autres composants du lysat cellulaire. Cependant, l&#39;hôte AN peut co-purifient avec le POI pour plusieurs raisons physico-chimiques - un POI fortement basique peut non spécifiquement déroulant hôte d&#39;ADN / ARN, le POI peut avoir un générique NA activité de liaison (par exemple, le susmentionné HU); le POI peut être une assez spécifique NA-binding protein, mais présentent une réactivité croisée avec des ARN ou ADN hôte; hôte AN peut interagir avec une matrice de chromatographie et de ce fait tout simplement co-éluer avec le POI, et ainsi de suite. Sans discrimination, de haute affinité de liaison de l&#39;hôte AN vers un POI peut poser un problème épineux car les impuretés NA sera vraisemblablement d&#39;entraver des expériences en aval (par exemple, les dosages d&#39;anisotropie de fluorescence de POI contraignant • ARN 10). Alternativement, POI imprévue · · · associations NA peut également être vu par hasard, que ces interactions éclairer nucléique du POI acide capacité de liaison. De toute façon, si AN sont des éléments clés ou de contaminants, il faut d&#39;abord quantifier etidentifier le type (ADN, ARN) de co-purification AN en préparation pour les expériences en aval. Plusieurs méthodes analytiques existent pour détecter et quantifier dans un échantillon AN. La plupart des méthodes disponibles sont fondamentalement soit spectrophotométrique (par exemple, A 260 et des valeurs d&#39;absorbance A 260 / A 280 rapports), fluorimétrique (par exemple, la liaison de thiazole orange ou d&#39;autres colorants fluorescents à NA), ou colorimétriques (sensibilité de nucléosides à des réactions chimiques que chromophores absorbant rendement dans la région UV-VIS du spectre électromagnétique), comme l&#39;a récemment décrit par De Mey et al. 1 Toutefois, l&#39;étape cruciale de l&#39;identification du type de polynucléotide tel que l&#39;ARN ou de l&#39;ADN est au-delà de la portée d&#39;un grand nombre de ces quantification approches. Ici, nous fournissons un ensemble de tests colorimétriques pour identifier rapidement les types de composants NA dans un échantillon protéique. Les protocoles décrits ici cun être efficacement exécutée sans mesures supplémentaires d&#39;isoler les impuretés potentielles NA, et reposent sur ​​le dosage de Benoît XVI pour les sucres réducteurs 11, pour le dosage orcinol pentoses 12,13, 14,15 et réactions diphénylamine de 2&#39;-deoxypentoses (figures 1 et 2) . Test de la Bénédict (figure 2a) utilise la capacité de la forme linéaire, à chaîne ouverte (aldéhyde) d&#39;un sucre aldose à réduire Cu 2 +, avec oxydation simultanée de carbonyle du sucre à un groupement carboxylate et production de Cu 2 O en tant que insoluble précipité rouge. Cette réaction avec un résultat positif libres des sucres réducteurs, tels que les aldoses et les cétoses (qui convertissent les aldoses correspondants via les intermédiaires endiol), mais pas avec les sucres pentoses qui sont verrouillés en forme cyclique comme partie du squelette covalent de l&#39;ADN ou un polynucléotide d&#39;ARN. En raison de l&#39;exigence minimaliste d&#39;une fonctionnalité gratuite hémiacétal, autre compounds qui pourrait le test est positif dans cet essai - et donc agir comme interférents potentiels - notamment α-hydroxy-cétones et d&#39;oligosaccharides de courte durée (par exemple, le maltose disaccharide). À la fois l&#39;d&#39;Bial orcinol (figure 2b) et Dische de diphénylamine (figure 2c) réactions sont basés sur la destruction initiale du squelette polynucléotidique, par l&#39;intermédiaire d&#39;une dépurination de l&#39;nucléoside et d&#39;acide ou encore catalysée par une base d&#39;hydrolyse des nucléotides parent, pour donner furan-2 -carbaldéhyde (furfural) dérivés; ces dérivés réagissent ensuite avec soit un phénol polyhydroxylé tels que orcinol (Bial) ou diphénylamine (Dische l&#39;) les réactifs pour former des produits de condensation de couleur de la structure chimique largement inconnus. L&#39;ADN par rapport à la spécificité de l&#39;ARN du dosage Dische provient du fait que le sucre pentose doit être 2&#39;-désoxygéné afin d&#39;être sensible à l&#39;oxydation à ω-aldéhyde hydroxylevulinyl, qui réagit en outre avec la diphénylaminedans des conditions acides pour obtenir un bleu vif condensat (figure 2c). En utilisant les protocoles simplifiés décrits ici, nous avons constaté que ces réactions colorimétriques spécifiques à sucre peut différencier entre l&#39;ARN et de l&#39;ADN, et indiquent également la présence de sucres réducteurs libres tels que le glucose, le fructose, ribose ou dans un échantillon biomoléculaire.

<table border="1"><tbody><tr><td> Réactif ou de l&#39;équipement </td><td> Fournisseur / entreprise </td><td> Numéro de catalogue </td><td> Les commentaires, les notes </td></tr><tr><td> Carbonate de sodium anhydre </td><td> Fisher Scientific </td><td> S263 </td><td></td></tr><tr><td> Citrate de sodium dihydraté </td><td> Sigma </td><td> S-4641 </td><td></td></tr><tr><td> Pentahydrate de sulfate de cuivre (II) </td><td> VWR </td><td> VW3312-2 </td><td></td></tr><tr><td> Monohydrate Orcinol </td><td> Sigma-Aldrich </td><td> O1875 </td><td></td></tr><tr><td> HCl concentré </td><td> VWR </td><td> BDH3030 </td><td></td></tr><tr><td> Chlorure ferrique hexahydraté </td><td> Sigma </td><td> F-2877 </td><td></td></tr><tr><td> Diphénylamine </td><td> Aldrich </td><td> 112763 </td><td></td></tr><tr><td> L&#39;acide acétique glacial </td><td> Fisher Scientific </td><td> A28 </td><td></td></tr><tr><td> Acide sulfurique </td><td> Sigma-Aldrich </td><td> 258105 </td><td></td></tr><tr><td> L&#39;éthanol </td><td> Koptec </td><td> V1101 </td><td></td></tr><tr><td> Ribose </td><td> Sigma </td><td> R-7500 </td><td> préparation à 1% p / v dans H 2 O </td></tr><tr><td> L&#39;acide ribonucléique de la levure de boulangerie (S. cerevisiae) </td><td> Sigma </td><td> R6750 </td><td> prep à 10 mg / ml de H 2 O; conserver à -20 ° C </td></tr><tr><td> L&#39;acide désoxyribonucléique (sel de sodium), à partir de thymus de veau </td><td> Sigma </td><td> D1501 </td><td> prep à 10 mg / ml de H 2 O; conserver à 4 ° C </td></tr><tr><td></td><td></td><td></td><td> Réactifs, équipement et sécurité Les matériaux sont listé dans la following table dans l&#39;ordre dans lequel ils apparaissent dans la section Protocole. Sauf indication contraire (ci-dessus), tous les réactifs peuvent être conservés à température ambiante et l&#39;éclairage. Pour les éléments qui ne figurent pas ci-dessous (par exemple, des microtubes), la marque habituelle / modèle / série dans un laboratoire standard biochimique peut être utilisée (par exemple, Eppendorf de 1,5 ml de la marque microtubes). Standard microtubes en plastique doit être utilisé pour les mesures impliquant centrifugation (par exemple, à la matière particulaire des sédiments près de la fin de chaque protocole). Aucun matériel particulier est préférable, aussi longtemps que les tubes peuvent être scellés, les tubes en polypropylène typiques trouvés dans les laboratoires de biochimie fonctionnent bien. Pour ce qui est des questions de sécurité et d&#39;élimination des déchets, les précautions standard de laboratoire (lunettes de sécurité, des hottes) devrait être exercée en pré-office, travailler avec, et l&#39;élimination des solutions contenant acétique concentré, l&#39;acide chlorhydrique ou d&#39;acide sulfurique. Pour les réactifs organiques tels que orcinol ou diphtérieénylamine, des gants en nitrile sont préférables au latex commune (caoutchouc naturel) variété. </td></tr></tbody></table>

rapid colorimetric assays to qualitatively distinguish rna and dna in biomolecular samples

L&#39;expérimentation biochimique nécessite généralement une connaissance précise, à un stade précoce, de l&#39;acide nucléique, des protéines et des composants biomoléculaires autres spécimens potentiellement hétérogènes. Les acides nucléiques peuvent être détectés par plusieurs approches établies, y compris les méthodes d&#39;analyse qui sont spectrophotométrique (par exemple, A 260), fluorimétrique (par exemple, la fixation de colorants fluorescents), ou colorimétriques (nucléosidiques spécifiques à des réactions chimiques chromogènes) 1. Bien qu&#39;il ne puisse distinguer facilement ARN à partir de l&#39;ADN, l&#39;A 260 / A ratio de 280 est couramment utilisé, car il offre un moyen simple et rapide 2 évaluation de la teneur relative de l&#39;acide nucléique, qui absorbe principalement près de 260 nm et de protéines, qui absorbe principalement près de 280 nm. Ratios &lt;0,8 sont pris comme une indication de «pures» des échantillons de protéines, tandis que pur acide nucléique (NA) est caractérisé par des ratios&gt; 1,5 3. However, il existe des scénarios dans lesquels la teneur en protéines / NA peut ne pas être aussi clairement ou de manière fiable déduite de simples uv-vis des mesures spectrophotométriques. Par exemple, (i) des échantillons peut contenir une ou plusieurs protéines qui sont relativement dépourvu des acides aminés aromatiques responsables de l&#39;absorption à 280 nm (≈ Trp, Tyr, Phe), comme c&#39;est le cas avec certaines petites protéines de liaison d&#39;ARN, et (ii) Les échantillons peuvent présenter des intermédiaires A 260 / A 280 rapports (~ 0,8 &lt;~ 1.5), où la teneur en protéines / NA est beaucoup moins clair et peut même refléter une certaine affinité élevée association entre la protéine et les composants NA. Pour ces scénarios, nous décrivons ici une suite de tests colorimétriques de distinguer rapidement l&#39;ARN, l&#39;ADN et les sucres réducteurs dans un échantillon potentiellement mixte de biomolécules. Les méthodes reposent sur la sensibilité différentielle des pentoses et d&#39;autres glucides à Benoît, Bial (orcinol), et de DISCHE (diphénylamine) réactifs, les protocoles simplifiés peuvent être comachevé en quelques minutes, sans aucune étape supplémentaire d&#39;avoir à isoler les composants. Les analyses peuvent être effectuées en parallèle à la différence entre l&#39;ARN et l&#39;ADN, ainsi que d&#39;indiquer la présence de sucres réducteurs libres tels que le glucose, le fructose, le ribose et (Figure 1).

Les résultats sont présentés dans la figure 3 pour l&#39;application de ces tests colorimétriques à des composés de référence connus. Représentatifs des données qualitatives sont présentées pour la Benedict (a), orcinol Bial (b), et DISCHE de diphénylamine (c) les essais et les courbes standard pour ces trois essais sont présentés dans la figure 4. Dans les panneaux 3 (ac), les panneaux de gauche montrent les expériences de contrôle positifs / négatifs en utilisant des...

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Rapid Colorimetric Assays to Qualitatively Distinguish RNA and DNA in Biomolecular Samples

Une suite de tests colorimétriques est décrit pour la protéine rapidement distinctif, d&#39;ARN, d&#39;ADN, et re-duire des sucres dans des échantillons biomoléculaires potentiellement hétérogènes.

Rapid tests colorimétriques de vue qualitatif Distinguer l&#39;ARN et de l&#39;ADN dans les échantillons biomoléculaires

Biochemical experimentation generally requires accurate knowledge, at an early stage, of the nucleic acid, protein, and other biomolecular components in ...

rapid-colorimetric-assays-to-qualitatively-distinguish-rna-dna

Research

JoVE Journal

Chemistry

41.5K vues.  University of Virginia. Une suite de tests colorimétriques est décrit pour la protéine rapidement distinctif, d'ARN, d'ADN, et re-duire des sucres dans des échantillons biomoléculaires potentiellement hétérogènes.

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Rapid High Throughput Amylose Determination in Freeze Dried Potato Tuber Samples

This protocol describes a high through put colorimetric method that relies on the formation of a complex between iodine and chains of glucose molecules in starch. Iodine forms complexes with both amylose and long chains within amylopectin. After the addition of iodine to a starch sample, the maximum absorption of amylose and amylopectin occurs at 620 and 550 nm, respectively. The amylose/amylopectin ratio can be estimated from the ratio of the 620 and 550 nm absorbance values and comparing them to a standard curve in which specific known concentrations are plotted against absorption values. This high throughput, inexpensive method is reliable and reproducible, allowing the evaluation of large populations of potato clones.&#160;

Rapides à haut débit amylose Détermination dans lyophilisé échantillons de pommes de terre de tubercules

This protocol describes a high through put colorimetric method that relies on the formation of a complex between iodine and chains of glucose molecules in ...

Recherche

Chimie

Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides

In nature, complex functional structures are formed by the self-assembly of biomolecules under mild conditions. Understanding the forces that control self-assembly and mimicking this process in vitro will bring about major advances in the areas of materials science and nanotechnology. Among the available biological building blocks, peptides have several advantages as they present substantial diversity, their synthesis in large scale is straightforward, and they can easily be modified with biological and chemical entities1,2. Several classes of designed peptides such as cyclic peptides, amphiphile peptides and peptide-conjugates self-assemble into ordered structures in solution. Homoaromatic dipeptides, are a class of short self-assembled peptides that contain all the molecular information needed to form ordered structures such as nanotubes, spheres and fibrils3-8. A large variety of these peptides is commercially available.
This paper presents a procedure that leads to the formation of ordered structures by the self-assembly of homoaromatic peptides. The protocol requires only commercial reagents and basic laboratory equipment. In addition, the paper describes some of the methods available for the characterization of peptide-based assemblies. These methods include electron and atomic force microscopy and Fourier-Transform Infrared Spectroscopy (FT-IR). Moreover, the manuscript demonstrates the blending of peptides (coassembly) and the formation of a &#34;beads on a string&#34;-like structure by this process.9 The protocols presented here can be adapted to other classes of peptides or biological building blocks and can potentially lead to the discovery of new peptide-based structures and to better control of their assembly.

This paper describes the formation of highly ordered peptide-based structures by the spontaneous process of self-assembly. The method utilizes commercially available peptides and common lab equipment. This technique can be applied to a large variety of peptides and may lead to the discovery of new peptide-based assemblies.

Formation de structures ordonnées biomoléculaires par l&#39;auto-assemblage de peptides courts

In nature, complex functional structures are formed by the self-assembly of biomolecules under mild conditions. Understanding the forces that control ...

Confocal Imaging of Confined Quiescent and Flowing Colloid-polymer Mixtures

The behavior of confined colloidal suspensions with attractive interparticle interactions is critical to the rational design of materials for directed assembly1-3, drug delivery4, improved hydrocarbon recovery5-7, and flowable electrodes for energy storage8. Suspensions containing fluorescent colloids and non-adsorbing polymers are appealing model systems, as the ratio of the polymer radius of gyration to the particle radius&#160;and concentration of polymer control the range and strength of the interparticle attraction, respectively. By tuning the polymer properties and the volume fraction of the colloids, colloid fluids, fluids of clusters, gels, crystals, and glasses can be obtained9.&#160;Confocal microscopy, a variant of fluorescence microscopy, allows an optically transparent and fluorescent sample to be imaged with high spatial and temporal resolution in three dimensions. In this technique, a small pinhole or slit blocks the emitted fluorescent light from regions of the sample that are outside the focal volume of the microscope optical system. As a result, only a thin section of the sample in the focal plane is imaged. This technique is particularly well suited to probe the structure and dynamics in dense colloidal suspensions at the single-particle scale: the particles are large enough to be resolved using visible light and diffuse slowly enough to be captured at typical scan speeds of commercial confocal systems10. Improvements in scan speeds and analysis algorithms have also enabled quantitative confocal imaging of flowing suspensions11-16,37.&#160;In this paper, we demonstrate confocal microscopy experiments to probe the confined phase behavior and flow properties of colloid-polymer mixtures. We first prepare colloid-polymer mixtures that are density- and refractive-index matched. Next, we report a standard protocol for imaging quiescent dense colloid-polymer mixtures under varying confinement in thin wedge-shaped cells. Finally, we demonstrate a protocol for imaging colloid-polymer mixtures during microchannel flow.

Confocal microscopy is used to image quiescent and flowing colloid-polymer mixtures, which are studied as model systems for attractive suspensions. Image analysis algorithms are used to calculate structural and dynamic metrics for the colloidal particles that measure changes due to geometric confinement.

Imagerie confocale de clos de repos et Flowing mélanges colloïdes-polymères

The behavior of confined colloidal suspensions with attractive interparticle interactions is critical to the rational design of materials for directed ...

Preparation of Mica and Silicon Substrates for DNA Origami Analysis and Experimentation

The designed nature and controlled, one-pot synthesis of DNA origami provides exciting opportunities in many fields, particularly nanoelectronics. Many of these applications require interaction with and adhesion of DNA nanostructures to a substrate. Due to its atomically flat and easily cleaned nature, mica has been the substrate of choice for DNA origami experiments. However, the practical applications of mica are relatively limited compared to those of semiconductor substrates. For this reason, a straightforward, stable, and repeatable process for DNA origami adhesion on derivatized silicon oxide is presented here. To promote the adhesion of DNA nanostructures to silicon oxide surface, a self-assembled monolayer of 3-aminopropyltriethoxysilane (APTES) is deposited from an aqueous solution that is compatible with many photoresists. The substrate must be cleaned of all organic and metal contaminants using Radio Corporation of America (RCA) cleaning processes and the native oxide layer must be etched to ensure a flat, functionalizable surface. Cleanrooms are equipped with facilities for silicon cleaning, however many components of DNA origami buffers and solutions are often not allowed in them due to contamination concerns. This manuscript describes the set-up and protocol for in-lab, small-scale silicon cleaning for researchers who do not have access to a cleanroom or would like to incorporate processes that could cause contamination of a cleanroom CMOS clean bench. Additionally, variables for regulating coverage are discussed and how to recognize and avoid common sample preparation problems is described.

Reproducible cleaning processes for substrates used in DNA origami research are described, including bench-top RCA cleaning and derivatization of silicon oxide. Protocols for surface preparation, DNA origami deposition, drying parameters, and simple experimental set-ups are illustrated.

Préparation de Mica et Silicon substrats pour l&#39;ADN Origami Analyse et Expérimentation

The designed nature and controlled, one-pot synthesis of DNA origami provides exciting opportunities in many fields, particularly nanoelectronics. Many of ...

Deacetylation Assays to Unravel the Interplay between Sirtuins (SIRT2) and Specific Protein-substrates

Acetylation has emerged as an important post-translational modification (PTM) regulating a plethora of cellular processes and functions. This is further supported by recent findings in high-resolution mass spectrometry based proteomics showing that many new proteins and sites within these proteins can be acetylated. However the identity of the enzymes regulating these proteins and sites is often unknown. Among these enzymes, sirtuins, which belong to the class III histone lysine deacetylases, have attracted great interest as enzymes regulating the acetylome under different physiological or pathophysiological conditions. Here we describe methods to link SIRT2, the cytoplasmic sirtuin, with its substrates including both in vitro and in vivo deacetylation assays. These assays can be applied in studies focused on other members of the sirtuin family to unravel the specific role of sirtuins and are necessary in order to establish the regulatory interplay of specific deacetylases with their substrates as a first step to better understand the role of protein acetylation. Furthermore, such assays can be used to distinguish functional acetylation sites on a protein from what may be non-regulatory acetylated lysines, as well as to examine the interplay between a deacetylase and its substrate in a physiological context.

Deacetylation Assays to Unravel the Interplay between Sirtuins SIRT2 and Specific Protein-substrates

This protocol describes the required steps to execute in vitro and in vivo deacetylation assays in order to establish the role of proteins as specific deacetylation substrates for sirtuins and further study the role of reversible - lysine acetylation as a post-translational modification.

Désacétylation essais pour démêler les Interplay entre sirtuines (SIRT2) et protéines substrats spécifiques

Acetylation has emerged as an important post-translational modification (PTM) regulating a plethora of cellular processes and functions. This is further ...

A Method to Manipulate Surface Tension of a Liquid Metal via Surface Oxidation and Reduction

Controlling interfacial tension is an effective method for manipulating the shape, position, and flow of fluids at sub-millimeter length scales, where interfacial tension is a dominant force. A variety of methods exist for controlling the interfacial tension of aqueous and organic liquids on this scale; however, these techniques have limited utility for liquid metals due to their large interfacial tension.
Liquid metals can form soft, stretchable, and shape-reconfigurable components in electronic and electromagnetic devices. Although it is possible to manipulate these fluids via mechanical methods (e.g., pumping), electrical methods are easier to miniaturize, control, and implement. However, most electrical techniques have their own constraints: electrowetting-on-dielectric requires large (kV) potentials for modest actuation, electrocapillarity can affect relatively small changes in the interfacial tension, and continuous electrowetting is limited to plugs of the liquid metal in capillaries.
Here, we present a method for actuating gallium and gallium-based liquid metal alloys via an electrochemical surface reaction. Controlling the electrochemical potential on the surface of the liquid metal in electrolyte rapidly and reversibly changes the interfacial tension by over two orders of magnitude ( &#820;500 mN/m to near zero). Furthermore, this method requires only a very modest potential (&#60; 1 V) applied relative to a counter electrode. The resulting change in tension is due primarily to the electrochemical deposition of a surface oxide layer, which acts as a surfactant; removal of the oxide increases the interfacial tension, and vice versa. This technique can be applied in a wide variety of electrolytes and is independent of the substrate on which it rests.

We present a method to control the interfacial energy of a liquid metal in an electrolyte via electrochemical deposition (or removal) of a surface oxide layer. This simple method can control the capillary behavior of gallium-based liquid metals by tuning the interfacial energy rapidly, significantly, and reversibly using modest voltages.

Une méthode pour manipuler tension de surface du liquide par l&#39;intermédiaire d&#39;un métal oxydation de surface et la réduction

Controlling interfacial tension is an effective method for manipulating the shape, position, and flow of fluids at sub-millimeter length scales, where ...

Coulomb Explosion Imaging as a Tool to Distinguish Between Stereoisomers

This article shows how the COLTRIMS (Cold Target Recoil Ion Momentum Spectroscopy) or the "reaction microscope" technique can be used to distinguish between enantiomers (stereoisomers) of simple chiral species on the level of individual molecules. In this approach, a gaseous molecular jet of the sample expands into a vacuum chamber and intersects with femtosecond (fs) laser pulses. The high intensity of the pulses leads to fast multiple ionization, igniting a so-called Coulomb Explosion that produces several cationic (positively charged) fragments. An electrostatic field guides these cations onto time- and position-sensitive detectors. Similar to a time-of-flight mass spectrometer, the arrival time of each ion yields information on its mass. As a surplus, the electrostatic field is adjusted in a way that the emission direction and the kinetic energy after fragmentation lead to variations in the time-of-flight and in the impact position on the detector.
Each ion impact creates an electronic signal in the detector; this signal is treated by high-frequency electronics and recorded event by event by a computer. The registered data correspond to the impact times and positions. With these data, the energy and the emission direction of each fragment can be calculated. These values are related to structural properties of the molecule under investigation, i.e. to the bond lengths and relative positions of the atoms, allowing to determine molecule by molecule the handedness of simple chiral species and other isomeric features.

For small chiral species, Coulomb Explosion Imaging provides a new approach to determine the handedness of individual molecules.

Imagerie d’Explosion coulombienne comme un outil pour faire la distinction entre stéréoisomères

This article shows how the COLTRIMS (Cold Target Recoil Ion Momentum Spectroscopy) or the "reaction microscope" technique can be used to distinguish ...

DNA-magnetic Particle Binding Analysis by Dynamic and Electrophoretic Light Scattering

Isolation of DNA using magnetic particles is a field of high importance in biotechnology and molecular biology research. This protocol describes the evaluation of DNA-magnetic particles binding via dynamic light scattering (DLS) and electrophoretic light scattering (ELS). Analysis by DLS provides valuable information on the physicochemical properties of particles including particle size, polydispersity, and zeta potential. The latter describes the surface charge of the particle which plays major role in electrostatic binding of materials such as DNA. Here, a comparative analysis exploits three chemical modifications of nanoparticles and microparticles and their effects on DNA binding and elution. Chemical modifications by branched polyethylenimine, tetraethyl orthosilicate and (3-aminopropyl)triethoxysilane are investigated. Since DNA exhibits a negative charge, it is expected that zeta potential of particle surface will decrease upon binding of DNA. Forming of clusters should also affect particle size. In order to investigate the efficiency of these particles in isolation and elution of DNA, the particles are mixed with DNA in low pH (~6), high ionic strength and dehydration environment. Particles are washed on magnet and then DNA is eluted by Tris-HCl buffer (pH = 8). DNA copy number is estimated using quantitative polymerase chain reaction (PCR). Zeta potential, particle size, polydispersity and quantitative PCR data are evaluated and compared. DLS is an insightful and supporting method of analysis that adds a new perspective to the process of screening of particles for DNA isolation.

This protocol describes the synthesis of magnetic particles and evaluation of their DNA-binding properties via dynamic and electrophoretic light scattering. This method focuses on monitoring changes in particle size, their polydispersity and zeta potential of particle surface which play major role in binding of materials such as DNA.

ADN-magnétoscopie liaison analyse par diffusion de la lumière dynamique et électrophorèse

Isolation of DNA using magnetic particles is a field of high importance in biotechnology and molecular biology research. This protocol describes the ...

Rapid Nanoprobe Signal Enhancement by In Situ Gold Nanoparticle Synthesis

The use of nanoprobes such as gold, silver, silica or iron-oxide nanoparticles as detection reagents in bioanalytical assays can enable high sensitivity and convenient colorimetric readout. However, high densities of nanoparticles are typically needed for detection. The available synthesis-based enhancement protocols are either limited to gold and silver nanoparticles or rely on precise enzymatic control and optimization. Here, we present a protocol to enhance the colorimetric readout of gold, silver, silica, and iron oxide nanoprobes. It was observed that the colorimetric signal can be improved by up to a 10000-fold factor. The basis for such signal enhancement strategies is the chemical reduction of Au3+ to Au0. There are several chemical reactions that enable the reduction of Au3+ to Au0. In the protocol, Good&#39;s buffers and H2O2 are used and it is possible to favor the deposition of Au0 onto the surface of existing nanoprobes, in detriment of the formation of new gold nanoparticles. The protocol consists of the incubation of the microarray with a solution consisting of chloroauric acid and H2O2 in 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid pH 6 buffer following the nanoprobe-based detection assay. The enhancement solution can be applied to paper and glass-based sensors. Moreover, it can be used in commercially available immunoassays as demonstrated by the application of the method to a commercial allergen microarray. The signal development requires less than 5 min of incubation with the enhancement solution and the readout can be assessed by naked eye or low-end image acquisition devices such as a table-top scanner or a digital camera.

Rapid Nanoprobe Signal Enhancement by In Situ Gold Nanoparticle Synthesis

In this work, a protocol for signal enhancement of nanoprobe-based biosensing is presented. The protocol is based on the reduction of chloroauric acid onto the surface of existing nanoprobes that consist of gold, silver, silica or iron-oxide nanoparticles.

Signal Nanoprobe rapide amélioration de la synthèse de nanoparticules or In Situ

The use of nanoprobes such as gold, silver, silica or iron-oxide nanoparticles as detection reagents in bioanalytical assays can enable high sensitivity ...

Solvothermal Synthesis of MIL-96 and UiO-66-NH2 on Atomic Layer Deposited Metal Oxide Coatings on Fiber Mats

Metal-organic frameworks (MOFs), which contain reactive metal clusters and organic ligands allowing for large porosities and surface areas, have proven effective in gas adsorption, separations, and catalysis. MOFs are most commonly synthesized as bulk powder, requiring additional processes to adhere them to functional devices and fabrics that risk decreasing the powder porosity and adsorption capacity. Here, we demonstrate a method of first coating fabrics with metal oxide films using atomic layer deposition (ALD). This process creates conformal films of controllable thickness on each fiber, while providing a more reactive surface for MOF nucleation. By submerging the ALD coated fabric in solution during solvothermal MOF synthesis, the MOFs create a conformal, well-adhered coating on the fibers, resulting in a MOF-functionalized fabric, without additional adhesion materials that may block MOF pores and functional sites. Here we demonstrate two solvothermal synthesis methods. First, we form a MIL-96(Al) layer on polypropylene fibers using synthetic conditions that convert the metal oxide to MOF. Using initial inorganic films of varying thicknesses, diffusion of the organic linker into the inorganic allows us to control the extent of MOF loading on the fabric. Second, we perform a solvothermal synthesis of UiO-66-NH2 in which the MOF nucleates on the conformal metal oxide coating on polyamide-6 (PA-6) fibers, thereby producing a uniform and conformal thin film of MOF on the fabric. The resulting materials can be directly incorporated into filter devices or protective clothing and eliminate the maladroit qualities of loose powder.

Solvothermal Synthesis of MIL-96 and UiO-66-NH2 on Atomic Layer Deposited Metal Oxide Coatings on Fiber Mats

Metal-organic frameworks are effective in gas storage and heterogeneous catalysis, but typical synthesis methods result in loose powders that are difficult to incorporate into smart materials. We demonstrate a method of first coating fabrics with ALD metal oxides, resulting in conformal films of MOF on the fabrics during solvothermal synthesis.

Solvothermal synthèse de MIL-96 et UiO-66-NH2 sur couches atomiques dépôt de revêtements d’oxyde métallique sur des nattes de fibre

Metal-organic frameworks (MOFs), which contain reactive metal clusters and organic ligands allowing for large porosities and surface areas, have proven ...