著者は、スマート材料設計、分析、および処理コンソーシアム (SMATDAP) によって資金を供給国立科学財団共同契約 IIA 1430280 ・ ラ理事会大学院フェローシップ (MEP) を認めます。これらの実験のための高分子サンプルは、MilliporeSigma (シグマ アルドリッチ) によって提供されました。 この記事のアクセス文書を開くには MilliporeSigma が主催します。

注意: すべての反応は、ヒューム フードで実行しました。すべて安全性データ シート (MSDS) 任意の化学物質の使用し、適切な措置をお読みください。
1. サンプル準備
<ol><li>マトリックスのストック溶液の調製<ol>
<li>Α-シアノ-4-ヒドロキシケイ皮酸 (HCCA) 20 mg を 1 mL のテトラヒドロ フラン - 不安定 (THF) と溶解するまで渦に溶かしてください。</li>
		<li>1 mL の THF と渦解散までの 2, 5-ジヒドロキシ安息香酸 (DHB) 20 mg を溶解します。</li>
	</ol>
</li>
	<li>アルカリ イオンの貯蔵液の準備<ol>
<li>酢酸ナトリウム (NaTFA) の 2 mg を 1 mL の THF と渦溶解するまでに溶かしてください。</li>
		<li>1 ml の THF と溶解するまで渦トリフルオロ酢酸カリウム (KTFA) の 2 mg を溶解します。</li>
	</ol>
</li>
	<li>試料原液の調製<ol>
<li>サンプル 1: ポリ (エチレング リコール) 2-アミノエチル エーテル酢酸酸 2 mg を溶解 (Mn = 5000) 0.5 mL の THF と渦溶解するまでに。</li>
		<li>サンプル 2: 溶解ポリオキシ エチレン bis(azide) 2 mg (Mn = 2000) 0.5 mL の THF と渦溶解するまでに。</li>
		<li>例 3: チオール基末端ポリ-l-乳酸の 2 mg を溶解 (Mn = 2500) 0.5 mL の THF と渦溶解するまでに。</li>
	</ol>
</li>
	<li>サンプル混合物の分析のための準備<ol>
<li>9 つのユニークなサンプル混合物が作られていますように、コンポーネントの相対的な割合を変えながら行列となり, 陽イオンのソリューションを混合することによってソリューションのシリーズを準備します。たとえば、追加したマトリックス原液の一定量を保つ (e.g, 10 μ l)、試料溶液の量を 3 つの要因によって異なります (例えば。、45、15、および 5 μ l)、も 3 つの要因によって陽イオン溶液の量を変えながら (例:。.、9、3、および 1 μ L)。これらのサンプルは効果的に x と y の 2 つの濃度の異なる変数のサンプルの 3 × 3 のグリッドをもたらす軸 (図 1)。</li>
		<li>代表的な例では、DHB ソリューションの 15 μ L で 15 μ L プロテ ソリューションの NaTFA 溶液 1 μ L を組み合わせてください。</li>
		<li>MALDI ターゲット プレート (図 2) にも個々 のサンプルに各溶液の 1 μ L をピペットします。サンプルが追加サンプルを追加する前に乾燥して蒸発させるため各因数をできるようにサンプル井戸から流れるを防ぐために小さい部分の段階的サンプルを追加します。 注: 高沸点溶剤用空気銃必要があります溶媒の蒸発を促進するためにワープするプレートを引き起こす可能性がありますサンプル プレートを加熱を避けるために注意を使用する必要。</li>
	</ol>
</li>
	<li>校正用標準試料の作製<ol>
<li>推奨業者のプロトコルを使用して校正規格を準備します。 注: デンドリマーの calibrants は、純粋なデンドリマーとしてご利用いただけますや本研究用に選択されたマトリックス、calibrant 最適化された比率で陽イオンと予混合です。</li>
	</ol>
</li>
</ol>2. データ取得の最適化
<ol><li>データ集録を開始します。<ol>
<li>データ集録ソフトウェア「FlexControl」を開きます。</li>
		<li>押してターゲット プレートの読み込みを可能にするプラットフォームを取り出し、"<img alt="Equation 1" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq1v2.jpg">"ボタン。</li>
		<li>適切な向きでプラットフォームにロードされた calibrant と検体のサンプルをターゲット プレートをそっと置きます。</li>
		<li>押すことによって、プラットフォームのターゲット プレートを注入する集録ソフトウェアを使用して、"<img alt="Equation 1" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq1v2.jpg">"ボタンをもう一度。</li>
		<li>ファイルを押すことによって適切なデータ取得法 (肯定的なモード獲得法) を選択 |方法を選択して。 注: 当社の代表的な分析を含む、ほとんどのポリマー サンプルのイオンは陽イオンとの錯形成経由で想定は、したがって、肯定的なモードの取得方法が最適です。低質量範囲 (500-10,000 Da) またはより高い解像度が必要なとき、楽器によって反射モード方法ファイルを選択します。パーエンジニア リング プラスチックのサンプルや、高い信号の感度が必要で、低解像度は許容、線形モード方法ファイルを選択します。</li>
		<li>データを取得する前にデータを収集するための適切な質量範囲は選択した理想的な質量範囲は、予想される分布だけでなく、予想される分布でダブル高質量最小の質量の半分を確認します。これを確認検出] タブをクリックし、質量範囲を表示できます。 注: このように低分子分解フラグメントから信号またはサンプルに存在する高分子量集計 (二量体) がデータ セットに含まれています。また、マトリックス オリゴマーが頻繁に気づいた高 1,000 Da、この質量以下の複雑な分析の質量を持つ高輝度ノイズを提供するほとんどの MALDI-TOF 質量スペクトルの高信号強度とに注意してください。キャリブレーションは、最終的なデータ セットを取得する前に必要があります、ただし正確な校正ファイルだけを特定の試料に最適されたものとして同一集録パラメーターを使用する場合取得できます。したがって、校正、校正試料質量スペクトルの買い戻しが続く前に試料質量スペクトルの予備的な最適化が必要です。</li>
	</ol>
</li>
	<li>予備的なデータ集録<ol>
<li>集録ソフトウェアから必要な試料に対応するターゲット プレート上の位置を選択します。</li>
		<li>レーザー ターゲット信号を最大化するサンプルの周りを移動しながらデータの収集を開始します。データ コレクションを開始すると、開始を押します。 注: レーザーは、繰り返しサンプリング後特定の場所で行列を排出できます。</li>
		<li>カメラ ウィンドウの左側にあるスライド ・ バーを使用して、分解能を達成するために必要最低限の力を達成するようレーザー出力を調整します。 注: 試料の最適な比率を確認する複数のサンプルを分析する場合、陽イオンと行列、使用レーザー出力の同じ検体試料のサンプルの展示集録パラメーターの最適信号/ノイズ比を決定します。最高の信号対雑音比を展示に表示されるサンプルの将来の買収の最適化を続行します。</li>
	</ol>
</li>
	<li>データ集録の最適化<ol>
<li>加速電圧の差を調整することによって解像度を最適化、関心の質量範囲の真ん中に個々 のピーク時にズームイン (本研究では楽器のためこれを含む「IS2」値を調整する)の分光器ではタブ。 注: これは最も急速に値を最高の解像度を生成するメモを取る、大きなステップに IS2 値を変化させることにより最適化されて (すなわち最小、最大信号強度の半分でピーク幅をフル)、し、さらに小さいステップで最適化。IS2 の値です。通常、最適な IS2 値は高い (に近い IS1) 低質量ポリマーと低質量高分子のです。</li>
		<li>必要な場合は、リフレクトロン モードを使用して解像度を上げます。 メモ: リフレクトロン モードは、検出器に長いパスに同じm/z値の高速イオンを強制的に同じm/zのイオンの初期速度の不一致の補償できます。検出器へのパスのこの増加は同時に、検出器に到達するための同じm/z値の低速イオンのことができますし、解像度を上げるためのイオンを効果的に焦点します。リフレクトロン モード通常弱い信号強度とサンプルの信号解像度は向上しますが、データを視覚化するために線形モードを必要があります。</li>
		<li>最後に、まだ合理的な信号対雑音比を生成しながらできるだけ低いレーザー力を減らすことによってレーザー出力の最適化 (e.g。、信号対雑音比約 10 の)。 注: 一般に高いレーザーは解像度を下げるし、断片化を誘導することができます、ためには、削減レーザー出力のスキャンの高い番号を使用して最高の品質を持つ質量スペクトルが取得されます。</li>
		<li>アクイジション ・ パラメーターを最適化すると、ファイルをクリックし、名前を付けてファイルに保存のスペクトルを選択することにより未校正の質量スペクトルを保存します。外部校正にこれらの同じ、最適化されたパラメーターの下 calibrant の新たな買収遂行されなければならない検体の校正の質量スペクトルを生成する新たな買収が開始される前に。</li>
	</ol>
</li>
</ol>3. MALDI 校正
<ol><li>校正質量スペクトルの取得<ol>
<li>試料に最適化されて集録パラメーターを使用すると、質量標準のサンプルの最適化された質量スペクトルを取得します。 注: 理想的には、キャリブレーション セット含める必要があります興味、以下のいずれか、関心の範囲の少なくとも 1 つの範囲の上の 1 つの標準。キャリブレーションの精度は、取得のすべてのパラメーターが両方のサンプルが同一の場合に最適です。</li>
	</ol>
</li>
	<li>校正ファイルを作成します。<ol>
<li>任意の既存の校正が無効ですまたは無効に校正装置の下を押すことによって上書きされる位置にタブを確認します。</li>
		<li>同じアクイジション ・ パラメーターを使用して (e.g、レーザー出力、IS2 電圧)、レーザー、calibrant を含むサンプルもに移動 (e.g。、デンドリマー標準、ペプチド) 選択すると対応するカーソルとよく、取得、。開始を押すことによってスペクトル。</li>
	</ol>
</li>
	<li>十分な信号を取得すると、データを獲得して開始を押します。</li>
	<li>Calibrant の質量スペクトルが取得されると、その校正標準に対応する校正タブで質量制御リストのドロップ ダウン メニューを選択します。適切な質量コントロール リストでお越しの際にも適切な陽イオンの選択 calibrant の参照の固まり。 注: これらは calibrant のサプライヤーから入手可能と分解能を達成したとき、モノアイソ質量値を使用することを確認する必要があります (e.g、 m/z以下 reflector モード = 5000)、平均質量値と分解能。達成することはできません (例えば m/z上の線形モード = 5000)、</li>
	<li>一致する前に、各選択した calibrant ピークに対応する参照ピークは処理タブをクリックしてプロトコルを選ぶ適切なピークが使用されていることを確認します。 注: ピーク ピッキング プロトコルはスペクトル分解能に基づいてによって異なることができます。平均の質量計算ソフトウェアは、同位体ピークのシリーズ全体に質量の平均値を取る必要があります。モノアイソ質量計算のみ最初の同位体ピークの正確な質量を計算するソフトウェアを設定必要があります。</li>
	<li>関心のピークの左側に領域を選択し、適用する制御リストに対応する質量をクリックしてで calibrant 質量スペクトルに対応する信号に質量コントロール リストから参照の固まりを適用します。残りの calibrant ピークのプロセスを続行します。 注: 最も正確かつ正確な校正のために、試料と calibrant のサンプル限りまとめてターゲット プレート ターゲット プレートの高さの微妙な変化は、キャリブレーションの精度に影響を及ぼすため。</li>
	<li>最適化された取得パラメーターに対する質量スケール校正されています一度試料スペクトルを再取得します。</li>
</ol>4. データの解析と解釈
<ol><li>ピッキングをピークします。<ol>
<li>データ解析ソフトウェア (FlexAnalysis) の試料のスペクトルを開きます。</li>
		<li>同位体比の解像度は、 X 範囲にズーム] ボタンを選択することによって達成されている場合を識別するためにピークにズームインします。</li>
		<li>質量リストを押す |検索のピークを選択します。モノアイソ ピークが解決する場合は、モノアイソ ピーク ピッキング プロトコルを使用してその質量を決定する同位体比の分布にこの最初のピークを選択します。モノアイソ ピークが解決しない場合のプロトコル、選ぶ平均質量ピークを使用し、全体の同位体分布の平均質量を決定します。</li>
		<li>高分子分布の各 n メールのプロセスを選ぶこのピークを続けます。</li>
	</ol>
</li>
	<li>高分子キャラクタリゼーションと終了グループ解析計算 注: 正しく使うと、MALDI-TOF MS 貴重な正確なデータのできます高分子の質量分布計算。質量分布データは、ポリマー サンプルのカオリンが比較的少ないときにだけ正確に注意してください (例えば.、約Đ= 1.3 またはそれ以下)。<ol>
<li>数平均分子量、式を使用して、それぞれの質量分率の付加モル数に関して質量の平均値を計算します。 <img alt="Equation 2" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq2v2.jpg"> 場所Nは私とMは私特定の分子量の分子の数を = = それらの分子の特定の分子量。</li>
		<li>重量の平均分子量、式を使用して、それぞれの質量分率の重量に対する質量の平均値を計算します。 <img alt="Equation 3" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq3v2.jpg"> 場所 N は私と M は私特定の分子量の分子の数を = = それらの分子の特定の分子量。</li>
		<li>Mwと Mnの両方を計算されている、一度、カオリン、 Đとよばれる比 Mw/Mnを用いた分子量分布の幅を定量化します。</li>
		<li>MALDI-TOF MS データ分析の最もユニークでパワフルな機能は、判断したり、ホモポリマーの末端基を確認する機能です。観測された質量質量スペクトル (Mn mer) の n-mer の次の式を並べ替えることによってグループを終了を決定します。 Mn mer = n (MRU ) + MEG1 + MEG2 Mイオン どこn = 重合度 MEG1 = α 終了グループの質量 MEG2 = ω-末端基の質量 MRU = ポリマーの繰り返し単位の質量 Mイオンポリマーとその錯体イオンの質量を =。</li>
	</ol>
</li>
</ol>

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<li>Zenobi, R. Ionization processes and detection in MALDI-MS of polymers. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aZenobi%2C+R+%22MALDI+Mass+Spectrometry+for+Synthetic+Polymer+Analysis%22">MALDI Mass Spectrometry for Synthetic Polymer Analysis</a>. Li, L. , John Wiley & Sons, Inc. 9-26 (2009).</li>
</ol>

著者は、この研究で使用される球形の calibrants に関連する金融関心を持っています。

MALDI-TOF 質量分析法は、高分子分析のための非常に貴重な分析ツールを最小限の断片と単独で充電した状態で高分子イオンを生成する能力があるためです。このソフトのイオン化法では、気相中で高分子イオンを生成する化合物のマトリックスに埋め込まれたポリマー検体の固体サンプルを脱着し短レーザー パルスを利用しています。高分子は、通常質量分析法による分析を有効にするマトリックスに追加される陽イオンとの錯形成によりイオン化されました。これらの高分子のイオンは、飛行時間型のイオン源と検出器の5に基づいて決定する彼らのm/zをできる飛行管のフィールド フリー領域にそれらをもたらすに抽出電圧により加速され、,32。
その他高分子キャラクタリゼーション技術に比べて、MALDI-TOF MS スペクトル品質はデータ集録パラメーターおよびサンプル準備に大きく依存です。サンプル準備のための決まった公式はありませんがサンプル準備の各コンポーネントの関数について実証的最適化をより迅速にことができます。MALDI のサンプル準備の最も重要な要因は、高分子試料とマトリックス互換性がイオン状態5、1 つ、脱離の高分子を生成する興奮のマトリックスの重要な行列の選択 15,17,19。適切なマトリックスおよびカチオンのエージェントを選択すると、検体、マトリックス、およびカチオンのエージェントの正しい比率を決定する必要があります。これは 1 つの軸でマトリックス濃度を増加させるとのカチオン剤濃度の増加と MALDI-TOF MS ターゲット プレート (図 2) のサンプル (図 1) の二次元のグリッドを作成する経験的によって達成することができます、その他。
MALDI のサンプル準備と同様に、ある決まった公式はありませんデータ集録パラメーターを決定するためただし、スペクトル最適化を促進するために特定の傾向を考慮する必要があります。リフレクトロン モードは、解像度が増加が全体的な信号が低下、通常、同位体の解像度を実現することができます (これらの例は、4,000 Da 以下) で低質量範囲に対して選択されます。このような場合、モノアイソ質量計算と方法を選んでピークが使用されていました。4,000 Da 上の質量を持つポリマー サンプルの線形モードは平均質量計算やピーキングのピッキング方法で使用されました。信号の解像度を向上させるため、イオン ソース間電圧は、大きな電圧差を有する大きな質量高分子の一般的な傾向を少しずつ調整する必要が (IS1 IS2 対)。
試料調製及び取得中に最適化されたパラメーターは精度を提供することができます、質量精度は効果的な校正によってのみ達成できます。変数集録パラメーターともプレートの位置に関して特定大量の飛行時間が微妙に変化することができます、したがって、校正実施されなければならない最適化された集録パラメーターのセットごとに正確な質量を降伏するために決定5,30。集録パラメーターとサンプル準備を最適化すると、スペクトルはこれらの正確な同じ条件を使用して校正する必要があります。
優れた分解能と質量精度の最適化されたポリマーの MALDI-TOF 質量スペクトルで観察のためこの手法は高分子質量分布データを決定するための貴重な無料ツールになりました。ただし、質量分布はポリマー内の各繰り返しユニットを解決できる利点を提供します特定に対する他のポリマーの末端基分析のゲル浸透クロマトグラフィー (GPC) など解析技術と核磁気共鳴 (NMR)。これは最後グループ機能化反応の再現性とエンド グループ動詞反応の定量的性質を決定するため、特に貴重です。この原稿は、2 台まで小数点質量精度、高い信頼度と最後のグループの変更の確認を有効にする個々 のポリマーの繰り返し単位の質量を解決する能力を実証しています。精密高分子合成の分野で最近行われている実質的な進歩、MALDI-TOF MS はますます重要なツールになっている高分子の構造と機能を決定します。

生活向上の定量的機能性末端基とポリマーの精密重合技術がますます利用できる1。アジ化物アルキンおよびチオレンのクリック化学の並行開発が高分子ハイブリッド材料2,3,4 の範囲へのアクセスを提供する、他の鎖のほぼ定量的なカップリングを有効に.ただし、開始材料とこれらの高分子の共役反応物の両方の特徴を精密な分析技術が必要です。マトリックス支援レーザー脱離イオン化時間の飛行質量分析装置 (MALDI-TOF MS) は最小限の 1 回の充電状態で高分子イオンを生成できるため、高分子を特徴付けるため貴重なソフト イオン化手法断片化5,6。MALDI-TOF MS 高分子質量分布内で個々 の n mers の解像度と質量スペクトルを提供できるため高分子分析の他の従来の方法と比べて大きな利点があります。結果として、このような質量スペクトルを平均分子量に関する正確な情報を提供、単位質量と分子量カオリン7チェーン転送8 などの競合の重合機構を解明することができます順番を繰り返します.しかし、MALDI-TOF MS は特に高分子終わりグループ9,10、終了グループ変更10,11を確認する使用できる情報を提供するのに強力な他変換12高分子環化反応11,13など。同様に重要な比較的少量試料 (サブ マイクログラム) に必要な質量分析分析によりこの手法が特性評価に有用なだけ微量物質が利用できる場合。
ポリマーの MALDI-TOF MS 分析は 4 つの個別の手順に分けることができます: 試料調製、測定器の校正、スペクトルの取得及びデータ分析。サンプル準備を生成するための最も重要なステップは MALDI-TOF 質量スペクトルを最適化され、楽器14,15にサンプルを導入前に発生します。高分子試料として同様の溶解度パラメーターの適切なマトリックスの選択は高品質 MALDI-TOF 質量スペクトルを得るために重要とマトリックスの選択がされている他の場所で報告された14,15、 16,17。高分子 MALDI のサンプル準備のための「レシピ」のデータベースは、公開されたオンライン18もされました。新規ポリマー マトリックスの選択は最初ポリマーの溶解性を理解し、似たような溶解度パラメーター14,19を持つ行列を選択する近づくことができます。高プロトン親和性ポリマーはほとんど行列で14 (これは頻繁にカルボン酸基を含む)、プロトン化をすることができますが、他の高分子カチオン エージェントが必要な14。アルカリ イオンの付加も酸素含有種 (e.gポリエステル、ポリエーテル) のに対し、不飽和炭化水素 (e.g。 ポリスチレン) 銀・銅イオン14,などの遷移金属付加。19. ナトリウムまたはカリウム トリフルオロ酢酸 (TFA) は、カチオン エージェントとして使われていたこの実験で高分子サンプルには、バックボーンに酸素原子が含まれている、ため。行列とカチオンのエージェントを選択すると、検体、陽イオンのエージェント、およびマトリックスの相対的な割合は高ノイズ信号を確保するため慎重に最適化されなければなりません。この手順のサンプル準備のためのパラメーターがすでに最適化されている、しかし、実証サンプル最適化プロシージャ (ステップ 1.4.1、図 1) 体系的に 3 つのコンポーネント (検体、濃度を変化する。行列と陽イオン) が急速に彼らの最適な比率を決定するため有効であります。
データ集録には、多数のパラメーターの最適化も必要です。最も重要なパラメーターには、分光器の正または負のイオン モードには、機器操作モード (反射鏡対線形)、加速電圧には抽出遅延時間が含まれます。解像度を増やすことができます別の方法は、「リフレクトロン」モード20,21,22,23の活用です。リフレクトロン モードは本質的に異なる運動量と焦点を移すイオンながらソースに近い検出器に向かって飛行管の終わりにイオンを反映しても解像度を増加させる検出器にイオンの飛行経路を倍増します。信号強度の減少。さらに、高分解能のスペクトルは、数と衝突のエネルギーを減らすための断片化と動力学的不均一性24を減らすことによってレーザー出力の信号対雑音比を最小化を減少させることによって取得できます。これらすべてのパラメーターを調整することにより初期位置またはレーザー脱離過程中に発生する速度の不均一性の影響を最小限に抑えるためにイオンを集中することができます。アクイジション ・ パラメーターが最適化されて、フライト チューブと計測器の設計の長さに依存しても、同位体比の解像度は 10,000 Da を超える質量を持つイオンの達成しばしば。少なくとも 1 つのヘテロ原子を含むほとんどの有機性の化合物は、リチウム、ナトリウム、カリウムなどアルカリ イオンと錯化する傾向があります。アルカリ金属の多くは、monoisotopes または限られた同位体のため分布を拡大しないと。
計測器のパラメーターは、データの精度を最適化するためにチューニングできる中、データの正確性は適切な校正11唯一達成します。タンパク質・ ペプチドはもともとその状単分散と可用性のための calibrants として使用されたが、可変安定性と不純物25の有病率に苦しみます。低コストで安定した選択肢は、無機クラスターと多高分子26,27,28,29に含まれています。残念ながら、これらの代替機能は複雑より小さい固まりと同様、大量の割り当て、全体的に、10,000 Da 以下校正のためにだけ有用であることの固まりを分散させます。これらの問題は、グレイソンらを戦う。25は、単分散、および広いマトリックスと溶媒の互換性、貯蔵寿命安定性 (> 8 年) と安い生産コストを誇るデンドリマー ベース、ポリエステルの MS 校正のシステムを開発しました。このシステムの強みに基づいて、それはこれらの実験 calibrant として選ばれました。
校正の 2 つの主なタイプがある: 内部および外部30。外部校正する場合、ブラケットの試料の質量と標準は校正ファイルを生成できます別の質量スペクトルを生成する試料よりも別のサンプル位置の MALDI ターゲット プレートに配置されます。その一方で、確度は calibrant と検体の両方の信号を持つハイブリッド スペクトルを得るに analyte と、calibrant を混合することによって、内部校正器でしばしば実現できます。以下の手順では、外部校正が実装されました。質量スケールの適切な校正後正確な検体大量のデータを取得できます。最も正確な校正を確保するため、調整後すぐにデータの取得が発生することが重要です。
最後に、一度、最適化された校正データ セットが得られポリマー サンプルの構造に関する情報を提供するためにデータを分析しました。N-mers 高分子ディストリビューション内の間隔の繰り返し単位の正確な測定を提供できる大容量。数平均分子量 (Mn) およびその他の質量分布の計算 (例えばMw (重量平均分子量) とĐ (カオリン)) 質量スペクトル (信号の分布からも判断できます4.2 計算の手順)。おそらく最もユニーク、ホモポリマーの場合エンド グループの質量の合計を確認できますポリマーだけで繰り返し単位の質量分布のオフセットを決定することによって。情報豊富な MALDI-TOF 質量スペクトルはサイズ排除クロマトグラフィー、フーリエ変換赤外分光法などのより伝統的な高分子解析技術を補完する貴重な特性データを提供し、核磁気共鳴。

<table><tbody><tr><td>polyoxyethylene bis(azide) (Mn=2000)</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>689696</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/689696?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>poly(ethylene glycol) 2-amino-ethyl ether acetic acid (Mn= 5000)</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>757918</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/757918?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>poly(L-lactide), thiol terminated (Mn=2500)</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>747386</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/747386?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>SpheriCal&amp;reg;&amp;nbsp; peptide low</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>PFS20</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/pfs20?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>SpheriCal&amp;reg;&amp;nbsp; peptide medium</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>PFS21</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/pfs21?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>SpheriCal&amp;reg;&amp;nbsp; peptide high</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>PFS22</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/pfs22?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>2,4 dinitrofluorobenzene</td><td>TCI</td><td>A5512</td><td></td></tr><tr><td>maleimide</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>129585</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/129585?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>1-ethynylfluorobenzene&amp;nbsp;</td><td>Fisher Scientific</td><td>766-98-3</td><td></td></tr><tr><td>triethylamine</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>471283</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/471283?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>N,N,N&#039;,N&quot;,N&quot;-pentamethyldiethylenetriamine</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>369497</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/369497?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>Copper(I)Bromide</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>254185</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/254185?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>glacial acetic acid</td><td>Fisher Scientific</td><td>A38212</td><td></td></tr><tr><td>sodium metabisulfite</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>13459</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigald/13459?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>potassium trifluoroacetate</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>281883</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/281883?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>trans-2-[3-(tert-butylphenyl)-2-methyl-2-properylidene]malononitrile</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>727881</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/727881?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>a-cyano-4-hydroxycinnamic acid</td><td>MilliporeSigma (Sigma)</td><td>C8982</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigma/c8982?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>tetrahydrofuran</td><td>Fisher Scientific</td><td>T425-1</td><td></td></tr><tr><td>dichloromethane</td><td>VWR Analytical</td><td>BDH1113-4LG</td><td></td></tr></tbody></table>

characterization of synthetic polymers via matrix assisted laser desorption ionization time of flight (maldi-tof) mass spectrometry

合成ホモポリマーの評価に用いることができる多くのテクニックがありますが、いくつか提供マトリックス支援レーザー脱離イオン化時間の飛行質量分析法 (MALDI-TOF MS) として末端基分析のための情報として役に立つ。このチュートリアルではサンプル調製、スペクトルの買収の最適化の方法とサンプル準備中 MALDI-TOF さん重要なパラメーターを使用して合成ポリマーのデータ分析、マトリックスの選択が含ま適切なカチオン塩とマトリックス、陽イオン、および試料の相対比率をチューニングの id。アクイジション ・ パラメーターは、モードなど (線形または反射板)、分極 (正または負)、加速電圧と遅延時間、また重要。化学合成ポリマーとデータ集録パラメーターとサンプル作製条件の最適化に関連するいくつかの知識を与え、スペクトルを明確な有効にするのに十分な分解能と質量精度が得られなければなりません。ほとんどホモポリマー (10,000 以下の大衆) リピート ユニットに加えての末端基の定量質量及び全体の分子量分布。ポリマーの限られたセットで示される、これらの一般的な技法が合成高分子質量の分布を決定するための非常に広範囲に適用できる最後集団意思決定のみと狭いカオリン ホモポリマー可能ですが。

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Characterization of Synthetic Polymers via Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time of Flight MALDI-TOF Mass Spectrometry

合成高分子の質量分析法 (MALDI-TOF MS) 特性は試料調製、スペクトルの取得及びデータ解析の最適化など記載されているフライトのマトリックス支援レーザー脱離イオン化時間のためのプロトコル。

マトリクスによる合成高分子のキャラクタリゼーション支援レーザー脱離イオン化時間 (MALDI Tof) 質量分析装置

There are many techniques that can be employed in the characterization of synthetic homopolymers, but few provide as useful of information for end group ...

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Characterization of Synthetic Polymers via Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometry

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25.2K ビュー.  Tulane University. 合成高分子の質量分析法 (MALDI-TOF MS) 特性は試料調製、スペクトルの取得及びデータ解析の最適化など記載されているフライトのマトリックス支援レーザー脱離イオン化時間のためのプロトコル。

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Improved Polymerase Chain Reaction-restriction Fragment Length Polymorphism Genotyping of Toxic Pufferfish by Liquid Chromatography/Mass Spectrometry

An improved version of a polymerase chain reaction (PCR)-restriction fragment length polymorphism (RFLP) method for genotyping toxic pufferfish species by liquid chromatography/electrospray ionization mass spectrometry (LC/ESI-MS) is described. DNA extraction is carried out using a silica membrane-based DNA extraction kit. After the PCR amplification using a detergent-free PCR buffer, restriction enzymes are added to the solution without purifying the reaction solution. A reverse-phase silica monolith column and a Fourier transform high resolution mass spectrometer having a modified Kingdon trap analyzer are employed for separation and detection, respectively. The mobile phase, consisting of 400 mM 1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol, 15 mM triethylamine (pH 7.9) and methanol, is delivered at a flow rate of 0.4 ml/min. The cycle time for LC/ESI-MS analysis is 8 min including equilibration of the column. Deconvolution software having an isotope distribution model of the oligonucleotide is used to calculate the corresponding monoisotopic mass from the mass spectrum. For analysis of oligonucleotides (range 26-79 nucleotides), mass accuracy was 0.62 &#177; 0.74 ppm (n = 280) and excellent accuracy and precision were sustained for 180 hr without use of a lock mass standard.

An improved polymerase chain reaction-restriction fragment length polymorphism method for genotyping pufferfish species by liquid chromatography/mass spectrometry is described. A reverse-phase silica monolith column is employed for separating digested amplicons. This method can elucidate the monoisotopic masses of oligonucleotides, which is useful for identifying base composition.

液体クロマトグラフィー/質量分析法による有毒フグの改善されたポリメラーゼ連鎖反応 - 制限断片長多型ジェノタイピング

An improved version of a polymerase chain reaction (PCR)-restriction fragment length polymorphism (RFLP) method for genotyping toxic pufferfish species by ...

遺伝学

Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Time of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometric Analysis of Intact Proteins Larger than 100 kDa

Effectively determining masses of proteins is critical to many biological studies (e.g. for structural biology investigations). Accurate mass determination allows one to evaluate the correctness of protein primary sequences, the presence of mutations and/or post-translational modifications, the possible protein degradation, the sample homogeneity, and the degree of isotope incorporation in case of labelling (e.g. 13C labelling).
Electrospray ionization (ESI) mass spectrometry (MS) is widely used for mass determination of denatured proteins, but its efficiency is affected by the composition of the sample buffer. In particular, the presence of salts, detergents, and contaminants severely undermines the effectiveness of protein analysis by ESI-MS. Matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) MS is an attractive alternative, due to its salt tolerance and the simplicity of data acquisition and interpretation. Moreover, the mass determination of large heterogeneous proteins (bigger than 100 kDa) is easier by MALDI-MS due to the absence of overlapping high charge state distributions which are present in ESI spectra.
Here we present an accessible approach for analyzing proteins larger than 100 kDa by MALDI-time of flight (TOF). We illustrate the advantages of using a mixture of two matrices (i.e. 2,5-dihydroxybenzoic acid and &#945;-cyano-4-hydroxycinnamic acid) and the utility of the thin layer method as approach for sample deposition. We also discuss the critical role of the matrix and solvent purity, of the standards used for calibration, of the laser energy, and of the acquisition time. Overall, we provide information necessary to a novice for analyzing intact proteins larger than 100 kDa by MALDI-MS.

Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Time of Flight MALDI-TOF Mass Spectrometric Analysis of Intact Proteins Larger than 100 kDa

Accurate mass measurement represents an important step during the investigation of proteins. Matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) mass spectrometry (MS) can be used for such determination and its key advantage is the tolerance to salts, detergents and contaminants. Here we illustrate an accessible approach for the analysis of proteins larger than 100 kDa by MALDI-MS.

フライトのマトリックス支援レーザー脱離/イオン化飛行時間（MALDI-TOF）100kDaのより大きなインタクトタンパク質の質量分析

Effectively determining masses of proteins is critical to many biological studies (e.g. for structural biology investigations). Accurate mass ...

化学

Low Molecular Weight Protein Enrichment on Mesoporous Silica Thin Films for Biomarker Discovery

The identification of circulating biomarkers holds great potential for non invasive approaches in early diagnosis and prognosis, as well as for the monitoring of therapeutic efficiency.1-3 The circulating low molecular weight proteome (LMWP) composed of small proteins shed from tissues and cells or peptide fragments derived from the proteolytic degradation of larger proteins, has been associated with the pathological condition in patients and likely reflects the state of disease.4,5 Despite these potential clinical applications, the use of Mass Spectrometry (MS) to profile the LMWP from biological fluids has proven to be very challenging due to the large dynamic range of protein and peptide concentrations in serum.6 Without sample pre-treatment, some of the more highly abundant proteins obscure the detection of low-abundance species in serum/plasma. Current proteomic-based approaches, such as two-dimensional polyacrylamide gel-electrophoresis (2D-PAGE) and shotgun proteomics methods are labor-intensive, low throughput and offer limited suitability for clinical applications.7-9 Therefore, a more effective strategy is needed to isolate LMWP from blood and allow the high throughput screening of clinical samples. 
Here, we present a fast, efficient and reliable multi-fractionation system based on mesoporous silica chips to specifically target and enrich LMWP.10,11 Mesoporous silica (MPS) thin films with tunable features at the nanoscale were fabricated using the triblock copolymer template pathway. Using different polymer templates and polymer concentrations in the precursor solution, various pore size distributions, pore structures, connectivity and surface properties were determined and applied for selective recovery of low mass proteins. The selective parsing of the enriched peptides into different subclasses according to their physicochemical properties will enhance the efficiency of recovery and detection of low abundance species. In combination with mass spectrometry and statistic analysis, we demonstrated the correlation between the nanophase characteristics of the mesoporous silica thin films and the specificity and efficacy of low mass proteome harvesting. The results presented herein reveal the potential of the nanotechnology-based technology to provide a powerful alternative to conventional methods for LMWP harvesting from complex biological fluids. Because of the ability to tune the material properties, the capability for low-cost production, the simplicity and rapidity of sample collection, and the greatly reduced sample requirements for analysis, this novel nanotechnology will substantially impact the field of proteomic biomarker research and clinical proteomic assessment.

We developed a technology based on mesoporous silica thin film for the selective recovery of low molecular weight proteins and peptides from human serum. The physico-chemical properties of our mesoporous chips were finely tuned to provide substantial control in peptide enrichment and consequently profile the serum proteome for diagnostic purposes.

バイオマーカー探索のためのメソポーラスシリカ薄膜の低分子量蛋白質の濃縮

The identification of circulating biomarkers holds great potential for non invasive approaches in early diagnosis and prognosis, as well as for the ...

生物工学

Synthesis and Mass Spectrometry Analysis of Oligo-peptoids

Peptoids are sequence-controlled peptide-mimicking oligomers consisting of N-alkylated glycine units. Among many potential applications, peptoids have been thought of as a type of molecular information storage. Mass spectrometry analysis has been considered the method of choice for sequencing peptoids. Peptoids can be synthesized via solid phase chemistry using a repeating two-step reaction cycle. Here we present a method to manually synthesize oligo-peptoids and to analyze the sequence of the peptoids using tandem mass spectrometry (MS/MS) techniques. The sample peptoid is a nonamer consisting of alternating N-(2-methyloxyethyl)glycine (Nme) and N-(2-phenylethyl)glycine (Npe), as well as an N-(2-aminoethyl)glycine (Nae) at the N-terminus. The sequence formula of the peptoid is Ac-Nae-(Npe-Nme)4-NH2, where Ac is the acetyl group. The synthesis takes place in a commercially available solid-phase reaction vessel. The rink amide resin is used as the solid support to yield the peptoid with an amide group at the C-terminus. The resulting peptoid product is subjected to sequence analysis using a triple-quadrupole mass spectrometer coupled to an electrospray ionization source. The MS/MS measurement produces a spectrum of fragment ions resulting from the dissociation of charged peptoid. The fragment ions are sorted out based on the values of their mass-to-charge ratio (m/z). The m/z values of the fragment ions are compared against the nominal masses of theoretically predicted fragment ions, according to the scheme of peptoid fragmentation. The analysis generates a fragmentation pattern of the charged peptoid. The fragmentation pattern is correlated to the monomer sequence of the neutral peptoid. In this regard, MS analysis reads out the sequence information of the peptoids.

A protocol is described for the manual synthesis of oligo-peptoids followed by sequence analysis by mass spectrometry.

合成とオリゴ ペプチドの質量分析

Peptoids are sequence-controlled peptide-mimicking oligomers consisting of N-alkylated glycine units. Among many potential applications, peptoids have ...

Using a Cyclic Ion Mobility Spectrometer for Tandem Ion Mobility Experiments

Accurate characterization of chemical structures is important to understand their underlying biological mechanisms and functional properties. Mass spectrometry (MS) is a popular tool but is not always sufficient to completely unveil all structural features. For example, although carbohydrates are biologically relevant, their characterization is complicated by numerous levels of isomerism. Ion mobility spectrometry (IMS) is an interesting complement because it is sensitive to ion conformations and, thus, to isomerism. 
Furthermore, recent advances have significantly improved the technique: the last generation of Cyclic IMS instruments offers additional capabilities compared to linear IMS instruments, such as an increased resolving power or the possibility to perform tandem ion mobility (IMS/IMS) experiments. During IMS/IMS, an ion is selected based on its ion mobility, fragmented, and reanalyzed to obtain ion mobility information about its fragments. Recent work showed that the mobility profiles of the fragments contained in such IMS/IMS data can act as a fingerprint of a particular glycan and can be used in a molecular networking strategy to organize glycomics datasets in a structurally relevant way. 
The goal of this protocol is thus to describe how to generate IMS/IMS data, from sample preparation to the final Collision Cross Section (CCS) calibration of the ion mobility dimension that yields reproducible spectra. Taking the example of one representative glycan, this protocol will show how to build an IMS/IMS control sequence on a Cyclic IMS instrument, how to account for this control sequence to translate IMS arrival time into drift time (i.e., the effective separation time applied to the ions), and how to extract the relevant mobility information from the raw data. This protocol is designed to clearly explain the critical points of an IMS/IMS experiment and thus help new Cyclic IMS users perform straightforward and reproducible acquisitions.

Ion mobility spectrometry (IMS) is an interesting complement to mass spectrometry for the characterization of biomolecules, notably because it is sensitive to isomerism. This protocol describes a tandem IMS (IMS/IMS) experiment, which allows the isolation of a molecule and the generation of the mobility profiles of its fragments.

タンデムイオン移動度実験のための周期的イオン移動度分光計の使用

Accurate characterization of chemical structures is important to understand their underlying biological mechanisms and functional properties. Mass ...

Dithranol as a Matrix for Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization Imaging on a Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer

Mass spectrometry imaging (MSI) determines the spatial localization and distribution patterns of compounds on the surface of a tissue section, mainly using MALDI (matrix&#160;assisted laser desorption/ionization)-based analytical techniques. New matrices for small-molecule MSI, which can improve the analysis of low-molecular weight (MW) compounds, are needed. These matrices should provide increased analyte signals while decreasing MALDI background signals. In addition, the use of ultrahigh-resolution instruments, such as Fourier transform ion cyclotron resonance (FTICR) mass spectrometers, has&#160;the ability to resolve analyte signals from matrix signals, and this can partially overcome many problems associated with the background originating from the MALDI matrix. The reduction in the intensities of the metastable matrix clusters by FTICR MS can also help to overcome some of the interferences associated with matrix peaks on other instruments. High-resolution instruments such as the FTICR mass spectrometers are advantageous as they can produce distribution patterns of many compounds simultaneously while still providing confidence in chemical identifications. Dithranol (DT; 1,8-dihydroxy-9,10-dihydroanthracen-9-one) has previously been reported as a MALDI matrix for tissue imaging. In this work, a protocol for the use of DT for MALDI imaging of endogenous lipids from the surfaces of mammalian tissue sections, by positive-ion MALDI-MS, on an ultrahigh-resolution hybrid quadrupole FTICR instrument has been provided.

Dithranol (DT; 1,8-dihydroxy-9,10-dihydroanthracen-9-one) has previously been reported as a MALDI matrix for tissue imaging of small molecules; protocols for the use of DT for the MALDI imaging of endogenous lipids on the surface of tissue sections&#160;by positive-ion MALDI-MS on an ultrahigh-resolution quadrupole-FTICR instrument are provided here.

変換にマトリックス支援レーザー脱離/イオンイメージングのためのマトリックスとしてジスラノールはイオンサイクロトロン共鳴質量分析計をフーリエ

Mass spectrometry imaging (MSI) determines the spatial localization and distribution patterns of compounds on the surface of a tissue section, mainly ...

生物学

MALDI-Mass Spectrometric Imaging for the Investigation of Metabolites in Medicago truncatula Root Nodules

Most techniques used to study small molecules, such as pharmaceutical drugs or endogenous metabolites, employ tissue extracts which require the homogenization of the tissue of interest that could potentially cause changes in the metabolic pathways being studied1. Mass spectrometric imaging (MSI) is a powerful analytical tool that can provide spatial information of analytes within intact slices of biological tissue samples1-5. This technique has been used extensively to study various types of compounds including proteins, peptides, lipids, and small molecules such as endogenous metabolites. With matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI)-MSI, spatial distributions of multiple metabolites can be simultaneously detected. Herein, a method developed specifically for conducting untargeted metabolomics MSI experiments on legume roots and root nodules is presented which could reveal insights into the biological processes taking place. The method presented here shows a typical MSI workflow, from sample preparation to image acquisition, and focuses on the matrix application step, demonstrating several matrix application techniques that are useful for detecting small molecules. Once the MS images are generated, the analysis and identification of metabolites of interest is discussed and demonstrated. The standard workflow presented here can be easily modified for different tissue types, molecular species, and instrumentation.

MALDI-Mass Spectrometric Imaging for the Investigation of Metabolites in Medicago truncatula Root Nodules

Mass spectrometric imaging (MSI) is a powerful tool that can be used to discover and identify various chemical species in intact tissues, preserving the compounds in their native environments, which can provide new insights into biological processes. Herein a MSI method developed for the analysis of small molecules is described.&#160;

代謝産物の調査のためのMALDI-質量分析イメージング<em&gt;ウマゴヤシtruncatula</em&gt;ルート結節

Most techniques used to study small molecules, such as pharmaceutical drugs or endogenous metabolites, employ tissue extracts which require the ...

Introduction to Mass Spectrometry

Source: Laboratory of Dr. Khuloud Al-Jamal - King&#39;s College London

Mass spectrometry is an analytical chemistry technique that enables the identification of unknown compounds within a sample, the quantification of known materials, the determination of the structure, and chemical properties of different molecules.
A mass spectrometer is composed of an ionization source, an analyzer,&#160;and a detector. The process involves the ionization of chemical compounds to generate ions. When using inductively coupled plasma (ICP), samples containing elements of interest are introduced into argon plasma as aerosol droplets. The plasma dries the aerosol, dissociates the molecules, and then removes an electron from the components to be detected by the mass spectrometer. Other ionization methods such as electrospray ionization (ESI) and matrix assisted laser desorption ionization (MALDI) are used to analyze biological samples. Following the ionization procedure, ions are separated in the mass spectrometer according to their mass-to-charge ratio (m/z), and the relative abundance of each ion type is measured. Finally, the detector commonly consists in an electron multiplier where the collision of ions with a charged anode leads to a cascade of increasing number of electrons, which can be detected by an electrical circuit connected to a computer.
In this video, the procedure of ICP-MS analysis will be described by the detection of 56Fe as an example.

Mass Spectrometer: Principle, Operation, Applications

質量分析への紹介

Source: Laboratory of Dr. Khuloud Al-Jamal - King&#39;s College London

Mass spectrometry is an analytical chemistry technique that enables the ...

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分析化学

Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI)

Matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) is a powerful analytical technique used in mass spectrometry. It enables the identification and characterization of various biomolecules, including proteins, peptides, nucleic acids, and carbohydrates. MALDI spectrometry is widely employed in biological and medical research, as well as in fields like pharmacology and biochemistry.
The analyte of interest, a biomolecule or a mixture of biomolecules, is mixed with a suitable matrix material. The matrix is usually an organic compound, such as a small organic acid or a crystalline substance, that facilitates ionization. This analyte-matrix mixture is then deposited onto a target surface, inserted into the mass spectrometer, and dried. During drying, the matrix forms small crystals that incorporate the analyte molecules within their structure.
Once the sample is prepared, a pulsed laser is directed onto the target surface. The matrix molecules absorb the laser beam energy, causing them to heat up and vaporize rapidly. This process is known as laser desorption. As the matrix molecules vaporize, they carry the embedded analyte molecules. The vaporized analyte molecules become ionized through a process called proton transfer. The proton transfer occurs between the matrix and the analyte molecule. The matrix molecule donates a proton to the analyte molecule, resulting in the formation of protonated ions. The analyte ions are then accelerated by an electric field and further separated based on their mass-to-charge ratio in a time-of-flight mass analyzer.
The mass spectrum obtained from MALDI spectrometry provides valuable information about the mass and relative abundance of the analyzed biomolecules.

マトリックス支援レーザー脱離イオン化法 (MALDI)

Matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) is a powerful analytical technique used in mass spectrometry. It enables the identification and ...

マトリクスによる合成高分子のキャラクタリゼーション支援レーザー脱離イオン化時間 (MALDI Tof) 質量分析装置

要約

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液体クロマトグラフィー/質量分析法による有毒フグの改善されたポリメラーゼ連鎖反応 - 制限断片長多型ジェノタイピング

フライトのマトリックス支援レーザー脱離/イオン化飛行時間（MALDI-TOF）100kDaのより大きなインタクトタンパク質の質量分析

バイオマーカー探索のためのメソポーラスシリカ薄膜の低分子量蛋白質の濃縮

合成とオリゴペプチドの質量分析

タンデムイオン移動度実験のための周期的イオン移動度分光計の使用

変換にマトリックス支援レーザー脱離/イオンイメージングのためのマトリックスとしてジスラノールはイオンサイクロトロン共鳴質量分析計をフーリエ

代謝産物の調査のためのMALDI-質量分析イメージング

質量分析への紹介

マトリックス支援レーザー脱離イオン化法 (MALDI)

マトリックス支援レーザー脱離イオン化法 (MALDI)

マトリクスによる合成高分子のキャラクタリゼーション支援レーザー脱離イオン化時間 (MALDI Tof) 質量分析装置

要約

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液体クロマトグラフィー/質量分析法による有毒フグの改善されたポリメラーゼ連鎖反応 - 制限断片長多型ジェノタイピング

フライトのマトリックス支援レーザー脱離/イオン化飛行時間（MALDI-TOF）100kDaのより大きなインタクトタンパク質の質量分析

バイオマーカー探索のためのメソポーラスシリカ薄膜の低分子量蛋白質の濃縮

合成とオリゴ ペプチドの質量分析

タンデムイオン移動度実験のための周期的イオン移動度分光計の使用

変換にマトリックス支援レーザー脱離/イオンイメージングのためのマトリックスとしてジスラノールはイオンサイクロトロン共鳴質量分析計をフーリエ

代謝産物の調査のためのMALDI-質量分析イメージング

質量分析への紹介

マトリックス支援レーザー脱離イオン化法 (MALDI)

マトリックス支援レーザー脱離イオン化法 (MALDI)

合成とオリゴペプチドの質量分析