개요

단백질은 펩타이드 결합(peptide bond)으로 연결되어 3차원 구조로 접힌 아미노산(amino acid)의 사슬입니다. 아미노산 잔기(residue)의 측쇄(side chain)는 아미노산 잔기 간의 상호작용을 결정하고 더 나아가 단백질이 접히는 것을 결정합니다. 길이 및 구조적 복잡성에 따라 아미노산 잔기 사슬은 올리고펩타이드(oligopeptide), 폴리펩타이드(polypeptide) 또는 단백질로 분류됩니다.

아미노산 잔기는 단백질의 기본 구성요소입니다

아미노산은 카복실기(carboxyl group; –COOH)와 아미노기(amino group; –NH₂)를 가진 분자로서 이 두 작용기가 같은 탄소(즉, ⍺-carbon)에 결합한 분자입니다. 아미노산의 특성은 R기(R-group)라 불리는 측쇄나 잔기에 의해 결정됩니다. 가장 단순한 아미노산은 글리신(glycine)이며 잔기로 단일 수소 원자를 가지고 있습니다. 어떤 아미노산은 더 복잡한 측쇄를 가지고 있기도 합니다. 측쇄는 아미노산의 화학적 특성을 결정합니다. 예를 들어 측쇄는 물을 끌어오기도(친수성) 밀어내기도(소수성) 하고 음전하를 띠거나(산성) 수소결합을 형성(극성)하기도 합니다.

알려진 모든 아미노산 중 21개만이 진핵생물에서 단백질을 생성하는 데 사용됩니다 (유전정보는 이 중 20개만 암호화하고 있습니다). 아미노산은 3자 코드(예: Gly, Val, Pro)나 1자 코드(예: G, V, P)로 축약해 씁니다. 아미노산 전기의 직선 사슬은 단백질의 뼈대를 형성합니다. 한쪽 끝에 있는 아미노기는 N-말단(N-terminus)이라 부르고 반대 끝에 있는 카복실기는 C-말단(C-terminus)이라 부릅니다. 측쇄의 화학적 성질은 측쇄끼리의 상호작용 및 극성을 지닌 물 분자와의 상호작용을 통해 단백질의 최종구조에 크게 영향을 줍니다.

폴리펩타이드를 형성하기 위해 아미노산은 펩타이드 결합을 합니다. 펩타이드 결합은 한 아미노산의 아미노기(–NH₂ group)와 인접한 아미노산의 카복실기(–COOH) 사이에 탈수축합(dehydration synthesis)을 통해 형성되는데, 이때 두 아미노산이 결합하며 물 1분자가 빠지며 공유결합인 펩타이드 결합을 형성합니다.

주변 매체의 pH는 아미노산의 화학적 기능을 결정합니다

아미노산은 염기성기와 산성기를 가지고 있습니다. 따라서 아미노산은 염기(수소 이온을 수용하는 쪽) 또는 산(수소 이온을 공여하는 쪽) 역할을 할 수 있습니다. 이런 아미노산의 화학적 특성은 주변 매체의 pH에 따라 달라집니다. 낮은 pH(예: pH2)에서 아미노산의 카복실기(–COOH)와 아미노기(–NH₃)는 양성자화(protonated) 되어 아미노산이 염기 역할을 하게 합니다. 알칼리성 pH(예: pH13)에서 아미노산의 카복실기(–COO^-)와 아미노기(–NH₂)는 탈양성자화(deprotonated)되어 아미노산이 산 역할을 하게 합니다. 중성 pH(즉, 대부분의 생리학적 환경 ~pH7.4)에서 아미노산의 아미노기(–NH₃)는 양성자화 되고 카복실기(–COO^-)는 탈양성자화 되어 양전하와 음전하를 모두 갖는 분자, 즉 양쪽성 이온(zwitterion)을 생성합니다. 이런 생리학적 pH에서의 화학적 특성은 특히 수소결합을 만드는 데 필수적이며 이 수소결합은 다시 더 복잡한 단백질 구조의 형성에 기여합니다.

길이, 구조적 복잡성 및 기능성은 폴리펩타이드와 단백질을 구분합니다

폴리펩타이드는 아미노산의 사슬입니다. 아미노산이 20개 미만인 폴리펩타이드는 올리고펩타이드 혹은 펩타이드라고 부릅니다. 폴리펩타이드 사슬이 특정 세포 기능을 수행할 수 있는 3차원 구조로 접힌 경우 이를 단백질이라고 부릅니다.

단백질은 생명의 필수 구성요소입니다

탄수화물, 핵산, 지질과 함께 단백질은 생물의 기본 구성요소입니다. 단백질은 구성과 기능에서 엄청난 다양성을 보입니다. 기능의 예를 들자면 단백질은 세포 구조를 형성하고(예: 콜라겐), 움직임이 가능하게 만들고(예: 근육의 액틴과 미오신), 촉매 반응을 하고 (효소), 세포막을 가로질러 분자를 운반하고, 체내로 침입한 침입자로부터 방어합니다 (항체).